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test prácticas bioquímica

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Título del Test:
test prácticas bioquímica

Descripción:
practicas

Fecha de Creación: 2024/05/15

Categoría: Ciencia

Número Preguntas: 14

Valoración:(4)
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Temario:

¿Cuál es la reacción que cataliza la enzima invertasa?. Hidrolisis de la sacarosa hasta glucosa y fructosa. Transformación de la fructosa y glucosa. Reducción del DNS en presencia de glucosa y fructosa. Todas son falsas.

¿Para que se utiliza el sulfato amónico durante la purificación de la enzima invertasa?. Para precipitar todas las proteínas de la muestra. Para precipitar específicamente la invertasa. Para desnaturalizar proteínas. Todas son falsas.

En la representación de Lineweaver-Burk (dobles inversos) ¿Qué dato nos proporciona el corte de la recta con el eje de ordenadas?. Km/Vmax. -1/Vmax. 1/Km. 1/Vmax.

Durante la precipitación por sales en la purificación de la invertasa, utilizamos 75% de saturación de sulfato amónico, y sin embargo recogemos la invertasa mayoritariamente en el sobrenadante tras la centrifugación. ¿Por qué no precipita la invertasa en estas condiciones?. Por su bajo peso molecular. Por su elevada solubilidad en agua. Por su baja solubilidad en agua. Todas son falsas.

Se pretende preparar una dilución 1/20 de una determinada fracción enzimática, indica cual de las siguientes mezclas NO corresponde a dicha disolución. 2 ml de fracción y 38 ml de agua destilada. 50 µl de fracción y 0.95 ml de agua destilada. 10 µl de fracción y 0.24 ml de agua destilada. 0.5 ml de fracción y 9.5 ml de agua destilada.

Para calcular los parámetros cinéticos (Km y Vmax) de la invertasa durante las clases prácticas, se mide la actividad de la fracción purificada: Utilizando diferentes cantidades de enzimas. Utilizando diferentes concentraciones de sustrato. Midiendo la actividad a diferentes valores de pH. Midiendo la aparición del producto durante diferentes periodos de tiempo.

La absorbancia que medimos durante la determinación de la actividad enzimática de la invertasa en las fracciones obtenidas durante el proceso de purificación es una medida de: La concentración de proteínas en la muestra. La glucosa y la fructosa generadas durante la hidrolisis de la sacarasa. La sacarosa que queda en cada uno de los tubos tras la acción de la enzima. La cantidad de DNS en cada uno de los tubos.

En el ensayo de la determinación de la actividad de la invertasa dejamos transcurrir 5 minutos desde la adición de la sacarosa hasta la adición del DNS ¿Qué sucedería si dejáramos pasar 10 minutos?. La concentración de invertasa se reduciría a la mitad. Se duplicaría la producción de fructosa y glucosa. Se produciría la desnaturalización de la enzima. Ese tiempo no es importante en el ensayo.

¿Cuál de los siguientes parámetros nos indica el grado de purificación de una enzima en una determinada fracción?. Actividad total. Actividad específica. Concentración de proteínas. Todas son ciertas.

¿Por qué durante la determinación de la actividad enzimática de la enzima invertasa se incuban los tubos a 100ºC después de la adición de la DNS?. Para hidrolizar la sacarosa a glucosa y fructosa. Para que la glucosa y la fructosa generadas por acción de la invertasa produzcan la reducción del DNS hasta DAS. Para reservar la estructura tridimensional de la enzima. Todas son falsas.

La representación 1/V frente a 1 [S] nos proporciona la ecuación de una recta cuya pendiente es: 1/Vmax. -1/Km. Km/Vmax. Vmax.

¿Para que se utiliza el etanol durante la purificación de la enzima invertasa?. Para precipitar específicamente a la invertasa. Para precipitar todas las proteínas de la muestra excepto la invertasa. Para precipitar todas las proteínas de la muestra. Para ahogar las penas de la invertasa.

¿Para que se utiliza la cromatografía de exclusión molecular durante la purificación de la enzima invertasa?. Para concentrar a las proteínas de la muestra. Para precipitar todas las proteínas de la muestra excepto la invertasa. Para eliminar compuestos de bajo peso molecular. Todas son falsas.

En el ensayo de determinación de la actividad de la invertasa, utilizamos 0.25 ml de la fracción enzimática y dejamos transcurrir la reacción durante 5 min, obteniendo una absorbancia de 0.250. ¿Qué valor de absorbancia esperarías si utilizaras 0.5 ml de la reacción y dejaras transcurrir la reacción durante 10 minutos?. 0.250. 0.500. 1.000. Ninguno es correcto.

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