TEMA 10: Catálisis enzimática: Mecanismos catalíticos. Regulación de la activida

Señala la opción INCORRECTA acerca de los mecanismos de catálisis enzimática. Alcanzar el estado de transición implica el debilitamiento y reordenación de los enlaces en el sustrato. Existen diferentes mecanismo de catálisis pudiendo la enzima utilizar varios a la vez. Muchos centros activos están situados en la hendidura hidrófoba de la enzima. En los centros activos podemos encontrar protones o hidroxilos libres. En la catálisis están implicados aminoácidos.

Señala cuál de las siguientes afirmaciones es INCORRECTA: En las enzimas los aminoácidos sólo pueden llevar a cabo ataques nucleófilos. La triada de residuos que contribuye a la catálisis en las serín proteasas (tripsina, quimiotripsina y elastasa) son la serina, histidina y aspártico. En la catálisis de las serín proteasas la serina actúa mediante una catálisis covalente por ataque nucleófilo. Las serín proteasas tienen como función romper enlaces peptídicos. El sitio catalítico de las serín proteasas se encuentra en la hendidura hidrófoba.

Ordene cronológicamente el mecanismo paso a paso de las serín proteasas: Activación_de_la_serina Ataque_nucleófilo_de_la_serina Segundo_ataque_y_segundo_estado_tetraédrico Unión_del_sustrato Liberación_de_segundo_producto Entrada_de_agua.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿de dónde extrae la histidina el primer protón que adquiere?. Del grupo –OH de la serina del sitio activo. Del grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido. Del carbono carbonílico del sustrato. Del grupo R de un aminoácido cercano del triángulo catalítico. Del agua presente en el sitio activo.

La serina en el mecanismo de las serina proteasas realiza un ataque nucleofílico. ¿Hacia qué estructura se dirige principalmente este ataque?. a) Al carbono carbonílico del enlace peptídico del sustrato. b) Al hidrógeno presente en la histidina del sitio activo. c) Al nitrógeno del grupo amino del sustrato. d) Al hidrógeno que establece un puente de hidrógeno entre histidina y aspartato. Todas son incorrectas.

¿En cuál de los siguientes pasos del mecanismo de las serín proteasas se produce la formación del complejo tetraédrico?. Unión al sustrato. Activación de la serina. Ataque nucleófilo de la serina. Ruptura del enlace peptídico. Entrada de agua.

En el mecanismo de las serina proteasas, la histidina que previamente había extraído un protón del grupo –OH de la serina, ¿a qué estructura lo dona posteriormente?. Al grupo -NH de fragmento saliente del polipéptido. Al oxígeno del grupo carbonilo del sustrato en el intermediario tetraédrico. Al grupo –OH de la serina regenerando su poder nucleófilo previo. Al agua activada, facilitando la hidrólisis del intermediario acilo-enzima. Al grupo amino del aspartato vecino en el triángulo catalítico.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿cuál es la consecuencia de que la histidina done un protón al grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido?. La liberación del fragmento C-terminal del polipéptido. La rotura del enlace C-N del polipéptido. La formación del intermediario tetraédrico estable. La regeneración del nucleófilo de serina para el siguiente ciclo catalítico. La activación de una molécula de agua que atacará al intermediario acilo-enzima.

En el mecanismo de las serina proteasas, la ruptura del enlace peptídico se desencadena principalmente por: El colapso del intermediario tetraédrico. El ataque nucleófilo al carbono carbonilo del enlace peptídico por parte de la serina. La extracción de un H+ por parte de la histidina. La donación de un protón por la histidina al grupo –NH del fragmento saliente. La activación de una molécula de agua que hidroliza el intermediario acilo-enzima.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿cuántos complejos tetraédricos se forman durante una reacción catalítica completa?. 1. 2. 3. 4. 5.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿de quién extrae la histidina el segundo protón que adquiere durante la catálisis?. Del agua activada que atacará al intermediario acilo-enzima. Del grupo –OH de la serina, nuevamente. Del grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido. Del grupo R de otro aminoácido del triángulo catalítico. Del oxígeno del carbonilo del sustrato.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿quién realiza el PRIMER ataque nucleofílico sobre el sustrato?. La serina del sitio activo. La histidina del triángulo catalítico. El agua activada por la histidina. El grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido. El aspartato del triángulo catalítico.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿quién realiza el SEGUNDO ataque nucleofílico sobre el sustrato?. La serina del sitio activo. La histidina del triángulo catalítico. El agua activada por la histidina. No existe un segundo ataque nucleófilo. El aspartato del triángulo catalítico.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿sobre qué estructura se dirige el segundo ataque nucleofílico?. Al carbono acilado unido a la serina. Al carbono carbonílico del enlace peptídico. Al grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido. Al grupo –OH de la serina. Al agua del medio.

Durante la liberación del segundo producto en el mecanismo de las serina proteasas, la histidina se encuentra cargada positivamente tras haber extraído un protón del agua activada para el segundo ataque nucleofílico. ¿Qué ocurre con ese protón?. Es donado al oxígeno de la serina, regenerando su nucleófilo –OH. Se queda en la histidina, estabilizando la carga positiva durante toda la reacción. Es transferido al grupo –NH del fragmento saliente del polipéptido. Es liberado al medio acuoso, sin interacción con el sustrato. Es utilizado para activar otra molécula de agua.

En el mecanismo de las serina proteasas, ¿a qué se le denomina estado tetraédrico?. Al intermediario en el que el carbono carbonílico del sustrato cambia tras el ataque nucleofílico de la serina. Al intermediario acilo-enzima, cuando la serina está covalentemente unida al carbono acilado. Al fragmento saliente del polipéptido, justo antes de recibir un protón de la histidina. Al oxígeno del carbonilo del sustrato, activado por la histidina y el agua. Al agua nucleofílica que atacará el intermediario acilo-enzima.

La quimotripsina selecciona enlaces peptídicos en función de la naturaleza del aminoácido que aporta el carbono carbonílico. ¿Qué tipo de aminoácidos prefiere?. Aminoácidos voluminosos y apolares (fenilalanina, triptófano). Aminoácidos pequeños y apolares (alanina, glicina). Aminoácidos cargados positivamente (arginina, lisina). Aminoácidos hidroxilados (serina, treonina). Aminoácidos cargados negativamente (ácido aspártico, ácido glutámico).

La tripsina cataliza la ruptura de enlaces peptídicos en aminoácidos específicos. ¿Cuál es la característica del aminoácido que reconoce?. Aminoácidos voluminosos y apolares (fenilalanina, triptófano). Aminoácidos pequeños y apolares (alanina, glicina). Aminoácidos cargados positivamente (arginina, lisina). Aminoácidos hidroxilados (serina, treonina). Aminoácidos cargados negativamente (ácido aspártico, ácido glutámico).

La elastasa rompe enlaces peptídicos de aminoácidos específicos. ¿Cuál de las siguientes describe mejor su preferencia?. Aminoácidos voluminosos y apolares (fenilalanina, triptófano). Aminoácidos pequeños y apolares (alanina, glicina). Aminoácidos cargados positivamente (arginina, lisina). Aminoácidos hidroxilados (serina, treonina). Aminoácidos cargados negativamente (ácido aspártico, ácido glutámico).

En las cisteína proteasas, ¿qué residuo realiza el ataque nucleofílico durante la catálisis?. Un residuo de cisteína (-SH). Un residuo de serina (-OH). Un residuo de aspartato (-COO⁻). Una molécula de agua activada por Zn²⁺. Un residuo de histidina cargada positivamente.

En las aspartilproteasas, el ataque nucleofílico es llevado a cabo por: Una molécula de agua activada por dos residuos de aspartato. Un residuo de serina del sitio activo. Un residuo de cisteína del sitio activo. Una molécula de agua activada por Zn²⁺. Un residuo de histidina del triángulo catalítico.

En las metaloproteasas, ¿cómo se activa el nucleófilo que realiza el ataque sobre el sustrato?. Por una molécula de agua activada por Zn²⁺. Por un residuo de serina. Por un residuo de cisteína. Por dos residuos de aspartato. Por un residuo de histidina cargada positivamente.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones compara correctamente las estrategias catalíticas de serina, cisteína, aspartato y metaloproteasas?. Serina y cisteína utilizan residuos de aminoácido nucleofílico, mientras que aspartato y metaloproteasas utilizan agua activada. Todas utilizan residuos de serina para el ataque nucleofílico. Solo las metaloproteasas dependen de residuos de histidina para atacar el sustrato. Las aspartilproteasas atacan mediante cisteína. Las cisteína y metaloproteasas no requieren nucleófilos.

Las serin proteasas presentan una triadas catalítica en el centro activo constituida por: Serina, histidina y aspartato. Serina, histidina y tirosina. Serina, histidina y lisina. Serina, valina y lisina. Serina, alanina y glicocola.

Cuál de estas afirmaciones es INCORRECTA respecto a las serín proteasas: La tríada catalítica del centro activo es serina, histidina y glutamato. En el sitio catalítico se produce un ataque nucleófilo sobre el sustrato. Durante la catálisis se forma un complejo tetraédrico entre enzima y sustrato. El O- de la serina ataca al C carbonilo electropositivo del enlace peptídico. La especificidad de sustrato depende de las características del bolsillo de reconocimiento del sitio activo.

Cuando una enzima se fosforila ¿Que mecanismo de regulación de la actividad enzimática entra en juego?. Modificación covalente. Regulación alostérica. Proteólisis limitada. Aumento de la expresión. Ninguna es cierta.

¿Cuál de estas afirmaciones es INCORRECTA respecto a la quimiotripsina?: En el sitio catalítico se produce un ataque electrófilo sobre el sustrato. Es una serín protesa. La triada catalítica del centro activo es serina, histidina y aspartato. Durante la catálisis se forma un complejo tetraédrico entre la enzima y el sustrato. El O- de la serina ataca al carbono carbonilo electropositivo del enlace peptídico.

¿Cuál de estos elementos contribuyen a la catálisis enzimática covalente de tipo electrófilo?. Los metales de transición. El carbonilo terminal del ácido glutámico. El -O de la serina atacando al C carbonilo electropositivo del enlace peptídico. El -SH de la cisteína en las tiolproteasas. El O⁻ del agua activada por dos residuos de aspartato en las aspartilproteasas.