Proteinas

Los monómeros de las proteínas se denominan: Ácidos grasos. Aminoácidos. Nucleótidos. Monosacáridos.

¿Cuántos aminoácidos canónicos o proteicos diferentes existen en los seres vivos?. 100 aminoácidos. 20 aminoácidos. 10 aminoácidos. 50 aminoácidos.

Se conocen como el aminoácido 21 y el aminoácido 22. Ribosa y selenocisteína. Glucosa y fructosa. Selenocisteína y pirrolisina. Metionina y fenilalanina.

En la célula, los aminoácidos se encuentran en su: No están en la célula. Forma no ionizada. Forma ionizada. Ninguno de los anteriores.

Parte de un aminoácido que le confiere una propiedad química particular. Átomo de hidrógeno. Grupo amino. Grupo carboxilo. Grupo Radical (R).

La parte central de un aminoácido es un: Átomo de hidrógeno. Átomo de carbono. Átomo de fósforo. Un grupo metilo.

El enlace covalente que conecta los aminoácidos se denomina: Enlace glucosídico. Enlace fosfodiéster. Enlace éster. Enlace peptídico.

La rotura de un enlace peptídico ocurre por la reación denominada: Fecundación. Deshidratación. Hidrólisis. Hidroxilación.

¿Cuáles son los aminoácidos ácidos?. Metionina y tirosina. Alanina y glicina. Aspartato y glutamato. Treonina y tirosina.

¿Cuáles son los aminoácidos básicos?. Lisina, arginina e histidina. Triptófano, treonina y tirosina. Lisina, leucina e isoleucina. Alanina, arginina y asparagina.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que: Son producidos por el cuerpo. Se obtienen a partir de los alimentos. Se producen a partir de otros aminoácidos. Ninguno de los anteriores.

Los aminoácidos no esenciales se caracterizan porque: Son producidos por el cuerpo. Se obtienen a partir de los alimentos. Se producen a partir de otros aminoácidos. Ninguno de los anteriores.

La síntesis por deshidratación entre dos aminoácidos forma: Una proteína. Un tripéptido. Un dipéptido. Un tetrapéptido.

Un enlace peptídico se produce entre: El grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente. El grupo sulfhidrilo de un aminoácido y el sulfhidrilo de otro. El grupo amino de un aminoácido y el amino de otro. El grupo hidroxilo de un aminoácido y el amino del siguiente.

Aminoácidos que se producen a partir de otros aminoácidos. Esenciales. No esenciales. Parcialmente esenciales. Ninguna de las anteriores.

El aminoácido selenocisteína está presente en: Bacterias y arqueas. Solo procariotas. Solo eucariotas. Procariotas y eucariotas.

El aminoácido pirrolisina se encuentra: En eucariotas. En procariotas y eucariotas. Solo en procariotas. En animales.

La desnaturalización proteica consiste en la: Adquisición de su forma tridimensional. Formación de enlaces disulfuro. Pérdida de las estructuras. Asociación de varias cadenas polipeptídicas.

Estructura proteica que consiste en la secuencia de aminoácidos. Terciaria. Primaria. Cuaternaria. Secundaria.

¿Qué caracteriza el nivel de organización cuaternario de las proteínas?. Interacción entre dos o más cadenas polipeptídicas. Plegamiento tridimensional. Enlaces peptídicos. Plegamiento local de las secuencias peptídicas.

Existen dos tipos de estructura secundaria. Lamina plegada α y lámina plegada β. Hélice de zinc y hélice α. Hélice β y lámina plegada ω. Hélice α y lámina plegada β.

Proteínas capaces de controlar diversas actividades de la célula: Estructurales. Motoras. Reguladoras. Enzimas.

¿A qué nivel estructural proteico corresponde la imagen que se muestra?. Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

¿Qué caracteriza al nivel de organización primario de las proteínas?. Enlaces peptídicos. Plegamiento tridimensional. Plegamiento local de las secuencias peptídicas. Interacción entre dos o más polímeros.

¿Cuál de las siguientes moléculas corresponde a una proteína?. Fenilalanina. Insulina. N-acetilglucosamina. Glicilalanina.

La desnaturalización ocurre por: Formación de enlaces de hidrógeno. Plegamiento tridimensional. Cambios de pH, temperatura y sustancias químicas. Formación de enláces peptídicos.

¿Cuál de las siguientes moléculas es una proteína?. Anticuerpo. Lactosa. Colesterol. ADN.

¿Cuál de las siguientes proteínas desempeña una función catalítica?. Fibrina. Enterotoxina termolábil. Colágeno. Sacarasa.

¿A qué nivel estructural proteico corresponde la imagen que se muestra?. Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

La hemoglobina es una proteína que pertenece a la clasificación de: Proteína fibrosa. Proteína catalítica. Proteína globular. Proteína contráctil.

Los priones pueden actuar como: Enzimas. Agentes infecciosos. Depósitos de sustancias. Ninguna de las anteriores.

Un ejemplo de desnaturalización proteica se observa en: La cocción de un huevo. Evaporación del agua. Síntesis de sacarosa. Ninguna de las anteriores.

La insulina es una proteína que interviene en la: Degradación del alcohol. Síntesis de lactosa. Regulación de la glucemia. Transmisión de la información genética.

Proteínas que forman cadenas largas paralelas entre sí: Fibrosas. Globulares. Transportadoras. Reguladoras.

La lámina u hoja plegada β es una estructura plana que se pliega en: Forma helicoidal. Forma de zigzag. Forma globular. Forma circular.

¿Cuá de las siguientes proteínas desempeña una función contráctil?. Miosina. Hemoglobina. Alcohol deshidrogenasa. Ricina.

¿Qué nivel estructural forma una proteína biológicamente activa?. Primaria. Secundaria. Terciario. Cuaternario.

¿Cuál de las siguientes moléculas es una proteína fibrosa?. Elastina. Insulina. Hemoglobina. Sacarasa.

¿A partir de qué aminoácido se produce la tirosina?. Metionina. Cisteína. Fenilalanina. Alanina.

¿A partir de qué aminoácidos se produce la cisteína?. Metionina y serina. Treonina y tirosina. Alanina y glicina. Aspartato y glutamato.

¿A qué nivel estructural proteico corresponde la imagen que se muestra?. Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

Estructura proteica constituida por varias cadenas polipeptídicas. Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

¿A qué nivel estructural proteico corresponde la imagen que se muestra?. Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

La insulina es una proteína compuesta por: Una sola cadena polipeptídica. Dos cadenas polipeptídicas. Cuatro cadenas polipeptídicas. Ocho cadenas polipeptídicas.

La enzima encargada de convertir la fenilalanina en tirosina se llama: Glucagón. Tirosinasa. Fenilalanina hidroxilasa. Aminoacil ARNt sintetasa.

La sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa en: Glucosa y glucosa. Lactosa y maltosa. Glucosa y fructosa. Fructosa y fructosa.

Las encefalopatías espongiformes son producidas por: Glúcidos. Priones. ARN. Ribosomas.

Nivel estructural proteico que se establece por las interacciones entre los grupos laterales de los aminoácidos. Terciario. Cuaternario. Primario. Secundario.

Cuando las proteínas son sometidas a desnaturalización pierden su configuración tridimensional y, por tanto: Sus propiedades físicas y sus funciones biológicas. Sus estructuras, pero, conservan su función. Se vuelen mucho más activas. Desarrollan su estructura cuaternaria.