RECO DR.REYES PARTE PARTE 5
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Título del Test:
![]() RECO DR.REYES PARTE PARTE 5 Descripción: BIOQUÍMICA I Dr. Reyes (Parte 5) |



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Los pKa de la Arg son 1.82, 8.99 y 13.2, por tanto su pI es: 5.45. 7.51. 12. 9.74. Ninguno de los anteriores. La quimiotripsina hidroliza los péptidos únicamente por el lado: C terminal de F. N terminal de Y y F. C terminal de R y K. N terminal de R. N terminal de R y K. Para un aminoácido de grupo R apolar, y sabiendo que los pKa de los grupos carboxilo y amino son 2 y 10 respectivamente, es correcto que: A pH 6 predomina la forma NH2. A pH 7 predomina la forma COOH. A pH 4 predomina la forma NH3+. A pH 2 predomina la forma COO-. Todas las anteriores son falsas. Respecto a las frecuencias relativas con las que se presentan los distintos residuos de aminoácidos en las estructuras secundarias de las proteínas, un aminoácido que aparece frecuentemente en los giros β es: Pro. Ile. Cys. Glu. Val. Las láminas β son alabeadas por: La necesidad de formar puentes de hidrógeno intercatenarios. La torsión del grupo carbonilo de cada enlace peptídico. Desplazamientos estéricos inducidos por hélices α. La disposición en zig-zag de los esqueletos peptídicos. La presencia de prolina, que desestabiliza esta conformación. La actividad específica de una enzima se expresa como: Unidades de actividad enzimática por mg de proteína. Los micromoles de producto transformados por minuto. Los micromoles de sustrato transformados por segundo. S-1. Min-1. Las unidades de Kcat son: S-1. M. M/s. μM/min. Ninguno de los anteriores. ¿Cuál de las siguientes no es una quinasa efectora?. PKA. PKB. PKC. JAK. MAPK. Una propiedad distintiva del canal de calcio sensible a rianodina (RyR) es: Su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. Su interacción con el receptor de IP3. Que se activa por unión de Ca2+ citosólico. Que se inhibe por cADPR. Su acoplamiento a los GPCR. El agua líquida es muy polar. La causa de esta propiedad es: La diferencia entre la fuerza de los enlaces de H y los enlaces covalentes. Los puentes de hidrógeno tetraédricos del agua líquida. La disposición angular H-O-H en lugar de lineal. El alto calor específico del agua. La elevada constante dieléctrica del agua. El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Es la base del efecto fotoeléctrico. Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas. Indicar una característica que no es esencial para la transformación cancerosa y la generación de un tumor maligno. Autosuficiencia proliferativa. Sensibilidad a señales anti-proliferativas. Evasión de apoptosis. Adquisición de capacidad replicativa ilimitada. Capacidad angiogénica sostenida. La finalización de transcripción dependiente de p: Requiere de secuencias específicas en el DNA. La proteína p se une al RNA. La proteína p migra hacia la burbuja de replicación en dirección 3'-5'. La actividad DNA/RNA helicasa de p es independiente de gasto de ATP. Todas son ciertas. La fosforilación del dominio CTD de RNA polimerasa II es importante por: a. Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. b. Favorecer la unión con proteínas implicadas en la modificación del pre mRNA. c. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. d. Favorecer la asociación de proteínas implicadas en la elongación del mRNA. e. B y D. La caperuza 5' del mRNA es importante por: a. Protege el mRNA de la acción de las 3'-exonucleasas. b. Facilita la exportación del mRNA del núcleo. c. Facilita el splicing alternativo. d. A y B son ciertas. e. Ninguna es cierta. Las Ran-GTP. Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo. Tiene actividad GTPasa. Se unen a la exportina. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción del RCCI. Todas son ciertas. Los complejos de remodelación de la cromatina: a. Mantienen modificada la estructura de nucleosoma de forma irreversible. b. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP. c. El complejo encargado de reorganizar el nucleosoma es siempre el mismo que llevó a cabo la modificación de este. d. Son riboproteínas. e. B y C son ciertas. Indicar la proposición falsa: El intercambiador Na+/H+ de la membrana plasmática es inhibido por el amilórido. El intercambiador de CL‾/HCO‾ es una proteína ubicua, presente generalmente en todas las células. El transportador de glucosa presente en la membrana apical de las células del eitelio intestinal y renal es una glucosa permeasa no dependiente de Na+. La furosemida es un inhibidor del cotransportador Cl‾/K+ en los eritrocitos. El intercambiador Na+/Ca+ es reversible. Estimado aproximadamente la carga neta del péptido RAYHTKAEYKSDQRPNC al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2. En los genes activamente transcritos varios componentes del factor TFIIH de la RNApol II reclutan directamente mecanismos de reparación: BER. HR. MMR. NER. NHEJR. El factor de traducción elF4 contiene una actividad helicasa esencial para: a. Desenrollado del molde para formar el complejo abierto. b. Circularización del mRNA eucariótico. c. Regulación de elF4E por insulina. d. Identificación del codón de inicio correcto en el mRNA. e. Identificación del codón de parada correcto en el mRNA. En eucariotas, las helicasas replicativas. Son constitutivamente activas. Requieren la unión de cdc45 como regulador alostérico. Requieren la unión de CDKs como reguladores alostéricos. Requieren la unión de MCM como reguladores proteicos. Se unen a ORC en su forma fosforilada para prevenir al iniciación múltiple en el mismo origen. En la imagen anterior el DNA está empaquetado en la forma. A. B. H. M. Z. Una secuencia reguladora que une un factor de transcripción la denominaremos "potenciador" (frente a elemento de promotor basal o proximal) cuando, entre otras cosas: La encontraremos en al dirección contraria a la transcripción del gen. La encontraremos siempre en la misma dirección del gen. La encontraremos justo a pocas decenas de bases hacia 5' del sitio de inicio de la transcripción. Cuando esa secuencia sea palindrómica. Cuando sirva para unirse directamente al CT de la RNApol II. Una molécula intracelular citosólica, difusible, termoestable y de pequeño tamaño (no macromolécula) cuya concentración varía directamente con la ocupación de un receptor de membrana es un ejemplo de: Primer mensajero. Segundo mensajero. GTPasa. Mecanismo de transducción. RTK. Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Hidrólisis del exceso de GTP producido durante la transducción. Hidrólisis del GTP y fosforilación de las proteínas GEF. Disminuir la afinidad del receptor por sus ligandos. Limitar el tiempo de actuación la cascada de transducción de señales. Todas las anteriores son ciertas. La ubiquitina se une a las proteínas diana que debe marcar restos de: C. K. N. S. Y. En personas normales, un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento de la forma T frente a la R del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada al 100%. En el proceso de degradación de proteínas, las secuencias D-box (como en la ciclina) o las KEN-box, son identificadas por: Las E1 ubiquitina ligasas. Las E2 ubiquitina ligasas. Las E3 ubiquitina ligasas. La subunidad 19S del proteasoma. La subunidad 20S del proteasoma. Respecto a la regulación de proteínas por fosforilación, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteínas-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteínas-quinasas distintas. Un ejemplo de regulación enzimática por modificación covalente irreversible sería: La activación de PKA por cAMP. La inhibición de elF4E por elF4EBP. La inhibición de GSK3 por PKB. La activación de caspasas como caspasa 3 o 9. La regulación de LDH por Pyr. La aparición de Hb H, formada por un homotetrámero de β4 se debe generalmente: Al aumento del grado de cooperatividad entre sitios de unión del ligando alostérico. A la mutación Glu7His en la posición 6 de las cadenas β. A la mutación de la His F8, Histidina proximal, que es el sitio de unión de O2 a la Hb. A la adaptación del organismo a la ausencia de α-globinas en la α-talasemia. A la adaptación del organismo a la ausencia de β-globinas en la β-talasemia. La metilación de citosinas en dinucleótidos CpG es clave en el mecanismo de reparación de DNA: BER. MMR. NER. NHEJR. El enunciado es falso, la metilación de bases es irrelevante para la reparación. El naranja de acridina y compuestos similares son agentes fuertemente mutagénicos pues provocan: Alquilación de bases. Cambios de una base por otra en la secuencia del DNA. Deleciones o inserciones de un nucleótido (o un par de ellos). Oxidación de bases. Formación de aductos de bases. En un receptor nuclear el motivo AF2 en el dominio LBD tiene por función directa: Servir de sitio de anclaje para el dominio BDB y la unión de la proteína al DNA. Servir de sitio de unión de co-activadores como N-CoA. Impedir el cambio conformacional del receptor hasta que se une el ligando. Permitir la dimerización cabeza-cola de las dos subunidades que forman el receptor (RXR y su pareja específica). El reconocimiento de la ausencia de bases del HR al cual se une este receptor. Los antibióticos aminoglucósidos tienen efecto citotóxico en bacterias a bajas concentraciones, ya que: Promueven la terminación prematura de la síntesis de la cadena polipeptídica y la formación de polipéptidos truncados. Estorban la comprobación codón-anticodón e inducen la formación de polipéptidos con errores de traducción. Inhiben la peptidil-transferasa y bloquean la síntesis de proteínas. Impiden la comprobación del correcto cargado del aa en el aminoacil-tRNA correcto. Bloquean la elongación interfiriendo en la acción de EF-G. La reparación de fotoproductos de la irradiación UV del DNA se realiza en eucariotas fundamentalmente por el mecanismos: VER. MMR. NER. NHEJR. Reparación directa. La función principal del snRNA U1 en el espliceosoma normal es: Catalizar la transesterificación y formación del lazo. Catalizar la degradación hidrolítica de la estructura de lazo escindida del transcrito. El reconocimiento del borde 5' del intrón por apareamiento con el transcrito. El reconocimiento del borde 3' del intrón por apareamiento con el transcrito. El reconocimiento del centro de ramificación del intrón por apareamiento con el transcrito. La temperatura de fusión de un DNA de doble cadena aumenta: Al aumentar la proporción de A + T. Al aumentar la proporción de G + C. Al aumentar la proporción de purinas. Al disminuir la proporción de pirimidinas. Al disminuir la fuerza iónica del medio. El reconocimiento del codón de inicio correcto se realiza en los procariotas por apareamiento de RNA ribosómico de la subunidad pequeña del ribosoma con una determinada secuencia de bases del mRNA. Esta secuencia se conoce como. Secuencia Kornberg. Secuencia Inr. Secuencia de Kozak. Secuencia Shine-Dalgarno. El enunciado es falso, los procariotas usan el primer triplete AUG encontrado desde el extremo 5'. Un mecanismo para la represión transcripcional consiste en (indicar respuesta más completa). Unión del represor a las secuencias reguladoras en el DNA en competencia con un factor de transcripción. Unión del represor a las secuencias reguladoras en el DNA en competencia con un factor de co-represores. Unión del represor al dominio AD de un factor de transcripción bloqueando la interacción con co-activadores como CBP. Unión al DNA y reclutamiento de proteínas con actividad HDAC. Todos los anteriores mecanismos pueden ser utilizados. Las quinasas GRK que participan en la desensibilización homóloga de receptores GPCR fosforilan: Al receptor en el tercer bucle intercelular, I3. Al receptor en la zona carboxi terminal. A la arrestina, permitiendo su unión al receptor y secuestro. A la proteína G, desacoplándola del receptor. A la proteína G, inhibiendo su actividad GTPásica. La PKC es una quinasa efectora que típicamente se activa por: Elevación de Ca2+ (translocación a la membrana) y unión de DAG. Unión de DAG y ésteres de forbol simultáneamente. Unión de PS y DAG en la membrana. Unión de AA y otros fosfolípidos de membrana. El enunciado es falso, ninguna de esas combinaciones activa la PKC normal. Una enzima clave para la generación de DAG a largo plazo es: La fosfolipasa A2. La fosfolipasa B. La fosfolipasa C-β específica de fosfoinosítidos. La fosfolipasa C-β específica de fosfatidil-colina. La DAG-quinasa. El aumento de la biogénesis de ribosomas causada por la activación de mTOR está mediado por: Fosforilación y activación de S6K. Fosforilación de eF2. Aumento de la eficiencia de traducción por fosforilación de elF4E por quinasas MNK. Desfosforilación y secuestro de elF4E-BP. Transcripción aumentada de mRNAs con señales 5'-TOP. Un elemento clave, genérico y distintivo en los mecanismos de transducción de los receptores conocidos como RTKs es : La transfosforilación del propio receptor en restos de Y. El reclutamiento de IRS. El reclutamiento de la PLC γ. La activación de proteínas G heterotriméricas. Ninguno de ellos es genérico y distintivo. La bomba Na/K de la membrana plasmática es esencial para: Regular la importación de los ácidos grasos libre en células hepáticas. El control del volumen celular a largo plazo en animales. Mantener elevados los niveles de ATP intracelular. El control del potencial de membrana en periodos de ms. Reducir la toxicidad de los cardiotónicos. Los promotores de los genes transcritos por la RNApol III tienen como característica distintiva: Disponen de una caja TATA. Disponen de múltiples cajas GC, pero carecen de caja TATA. Disponen de un elemento de control "upstream", hacia 5' de la secuencia trascrita. Sus elementos de control se encuentran dentro de la secuencia transcrita. Sus elementos de control se encuentran hacia 3' de la secuencia transcrita. La activación de la PI3K es un evento típicamente asociado a la estimulación de los receptores de: Adrenalina y noradrenalina. EGF y otros factores de crecimiento mitogénicos. Gualilina y otros péptidos activos sobre guanilil ciclasas de membrana. Insulina. TNF y otros factores pro-apoptóticos. En un proceso de difusión entre dos compartimentos, si la membrana separadora aumenta 2 veces su espesor, el tiempo medio necesario para la difusión entre ambos compartimento: Aumentará también el doble. Será cuatro veces mayor. Disminuirá a la mitad. Disminuirá en un factor de 4. No se verá modificado, en promedio. Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace). Interacciones de Van der Waals. Interacciones dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electroestática dipolo-carga. Las fuerzas de Van der Waals pueden formar enlaces fuertes entre macromoléculas (por ejemplo, mantener subunidades proteicas unidas). Para ello es condición necesaria que: Las macromoléculas sean polares. Las macromoléculas dispongan de grupos cargados en su superficie. Las superficies de ambas macromoléculas sean geométricamente complementarias en una gran extensión. Las cadenas laterales de los restos hidrofóbicos proyectan hacia el interior en un estructura micelar. El enunciado es falso, las fuerzas de Van der Waals son interacciones débiles. Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte, etc... se basan en el mismo mecanismo básico: Su unión esteroespecífica a otra macromolécula o biomolécula pequeña mediante una red de enlaces débiles en una superficie complementaria de su pareja de unión. Su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de enlaces covalentes de sus dianas. Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible. Su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a las necesidades del entorno. Su composición a base de los 20 aa, cada uno con cadena lateral diferente, lo que permite adaptarse a cada pareja de unión. Tenemos una molécula con cuatro grupos ionizables. A saber, amino (pKa 10,5), carboxilo (pKa 3,5), Imidazol (pKa 6,5) y tiol (pKa 8,5). El PI de esa molécula será: 5. 7. 7,5. 8. Esta molécula carece de pI, no está definido. La función de un dominio de homología a pleekstrina en una proteína es: Permitir la unión de PI3K a esa proteína. Formar dímeros por unión proteína-proteína a través del mismo. Permitir la unión de esa proteína a la membrana plasmática. Catalizar la formación de lípidos de inositol fosforilados en 3'. Formar puentes. Tenemos una secuencia de 40 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice alpha, ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína. 14A. 12nm. 60A. 120A. 1,08nm. El sitio de unión del O2 a la Hb residen en: Histidina E7. Histidina F8. His143 de cadenas beta. His146 de cadenas beta. Fe del grupo hemo. En los mecanismos de ubiquitinación, el reconocimiento de aquellas proteínas que van a ser marcadas corre a cargo de: Las enzimas E1. Las enzimas E2. Las enzimas E3. La subunidad 19s del proteasoma. El complejo 20s del proteasoma. El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de: Farnesilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Glicolípidos. Ninguna de las anteriores. |





