¿Cual es la proteína que se puede unir a 4 moléculas oxigeno? Hemoglobina Mioglobina Desoxihemoglobina Oxihemoglobina.
¿Cual es la proteína que se puede unir solamente a una molécula oxigeno? Hemoglobina Mioglobina Carbaminohemoglobina Carboxihemoglobina.
¿En donde se encuentra la mioglobina? Musculo cardíaco y esquelético (Eritrocitos) Glóbulos rojos.
¿En donde se encuentra la hemoglobina? (Eritrocitos) Glóbulos rojos Musculo cardíaco y esquelético.
¿Cual es la forma de la hemoglobina en la cual tiene menor afinidad por el oxigeno? Desoxihemoglobina o forma tensa Oxihemoglobina o forma relajada.
¿Cual es la forma de la hemoglobina en la cual tiene mayor afinidad por el oxigeno? Desoxihemoglobina o forma tensa Oxihemoglobina o forma relajada.
¿Cual proteína tiene la curva de disociación de oxigeno de forma hiperbólica? Mioglobina Hemoglobina.
¿Cual proteína tiene la curva de disociación de oxigeno de forma sigmoidea? Mioglobina Hemoglobina.
¿Que proteína se forma al unirse el CO2 con la hemoglobina? Hemoglobina Mioglobina Carbaminohemoglobina Carboxihemoglobina.
¿Que proteína se forma al unirse el CO con la hemoglobina? Hemoglobina Mioglobina Carbaminoglobina Carboxihemoglobina.
¿Cual es la función del 2,3-BPG? Aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno Aumenta la afinidad de la hemoglobina por el monoxido de carbono Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el dioxido de carbono.
¿Como afecta el EPOC a los niveles 2,3-BPG? Este aumenta Este disminuye Este no tiene ningún cambio.
¿Cual hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxgeno que la HbA y tiene una cadena α y γ? Hb F HbA2 HbS HbSC.
¿Cual hemoglobina constituye el 2% de la hemoglobina total de un adulto normal y tiene una cadena α y δ? HbS HbA HbC HbA2.
¿Cual hemoglobina es mas abundante en un adulto normal? HbS HbA1c HbC HbA.
¿Cual es la hemoglobina glucosilada? HbA HbC HbF HbA1c.
¿Cual hemoglobinopatía ocurre principalmente en pacientes afroamericanos y tienen síntomas de síndrome torácico agudo, anemia hemolítica crónica con hiperbilirrubinemia, incremento de la vulnerabilidad a las infecciones, accidente cerebral vascular, disfunciones esplénica y renal, cambios óseos debidos a hiperplasia de la médula y en el cual el glutamato es sustituido por la valina en la sexta posición? HbS HbC HbSC Metahemoglobina Talasemia α Talasemia β.
¿Cual fármaco se utiliza en el tratamiento de la HbS? Hidroxiurea Metotrexato Azul de metileno.
¿Cual hemoglobinopatía ocurre por la sustitución del glutamato por lisina en la sexta posición? HbC HbS HbSC Talasemia β Talasemia α.
¿Cual hemoglobinopatía ocurre por la oxidación del hierro hemo en la hemoglobina y se caracteriza por la "cianosis chocolate"(La coloración azul de la piel, membranas mucosas y la sangre color marrón)? Metahemoglobina Talasemias HbS HbC HbSC.
¿Que tratamiento llevan los lactantes con talasemia β mayor? Trasplantes de celular madres hematopoyéticas Hidroxiurea Metotrexato Azul de metileno.
¿Cual padecimiento se produce cuando los 4 genes de globina α son defectuosos? Enfermedad de Bart Anoxia drepanocítica Anemia megaloblastica.
Conforme se unen más oxígenos a la hemoglobina su afinidad por esta Aumenta Disminuye.
Si hay un incremento en el pH o una disminución en la pCO2, entonces la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno Aumenta Disminuye.
Si hay una disminución en el pH o un aumento en la pCO2, entonces la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno Aumenta Disminuye.
Si se retira el 2,3 BPG de la hemoglobina la afinidad por el oxigeno de esta Aumenta Disminuye.
La unión de CO2 con la hemoglobina causa que la afinidad por el oxigeno Aumente Disminuya.
La unión de CO con la hemoglobina causa que la afinidad por el oxigeno Aumente Disminuya.
El envenenamiento por CO se trata con: Oxígeno al 100% a alta presión Hidroxiurea Azul de metileno.
¿Cual enfermedad se produce cuando 3 genes de globina α son defectuosos? Hemoglobina H (β) Enfermedad de Bart Anoxia drepanocítica.
|
