PREGUNTAS BIOQUIMICA 2º CURSO DE INGENIERÍA QUIMICA 2022

La arginina es un aminoácido: Apolar. Básico. Descargado a pH neutro. Aromático. Ácido.

Los bucles beta: Son ejemplos de estructuras primarias. Son ejemplos de estructuras secundarias. Son ejemplos de estructuras terciarias. Son ejemplos de estructuras cuaternarias. Ninguna de las respuestas anteriores es correcta.

La lámina beta antiparalela: Suele contener bucles beta entre hebras consecutivas. Se diferencia de la paralela en la direccion de las hebras que la conforman. Puede conformar estructuras hidrofílicas e hidrofóbicas. Sitúa las cadenas laterales de sus residuos alternativamente hacia un lado y el opuesto del plano que conforma. Todas las respuestas son correctas.

Respecto a las características del código genético, es cierto que: Está basado en cuadrupletes que codifican para varios aminoácidos. Todos los tripletes codifican para algún aminoácido. Está basado en tripletes, y cada triplete codifica para más de un aminoácido. Un aminoácido puede estar codificado por más de un triplete o codón. Todas las respuestas son falsas.

El sitio de unión del sustrato en una enzima: Coincide siempre con el sitio catalitico de la enzima. Determina la especificidad de la enzima por el sustrato. Coincide siempre con el sitio alostérico. Attera la actividad del sitio catalitico. Contiene la maquinaria catalitica de la enzima.

Dos monosacáridos son enantiómeros si: Son imágenes especulares y superponibles entre si. Son imágenes especulares no superponibles entre si. Son estructuras con imágenes no especulares ni superponibles. Tienen estructuras idénticas salvo en la orientación de un grupo -OH. Tienen el grupo carbonilo en posiciones diferentes.

Un puente disulfuro en una proteína se puede establecer entre: Dos residuos de alanina. Dos residuos de cisteína. Un residuo de alanina y un residuo de prolina. Dos residuos de prolina. Un residuo de prolina y un residuo de cisteína.

El fenómeno de mutarrotación se da en monosacáridos que son: Enantiómeros. Anómeros. Epímeros. Ninguno de los anteriores. Dlastereoisómeros.

Sobre las enzimas, solo una respuesta es INCORRECTA: Facilitan reacciones en condiciones suaves. Pueden ser inhibidas en su actividad catalítica. Facilitan reacciones selectivas: Enantio-, Diastero-, Regio-, etc. Contribuyen a la preservación del medio ambiente frente a los catalizadores químicos. Disminuyen la velocidad de la reacción que catalizan.

Una enzima: Provoca que una reacción energéticamente desfavorable se transforme en favorable. Aumenta la velocidad de la reacción que cataliza estabilizando el estado de transición. Transforma la AG positiva de una reacción en negativa. Aumenta Ia velocidad de la reacción que cataliza por su gran afinidad por el producto. Disminuye la velocidad de la reacción que cataliza.

Son polisacáridos estructurales: El almidón (amilosa y amilopectina). La maltosa. El glucógeno. La galactosa. La celulosa.

El transporte activo a través de membranas se produce: En contra de gradiente. A través de canales y poros. Con liberación de energía. A favor de gradiente. Sin participación de estructuras proteicas.

Son anfipáticos y pueden formar micelas y membranas biológicas: Los eicosanoides. Los terpenos. Las ceras. Los glicerofosfolipidos. Los triacilglicéridos.

Una proteína que contiene como grupo prostético un carbohidrato es una: Lipoproteína. Proteina simple. Glicoproteína. Apoproteína. Metaloproteína.

Un inhibidor competitivo: Ocuparía el lugar dedicado a la maquinaria catalítica. Ocuparía el mismo lugar de unión que el sustrato de la reacción. Aumenta la velocidad máxima de una reacción catalizada enzimáticamente. Ocuparia el sitio alostérico de una enzima. Disminuye la velocidad máxima de una reacción catalizada enzimáticamente.

Solo una de las siguientes estrategias no es habitual para la estabilización de enzimas industriales: La utiización de coenzimas de sintesis. La modificación quimica de las enzimas. La ingenieria proteica. La inmovilización de las enzimas. La ingenieria del medio de reacción enzimático.

Los motivos proteicos: Son tipos de estructuras secundarias. Son tipos de estructuras secundarias. Son estructuras que siempre contienen hélices alfa y láminas beta. Se consideran en el mismo nivel estructural que los dominios proteicos. Contienen varias unidades de estructura secundaria de proteinas.

La estructura secundaria de doble hélice del DNA está mantenida fundamentalmente por: Los enlaces por puente de hidrógeno A = U y G = C. Los enlaces covalentes intercatenarios A = T y G = C, así como las interacciones iónicas entre bases. Los puentes disulfuro y las interacciones hidrofóbicas entre las bases apiladas. Los enlaces por puente de hidrógeno A = T y G = C. Las interacciones entre la cadena de azúcar - fosfato y el entorno acuoso.

Un polisacárido con unidades de monosacárido diferentes entre sí se denomina: Polisacárido lineal. Polisacárido ramificado. Homopolisacárido. Heteropolisacárido. Proteoglicano.

Las enzimas transferasas: Actúan en reacciones de oxidación-reducción. Actúan en reacciones que involucran transferencia de grupos funcionales. Actúan en reacciones que involucran transferencia de moléculas de agua. Actúan en la formación de nuevos enlaces, con utilización de ATPA. Actúan en reacciones que generan isómeros.

Al realizar una electroforesis en papel de una mezcla de los siguientes aminoácidos a pH = 8.0: Gly (pl = 6.1); Cys (pl = 6.0); Lye (pl = 9.7). Gly permanecerá en el origen, mientras que Cys y Lys migrarán al polo positivo. Todos los aa migrarán hacia el polo positivo. Cys permanecerá en el origen, mientras que Gly y Lys migrarán al polo positivo. Gly y Cys permanecerán en el origen, y Lys lo hará al negativo. Cys permanecerá en el origen, mientras que Gly y Lys migrarán al polo negativo.

Entre los diferentes tipos de catálisis: La catálisis ácido-base involucra siempre moléculas de agua. Existe únicamente la catálisis ácida. No existe ningún tipo de catálisis ácido-base. Existen catalizadores que pueden ser simultáneamente ácidos y básicos. Existe únicamente la catálisis básica.

No es una función típica principal de las proteínas: La catálisis enzimática. El almacenamiento energético. El trabajo mecánico. El almacenamiento y transporte de moléculas. La actividad de defensa en organismos.

Los parámetros que describen la actividad catalítica de una enzima son: La constante catalítica y la velocidad máxima de la reacción que cataliza. La constante de Michaelis-Menten y la concentración de sustrato. La velocidad máxima y la velocidad inicial de la reacción que cataliza. La velocidad máxima de la reacción que cataliza y la constante de Michaelis-Menten. La concentración de sustrato, la concentración de enzima y la constante de equilibrio de la transformación en el complejo enzima-sustrato.

Una electroforesis en papel separa los aminoácidos según su: Carga. Polaridad. Tamaño. Punto isoélectrico. Ninguna de las anteriores.

Los ácidos grasos con un mayor punto de fusión son aquellos que: Contengan una cadena más corta. Contengan una cadena más larga y un menor número de entaces dobles. Contengan una mayor cantidad de enlaces dobles. Contengan una mayor proporción de enlaces cis con respecto a los trans. Contengan una cadena más larga y un mayor número de enlaces dobles.

Las DNA polimerasas son las enzimas que catalizan la sintesis de DNA utilizando: ATP. GTP. TTP y CTP como sustratos, DNA bicatenario como molde y una cadena de RNA como cebador. dATP. dGTP. dUTP y dCTP como sustratos, una cadena de DNA monohebra como cebador y una cadena de RNA como molde. dATP. dGTP. dUTP y dCTP como sustratos, una cadena de DNA monohebra molde y una cadena de RNA cebador. dATP, dGTP. dTTP y dCTP como sustratos, una cadena de DNA monohebra como molde y un cebador de RNA. ATP. GTP, TTP y CTP como sustratos, DNA bicatenario como cebador y un: cadena de RNA como molde.

Un aminoácido lleva unido al carbono alfa: Un aldehido, un grupo tiol y dos cadenas laterales. Un grupo carboxilo, un grupo amino y dos hidrógenos. Un grupo aromático, un grupo amino y un hidrógeno. Un grupo amino, un hidrógeno, una cadena lateral variable y un grupo carbono. Ninguna de las anteriores.

Respecto a la tecnología del DNA recombinante, es cierto que: Independientemente del DNA que se emplee como vector, lo más importante es que sea cortado con una endonucleasa diferente al DNA de interés. Los plásmidos no pueden ser utilizados como vectores de clonación en bacterias. El DNA recombinante está formado por la unión de fragmentos de AD diferentes especies. Cualquier DNA puede ser utilizado como vector de clonación. Todas las respuestas son falsas.

Entre las siguientes estructuras biologicas: Célula eucariota, proteina, aminoécido, mitocondria, célula procariota; la mas compleja y ls menos compleja respectivamente son: Célula procariota y aminoácido. Célula procariota y proteína. Mitocondria y aminoacido. Célula procariota y célula eucariota. Célula eucariota y aminoácido.

La estructura primaria de las proteínas se forma por: Los enlaces peptidicos entre residuos de aminoácido. El plegamiento tridimensional de las hélices alfa. Los puentes disulfuro entre residuos de cisteina. Los puentes de hidrógeno entre residuos de cargas opuestas. La unión de subunidades proteicas independientes.

El proceso mediante el cual se generan más moléculas de ATP en un organismo es: La etapa de beneficio de la glucólisis. El catalizado por el complejo enzimático piruvato deshidrogenasa. La cadena de transporte electrónico y fosforilación oxidativa. La etapa preparatoria de la glucólisis. El ciclo de los ácidos tricarboxílicos.

Las coenzimas son: lones esenciales. Regiones proteicas de una enzima. Holoenzimas. Moléculas inorgánicas. Cofactores de las enzimas.

El organismo que utiliza como fuente de energía principal la luz y como fuente de carbono principal eldiócido de carbono se denomina: Quimioheterótrofo. Fotoheterótrofo. Fotoautótrofo. Quimioautótrofo. Aerobio estricto.

La transcripción de DNA se produce principalmente gracias a la acción de: El ribosoma. La mitocondria. La DNA polimerasa. El peroxisoma. La RNA polimerasa.

En releción a la estructura de los siguientes monosacáridos,es cierto que: El compuesto C es posee estructura de furanoa. El compuesto A es una pentosa. El compuesto B es una pentosa. El compuesto C es una desosihexosa. El compuesto B es una desosihexosa.

Un aminoácido es hidrofóbico cuando: Es polar. Contene cargas positivas o negativas. Tiene tendencia a unirse a moléculas de agua. Contiene cadenas laterales de naturaleza ácida o básica. Repele las moléculas de agua.

EI ATP (Adenosina 5'-trifostato) es: Un nueleótido. Un nucleósido. Un azúcar. Una base nitrogenada. Una desoxipentosa.

La sintesis de proteinas en el ribosoma se produce: Gracias al reconocimiento de la secuencia del RNA ribosomal por parte del RNA de transferencia. Adicionando aminoácidos en el extremo 3' de la cadena polipeptidica naciente. Gracias a la unión por enlaces hidrolóbicos entre la RNA de transferencia y su aminoácido correspandiente. Mediante la lectura por parte del ribosoma de la doble hebra de DNA. Adicionando aminoácidos en el extremo 5' de la cadena polipeptidica naciente.

La constante de Michaella-Menter: Depende de la actividad catalitica intrinseca de la enzima. Se conoce también con el numere de intercamblo. Indica la concentración de sustrato para la cual la velocidad de la reacción es máxima. Mide la afinidad de la enzima por el sustrafo. Ninguna de las anteriores respuestas es corrécta.

La transcriptasa inversa es una enzima que se caracteriza por: Poseer actividades DNA polimerasa (5' - 3') RNA dirigida. Sintetizar el DNA en ausencia de hebra molde. Estar presente en las células eucariotas que son inmunes a los virus. Ser una enzima que posee una excelente actividad correctora de pruebas en la sintesis de RNA. Todo lo anterior es falso.

En relación con los fenómenos de transporte a través de membranas, es cierto que: La difusión facilitada, o transporte mediado pasivo, funciona gracias a la energia de la hidrolisis del ATP. El transportador que participa en el transporte activo lo hace inespecificamente, ya que es capaz de transportar cualquier molécula. La difusión simple opera gracias a la presencia de transportadores. En un ser vivo puede darse el fenómeno de transporte mediado pasivo o el del activo, pero no ambos simultaneamente. El transporte mediado activo se realiza en contra de gradiente, y por eso se necesita la hidrólisis del ATP.

No es un tipo de RNA: EI RNA regulador no-codificante. EI RNA de transferencia. EI RNA ribosomal. EI RNA nucleosomico. EI RNA mensajero.

La Hélice alfa se estabiliza gracias a: La formación de enlaces hidrofóbicos. La formación de puentes de hidrógeno intracatenarios. La formación de puentes disulfuro. La formación de puentes de hidrógeno intercatenarios. La disposicion de las cadenas laterales de los aminoaciodos hacia elinterior de la hélice.

Los dominios estructurales proteicos se forman por la Interacción entre: Cadenas proteicas independientes. Estructuras primarias. Estructuras secundarias. Estructuras terciarias. Estructuras cuaternarias.

La organización del código genético permite establecer que: La degeneración del código es responsable de la alta tasa de mutación de los virus. Las moléculas de mRNA seleccionan con una altisima especificidad los aminoácidos que han de unir. Las mutaciones en los mRNA recién sintetizados siempre producen modificaciones en la secuencia de la proteina a sintetizar. Los codones sin sentido codifican para varios aminoácidos. Nada de lo anterior es cierto.

Diferencias entre RNA y DNA: RNA contiene timina y DNA contiene uracilo. DNA contiene arginina y RNA contiene uracilo. DNA no contiene uracilos y RNA no contiene timinas. La estructura de DNA es en hebra simple y la de RNA en hebra doble. Los azúcares del RNA son desoxipentosas y los de DNA son pentosas.

Las coenzimas se unen a la región proteica de una enzima: Mediante uniones débiles. Mediante enlaces covalentes. Mediante uniones por puente de hidrógeno. Mediante enlaces transitorios. Todas las opciones anteriores son posibles.

La muestra de DNA de pimiento contiene un 26 % en moles de Citosina. Suponiendo que solo se encuentran las cuatro bases principales, el porcentaje de residuos de Adeninas y de purinas, respectivamente, es: Adeninas = 50 %; Purinas = 50 %. Adeninas = 21 %; Purinas = 72 %. Adeninas = 26 %; Purinas = 52 %. Adeninas = 24 %; Purinas = 50 %. Adeninas = 52 %; Purinas = 50 %.