RECOS DR. REYES PARTE 3

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra β ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. Sobre 7,2 Å. 6,5-7 nm. Unos 30 Å. Algo inferior a 60 Å. 0,54 nm.

La afinidad de la Hb A por el O2 in vitro aumenta: Al aumentar la Pco2 de 10 a 40 torr. Al aumentar la [2,3-BPG] desde 8 x10-5ª 5 x 10-3M. Al aumentar el Ph desde 7,2 a 7,6. En ninguna situación anterior. En todas las situaciones anteriores.

La forma mayoritaria de transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones requiere: La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas α de globina. La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas β de globina. La participación del intercambiador de aniones Cl-/HCO -. La formación de carboxi-Hb, uniendo CO2 al grupo hemo de cada cadena de Hb. La generación de 2,3-BPG para reducir la afinidad de la Hb por O2.

La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que:La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que: Las cadenas β están reemplazadas por cadenas γ. Las cadenas β están reemplazadas por cadenas δ. El átomo de Fe se encuentra en estado férrico. La His proximal está reemplazada por una Tyr. Está unido CO al hemo en lugar de O2.

Si tenemos dos cadenas polipeptídicas diferentes que catalizan la misma reacción química decimos que estamos en presencia de: Una holoenzima. Apoenzimas. Coenzimas. Isoenzimas. Enzimas alostéricas.

La regulación enzimática por modificación covalente irreversible ocurre principalmente por: Fosforilación de restos de S/T. Fosforilación de restos de Y. Proteolisis. Metilación de restos de Lys, como en (no ponía nada más). Acetilación de restos de Lys, como en las histonas.

Las enzimas E3-Ub-ligasas reconocen las proteínas diana a degradar, entre otros mecanismos por: La unión de esas proteínas al proteosoma, específicamente la compuerta 19S. La presencia de cadenas poli-ubiquitina, pero no monómeros de ubiquitina unidas a ellas. La participación de E2 como subunidades de reconocimiento del sustrato. La naturaleza del aa amino terminal. La naturaleza del aa carboxi terminal.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de…. Farnesilación del extremo carboxilo. Geranil-geranilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Formación de ancla GP1 en el carboxi termina.

Si tenemos un fármaco que actúa como un inhibidor competitivo de una enzima, su acción será más eficaz: A concentración de sustrato saturante. Cuando la concentración de sustrato esté en torno al valor de Km. Cuando la concentración de sustrato sea menor que Km. En condiciones en la que la enzima trabaje en régimen de velocidad controlada por difusión. En condiciones en la que la enzima haya alcanzado su nº de recambio.

En un gráfico de Lineweaver-Burke, el punto de corte de la línea de datos con el eje de abscisas es: Vmáx. 1/Vmáx. -1/Vmáx. 1/Km. -1/Km.

En los nucleosomas el arrollamiento del DNA se realiza siempre de forma topológicamente: Plectonémica. Positiva (a favor de las agujas del reloj). Negativa (en contra de las agujas del reloj). Que aumenta el nº de ligazón. Que disminuye el nº de ligazón.

La principal función de RFC en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es altamente direccional: Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de repulsión interelectrónicas. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción hidrofóbica. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la distancia interatómica: Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la distancia interatómica: Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: En la base del efecto hidrofóbico. Permite interaccion con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece uniones electrostáticas (puentes salinos).

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR) es: A. R. K. H. L.

Sabiendo que los pK de Tyr (pK1 = 2.20 pKR = 10.07 y pK2 = 9.11), el pI es: 6.14. 5.66. 9.59. 5.06. 10.8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es: 3.6. 5. 6. 7. 8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es: 2. 3.6. 4. 7. 8.

La α-hélice esla única estructura en hélice estable que pueden adoptarlas proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuromuy compacta. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia es igual a la concentración del solventela. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de β-lámina antiparalela. ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7 Å. 7 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice α ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7 Å. 6 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro disminuye: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro aumenta: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos: Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr. Al aumentar la pCO2 de 20 a 800 torr. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr. El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La mayor parte del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados y ocluyen el hueco central. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la HB.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantienen la conformación T del tetrámero. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la HB.

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena γ (gamma), la His 143 está sustituida por: Thr. Ser. Val. Cys. Met.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones parciales de oxígeno bajas. Se une solo a tetrámero de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno. Se une a cadenas de globinas individuales (por separado) pero no a la mioglobina.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la derecha. Se une a la Hb por interacción hidrofóbicas y de Van der Waals. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones de oxígeno bajas. Se une sólo a tetrámeros R de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Disminuye la afinidad de la Hb por el CO2. Aumenta la afinidad de la Hb por el CO. Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno. Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa…. Presentan distintos valores de KM y Vmax, pese a catalizar la misma reacción química. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica con los mismos parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros distintos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de KM. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa…. Presentan iguales valores de KM y Vmax, pese a catalizar distinta reacciónquímica. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica pero con diferentes parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómerosidénticos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de KM. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Generalmente están formados por varias subunidades. No siguen una cinética de Michaelis-Menten. En las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. Los efectores alostéricos provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen al sitio distinto del centro activo. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su destrucción. Las proteínas no difieren notablemente en cuanto a sus tiempos de vida media. Los enzimas que tienen importancia en la regulacion del metabolismo tienen vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. Todas son correctas.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su procesado en el retículo. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinización. Los enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo suelen tener vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. La Ub se une al extremo N-terminal de sus proteínas diana.

El cociente Kcat/KM…. Es una constante aparente de velocidad de primer orden. Es un índice de la eficacia catalítica del enzima. Representa la velocidad de catálisis cuando [S]>>KM. Representa el límite inferior para la velocidad de formación del complejo ES determinado por difusión. Equivale al número de recambio.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta: El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero dehistonas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufre modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta: El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas y DNA enrollado. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el interior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufre modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las colas N-terminales de las histonas pueden afectar profundamente a la cromatina. Todas son ciertas.

La principal función de RPA en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasoción en un dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

La principal función de RFC en la replicación es: Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA. El procesamiento de los fragmentos de Okazaki.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es falso que: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas corta a ambos lado de la lesión. La lesión se elimina en forma de un oligonucleótido. Una DNA topoisomerasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice. Ninguna es falsa.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es falso que: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doblehélice. Las nucleasas corta a ambos lado de la lesión. La lesión se elimina en forma de un oligonucleótido. Una DNA helicasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice. Ninguna es falsa.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia bZIP (cremalleras de leucina básicas) llamada CREB. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA. Todas son incorrectas.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de los dedos de Zn del receptor de vitamina D. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: El factor de transcripción AP1 formado por el heterodímero fos-jun. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Ninguna de estas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta: Las mutaciones son alteraciones del DNA que dan lugar a cambios permanentes en la información genética codificada por la molécula. La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N-glucosídico entre desoxiribosa y la base nitrogenada. La formación de dímeros de pirimidina es inducida por los rayos ultravioletas. Los dímeros de pirimidina forman puentes de hidrógeno con otro dímero de purina. Todas son ciertas.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a colas de poliA naciente y limita su crecimiento inhibiendo a la PAP. Todas son ciertas.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a colas de poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP. pTEFb inhibe a la RNApolII lo cuál determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tiene lugar el corte y poliadenilación.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importantepor: a) Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. b) Favorecer la unión de proteínas implicadas en el procesamiento y splicing delpre-mRNA. c) Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. d) Favorecer la asociación de proteínas implicadas en la elongación del mRNA. e) B y D son ciertas.

Las proteínas hnRNP1 A1: Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo. Tienen actividad GTPasa. Se unen a la exportina mediante una NLS clásica. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCCI. Todas son ciertas.

Las proteínas hnRNP1 A1: Son proteínas implicadas en la importación del mRNA al núcleo. Tienen actividad GTPasa. Se unen al mRNA y permiten el paso por el poro nuclear. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCCI. Todas son incorrectas.