RECO DR REYES CUESTIONARIO 1-51

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace). a) Interacciones de van der Waals. b) Interacciones dipolo-dipolo. c)Interacción por puente de hidrógeno. d)Interacción carga-dipolo. e)Interacción electroestática dipolo-carga.

Un grupo HO- es menos nucleófilo que un grupo R-OH debido a: a La mayor polarizabilidad del O en el grupo HO-. b La menor polarizabilidad del O en el grupo HO-. c Los pares de electrones no enlazantes presentes en R-OH pero no HO-. d La mayor carga negativa del grupo HO-. e El enunciado es falso, R-OH es un grupo menos nucleófilo que el grupo HO-.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: a Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. b Aumenta la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. c Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. d Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas (puentes salinos). e Desestabiliza y debilita las uniones electroestáticas.

El pKa del ácido salicílico es 2.97. Si el pH del medio gástrico es 3.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. a El 10%. b El 20%. c El 50%. d El 80%. e El 100%.

Una serie de estudios indican que en el centro activo de una enzima debe existir un aa que se torna un buen nucleófilo a pH superior a 10, pero que a pH inferior no es activo como nucleófilo. Usted buscaría en la secuencia la presencia de. A- Alanina. C- citosina. T- treonina. Y-tirosina. W- triptofano.

En un giro γ, en la segunda posición (i+1) se encuentra obligatoriamente, dada la geometría del giro. A-ALANINA. G-GLICINA. N- ASPARAGINA. P-PROLINA. S-SERINA.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Las restricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos ੮ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos ੮ y ψ alrededor de Cα.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras polipeptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es más estable.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La absorbancia es directamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia de la disolución es independiente del paso óptico.

Normalmente la solubilidad en agua de una proteína es mínima cuando: El pH del medio es menor que su pI. El pH del medio es igual que su pI. El pH del medio es mayor que su pI. El pKa de la proteína es mayor que la fuerza iónica delmedio. El pKa de la proteína es menor que la fuerza iónica delmedio.

El transporte de CO2 por la sangre desde los tejidos a los pulmones se vería muy disminuido por la ausencia de una de estas proteínas (indicar la que causaría un efecto probablemente mayor). Subunidades α-globina de HbA. Subunidades β-globina deHbA. Subunidades γ-globina de HbF. 2,3-BPG. Intercambiador de aniones (banda III).

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por: Cys. Ser. Thr. Val. El enunciado es falso, la Hb F carece de cadenas β.

Si aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos entonces: Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la izquierda. Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la derecha. Aumentaría la afinidad de la forma T de la Hb por el 2,3-BPG. Aumentaría la afinidad de la forma R de la Hb por el 2,3-BPG. Se transformaría la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Podemos sospechar la existencia de isoenzimas distintos cuando en tejidos diferentes encontramos: Que la misma reacción química transcurre con parámetros cinéticos (normalizados a la misma cantidad de proteína) diferentes. Que las VMAX medidas para una reacción son diferentes en cada tejido, independientemente de la cantidad de proteína. Que la actividad enzimática específica para la misma reacción es diferente en cada tejido. Que el mismo metabolito se transforma en un compuesto diferente en ambos tejidos. Que distintos metabolitos se transforman en el mismo compuesto en ambostejidos.

Respecto a la ubiquitinización es falso que... La ubiquitina es una proteína ubicua, muy conservada y de aparición temprana en la filogenia de los eucariotas. La ubiquitina se une a grupos amino, en particular a los grupos N terminales de las proteínas diana. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinación. Los enzimas cuya regulación se realiza principalmente por mecanismos de cambios en la expresión génica suelen tener vidas medias cortas. Las E3-ubiquitina ligasas constituyen varias familias de proteínas con estructuras, sustratos y mecanismos de regulación muy diversos.

La KM de una enzima viene dada en unidades: Catales. Mol/s o μmol/min. De concentración de enzima. De concentración de sustrato. El enunciado es falso, KM es una constante adimensional.

La VMAX de una enzima nos informa de: La velocidad de la reacción cuando la concentración del sustrato es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es igual a la KM. La concentración de enzima y su numero de recambio. La afinidad de la enzima por su sustrato. La especificidad de la unión de enzima y sustrato.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es. El receptor de adrenalina. El receptor de insulina. El receptor de estrógenos. El receptor de rapamicina, mTOR. El receptor de IP3.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. Los nucleosomas son exclusivos de los eucariotas. b)Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas( solo si no está la b).

La principal función de PCNA en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en un dúplex. Aumentar la procesividad de las polimerasas replicativas. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. El procesamiento de fragmentos de Okazaki. Prevenir la reasociación de nucleosomas sobre las hebras de DNA recién replicadas.

El sensor de defectos empleado en el mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones geométricas en la doble hélice. Una variedad de DNA-glicosilasas. Una proteína que se une específicamente a secuencias de DNA hemimetiladas (una hebra si y la otra no). Una DNA helicasa que desenrolla los extremos no homólogos de la lesión. La DNApol β.

Una de estas es una función importante de la caperuza 5’ del mRNA. Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5’-exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza 5’. Su funcion relevante es la exportación del mRNA del núcleo.

Los complejos de remodelación de la cromatina con actividad HAT: Mantienen modificada la estructura del nucleosoma de forma irreversible y median silenciamiento epigenético. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP para remodelar los nucleosomas. Ensamblan nuevos nucleosomas sobre hebras de DNA naciente recientemente replicado. Promueven la relajación de la cromatina y el aumento de la actividad transcripcional. Promueven la compactación de la cromatina y la disminución de la actividad transcripcional.

Las proteínas co-activadoras como CBP o p300 participan en la regulación de la transcripción de genes estructurales: Uniéndose y estimulando directamente a la RNApolII en el PIC. Uniéndose directamente al DNA y reclutando complejos remodeladores de cromatina. Sirviendo como centro de reunión para la construcción del “enhanceosoma”. Por metilación de amplias zonas de un cromosoma regular. Formando pate de Mediador, como una más de sus subunidades componentes.

Con relación a la estructura y función del enhanceosoma, indicar la proposición falsa: Los homeodominios permiten el reconocimiento y la unión de proteínas a histonas acetiladas. b)Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/oTHIID. Mediador, THIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNA polII. f)Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF. b y f son correctas.

Las subunidades α de algunas proteínas G pueden estar acopladas a varias proteínas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo muy conocido?. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαs. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαq. La inhibición de AC y regulación de canales de K+ o Ca2+ por la subunidadα-1. La estimulación de AC e inhibición de PLCβ por la subunidad α0. Se conocen muchos ejemplos de todos los mecanismos anteriores.

La proteína quinasa regulada por CA2+ y DAG que actúan típicamente como proteína efectora de la ruta de PLCβ-IP3 es: PKA. PKB. PKC. PKD. PKE.

Denominamos fusión del DNA a: La hidrólisis de sus cadenas fosfodiéster rindiendo nucleótidos libres. La desaparición de la estructura secundaria de un DNA dúplex. La hibridación de hebras monocatenarias de dos fragmentos de DNA para formar un único elemento dúplex. La desaparición en la interfase de los cromosomas altamente condensados y visibles en la metafase/anafase. La formación de lesiones en el DNA por la acción del estrés oxidativo (ROS).

En los eucariotas, las secuencias ARS son reconocidas por la unión del complejo proteico denominado normalmente: ARS-BP. CDC45. MCM. ORC. RPA.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases es cierto que: Uno de sus actores clave son las DNA-glucosilasas que rompen el enlace N- glucosídico dejando un sitio AP. Está acoplada a la transcripción al compartir proteínas con el factor TFIIH de la RNApol II. Su sensor de daño escanea procesivamente el DNA en un proceso que requiere energía (ATP). Depende del alineamiento y recombinación entre secuencias homólogas de dos cromosomas. Permite reparar las lesiones por rotura de doble hebra en el DNA.

Durante la replicación el DNA se separa de los nucleosomas. Tras el paso de la horquilla de replicación las histonas nuevamente sintetizadas se ensamblan con DNA para formar de nuevo nucleosomas. En este proceso: Las histonas nuevamente sintetizadas se depositan en nucleosomas nuevos en la hebra de DNA recientemente sintetizada. Las histonas nuevas y viejas se depositan de forma segregada en nucleosomas nuevos y viejos. Las histonas nuevas y viejas se depositan individualmente de forma aleatoria formando nucleosomas con una mezcla de histonas nuevas y viejas. Intervienen tetrámeros H3/H4 y dímeros H2A/H2B que se combinan entre sí aleatoriamente sin importar su procedencia (histonas nuevas o viejas). Intervienen tetrámeros H2A/H2B y dímeros H3/H4 que se combinan entre sí cuasi- aleatoriamente: los de la nueva síntesis por un lado y los viejos por otro.

La retención de EJC (exón-junction complexes) sobre el mRNA maduro en el citosol es un elemento clave para: El mecanismo de degradación del mRNA NMD. La degradación del mRNA por el mecanismo que detecta la ausencia de codones de parada. La degradación de mRNA por el mecanismo NGD. La degradación del mRNA dependiente de señales AUUUA en la zona 3’ UTR. La degradación del mRNA mediante el mecanismo de recambio constitutivo en el exosoma.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas por la RNApolII, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP contiene la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a la cola de poliA naciente y estimula su crecimiento activando la PAP. La separación de la cadena de RNA naciente inestabiliza la RNApol y determina su disociación del DNA molde.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación deltranscrito. Facilitar la apertura de la doble cadena de DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

El exosoma es: Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática yencargado de funciones de reconocimiento intercelular. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo deRNAs. Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma.

Qué elementos son esenciales para el reconocimiento de un fragmento de RNA como un mensajero y la unión del ribosoma al mismo en eucariotas: La presencia de UTRs en los extremos 5’ y 3’. Una OFR interna con codones de inicio y stop. Elementos IRES. Caperuza 5’ y cola de poli-A. Ninguno de ellos.

El elemento esencial primario para establecer el transporte unidireccional de componentes entre citoplasma y núcleo (unos en una dirección y otros en la contraria)es: La acción catalítica del poro nuclear que impone la direccionalidad del flujo de cada tipo de molécula a su través. La distribución asimétrica de factores GEF y GAP para la proteína Ran. La distribución asimétrica de importina y exportina en citoplasma y núcleo. La distribución de proteínas Rab y Rho en citoplasma y núcleo. En gradiente de iones a través de la membrana nuclear.

Indicar el ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica: Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC/mSIN3.

En cuanto a la metilación de nucleótidos es FALSO que: La metilación de bases del DNA es un mecanismo de silenciamiento génico. La metilación del DNA es un elemento clave en el reconocimiento de la hebra de nueva síntesis en el mecanismo de reparación de mal-apareamientos. Es necesaria para la formación de la caperuza 5’ del mRNA. Es necesaria para el reconocimiento del origen por ORC y el ensamblaje de MCM en la horquilla de replicación. Puede suponer un problema por la inducción de mal-apareamientos, por ejemplo la O- alquil-G.

La secuencia de Kozak es: Una secuencia de aa en una proteína que sirve de diana a una proteína-quinasaPK. Una secuencia de aa que identifica la región de unión al translocón durante la exportación al RE. Una secuencia de bases que identifica el codón de inicio de traducción en una mRNA. Una secuencia de bases en el DNA que identifica elsitio de inicio de la transcripción por la RNA polimerasa. Una secuencia de bases que identifica el sitio de terminación de la transcripción.

Con relación a la estructura y función de “enhanceosoma”, indicar la proposición falsa: Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas acetiladas de los componentes del mismo. Los factores de transcripción interatúan con el PIC a través de Mediador y/oTFIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNApolII.

Los receptores nucleares pueden ser bien descritos mediante la expresión: Se trata de receptores de radiaciones nucleares que detectan y reparan lesiones en el DNA causadas por las mismas. Se trata de proteínas nucleares dianas de la acción de señales extracelulares. Son factores de transcripción regulados, su unión al DNA y actividad transcripcional depende de su fosforilación. Son factores de transcripción regulados, su unión al DNA y actividad transcripcional depende de la unión del ligando.

Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál: Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S. Unión de la caperuza 5’ del mRNA. Ensamblaje de la subunidad 60S. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S.

Un proceso de señalización en el que una molecula es secretada en un tejido por un tipo celular y tiene acciones sobre otras células del mismo tipo dentro del mismo órgano o tejido se describe adecuadamente como un mecanismo de señalización: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Mixto.

Las células hepáticas están dotadas de receptores de glucagón y adrenalina, ambos acoplados al sistema de cAMP. La exposición prolongada a altos niveles de adrenalina resultará en: La inactivación e internalización del receptor de glucagón. La fosforilacion del receptor de glucagón en su región carboxi-terminal. La fosforilacion del receptor de glucagon en el tercer bucle intracelular. La desensibilización homologa de las respuestas al glucagón. Todas las anteriores son ciertas.

Las proteínas smad y las STAT median ambas la transducción de señales de membrana al núcleo. Indicar la principal diferencia entre ellas respecto a su mecanismo de actuación: Las proteínas STAT actúan como factores de transcripción, mientras que las proteínas smad no afectan a la regulación de la expresión génica. Las proteínas STAT actúan como heterodimeros mientras que las proteínas smad funcionan como factores de transcripción monoméricos. Las STAT regulan por fosforilacion en Tyr, mientras que las smad son activadas por fosforilacion en SER/Thr. Las proteínas smad forman normalmente homodímeros fosforilados mientras que las STAT heterodimerizan con proteínas no fosforiladas. El enunciado es falso, smad y STAT son siglas sinónimas.

El sustrato para la producción sostenida de DAG, tras el cese de la estimulación de receptores por agonistas, es principalmente: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

mTOR es un elemento regulador clave en el control del crecimiento celular, que actúa: al ser fosforilado, directamente por PKB. al ser desfosforilado por el complejo TSC1/2. Como regulador alosterico de la quinasa S6K. Como una S/T-quinasa. Como una S/T-fosfatasa.

Las tres quinasas que participan en la cascada de la MAPK normalmente son activadas por: Unión de un ligando alosterico como cAMP o calcio. Unión de una proteína de andamiaje como MP1. Unión de sus dominios SH2 a restos de p-Tyr de otras proteínas. Fosforilación doble en su bucle activador. Desfosforilación de un resto en su bucle de activación.