Tema 2: Bioquímica (ordinaria 24-25)
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Título del Test:![]() Tema 2: Bioquímica (ordinaria 24-25) Descripción: no son recopilación de exámenes |




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¿Qué tipo de enzima cambia la posición de un grupo funcional dentro de la misma molécula?. Liasa. Hidrolasa. Transferasa. Isomerasa. ¿Qué representa la representación de Lineweaver-Burk?. El aumento exponencial de la energía. La afinidad de la enzima con el inhibidor. La forma lineal de Michaelis-Menten. La estructura de los sustratos. ¿Qué efecto tiene la temperatura excesiva en una enzima?. Mejora su eficacia indefinidamente. La convierte en una apoenzima. Produce desnaturalización. Aumenta su especificidad. ¿Qué ocurre con la enzima en un entorno con pH inadecuado?. Aumenta su actividad. Se vuelve irreversible. Disminuye o pierde su actividad. Se transforma en coenzima. ¿Qué tipo de enzima requiere activación por escisión proteolítica irreversible?. Zimógeno. Apoenzima. Isoenzima. Holoenzima. ¿Qué tipo de modificación es la fosforilación reversible?. Regulación por escisión. Modificación covalente reversible. Inhibición competitiva. Oxidación. ¿Qué tipo de regulación se basa en modificar el número de enzimas disponibles?. Alosterismo. Inhibición competitiva. Regulación génica. Cooperatividad. ¿Qué efecto tiene un efector alostérico positivo?. Inhibe la enzima. Reduce la temperatura óptima. Aumenta la afinidad por el sustrato. Disminuye la Vmax. ¿Qué curva caracteriza a una enzima saturable respecto a concentración de sustrato?. Recta lineal. Senoidal. Hipérbola. Logarítmica. ¿Qué inhibidor se une permanentemente al centro activo?. Inhibidor competitivo. Inhibidor reversible. Inhibidor irreversible. Inhibidor parcial. ¿Qué tipo de inhibición se caracteriza por unirse solo al complejo enzima-sustrato?. Competitiva. No competitiva. Acompetitiva. Irreversible. ¿Qué tipo de inhibición disminuye Vmax pero no cambia Km?. Competitiva. No Competitiva. Acompetitiva. Irreversible. ¿Cómo se modifica Km en una inhibición competitiva?. Disminuye. Aumenta. Se mantiene. Se vuelve negativa. ¿Cuándo se alcanza la velocidad máxima (Vmax)?. Cuando no hay sustrato. Cuando hay más enzima que sustrato. Cuando la enzima está saturada de sustrato. Cuando la enzima está inhibida. ¿Qué representa la constante Km en la ecuación de Michaelis-Menten?. La concentración de producto al inicio. La energía de activación. La afinidad de la enzima por el sustrato. La velocidad máxima. ¿Qué tipo de enlace une un grupo prostético a la enzima?. Iónico. Covalente. Metálico. Disulfuro. ¿Qué se entiende por apoenzima?. La enzima con su cofactor. El centro activo. La parte proteica sin el cofactor. Una enzima de origen bacteriano. ¿Qué es una holoenzima?. Una enzima inactiva. Solo la parte proteica de una enzima. Enzima activa con su cofactor. Inhibidor enzimático. ¿Qué componente no proteico puede necesitar una enzima para ser activa?. Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Prion. ¿Qué clase de enzimas cataliza la formación de enlaces usando ATP?. Ligasas. Isomerasas. Oxidasas. Descarboxilasas. ¿Qué clase de enzimas cataliza reacciones de hidrólisis?. Liasas. Hidrolasas. Transferasas. Ligasas. ¿Qué tipo de enzima cataliza transferencias de grupos funcionales como fosfatos?. Oxidoreductasas. Transferasas. Liasas. Isomerasas. ¿Qué tipo de especificidad presenta la tripsina?. Inespecifica. Parcial. Absoluta. Alta. ¿Cómo se llama la región donde se une el sustrato a la enzima?. Sitio regulador. Centro inactivo. Centro activo. Centro prostético. ¿Cuál es el modelo más aceptado sobre la interacción enzima-sustrato?. Encaje forzado. Ajuste inducido. Rechazo polar. Llave tridimensional. ¿Qué metal es esencial en el centro activo de la anhidrasa carbónica?. Hierro. Cobre. Zinc. Calcio. ¿Qué enzima cataliza la conversión de CO₂ y H₂O en bicarbonato?. Pepsina. Anhidrasa carbónica. Tripsina. Lactasa. ¿Qué característica no corresponde a una enzima?. Se regenera tras a reacción. Aumenta la energía de activación. Es específica para un sustrato. Es una proteína, en la mayoría de los casos. ¿Qué propiedad permite a las enzimas aumentar la velocidad de las reacciones?. Rompen enlaces covalentes permanentemente. Disminuyen la energía de activación. Aumentan la concentración de sustrato. Producen calor. ¿Qué son las enzimas?. Ácidos nucleicos que degradan proteínas. Lípidos que aceleran reacciones químicas. Proteínas que catalizan reacciones bioquímicas específicas. Carbohidratos que almacenan energía. |