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Primer Parcial Bioquímica Médica.

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Título del test:
Primer Parcial Bioquímica Médica.

Descripción:
Agua, electrolitos, pH, aminoácidos y proteínas especiales.

Autor:
Imanol Espinosa
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Fecha de Creación:
11/02/2021

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 228
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Temario:
Las moléculas de agua se unen entre sí por: Fuerzas salinas. Puentes disulfuro. Puentes de hidrógeno. Enlace de Van der Wall.
A mayor temperatura, ______ densidad del agua. Menor. Mayor.
Los oxígenos en el agua tienen carga: Parcialmente negativa. Parcialmente positiva.
Presión osmótica normal del cuerpo. 7.3 atm. 7.3 mmHg. 3.7 atm. 3.7 Torr.
Proceso mediante el cual las moléculas de agua rodean a moléculas positivas mediante los oxígenos en una especie de esfera. Solvatación. Centrifugación. Despolarización. Deshidratación.
Así se le considera al agua por su capacidad de dar o recibir iones H, al tener carga tanto positiva como negativa. Anfotérica. Hidrofílica. Apoproteica. Oxidada.
Constante dieléctrica del agua. 78 38 87 73.
Cuando la diferencia de electrongeatividad de dos elementos es mayor a 0.5, se considera que la molécula será: Polar. No polar. Neutra.
Las moléculas insolubles en agua no son solvatadas, sino que son rodeadas por una red de moléculas de agua denominada: Clatrato. Caltrato. Cal-C-Tose. Caltratro.
Por cada molécula de 02 respirada, se produce una de: H20. HCO3. H2CO3.
Los osmoreceptores del aparato yuxtaglomerular detectan cambios en la fluidez sanguínea, generando aumento de presión por liberación inicial de: Renina. Angiotensina II. Captopril. ADH.
Úne. Número de osmoles por litro de solvente. Número de osmoles por kilogramo de solvente.
Osmolalidad nornal del plasma: 275-299 mOsm por Kg. 275-299 mOsm por L. 140 mOsm por Kg. 140 mOsm por L.
Relaciona el porcentaje según corresponda. Cantidad de agua normal en el cuerpo. Porcentaje de agua intracelular. Porcentaje de agua sanguíneo. Porcentaje de agua extracelular.
La siguiente hormona facilita la liberación de noradrenalina, ADH, corticotropina e insulina, así como genera vasconstricción arteriolar, aumento de presión sanguínea, secreción de Aldosterona, etc. Vasopresina. Renina. Angiotensina II. Adenosina.
El captopril actúa en la conversión de: Angiotensina 1 a 2. Angiotensinógeno a Angiotensina 1. Pepsinógeno a Pepsina.
Cuando la osmolaridad rebasa sus límites, en la neurohipófisis hay un aumento de secreción de: a) Vasopresina. b) ADH. c) Renina. d) A y B son correctas.
Mutaciones en el gen codificante de ADH se relaciona con: Diabetes mellitus. Diabetes insípida central. Diabetes insípida nefrogénica.
La Vasopresina tiene una estructura similar al gen de ________: Oxitocina. Renina. PTH. Bradicina.
Condición en la que el neonato tiene nula producción de oxitocina y vasopresina por aumento en las vasopresinasas placentarias antes de su nacimiento. Diabetes insípida nefrogénica. Diabetes insípida de gestación. Diabetes insípida central. Diabetes insípida de centrosoma genético.
Hormona a la que le corresponde el siguiente mecanismo de acción: Se une a receptores v2 en los riñones, donde activa a proteína G y por activación secundaria de Adenilato ciclasa se aumenta el AMPC, por ende, se activan proteínas cinasas que fosforilan y activan a las acuaporinas 2. ADH. PTH. Renina. Aldosterona.
Condición originada por mutación en los genes AVPR2, generando que la ADH deje de actuar a nivel renal: Diabetes insípida nefrogénica. Diabetes insípida central. Diabetes insípida receptora.
Acuaporina localizada en los tubulos proximales y en el asa descendente de Henle de las nefronas. No es dependendiente de ADH. AQP 1. AQP 8. AQP 2. AQP 7.
Acuaporina regulada por ADH, localizada en los túbulos distales y colectores de la nefrona. AQP2. AQP3. AQP1. AQP0.
La mayoría de pacientes con Diabetes insípida nefrogénica tiene mutaciones en la acuaporina: 2 1 4 0.
Enzimas que fosforilan moléculas, activándolas o apagándolas. Cinasas. Ciclinas. Proteasas. Oxidasas.
La unión de Ubiquitina al terminal C de AQP 2 y otras proteínas induce su: Marcación para degradación. Marcación para movimiento a otra célula. Marcación para evolución. Marcación para activación.
El síndrome de secreción inadecuada de ADH puede provocar todas las opciones EXCEPTO: Hipernatremia plasmática. Hiponatremia plasmática. Poliuria.
Son localizaciones de la AQP 3, excepto: Membrana plasmática basolateral en los tubulos colectores. Piel. Epitelio olfatorio. Intestino.
Afirmación correcta en lo que respecta a AQP3. Es regulada por ADH, y provee de salida al agua que ingresó a través de la AQP2. Además, permite el paso de glicerol. No es regulada por ADH, y provee de salida al agua que ingresó a través de la AQP2. Además, permite el paso de glicerol. Es regulada por ADH, y provee de salida al agua que ingresó a través de la AQP2. Sin embargo, no permite el paso de glicerol. Es regulada por ADH, pero solo provee la salida de glicerol y no de agua.
Afirmaciones correctas de la AQP4 EXCEPTO (2): No es regulada por ADH. Se localiza en la membrana plasmática basolateral de los tubulos colectores, miocitos y células de la glia. Es regulada por ADH. Se localiza en el epitelio olfatorio, piel, membrana plasmática basolateral de los túbulos colectores y epitelio corneal.
Relacione (una sin respuesta) Volumen de agua filtrada diaria en los riñones. Volumen de agua excretada diaria por la orina. .
Relacione el tipo de diurético con la zona donde actúa. Diuréticos de asa. Diuréticos tiazídicos. Ahorradores de K.
Ejemplos de diuréticos EXCEPTO. Forasemida. Tolvaptan. Cloratidona. Bradicina.
Conjuntos esféricos de moléculas anfipáticas en agua, en donde las partes apolares van hacia el interior y las polares hacia el exterior, en contacto con el agua. Micelas. Solvataciones. Detergentes. Clatrato.
La doble hélice de DNA permanece formada solo cuando está: Hidratada Deshidratada.
Patología suscitada en los canales de reabsorción de Na, K y Cl del asa de Henle, inhibiendo la reabsorción de estos elementos, produciendo Hipopotasemia e hiperaldosteronismo. Síndrome del buen pastor. Síndrome de Bartter. Síndrome de Gitelman.
Patología suscitada en los canales de Cl y Na en el túbulo contorneado distal, evitando la reabsorción de estos elementos; generando secreción urinaria de NaCl y posible hiperaldosteronismo. Síndrome de Bartter. Síndrome del Buen pastor. Síndrome de Gitelman.
Relacione. Anión. Catión.
Relacione a los elementos con sus respectivas concentraciones EXTRACELULARES: Calcio. Potasio. Sodio. Magnesio. HCO3. Fosfatos. .
Paciente de 43 años de edad acude a consulta con síntomas de vomito, diarrea, poliuria, fatiga, arritmias cardiacas y contracciones musculares incontrolables. Un estudio sanguíneo determina que sus niveles de K están por debajo de 2,5 meq/L. Sin embargo, asegura un consumo suficiente de K por desayunar diariamente banano y jugos de frutas, ¿qué condición podría estar generando la disminución del K? Síndrome de Cushing. Síndrome del Buen Pastor. Leucinosis. Cáncer de laringe.
Afirmaciones reales respecto al Ca++ EXCEPTO: El 99% se encuentra en huesos y el 1% en líquidos. Se puede encontrar en estado iónico, no ionizado y ligado a proteínas. Su regulación depende de PTH, para metabolizarlo, Vitamina D para absorberlo y Calcitonina para almacenarlo. Se encuentra en estado ionizado en un 2% y en estado no ionizado en un 60%.
Paciente de 23 años diagnósticado con albuminuria, y otras condiciones como disminución de Vitamina D y Calcitonina. Presenta retardos en los tiempos de coagulación, así como bradicardia y dolor óseo. Es probable que lo que esté generando estas condiciones sea una: Hipocalcemia. Hiponatremia. Hipotiroidismo. Hipopótamo.
Principal mineral de los dientes: Calcio. Fluor. Potasio. Fósforo. Magnesio.
A mayor fosfatos, menor cantidad de: Ca++ K+ Na+.
Paciente de 45 años es referido al área de urología tras detección de insuficiencia renal, con consecuente hiponatremia que le genera dolores de cabeza, problemas neuronales, náuseas y debilidad. La patología que podría ser la causa de la condición es: Enfermedad de Addison. Consumo excesivo de NaCl. Hiperaldosteronismo. Síndrome del buen pastor.
Las concentraciones morales normales tanto de OH como de H son de: 1x10^-7 moles/L 1x10^7 moles/L 1X10^17 moles/L 1X10^-77 moles/L.
1X10^-7 es igual a la constante de disociación del:.
Relacione los pHs. Sangre. Agua. Jugo gástrico. Saliva. Orina. Secreción pancreática.
Soluciones formadas por un ácido débil y su base conjugada, tienen una marcada importancia para la vida, dado que mantiene un rango muy pequeño las variaciones de pH. Buffers. Amortiguadoras. Todas son correctas. Hipotónicas.
NO es un sistema de amortiguación del pH: HCO3. Hemoglobina. Fosfatos. Galactosa.
Enzima encargada de la génesis de ácido carbónico a partir de H20 y CO2. Anhidrasa carbónica. Lisil oxidasa. Caboxilasa de Hidronio. ATPsintetasa.
El ácido carbónico se disocia en: H y HCO3. H y CO2. H y H2O. H y PO4.
Relacione la condición con la compensación. Acidosis metabólica. Acidosis respiratoria. Alcalosis respiratoria. Alcalosis metabólica.
Es común que en la acidosis, se produzca una: Hiperpotasemia sérica. Hipopotasemia sérica.
Ordene la frase correctamente: dona_protones_y_se_convierte_en se_vuelve_importante_receptor_de_protones_convirtiéndose_en H2PO4-1 HPO4-2 Por_el_contrario_cuando_el_pH_aumenta,_el HPO4-2 Cuando_el_pH_disminuye,_el H2PO4-1.
Aminoácido cuya cadena lateral tiene una estructura heterocíclica de cinco átomos llamado imidazol que, por tener Nitrógeno en su estructura, es capaz de formar puentes y aceptar iones H. Histidina. Metionina. Prolina. Cisteína.
Aminoácido precursor de aminoácodidos (Metionina, Asparagina, Alanina, Arginina y Aspartato), su descarboxilación produce Histamina, abundante en hemoglobina y con carga positiva. Histidina. Glicina. Prolina. Trptófano.
Producto de la Descarboxilación de un aminoácido, vasodilatador y su liberación elevada forma parte de la respuesta alérgica. Histamina. Metionina. Porfirina. Adenosina.
La hiperhistidemia bloquea la conversión de ácido urocánico a partir de histidina por falta de la enizma: Histidasa. Proteasa de histamina. 5-Histidil-Oxidasa Histaminasa.
Aminoácido que pertenece al grupo de aminoácidos apolares alifáticos, tiene dos potenciales de disociación, donde esté proporciona flexibilidad y actúa en los receptores de Ca++ NMDA junto con el Glutamato. Glicina. Isoleucina. Leucina. Valina. Alanina.
La glicina proviene de la _______ por la enzima _____________: Metionina, Hidroximetil-Transferasa. Serina, Seril-Hidroximetil-Transferasa. Glicina, Glicil-Hidroximetil-Transferasa. Elastina, Lisil Oxidasa.
La ____________ se convierte en Tirosina por la enzima___________ en presencia de cofactor BH4. Fenilalanina, Fenilalanina-Hidroxilasa. Cisteína, Cisteína-Hidroxilasa. Glicina, Glicil-Hidroxilasa. Serina, Seril-Hidroximetil-Transferasa.
La deficiencia de la enzima__________ causa intolerancia al consumo de Fenilalanina, produciendo Fenilcetouria con discapacidades mentales. Fenilalanina-Hidroxilasa. Fenilalanina-Sintetasa Fenilalanina-Cinasa Fenilalanina-Liasa.
Aminoácido con capacidad de bloquear encefalinasas en el SNC. Fenilalanina. Prolina. Glicina. Asparagina. Valina.
Elemento químico muy importante característico de metionina, cisteína y cistina: Azufre. Potasio. Sodio. Fósforo.
Tripéptido formado por una glicina, glutamato y cisteína, es un potente reductor, interviene, entre otras reacciones, en la reducción de peróxidos que se forman durante el transporte de oxígeno. Neuropéptido Y. Glutatión. Sustancia P. Péptido relacionado con el gen de calcitonina.
Aminoácido responsable de la formación de puentes de disulfuro en las proteínas, abarca cerca del 3% de todos los aa, y puede formar cálculos renales. Cisteína. Cistína. Treonina. Tirosina.
Aminoácido precursor de serotonina, Vitamina B3 (Niacina) y melatonina. Su deficiencia extrema produce Pelagra (dermatitis y demencia) por insuficiencia de Niacina. Triptófano. Treonina. Tirosina. Taurina.
Aminoácido intermediario en la síntesis de taurina, cisteína y creatina. Se puede convertir en homocisteína (importante en la vía de la transulfuración), actúa como donante de grupos metilo. Se asocia con aterosclerosis. Metionina. Serina. Cisteína. Tirosina.
Aminoácidos involucrados en la Leucinosis (orina con olor a jarabe de arce) Leucina. Isoleucina. Valina. Treonina. Alanina.
Aminoácido que constituye el 80% de todos los aa del cuerpo. Leucina. Glicina. Alanina. Histidina.
Condición en la que se encuentra ausente la enzima deshidrogenasa de los cetoácidos ramificados (DCR): Leucinosis. B-Talasemia. Cetoacidosis metabólica.
Segundo aminoácido más pequeño, con cadena R a un grupo metilo (CH3). Participa en el metabolismo de la glucosa por ser glucogénico, y está presente en el metabolismo de ácidos orgánicos, triptófano y Vitamina B6 (Piridoxina) Alanina. Leucina. Ornitina. Prolina.
Aminoácidos que constituyen el principal sitio de unión pars carbohidratos y formar glucoproteínas. Treonina, Serina y Asparagina. Triptófano, Serina y Asparagina. Treonina, Cisteína y Asparagina. Treonina, Serina y Alanina.
Aminoácido con grupo hidroxilo como R, vital en la síntesis de colágeno y elastina, puede encontrarse en sitios activos de enzimas y glucoproteínas. Treonina. Triptófano. Lisina. Glutamato.
Aminoácido con hidroxilo como cadena R, presente en sitios activos de enzimas, se encontró en la seda, forma enzimas cinasas y proteasas, y es partícipe en la formación de mielina neuronal, así como en la hidratación cutánea. Serina. Ornitina. Glutamato. Aspartato.
Enzima que convierte Citrulina en Arginina. Arginosuccinato sintasa y liasa. Arginoproteasa sintasa y liasa. Arginohidroxil sintasa y liasa. Arginometil sintasa y liasa.
Aminoácido más básico, precursor del óxido nítrico, su cadena lateral está muy cargada (volviéndolo positivo). Arginina. Asparagina. Alanina. Aspartato.
La acumulación de Guanidina (grupo de la Arginina) oxidada (ion guanidino), quien es desecho del metabolismo proteico, está relacionado con una: Neurotoxicidad. Hemotoxicidad. Nefrotoxicidad. Dermotoxicidad.
Enzima que convierte Aspartato en Asparagina. Asparagina sintetasa. Asparagina-5-Liasa 5-Aspartato-Proteasa Asparagina-Hidroxil-Sintetasa.
Es el primer aminoácido que se descubrió. Los codones que los codifican son AAU y AAC, es un aminoácido no esencial y se encuentra en fuentes vegetales y animales. Es polar, pero en condiciones normales carece de carga. Asparagina. Alanina. Glicina. Histidina.
Cuando el ácido glutámico se encuentra protonado se conoce como: Glutation. Glicina. Glutamato. Glucoproteína de Asparagina.
Aminoácido que funciona como NT excitatorio, transporta carga negativa por tener grupo carboxilo como R, es activador de papilas en el sentido del gusto. Serina. Histidina. Ácido glutámico. Ácido aspártico.
Aminoácido con carga positiva que le da relevancia en la producción de DNA (pues el DNA es negativo y las histonas con este aa se vuelven positivas), participa en la formación de Carnitina y en la síntesis de colesterol en el hígado. Aspartato. Lisina. Leucina. Asparagina.
Aminoácido que tiene cabida en la síntesis de neurotransmisores adrenérgicos, se deriva de la Fenilalanina y se encuentra en sitios activos de enzimas. Triptófano. Treonina. Tirosina.
Aminoácido que funge como neurotransmisor para la liberación de hormona GnRH en receptores NMDA (incluso forma este receptor junto con Glicina), transporta carga negativa porque su R es un carboxilo. Ácido Aspártico. Ácido Glutámico. Alanina. Orntina.
Aminoácido diamino monocarboxilico originado de Arginina, que no forma parte de las proteínas, pero que es un intermediario importante en la vía mediante la cual se sintetiza la urea. Su déficit impedirá la desintoxicación de Amonio. Ornitina. Prolina. Niacina. Carnitina.
Aminoácido formado de ácido glutámico, participa en la formación de colágeno al unirse a grupos hidroxilo, y tiene un grupo Imino. Prolina. Ornitina. Glutamina. Carnitina.
Relacione el aa con su abreviatura. Lisina Tirosina Prolina Ácido Aspártico Ácido Glutámico Asparagina Arginina Serina Treonina Triptófano.
Aminoácidos alifáticos, que contiene hidrocarburo en su cadena lateral (hidrófobos) ISOLEUCINA VALINA LEUCINA ALANINA GLICINA TREONINA TRPTÓFANO.
Aminoácidos aromáticos. FENILALANINA TRIPTÓFANO TIROSINA TREONINA HISTIDINA.
Aminoácidos polares no cargados (neutros) ASPARAGINA GLUTAMINA SERINA TREONINA GLICINA HISTIDINA.
Aminoácidos de pH ácido Glutamato Aspartato Fenilalanina Prolina Cisteína.
Aminoácidos básicos Lisina Arginina Histidina Leucina Prolina.
pH en el que un aminoácido tiene carga eléctrica igual a cero. Punto isoeléctrico. Punto isovolumétrico. Potencial de electrocarga. Punto de transmisión de iones H negativo.
Aminoácidos esenciales excepto: Fenilalanina Valina Leucina Arginina Tirosina.
Proteína conformada solo por aminoácidos. Holoproteína. Heteroproteína. Apoproteína.
Proteína participante del complejo enzimático, es termolábil y sensible a los campos de pH, para su acción catalítica requiere de la participación de un cofactor de naturaleza metálica y/o una molécula orgánica llamada coenzima. Apoenzima. Holoenzima. Proteína oligomérica.
Las holoproteínas se pueden clasificar en: Globulares y filamentosas. Globulares y enzimáticas. Enzimáticas 1 y enzimáticas 2. Filamentosas y enzimáticas.
Un péptido pasa a ser aminoácido cuando posee en su estructura: Más de 100 aminoácidos. Más de 100 grupos metilo asociados a las cadenas laterales. Un carbohidrato adherido al extremo N. Más de 100 ácidos grasos.
Moléculas orgánicas con funciones tan variadas como hormonas, enzimas, anticuerpos, además que son constituyentes de membranas, cabello, tendones, piel, etc. Proteínas. Enzimas. Globulinas. Ácidos.
Grupo de proteínas que tienen funciones muy variadas: estructurales (pared celular), de transporte (lípidos, vitaminas), lubricantes (mucina), protectoras (fibrinógeno), entre otras; la gran mayoría de las proteínas de la membrana celular están conjugadas en forma covalente con carbohidratos que pueden tener uniones O- glucosídicas con la participación de serina o treonina o bien N- glucosídicas atreves del grupo amino de la asparagina. Lipoproteínas. Glucoproteínas. Fosfoproteínas.
Después de que se ha sintetizado una estructura polipeptídica, se pueden llevar a cabo este tipo de modificaciones que consisten en la eliminación de algunos fragmentos de polipéptido o la modificación de las cadenas laterales de algunos aminoácidos, estas modificaciones posibilitan el funcionamiento de la proteína. Configuración postraduccional. Síntesis de RNA. Traducción ribosomal.
Es el nombre de las proteínas que están embebidas en la membrana, su extracción en el laboratorio solo se puede realizar rompiendo la estructura de la membrana con disolventes orgánicos o con detergentes. Integrales. Periféricas.
Son las unidades monoméricas de las proteínas, su peso molecular promedio es de 100-110 Da, los diferentes representantes de este grupo están constituidos por un grupo de carbono a al que se le unen un carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y un radical de diferente composición y longitud. Monosacáridos. Ácidos grasos. Aminoácidos. Lipoproteínas.
Un porcentaje significativo de las proteínas están conjugadas con uno o varios átomos del metal, que se unen al oxígeno, nitrógeno o azufre de los aminoácidos, algunas son transportadoras, otras- enzimas, intervienen en la transducción de señales, entre otras funciones; algunos ejemplos son la hemoglobina y dismutasa. Metaloproteínas. Alcanoproteínas. Sulfuroproteínas. Hemoproteínas.
Aminoácido no esencial, tiene una masa molecular de 89 y según estudios se encuentra presente en el 9.0% de las proteínas. Alanina. Valina. Fenilalanina. Glicina.
Algunas proteínas están formadas por varias cadenas polipeptídicas las que pueden ser idénticas, se llaman __________ a las subunidades de un complejo proteínico que son idénticas. Oligómeros Polímero Monómero.
Funciones que desempeñan las proteínas fibrosas que confieren soporte a los tejidos, por ejemplo, la colágena que es sintetizada por células del tejido conjuntivo. Estructural. Catalítica. Defensiva. De Transporte.
Proteínas de membrana, alguna son antígenos como las que determinan los grupos sanguíneos. Glucoproteínas. Lipoproteínas. Fosfolípidos. ATPasas.
Las proteínas de este tipo están unidas a la membrana por enlaces covalentes a moléculas de lípidos o por interacciones no covalentes a una proteína o un lípido de membrana. Periféricas. Integrales. Globulares.
Proteína presente en uñas, lana, cabello, pezuñas, concha de tortugas, escamas, cuernos, plumas y capa externa de la piel. Queratina. Hemoglobina. Fibrina. Elastina.
Estas proteínas son hidrosolubles, generalmente son esféricas o elipsoides, en este grupo están incluidas las enzimas, la albúmina y la hemoglobina, entre otras. Globulares. Filamentosas. Enzimas.
Son ejemplo de este grupo de proteínas, la bomba de Na+/K+, la hemoglobina y las HDL, entre otras. De Transporte. Enzimas. Reguladoras. Contráctiles.
Proteínas conjugadas que funcionan transportando en el plasma sanguíneo a los triglicéridos, fosfolípidos y colesterol desde el tejido u órgano donde se sintetizan hasta el tejido donde se almacenan o se degradan. Lipoproteínas. Fosfoproteínas. Glicerolproteínas. Glucoproteínas.
Relacione. Estructura de la cadena polipeptídica en la que cada 3.6 residuos de aminoácidos se encuentran muy próximos. Hay puentes de H entre el carboxilo de un aa y el amino del 4o aminoácido que le siga, así como fuerzas de Van der Walls. Los aa con R hidrofóbica estarán en el interior de la hélice, dándole la propiedad anfipática. Cadena en zigzag con puentes de H entre cadenas de aa paralelas o antiparalelas adyacentes. Se encuentra muy extendida pero tiene poca resistencia. .
Hacen referencia a segmentos cortos de aa que unen a 2 polipéptidos de estructura secundaria. Asas y flexiones. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Estructura primaria.
Estructura constituida por 4 aa, que dan un giro de 180° para unir dos hebras antiparaleas de láminas B. Se estabiliza por un puente de H entre el primer aa y el tercero. Constituyen un sitio fácilmente accesible para reconocimiento celular. Giro beta. Alpha hélice. Estructura terciaria. Micela.
Aminoácido más probable a aparecer en la segunda posición de los 4 aminoácidos de un giro beta: Glicina. Treonina. Prolina. Hidroxiprolina.
En el músculo, el grupo ________ hemo se encuentra unido a la mioglobina. Prostético. Carboxilo. Ferroso. Amino.
Conformación tridimensional, indicando la posición 3D en la que se acomodará la estructura proteica secundaria, y así formar dominios. Se debe en gran medida a los grupos R, así como a los puentes S-S de la cisteína. Estructura terciaria. Estructura secundaria. Estructura primaria. Estructura cuaternaria. Estructura helicoidal.
Una proteína oligomérica, con múltiples subunidades de una misma cadena polipeptídica, se encuentra en estructura: Globular. Cuaternaria. Helicoidal. Hidrofóbica.
Condición en la que se producen defectos en la síntesis de una de las cadenas B de la hemoglobina. B-Talasemia. B-Hemólisis. B-Apoptosis globular. B-Hemoporfilisis-5.
Condición en la que, por algún cambio fisiológico, una proteína pierde su estructura terciaria y hasta la secundaria. Desnaturalización. Desaminación. Deshidratación. Hidroxilación de bases púricas.
Relacione. Hélice alpha. Lámina Beta.
Proteína fibrilar que proporciona fuerza y resistencia por estar en el tejido conectivo de muchas estructuras. Se forma por una hélice con tres residuos por vuelta en forma levógira y posteriormente tres de esas hélices enrolladas congiro dextrógiro. Abarca cerca del 30% del peso seco del organismo. Colágeno. Elastina. Hemoglobina. Queratina.
El colágeno se forma por 3 cadenas polipeptídicas de _______ aa cada uno, y el 35% de los aa será glicina. 1000, Glicina. 1000, Lisina. 1000, Histidina. 1300, Glicina.
Relacione el tipo de colágeno con su localización. I II III IV V. VIII.
Relacione el tipo de colágeno con su principal función. I II III IV V VII.
Células cancerosas o leucocitos se ayudan de este colágeno para filtrarse a través de las membranas. IV I III.
El dominio normal del colágeno se basa en cadenas de Glicina-X-Y, donde X y/o Y pueden ser ocupados principamente por: Prolina e Hidroxiprolina. Prolina y Alanina Prolina y Cisteína Derivados de hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina.
Relacione el compuesto peptídico con su probabilidad de que aparezca en el dominio del colágeno. Glicina Prolina Alanina Derivados de hidroxiprolina y 5-hidroxilisna Triptófano y cisteína.
Enzima que, en el RER, agrega grupos hidroxilo a las prolinas del procolágeno en la 4a posición. Colágeno-Prolil-4-hidroxilasa Lisil hidroxilasa Prolil-3-Hidroxilasa Lisil oxidasa.
Enzima que, en el RER, agrega hidroxilos a las lisinas del procolágeno. Lisil hidroxilasa. Prolil-4-Hidroxilasa Prolil-4-Lisinasa Prolil-3-Hidroxilasa.
Enzima que agrega hidroxilos a las prolinas en 3a posición del procolágeno Prolil-3-Hidroxilasa Prolil-3-Oxidasa Prolil-4-Hidroxilasa Hidroxil-Prolinasa-3.
Cofactores de la hidroxilación del procolágeno en el RER. Vitamina C y Fe+. Vitamina D y Fe+. Vitamina A y F+. Vitamina B3 y F+.
La deficiencia de Vitamina ___ produce errores en la síntesis de colágeno y, por ende, Escorbuto. C A D B3.
Enzimas glicosilantes del procolágeno en el RER. Glicosil Transferasa y Galactosil Transferasa Glicosil Sintetasa y Galactosil Sintetasa Glicosil Cinasa y Galactosil Cinasa Glicosil Proteasa y Galactosil Proteasa.
Relacione Glucosila residuos de hidroxilisina en el procolágeno Glucosila residuos de galactosil hidroxilisina en el procolágeno. .
Enzima que facilita el plegamiento de la triple hélice del procolágeno en los extremos C, en el RER. Disulfuro isomerasa. Disulfuro sintetasa. Ascorbato sintetasa. DNA polimerasa.
Aparte de enlaces disulfuro, entre las hélices de procolágeno habrá: Puentes de H. Uniones salinas. Fuerzas de Van der walls. Atracción electromagnética.
Enzimas del espacio extracelular encargadas de eliminar los extremos de cisteína con puentes disulfuro en el procolágeno, en los extremos N y C respectivamente Procolágeno N peptidasa y Procolágeno C peptidasa Procolágeno N sintetasa y Procolágeno C sintetasa Procolágeno N anhidrasa y Procolágeno C anhidrasa Procolágeno N disulfuro isomerasa y Procolágeno C disulfuro isomerasa.
Cuando le son retiras¿das los extremos cisteínicos al procolágeno, recibe el nombre de: Tropocolágeno. Mecacolágeno. Neocolágeno. SuccinilColágeno.
Enzima dependiente de Cu que tiene actividad desaminasa y forma uniones entre las moléculas de lisina de un tropocolágeno o de varias a la vez, con el objetivo de formar fibrillas de colágeno. Lisil Oxidasa Lisil desaminasa Lisil Hidroxilasa Lisil Peptidasa.
Se sabe que el colágeno es muy tenso, ya que en su hélice solo presenta ____ aminoácidos por vuelta, a diferencia de la alfa hélice normal que posee 3,6. 3 2 2,4 3,3.
Condición en la que se produce hiperelasticidad e hiperflexibilidad de los tejidos, por defectos en la producción de colágeno; sustituyendo algunas moléculas de Glicina, y generando, así, colágenos no tan tensos. Síndrome de Elhers-Danlos Síndrome de Marfán Síndrome de Cushing. Enfermedad de Addison.
Condición donde hay fracturas espontáneas e insuficiencia cardiaca por modificaciones en la secuencia de genes del colágeno 1 (COL1A1 y COL1A1) Osteogénesis imperfecta. Síndrome de Marfán. Síndrome de huesos de cemento. Escorbuto.
Proteína elástica y flexible, requerida en vasos sanguíneos, pulmones, ligamentos, y piel. Elastina. Queratina. Colágeno. Albúmina.
Longitud aminoácida de la elastina. 750 aa 75 aa 7500 aa 7 aa.
Relacione los aa de la elastina. 1 de cada 7 aminoácidos. Rica en residuos de Escasa Nada de .
Los aa de ______ se hallan implicados en el entrecruzamiento intermolecular de elastina. Lisina. Glicina. Valina. Hidroxiprolina.
Los aa de ______ se hallan implicados en los dominios hidrófobo que imparten elasticidad a la elastina. Valina. Lisina. Glicina. Hidroxiprolina.
La molécula recién de tropoelastina recién sintetizada en ribosomas pasa al RER y A. de Golgi sin sufrir modificaciones postraduccionales. Verdadero. Falso.
Enzima que desamina residuos de Lisina en las moléculas de tropoelastina extracelular para unir varios monómeros de la misma. Lisil Oxidasa Lisil sintetasa. Lisil Proteasa. Lisil Elastasa.
Los monómeros de elastina (tropoelastina desaminada) se adjuntarán con las microfibrillas elásticas de________ formando a las fibras elásticas. Fibrilina 1 y 2. Fibrilina 1 y 4. Colágeno I y III. Actina y miosina.
Condición congénita en la que el gen codificante de Fibrilina 1 está mutado, disminuyendo la cantidad de fibras elásticas, impidiendo que los tejidos retornen a su posición normal tras la distención. Generalmente hay alargamiento de miembros y otras estructuras. Síndrome de Elhers Danlos. Síndrome de Marfán. Síndrome de Cushing. Osteogénesis imperfecta.
Condición en la que, por exposición prolongada a rayos UV, la piel pierde fibras elásticas, dando una apariencia de vejez. Elastosis. Colagenosis. Pelagra. Dermatitis.
Tamaño promedio de las acuaporinas. 250 a 300 aa 2500 a 3000 aa 25 a 30 aa 250 a 3000 aa.
Las AQP se organizan en ____ segmentos de alfa hélice unidos por ___ lazos conectores. 6 y 5 5 y 6 6 y 6 5 y 5.
Lazos ligadores de las AQP que se pliegan para formar el poro en forma de "reloj de arena" B y E A y B A y E C y E.
Triplete de aminoácidos que se posiciona en el poro común de la AQP. Alanina, Prolina, Asparagina Alanina, Prolina, Arginina Alanina, Fenilalanina y Asparagina Alanina, Asparagina e Histidina.
Clasificación de las AQP Clásicas y acuaglieroproteínas Hidrolíticas y acuagliceroproteínas Acuosas y acuagliceroproteínas.
Circulación de agua por minuto en una AQP 3x10^9 3x10^90 6x10^9 3x10^19.
Aminoácido de la AQP que, por su posición estratégica impidiendo el paso de moléculas grandes, se dice que es un "sello selectivo" Histidina 195 Histidina 134 Histidina 159 Histidina 951.
En las acuagliceroproteínas, el tamaño mayor del poro es brindado por: Histidina 180 y Glicina Histidina 180 y Leusina Histidina 180 e Histidina 195 Histidina 180 e Histidina 1.
Relacione a la AQP con su ubicación Cero 5 6 7 8 9 10 1 2 4.
Ordene a la AQP con su función Cero 1 2 3 4 5 6 7 8 9.
AQP relacionada con el edema cerebral. AQP 4 AQP 8 AQP 6.
AQP relacionada con la bronquitis, el asma bronquial y algunas irregularidades en las secreciones glandulares. AQP 5 AQP 7 AQP 8.
Proteínas sinterizadas por los linfocitos de los vertebrados, están dedicas a la defensa del organismo contra la invasión de patógenos. Anticuerpos. ATPsintasas. AQP. Colágeno.
Ejemplo de glucoproteína: Anticuerpo. Elastina. Hemoglobina.
Peso molecular de cada cadena pesada del anticuerpo. 53,000 D 5,300 D 5, 300,000 D.
Peso molecular de cada cadena ligera del anticuerpo. 23,000 D 230, 000 D 2,300.
Los anticuerpos posee una gran variedad de funcionalidades inmunológicas gracias a sus dominios: Inmunoglobulina. MHC II Somatógenos.
Característica particular de los dominios Inmunoglobulina: 110 aminoácidos con puentes de hidrógeno 110 aminoácidos con puentes disulfuro. 110 aminoácidos con unión covalente 1,100 aminoácidos con puentes disulfuro.
Número de dominios del anticuerpo. 4 3 2 5.
Los dominios del anticuerpo se estructuran en: Laminas Beta plegadas antiparalelas Hélices alpha.
El segundo y tercer dominio del anticuerpo están separados entre sí por: La región de bisagra. La región Fab La región Fc La región hipervariable.
Los extremos _____ de las regiones hipervariables del anticuerpo son per sé los dominios hipervariables. N terminales. C terminales. Azufrados terminales.
Relaciona la información del anticuerpo: Número de regiones hipervariables por cada brazo del anticuerpo. Número de regiones hipervariables de las cadenas L Número de regiones hipervariables de las cadenas H.
Relacione: Cadenas ligeras. Cadenas pesadas.
Fragmento del anticuerpo que determinará las funciones biológicas efectoras. Fc Fab Bisagra.
Los anticuerpos con antígeno se van a unir por medio del fragmento _______ a macrófagos u otras células inmunes para que estas fagociten a la sustancia antígena que ha sido ______ por la unión al segmento Fab del anticuerpo. Fc y Opsonizada. Fab y Opsonizada. Fc y cristalizada. Fc y condecorada.
En promedio, ¿Cuántos aminoácidos conforman a la región hipervariable? 10 100 12 42.
Funciones efectoras del segmento Fc excepto: Activación del complemento. Neutralización. Opsonización Inducción de liberación de histamina Surgimiento de fuerzas van der wall.
Ordenar las fuerzas de unión antígeno-anticuerpo de la más cercana a la más distal: Van_Der_Walls Electrostática Hidrofóbica Puentes_Hidrógeno.
Los dominios no variables se encuentran generalmente en: Las cadenas pesadas Las cadenas ligeras La región de bisagra.
Ordene de la Ig más abundante en el plasma a la menos: IgG IgM IgA IgE IgD.
Ordene las Ig de la que posee más tiempo en circulación a la de rápida extinción: IgG IgA IgE IgM IgD.
Relacione a la Ig con su descripción IgG IgA IgE IgD IgM.
Relacione la patología relacionada con la inmunidad y su descripción. Gammapatía monoclonal. Mieloma múltiple. Macroglobulinemia de Waldenstorn.
Reacción en la que se une el oxígeno y la hemoglobina. Oxidación. Reducción. Oxigenación. Pulverización.
Ordene la frase correctamente: y_se_libera_cuando El_O2_se_une_a_la_Hb_cuando ES_ESCASO ABUNDA.
El grupo prostético de la mio hemoglobina es: Hemo, con Hierro en estado férrico Hemo, con Hierro en estado Ferroso. Globina, con Hierro en estado Férrico. Globina, con Hierro en estado Ferroso.
Relacione. Porción orgánica del grupo hemo En el grupo hemo hay 4 anillos de El 5o enlace del Fe++ corresponde a El 6o enlace del Fe++ corresponde a.
Estructura globular formada por un único polipéptido de 153 aa y un grupo hemo fuertemente unido, con un peso molecular total de 17,000 D Mioglobina. Albúmina. Hemoglobina. Actina-G.
En la mioglobina, el 75% de los residuos de aa particioan en estructuras B-Plegadas. 8 láminas, con longitudes entre 7 y 23 aa están conectadas por segmentos helicoidales (las láminas se designan con letras de la A a la H) Verdadero. Falso.
Nombre que se le designa a la histidina proximal. His F8 His E8 His H8 His A8.
Principal fuerza estabilizadora de la estructura terciaria de la hemoglobina. Enlaces disulfuro entre los residuos de Cisteína. Puentes de Hidrógeno entre los extremos N y C. Interacciones hidrófobas internas de las cadenas laterales no polares. Fuerzas salinas entre los residuos externos de las cadenas R de los aminoácidos.
El 02 en el grupo hemo de la miohemoglobina se localiza entre: His F8 y FE++. His E8 y Fe++. His E7 y F++. His E7 e His E8.
La mioglobina y hemoglobina se mantienen unidas (cada una por su lado) por enlaces NO covalentes, y NO posee enlaces:.
Los glóbulos rojos cubren sus necesidades metabólicas por: Glucólisis aerobia. Glucólisis anaerobia. Beta oxidación. Alpha oxidación.
Tetrámero de 4 subunidades polipeptídicas, partícipe en el transporte. Hemoglobina. Albúmina. Mioglobina. Tetrayodotironina.
Relacione (1 sin respuesta) Tipo de hemoglobina presente en el organismo en un 97%. Tipo de hemoglobina presente en el organismo en un 2-3% Tipo de hemoglobina presente de manera regular solo en los dos últimos trimestres de un nonato.
Relacione. HbA HbF HbA2.
Entre la mioglobina y hemoglobina solo hay _______ aminoácidos idénticos. 28 38 64 146 39.
Cuando la molécula de desoxihemoglobina se oxigena, se rompen los __________ y se forman nuevos_______, volviendo a la molécula menos tensa. Enlaces salinos y Puentes de Hidrógeno. Puentes de Hidrógeno y Enlaces Salinos. Puentes de Hidrógeno y Grupos Hemo. Puentes de Hidrógeno y Enlaces Disulfuro.
La hemoglobina es una proteína alostérica porque: Puede asumir una estructura alternativa de orden superior, ocurrido por la unión de un ligando. Mantiene siempre la misma estructura, a pesar de la unión de ligandos como el 02 o el CO2. Necesita de temperaturas corporales altas para poder transportar O2. Necesita al menos una molécula de Alanina como ligando para poder transportar al 02.
La conformación ______ de la hemoglobina se une 250 a 300 veces más fuerte que la conformación ____. R y T T y R.
La inducción a la unión de más moléculas de o2 a la hemoglobina por la unión de una sola molécula de o2, se conoce como: Cooperativitad positiva. Oxigenación negativa. Oxigenación positiva. Alosterismo positivo.
Forma de la Hemoglobina que tiene poca o nula afinidad por el O2 (Sólo una letra, en mayúscula).
La forma R de la hemoglobina se completa hasta tener: 4 moléculas de o2 8 moléculas de 02 4 moléculas de CO2 8 moléculas de CO2.
Molécula que aumenta en los eritrocitos en condiciones hipóxicas, con mayor afinidad hacia la Hb T. Se describe como un efector alostérico negativo, porque reduce la afinidad por el O2. 5-6-Bisfosfolicerato BPG Glicerato bifosfatado (5,6) Todas son correctas.
En la HbA el BPG se une a Lisina E6, Lisina F6 y a His H21. En la HbF, el residuo de His H21 es sustituído por una ________, por lo que el BPG reduce su capacidad de unión y aumenta la afinidad por el O2. Serina sin carga IgA. His H22. Lisina G6.
Situación en la que un pH ácido reduce la afinidad de la Hb por el oxígeno. Efecto Bohr. Efecto Thor. Efecto alostérico positivo. Efecto Protoporfirina IV.
Moléculas que inducen al efecto Bohr, generando la desunión de HB a O2, excepto: CO2 Ácido láctico H+ H20.
Relacione. Carbaminohemoglobina Carboxihemoglobina.
El 80% de CO2 llega a los pulmones en forma de: HCO3 H2CO3 CO COOH-.
Relacione la patología Síntesis de cadenas Alpha o Beta alteradas. Envenenamiento por consumo de CO. Aumento mayor a 15% de hemoglobina cuyo grupo hemo se encuentra en estado Férrico y no Ferroso.
Proteína plasmática que abarca cerca del 40-60% de las proteínas plasmáticas totales del cuepo. Albúmina. Colágeno. Hemoglobina. Fibrinógeno.
Vida media de la albúmina. 17 days 71 days 120 days 4 days.
La albúmina se forma solo por hélices alpha, y no hay láminas beta. Verdadero Falso.
Proteína que se divide en 3 dominios y, a su vez, cada dominio se subdivide en alpha y beta. Hemoglobina. Triple hélice de colpageno. DNA. Albúmina.
El edema puede ocurrir cuando hay una concentración igual o menor a _____ de albúmina. 2.0 g/DL 8.4 g/DL 1,0 g/L 2.0 g/L 1,3 g/DL.
Valor normal de la Albúmina. 3.5 a 5 g/DL 6.7 a 9 g/DL 1.3 a 2.0 g/DL.
Condición en la que la ingesta de un fármaco puede estar a niveles tóxicos elevados porque una fracción aumentada del mismo está en la forma biodisponible no unida. Hipoalbuminemia Hiperalbuminemia.
Biosíntesis de la albúmina. Hígado. Riñón Intestino delgado. Páncreas.
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