Segundas Biokkk (Primer Parcial)

¿Que Causa la deficiencia de Tiamina?. Parkinson. Wernicke Korsakoff y Beri Beri. Acumulación de B-amiloide. Trastornos del Sueño.

¿Que causa la deficiencia de niacina?. Raquitismo. Osteomalacia. Pelagra. Osteogenesis imperfecta.

Sirve como tratamiento a hiperlipidemia/hipertrigliciremia. Tiamina (B1). Niacina (B3). Ac. Pantotenico (B5). Ac. Folico (B9).

Forma activa del acido pantoteico. acido nicotinico. a-cetoglutarato. Acido tetrahidrofolato. Coenzima A /CoA.

Consecuencias de la deficiencia de Acido fólico. anemia megaloblastica, defectos en el cierre del tubo neural. anemia perniciosa. hiperlipidemia. escorbuto.

Esta vitamina se almacena en el higado y su deficiencia ocasiona Anemia Perniciosa. Acido Folico (B9). Piridoxina (b6). Cobalamina (B12). Acido Pantoteico (B5).

Paciente Masculino acude a consulta por presencia de moretones, sangrado de encias y perdida de dientes, le mandan a hacer examenes de laboratorio en los cuales le diagnosticaron anemia microcitica, al observar el cuadro clínico completo el diagnostico final fue de Escorbuto ¿Que deficiencia de Vitamina me ocasiono esto?. Vitamina C. B9. B6. B7.

Por que son transportadas las vitaminas liposolubles. Arterias. Aparato de golgi. Quilomicrones. Mitocondrias.

Forma activa de la vitamina D. a-cetoglutarato. 25-hidroxicolecalciferol. Beta Caroteno. Acido retinoico.

¿Que ocasiona la deficiencia de vitamina D en niños y adultos?. Diabetes. Anemia de celulas falciformes. Anemia microcitica. Raquitismo y Osteomalacia.

Forma Activa de la Vitamina A. Beta Caroteno y Acido Retinoico. Acido de Tetrahidrofolato. 25-hidroxicolecalciferol. isotretinoina.

Que me causa una Hipervitaminosis de Vitamina A. Aumento de apetito. Aumento de glucosa en ayunas. Presencia de moretones. Aumento en riesgo de fracturas.

Es un derivado del acido pantoteico que se utiliza como tx de ácne. Clonazepam. Isionazida. Isotretinoina. Diclofenaco.

Son caracteristicas del agua. Molecula triatomica, polar, carga neta=0. Molecula triatomica, polar, carga neta=1. Molecula triatomica, apolar, carga neta=0. Molecula biatomica, polar, carga neta=0.

Funciones del Agua. Termoregulación, Solvente Universal, lineal, NO es catalizador. Termoregulación, Solvente Universal, lineal, NO es catalizador. Termoregulación, Solvente Universal, Estructural, NO es catalizador. Termoregulación, Solvente Universal, Estructural, es catalizador.

Flujo de agua entre 2 compartimentos por una membrana semipermeable. Presión Osmotica. Osmosis. Capilaridad. Presión de Agua.

Fuerza que No permite el flujo del agua a tráves de una membrana semipermeable. Presión Osmotica. Osmosis. Capilaridad. Presion de Agua.

Propiedad del agua que le permite actuar como transporte del sistema circulatorio. Presion Osmotica. Ósmosis. Capilaridad. Presión del Agua.

Determina las caracteristicas de cada aa. La cadena lateral de los aminoacidos. La cadena medial de los aminoacidos. Su carga. -.

Caracteristicas de los aa´s basicos. Carga Positiva, cadenas no ionizable, actua como buffer (amortiguador). Carga Negativa, cadenas ionizable, actua como buffer (amortiguador). Carga neta=0. Carga Positiva, cadenas ionizable, actua como buffer (amortiguador).

Caracteristicas de los aminoacidos Acidos. Carga positiva, cadenas no ionizables, actúa como Buffer (Amortiguador). Carga negativa, cadenas ionizables, actúa como Buffer (Amortiguador). Carga neta=0. Carga positiva, cadenas ionizables, actúa como Buffer (Amortiguador).

A PH fisiologico tienen una carga neta=0. aa´s acido. aa´s sin carga. aa´s basicos. aa´s no polares.

Su cadena lateral no gana ni pierde electrones, cadenas aceitosas o lipidicas. aa´s apolares, no polares. aa´s basicos. aa´s acidos. aa´s sin carga.

Cuando una proteina esta en una solución acuosa ¿Dónde se encuentran sus cadenas?. Arriba de la célula. A lado de la célula. En el Interior de la célula. En el Exterior del célula.

Es correcto respecto al punto isoelectrico. indica el ph donde el a,a tiene las mismas cargas positiva (+) y positiva (+). indica el ph donde el a,a tiene las mismas cargas negativa a (-) y negativa (-). indica el ph donde el a,a tiene las mismas cargas positiva (+) y negativa (-). indica la glucosa donde el a,a tiene las mismas cargas positiva (+) y negativa (-).

Predice la capacidad de taponamiento y los cambios en la concentración de HCO3 Y CO2 como incluyen en el Ph fisiologico. Ecuación Logan-Henderson. Dextroxis. Medidor de gas en Aliento. Ecuación Henderson-Hasselbach.

La Solución Buffer de que esta conformada. Base Débil + Base Conjugada. Ácido Conjugado + Base Débil. Ácido Debil + Ácido Debil. Ácido Debil + Base Conjugada.

Unico aminoacido con grupo amino secundario. Valina. Lisina. Prolina. Histidina.

Tiene un grupo Sulfihidrilo (SH) o Tiol que sirve para formar puentes/enlaces disulfuro. Cisteina. Histidina. Guanina. Lisina.

Tiene su cadena lateral un ph similar al fisiologico, por lo tanto actúá como Buffer y se encuentra de manera abundante como HEMOGLOBINA. Prolina. Valina. Histidina. Guanina.

Forma Lineal, el enlace peptidico une a los aminoacidos, es plano, rigido, tiene función de doble enlace (predomina enlace peptidico). Estructura Secundaria. Estructura Primaria. Estructura Cuaternaria. Estructura terciaria.

Puede presentarse como Helices alfa, Giros B, Laminas B, Motivos y predominan los puentes de Hidrogeno. Estructura Primaria. Estructura Secundaria. Estructura Cuaternaria. Estructura Terciaria.

Forma Nativa, tridimensional y funcional, los puentes disulfuro (covalentes) dan la estabilidad. Estructura Primaria. Estructura Terciaria. Estructura Secundaria. Estructura Cuaternaria.

El dominio es la unidad funcional de la estrucura... Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

Estructura conformada por 2 o más cadenas polipeptidicas independientes asociados por enlaces NO covalentes. Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

Presentan pérdida de la función biologica (Estructura terciaria), son insolubles, forman precipitados separandose de la solución. Proteinas desnaturalizadas. Proteinas. Proteinas globulares. Proteinas Fibrosas.

Es causada por una acumulación de B-amiloide en el encéfalo. Enf de priones. Enf de parkinson. Enf de alzheimer. SIDA.

Es causada por un agente infeccioso, es una versión alterada de una proteina normal. Enf de Priones. Enf de Alzheimer. Enf de Parkinson. Síndrome de Down.

La proteina infecciosa que causa encefalopatía espongiforme es. PRPlc. PRPzc. PRPsc. PRPcc.

Proteina Terciaria localizada en el músculo y su función es almacenar oxígeno en el mismo. Valina. Guanina. Hemoglobina. Mioglobina.

Proteina Cuaternaria que su función es transportar 02 y Co2 de la sangre a los tejidos. Valina. Guanina. Mioglobina. Hemoglobina.

La 2-3 bifosfoglicerato estabiliza la forma T y es el ... Principal regulador alosterico de la mioglobina con el oxígeno. Principal regulador alosterico de la hemoglobina con el oxígeno. Principal regulador alosterico de la lisina con el oxígeno. Principal regulador alosterico de la hemoglobina con el dioxido de carbono.

encontraremos los niveles elevados de esta en personas con enfisema pulmonar (epoc), anemia crónica y que viven en grandes altitudes. PFK-2. PFK-1. 2-1 BPG. 2-3 BPG.

Se presenta por el cambio del aminoacido GLUTAMATO por VALINA. Hemoglobina S (anemia drepanocitica/anemia de celulas falciformes). Hemoglobina C. Hemoglobina B.

Es correcto respecto a la Hemoglobina C. Cambio de glutamato x guanina. Cambio de glutamato x valina. Cambio de glutamato x lisina. Cambio de glutamato x vit c.

Enfermedad donde el hierro ferroso se oxida a hierro ferrico. Metahemoglobinemias. Globinopatias. Hemoglobina S. Hemoglobina C.

Dato de las Metahemoglobinemias !!!. ........................................................................................................... razones: Radicales libres, consumo de fármacos (nitratos). deficiencia enzimatica (NADH citocromo b5 reductasa) CC: Cianosis (Hipoxemia), cefalea, sangre ,marrón.

Proteina más abundate del cuerpo. Hemoglobina. Globina. Colageno. Acido Ascorbico.

Huesos y piel. Colagena I. Colagena II. Colagena III. Colagena IV.

Cartilago/ Discos Intervertebrales (formadora de fibrillas). Colagena I. Colagena II. Colagena III. Colagena IV.

Vasos Sanguineos. Colagena I. Colagena II. Colagena III. Colagena IV.

Lámina/ Membrana Basal. Colagena I. Colagena II. Colagena III. Colagena IV.

Anomalia en la sintesis de la colagena I,III y V. Síndrome de Ehlers-Danlos. Beri beri. Hemoglobina S. Metahemoglobinemias.

el SED clasico que colagena afecta. III. V. II. 1.

el SED Vascular (+ grave) que colagena afecta? (Disección de Aorta). III. V. II. I.

Colagena I alterada CC: fragilidad ósea (fracturas), complexión pequeña, sordera ¿De que enfermedad estamos hablando?. Marfan. Ostegenesis imperfecta. Enfermedad de Pompe. Wernicke Korsakoff.

Proteina Fibrilina I mutada CC: Gran altura, anormalidades esqueleticas, anomalías cardiovasculares ¿De que enfermedad estamos hablando?. Escorbuto. Sindrome de Marfan. Osteogenesis Imperfecta. Raquitismo.

Proteina sintetisada en el hígado, inhibe a la elastasa y causa enfisema pulmonar (disnea). a-cetoglutarato. Coenzima A. 25-hidroxicolecalciferol. a1-antitripsina.

Catalizadores quimicos que no se consumen en la reacción quimica (sube velocidad de reacción, baja energía de activación). Enlaces disulfuro. Punto isoelectrico. Enzimas. Puentes de Hidrogeno.

Enzima Activa con su componente NO proteico. Apoenzima. Holoenzima. Isoenzima.

Enzima inactiva y componente Proteico. Apoenzima. Holoenzima. Isoenzima.

¿Que es el sitio activo?. lugar donde la enzima se une al sustrato (inhibidores competitivos). lugar donde el eritrocito se une a la proteina. lugar donde ocurre la anfimixis. lugar donde la enzima se une al puente de hidrogeno.

Oraciones de REGALO AMBAS SON CORRECTAS. liasas ROMPEN enlaces entre carbono oxigeno y nitrogeno. Ligasas FORMANN enlaces entre carbono oxigeno y nitrogeno. x.

El inhibidor irreversible tiene un enlace. Covalente (ej, plomo y ac. acetilsalisilico). No covalente. glucosidico. peptidico.

El inhibidor reversible tiene enlaces... Covalentes. No covalentes. Glucosidicos. Peptidicos.

El competitivo va hacia ... sitio alosterico. Sitio activo.

El no competitivo va por el. Sitio Alosterico. Sitio Activo.

Enzimas que catalizan la misma reacción, pero estructura diferente. Apoenzimas. Holoenzimas. Isoenzimas.

isoenzimas CLIC EN CUALQUIER Respuesta VER DESCRIPCION. ... ...

Energía libre (ΔG). Parametro que puede predecir si una reacción es o no es favorable. Parametro que puede predecir si una persona es o no es favorable. Parametro que puede predecir si una sintoma es o no es favorable.

Reacción NO FAVORABLE, reacción endergonica. ΔG (+). ΔG(-). ΔG=0.

Reacción Favorable, Reacción espontanea y exergónica. ΔG(+). ΔG(-). ΔG=0.

Calor absorbido o liberado en una reacción. Entropia (ΔS). Entalpía (ΔH). Entapía (ΔS). Entropía (ΔH).

Medida de aleatoriedad. Entalpia ΔS. Entalpía ΔH. Entropia ΔS. Entropia Δh.

Correcto respecto al ATP. Molecula con ΔG que permite que lleven a cabo reacciones exergonicas. Molecula con ΔG+ que permite que lleven a cabo reacciones endergonicas. Molecula con ΔG- que permite que lleven a cabo reacciones exergonicas. Molecula con ΔG- que permite que lleven a cabo reacciones endergonicas.

Vía final común por la que fluye hasta el oxígeno y los electrones obtenidos de los compuestos metabolicos. Glucolisis. Cadena de Transporte de Electrones (CTE). Gluconeogenesis. Ciclo de krebs.

Es inhibido x monoxido (CO) y cianuro (CN), causando incapacidad para mantener al gradiente de protones inhibiendo la fosforilación oxidativa. 2do complejo. 3er complejo. 4to complejo. 5to complejo.

Proceso que acoplado a la CTE es responsable de la producción de ATP. glucolisis. krebs. gluconeogenesis. fosforilación oxidativa.

Inhibe a la ATP-SINTASA uniendose a la subunidad f0. isotritenoina. oligomicina. isionazida. metrotexato.