Proteómica- Análisis biómico

¿A qué hace referencia el MS/MS, MS^2 o Espectro de fragmentación?. A la medición directa de la masa molecular intacta de una proteína. A la ionización de la muestra mediante láser o electrospray. A la fragmentación de un ion precursor y el análisis de los iones producto para obtener información estructural. A la separación de proteínas exclusivamente por su punto isoeléctrico.

En la primera generación de proteómica, la digestión se realiza: Antes de la separación y se separan péptidos. Después de la separación y se separan péptidos. Después de la separación y se separan proteínas. Antes de la separación y se separan proteínas.

¿Qué significan las siglas MALDI en inglés?. Molecular Assisted Laser Desorption Ionization. Matrix Activated Laser Detection Ionization. Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. Mass Analysis by Laser Desorption Ionization.

La proteómica: Es un concepto dinámico. Es un concepto complejo. Interviene en la función de casi todos los procesos biológicos. Todas las respuestas son correctas.

Técnica más usada para la identificación de microorganismos: ESI-MS. Western blot. MALDI-TOF MS. ELISA.

¿Para qué sirve el Qubit?. Separar proteínas por tamaño. Identificar proteínas. Cuantificar biomóléculas como proteínas o ADN. Precipitar proteínas.

La tercera generación de la proteómica corresponde principalmente a: Proteómica estructural. Proteómica funcional. Proteómica comparativa. Proteómica descriptiva.

Aspectos importantes en el diseño experimental en proteómica: Selección de cepas. Elección del medio de cultivo. Protocolo de extracción. Todas las respuestas son correctas.

¿Qué compuesto se usa comúnmente para precipitar proteínas?. CHAPS. Ácido tricloroacético (TCA). SDS. Urea.

Las conclusiones sobre preservar proteínas originales y PTMs corresponden a: Extracción de proteínas. Separación de proteínas. Identificación de proteínas. Cuantificación de proteínas.

La electroforesis bidimensional separa las proteínas: Primero por punto isoeléctrico y despues por masa molecular. Primero por masa molecular y despúes por punto isoeléctrico. Por masa molecular. Por punto isoeléctrico.

Para mejorar la separación en una SDS-PAGE se puede: Disminuir el voltaje. Reducir el tiempo de corrida. Aumentar el tamaño del gel. Disminuir la concentración de acrilamida.

Si se dispone de un anticuerpo específico, ¿qué tipo de cromatografía se debe usar?. Intercambio iónico. Exclusión molecular. Afinidad. Fase reversa.

La enzima más utilizada en proteómica es: Pepsina. Quimotripsina. Tripsina. Papaína.

El MALDI genera principalmente iones con carga: Negativa. Múltiple. +1. Variable.

Señala la afirmación incorrecta sobre ESI: Genera iones de forma discreta. Es poco tolerante al medio. Genera iones con carga múltiple. Depende de la concentración del analito.

¿Qué método permite analizar muestras de 2, 6 y 8 simultáneamente?. SILAC. Label-free. Marcaje isobárico (iTRAQ/TMT). Western blot.

Señala la afirmación correcta. La variabilidad analítica debe ser mayor que la biológica. La variabilidad biológica debe ser mayor que la analítica. Ambas deben ser iguales. La variabilidad analítica no influye.