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Segundo Parcial Bioquímica Médica.

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Título del test:
Segundo Parcial Bioquímica Médica.

Descripción:
Enzimas, metabolismo proteico y más.

Autor:
Imanol Espinosa
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Fecha de Creación:
06/03/2021

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 46
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Temario:
Las enzimas: Aceleran los procesos rompedores o formadores de enlaces. Aceleran o ralentizan los procesos metabólicos. Ralentizan las reacciones bioquímicas del organismo Son moléculas que se unen a un catalizador para ser convertidas en un producto.
Relacione Molécula cooperadora no orgánica, como Hierro o Zinc Molécula cooperadora orgánica y pequeña Enzima desprovista de su grupo prostético Enzima que cumple con todos los requerimientos para ser activada.
La curva de la imagen corresponde al comportamiento enzimático de acuerdo a: Sustrato. Temperatura. pH.
Temperatura óptima de actividad enzimática (°C). 40-50 12-15 27-34 30-40.
Son factores que determinan el comportamiento de una enzima, excepto: Temperatura Presión atmosférica pH Cantidad de sustrato.
Relacione las teorías de formación del complejo E-S. Modelo llave-cerradura Modelo ajuste inducido.
Afirmación correcta relacionada con el sitio activo enzimático. Generalmente se conforma de aminoácidos continuos de la cadena proteica, p. ej: His-21, Gly-22, Thy-23, etc Comúnmente se conforma de aminoácidos distantes de la cadena proteica, p. ej: His-108, Gly-33, Thy-123 Corresponde al sitio de unión de una molécula pequeña no órganica como Hierro u orgánica como una vitamina, en pro de activar a la enzima. Es el término con el que se hace referencia a la enzima cuando ya se le ha unido un sustrato y un gripo prostético (si es que lo requiere).
Las enzimas reducen la cantidad de_________ necesaria para que suceda una reacción y se llegue más rápido al estado de transición.
El estado de transición de la curva de la cinética enzimática hace referencia a: El punto en el que se llega al máximo de energía requerida para una reacción El punto mínimo de energía que se necesita para que suceda una reacción El último punto de energía, en el que el sustrato está prácticamente convertido en producto.
En el organismo, son los 3 cofactores con mayor actividad: Manganeso, Zinc y Hierro Magnesio, Cloro y Cobre Sodio, Potasio y Calcio Magnesio, Zinc y Hierro.
Relacione al cofactor con su descripción Magnesio. Hierro. Zinc Manganeso Cobre.
Molécula que se encuentra de forma permanente a una sola enzima, por lo que permanece en la enzima después de la reacción. Grupo prostético. Cosustrato Coenzima Cofactor.
Molécula promiscua que se asocia a la apoenzima para la catálisis y, después de ella, se difunde para una siguiente reacción con otra enzima. Cosustrato Coenzima Grupo prostético Cofactor.
Son importantes coenzimas de las reacciones redox, excepto NAD NADP GTP FAD FMN.
La Coenzima A es un portador de grupos Acilo Metilo Sulfhidrilo Amina.
La enzima es capaz de inducir la _________ del sustrato, facilitando la ruptura de ciertos enlaces. Tensión Tracción Flexibilidad Estructuración.
Ordene el tipo de enzima con el número que le corresponde en la nomenclatura oficial enzimática: Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Isomerasas Ligasas Liasas.
Relacione el tipo de enzima con su descripción Transferasas Isomerasas. Ligasas. Redox Liasas/Sintasas Hidrolasas.
Un valor bajo de Km en la curva de velocidad enzimática, sugiere: Menor afinidad de la enzima por el sustrato Mayor afinidad de la enzima por la coenzima Mayor afinidad de la enzima por el sustrato Mayor afinidad de la enzima por la molécula inhibitoria de la misma.
Km en la curva de velocidad enzimática representa: La mitad de la velocidad máxima que la reacción puede alcanzar La cantidad de sustrato que está en reacción La cantidad de sustrato que falta por ser unido a enzima La velocidad hipotética que alcanzaría la reacción si hubiese más sustrato.
La pepsina tiene una Km igual a 0.0003 y la quimiotripsina tiene una igual a 0.015. De las dos enzimas, ¿quien presenta mayor afinidad por su sustrato? Pepsina Quimiotripsina.
Relacione los mecanismos de regulación enzimática Feedback negativo Compartimentalización Alosterismo negativo Cooperatividad Modificación postraduccional.
Tipo de inhibidor con su definición Isostérico Alostérico Irreversible Reversible Competitivo No competitivo.
Enzimas que se caracterizan por catalizar la misma reacción pero en diferentes condiciones (entorno, pH, temperatura, Km, etc) Aloenzimas Coenzimas Isoenzimas Enzimas digestivas.
Isoenzima involucrada en los pasos finales de la glucólisis. Lactato deshidrogenasa Alcohol deshidrogenasa Aminotransferasa TirosinCinasa.
Factor por el cuál una célula puede liberar su contenido enzimático al intersticio extracelular/plasma Estrés celular Ingurgitación venosa Señalización mediante segundo mensajero Recambio de fosfolípidos menbranales.
Relacione a la enzima con el sitio que podría estar teniendo algún daño si la enzima estuviera abundante en plasma Alanina transaminasa Fosfatasa alcalina Amilasa.
Enzima que se ve aumentada en plasma durante un infarto agudo al miocardio Aspartato transaminasa Fosfatasa ácida Lactato deshidrogenasa 3 Fosfatasa alcalina.
Valor normal de lactato deshidrogenasa en sangre (Ul= Unidades internacionales) 105 - 333 UI/L 249 - 345 Ul/L 550-667 UI/L 23 - 102 UI/L.
Enzima encargada de fosforilar residuos de creatina como reservorio de energía para la fosforilación de ADP a ATP Tirosina cinasa CK LDH Aspartato transaminasa.
Forma catalíticamente activa de una enzima, que funge su función hasta que pierde algunos aminoácidos o hasta que se une a otra molécula. Zimógeno. Pepsinógeno. Glucógeno. Enzimógeno.
Enzima que escinde en la boca enlaces glicosídicos 1-4, generando a partir de almidón moléculas de maltosa, maltriosa y dextrinas de límite alpha Alpha-lipasa Alpha-sacarasa Alpha-amilasa Lisozima. .
Enzima que es activada por el ác. gástrico, y que genera a partir de proteínas y polipéptidos una mezcla de oligopéptidos y aminoácidos libres llamada Peptona. Pepsina Pepsinógeno Tripsina Tripsinógeno.
Son ejemplos de Zimógenos producidos en el páncreas, excepto: Pepsinógeno Quimiotripsinógeno Tripsinógeno Profosfolipasa.
Relacione los tipos de señalización Endócrina Parácrina. Yuxtácrina. Autócrina.
Ejemplos de moléculas que pueden atraviesan la membrana para unirse a su receptor, excepto: Monoaminas Glucocorticoides Mineralocorticoides Hormonas tiroideas derivadas de la Tirosina Retinoides de Vitamina A.
Molécula conocida como primer mensajero por no poder atravesar la membrana celular e inducir en el interior una transducción de señal. Polipéptidos Retinoides de Vitamina A Esteroides Hormonas tiroideas.
Si se inhibiese a la la fosforilación de fosfatil dilinositol (PI2), es probable que la siguiente molécula deje de desencadenar actividades metabólicas en una célula diana. Insulina Acetilcolina Guanina Quimiotripsina.
Heteroproteínas que tienen función GTPasa o ATPasa y pueden regular la transducción de señales intracelulares, como de la Adenilato Ciclasa o la Fosfolipasa C Acuaporinas Proteína G Acetilcolina Albúmina.
Molécula que, una vez utilizada, se degrada a AMP-5 AMPc ATP ADP GTP.
Subunidad de la proteína G que se encarga de la activación de la Adenilato Ciclasa Alpha s Alpha i Gamma s Alpha e.
En la insuficiencia cardiaca, se pretende prolongar la vida de los AMPc para seguir activando proteína cinasa A, quien a su vez abre canales de Ca++. ¿Qué enzima se debe inhibir para el propósito designado? Fosfodiesterasas Fosfolipasas Proteín Cinasas Adenilato Ciclasas.
Son las subunidades de proteína G que activan a las Fosfolipasas. Alpha a Alpha s Alpha i Gamma a.
La actividad de la Fosfolipasa C se basa en hidrolizar a: Fosfatildilinositol 4-5-bifosfato Inositol-1,4,5-Trifosfato (IP3) Diacilglicerol Calmodulina.
Son productos de la hidrólisis de Fosfatildilinositol por la Fosfolipasa C, excepto: Diacilglicerol Inositol-1,4,5-Trifostato Fosfatildilinositol difosfato (PI2).
Proteína activada por el diacilglicerol PKC Fosfolipasa C Cinasa II Calmodulina.
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