¿Cuál es la configuración que se utilizan de los aminoácidos en la naturaleza? L D. Vitamina hidrosoluble que presenta toxicidad Piridoxamina Biotina Ergocalciferol b-caroteno. Vitamina hidrosoluble que también es conocida como Coenzima A Ácido pantoténico Ácido fólico a-tocoferol Ácido ascórbico. Vitamina liposoluble que es producida por la flora intestinal, por lo cual es necesario administrarla a los recién nacidos. Y es responsable de activar los factores de coagulación. Menadiona Tocoferol Tiamina. ¿Cuántas moléculas tiene el agua? 3 2 1. ¿Quien es el responsable de crear los puentes de hidrógeno? Los electrones Los aminoácidos Las proteínas El agua. Son responsables de el papel que tendrán los aminoácidos y los diferencia unos de otros Sus propiedades Su cadena lateral Su grupo amino Su grupo carboxilo. ¿Cuál aminoácido es no polar? Isoleucina Cisteína Lisina Tirosina . ¿Cuál es el tiempo de vida de un eritrocito? 120 días 12 días 60 días 100 días . Único aminoácido con grupo lateral secundario Prolina Asparagina Leucina Isoleucina . Proteína que se estabiliza por enlaces disulfuro Albúmina Cisteína Hemoglobina Creanitina. ¿Quien forma el enlace disulfuro? Cisteína Prolina Serina Triptofano. Aminoácido que funciona como amortiguador o Buffer Histidina Serina Metionina. Factores que pueden desnaturalizar las proteínas Calor y altas concentraciones de Urea El colesterol alto y el alcohol Diabetes tipo 2 y anomalías congénitas. Estabiliza la estructura primaria de las proteínas Enlace péptidico Enlace disulfuro Enlace de hidrógeno. Tipo de enlace que es encargado de la formación de uñas, pelo y dermis Hélice alfa Lámina beta Dobleces beta Lámina alfa. Aminoácido que promueve los dobleces beta Prolina y glicina Metionina y asparagina Isoleucina y lisina Glicina y triptofano. Se encargan de realizar un buen plegamiento de las proteínas Chaperonas Laminas beta Laminas alfa . ¿Cuál es la proteína que se encuentra afectada en la enfermedad de Alzheimer? Tau Amiloide Sinucleína Mioglobina. ¿Qué forma tiene en la curva de disociación por el oxígeno la hemoglobina? Sigmoidea Hiperbólica. ¿Cuál molécula tiene mayor afinidad hacia la hemoglobina? Monóxido de carbono Oxígeno Hidrógeno Bromuro de etidio. Masculino de 57 años de edad. Presenta dificultad al respirar, tiene historial clínico por padecimiento de EPOC. ¿Cómo encontraría sus niveles de 2,3 BPG? Altos Bajos Normales. ¿Cuál es una función importante del 2,3 BPG? Transporte de oxígeno Sintetizar proteínas Desnaturalizar a las Mioglobina . Tipo de hemoglobina que se utiliza como registro de los niveles de glucosa hasta por 3 meses HbA HbA1c HbA2 HbF. En la enfermedad de la hemoglobina C ¿Dónde encuentras la mutación? Cadena 6: glutamato por lisina Cadena 3: glicina por lisina Cadena 4: valina por glutamato. Tratamiento para una Metahemoglobinemia Azul de metileno Transfusión de hidroxiurea Cirugía. ¿Cuál es la proteína más abundante del cuerpo? Hemoglobina Mioglobina Colágeno Elastina Albúmina. Vitamina que es importante para la síntesis del colágeno Vitamina C Vitamina A Vitamina K Vitamina E. Tipo de Ehlers Danlos en que se encuentran problemas aórticos y por ende es la más peligrosa Tipo III Tipo I Tipo V. Se encarga de regular a la Elastasa, enzima encargada de la producción de elastina Alfa 1 antitripsina 2,3 BPG Hemoglobina 2,3 Elastina. Enfermedad caracterizada por extremidades y dedos largos, así como problemas cardiovasculares. Síndrome de Marfan Osteogénesis imperfecta III Síndrome de Asperger Hemoglobina SC. ¿Qué es un efector homótropo? Cuando el sustrato sirve como efector Cuando el sustrato no sirve como efector. ¿Cuál enzima es inhibida por la aspirina? Ciclooxigenasa Elastasa Xantina oxidasa ALT y AST. La inhibición competitiva se da por .... La unión al sitio activo La unión a un lugar distinto al sitio activo. Función de la HMG CoA reductasa Síntesis de colesterol Síntesis de hemoglobina Síntesis de elastina Síntesis de albúmina Síntesis de ALT y AST. ¿Qué tipo de inhibición presentan las estatinas? Competitiva No competitiva Alosterica. Enzima importante para el diagnóstico de un infarto al miocardio CK 2 CK 1 ALT AST Miocardina. Enzima importante para el diagnóstico de daño al tejido hepático ALT AST CK 2 Tropomina. Principal función de la cadena de trasporte de electrones Llevar a cabo reacciones óxido-reduccion Destruir moléculas Sintetizar aminoácidos. Se le conoce como Coenzima Q Ubiquinona Alanina transferasa Citocromo. De la cadena de trasporte de electrones es la única que no se encuentra en el espacio intermembrana Citocromo C Coenzima Q Complejo 1 Complejo 3 Complejo 5. Es un inhibidor de la cadena de trasporte de electrones Amiral Rotenona Oliglomicina FMN Ciclooxigenasa. Único complejo de la cadena de trasporte de electrones que no es inhubido Complejo 1 Complejo 2 Complejo 3 Complejo 4 Complejo 5. Complejo de la cadena de electrones que es inhibido por Cianuro Complejo 1 Complejo 2 Complejo 3 Complejo 4 Complejo 5. ¿Dónde se lleva acabó la CTE? Espacio intermembrana Membrana mitocondrial interna Membrana mitocondrial externa Citosol. Calor que se libera o introduce en una reacción química Entalpía Entropía Energía libre . Característica de una reacción endergonica No es espontánea Es espontánea Es equilibrada Esta concentrada. ¿Cuál es una biomolécula? Proteína Carbohidratos Ácidos grasos Medicamentos. Se encarga de meter al NADH a la mitocondria Lanzadera glicerol 3P Lanzadera malato, aspartato Hemoglobina Fosforilacion oxidativa. Principal mecanismo productor de energía Glucolisis Ciclo de Krebs Fosforilacion oxidativa Complejo enzima-sustrato.
