Tema 2 Proteínas

¿Qué tipo de moléculas forman las proteínas?. A) Ácidos grasos. B) Aminoácidos. C) Monosacáridos.

¿Qué grupos funcionales son característicos de los aminoácidos?. A) Fosfato y alcohol. B) Amino (–NH2) y carboxilo (–COOH). C) Aldehído y cetona.

¿Qué grupos funcionales forman parte de la estructura básica de un aminoácido?. a) Grupo hidroxilo y grupo amino. b) Grupo carboxilo y grupo amino. c) Grupo carboxilo y grupo fosfato.

¿Qué caracteriza a un aminoácido como "quiral"?. a) Tiene una cadena lateral larga. b) Puede formar puentes de hidrógeno. c) Puede existir en dos configuraciones, D y L.

En un aminoácido con configuración L, ¿dónde se encuentra el grupo amino?. a) A la derecha. b) A la izquierda. c) En la parte inferior.

¿Qué significa que un aminoácido tenga comportamiento anfótero?. a) Puede actuar como enzima o receptor. b) Disueltos en agua puede ionizarse y comportarse como ácido o base según el pH. c) Puede formar estructuras terciarias o cuaternarias.

¿Cómo se comportan los aminoácidos en un medio con pH ácido?. a) Se comportan como ácidos. b) No se ionizan. c) Se comportan como bases.

¿Qué efecto tiene el pH básico sobre el comportamiento de los aminoácidos?. a) Se comportan como bases. b) Se comportan como ácidos. c) No se ven afectados.

¿Cuál es la función de los aminoácidos frente a las variaciones de pH del medio?. a) Favorecen la acidez del entorno. b) Neutralizan los cambios de pH. c) Aumentan la concentración de sales.

¿Qué grupos funcionales intervienen en la formación del enlace peptídico?. a) Dos grupos carboxilo. b) Un grupo carboxilo y un grupo amino. c) Dos grupos amino.

¿Qué sucede durante la formación de un enlace peptídico?. a) Se añade una molécula de oxígeno. b) Se forma una molécula de glucosa. c) Se pierde una molécula de agua.

¿Cuál es la función principal del enlace peptídico en las proteínas?. a) Dar color a las proteínas. b) Unir aminoácidos para formar péptidos y proteínas. c) Romper cadenas de ADN.

¿Cuál es la composición química básica de las proteínas?. a) Carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. b) Carbono, oxígeno, fósforo y calcio. c) Oxígeno, nitrógeno, calcio y hierro.

¿Cuántos niveles de organización estructural pueden presentar las proteínas según su complejidad?. a) Dos niveles: primario y secundario. b) Tres niveles: primario, secundario y terciario. c) Cuatro niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario.

¿Qué es la estructura primaria de una proteína?. a) La disposición espacial de varias cadenas polipeptídicas. b) El orden específico de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. c) La formación de hélices y hojas plegadas.

¿Qué puede ocurrir si se altera la estructura primaria de una proteína?. a) La proteína se vuelve más resistente al calor. b) Se forman nuevas cadenas de ADN. c) Se producen mutaciones que pueden causar enfermedades como la anemia falciforme.

¿Cuál es el primer nivel estructural de una proteína?. a) Estructura terciaria. b) Estructura secundaria. c) Estructura primaria.

¿Qué puede causar una modificación en la estructura primaria de una proteína?. a) Aceleración del metabolismo. b) Mutaciones. c) Aumento de energía.

¿Cuál de estas enfermedades es causada por una alteración en la estructura primaria de una proteína?. a) Hipertensión. b) Malaria. c) Artritis.

¿Cuál es una característica principal de la estructura secundaria de una proteína?. a) La asociación de varias cadenas polipeptídicas. b) La disposición tridimensional final de la proteína. c) El enrollamiento de la cadena polipeptídica formando espirales y formas tridimensionales repetitivas.

¿Cuáles son las dos formas más comunes de estructura secundaria en las proteínas?. a) Doble hélice y estructura globular. b) α-hélice y hojas β plegadas. c) Cadenas ramificadas y enlaces cruzados.

¿Qué define la estructura terciaria de una proteína?. a) La secuencia de aminoácidos en la cadena. b) La disposición tridimensional de la proteína por interacciones entre cadenas laterales (grupos R). c) La asociación de varias cadenas polipeptídicas distintas.

¿Cuáles son los dos tipos de estructuras que puede presentar una proteína según su estructura terciaria?. a) Lineal y ramificada. b) Alfa y beta. c) Globulares y fibrosa o filamentosa.

¿Qué determina la estructura terciaria de una proteína?. a) Su número de aminoácidos. b) Su solubilidad. c) Sus propiedades biológicas.

¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?. a) El orden de aminoácidos en la cadena polipeptídica. b) La formación de hélices y hojas plegadas. c) La asociación de dos o más cadenas polipeptídicas.

¿Qué tipo de enlaces mantienen unidas las cadenas en la estructura cuaternaria?. a) Enlaces disulfuro fuertes. b) Enlaces débiles. c) Enlaces peptídicos.

¿Las cadenas polipeptídicas que forman la estructura cuaternaria pueden ser...?. a) Solamente diferentes. b) Solo de origen vegetal. c) Iguales o diferentes.

¿Qué nombre recibe una proteína formada por tres cadenas polipeptídicas?. a) Dímero. b) Trímero. c) Tetramero.

¿Qué es un tetrámero en el contexto de proteínas?. a) Una proteína que contiene cuatro tipos de aminoácidos. b) Una proteína con cuatro cadenas polipeptídicas asociadas. c) Una cadena única con cuatro dominios.

¿Qué proteína representa un ejemplo de estructura cuaternaria formada por un tetrámero?. a) Hemoglobina. b) Colágeno. c) Actina.

¿Qué grupo prostético está asociado a la hemoglobina y le permite cumplir su función?. a) Grupo fosfato. b) Grupo hemo. c) Grupo carboxilo.

¿Qué ocurre con las cadenas polipeptídicas aisladas de una proteína con estructura cuaternaria?. a) Siempre son activas /no funcionales. b) Pueden ser inactivas / funcionales. c) Se transforman en azúcares.

¿Cuál es el nombre clínico que se le da a la demencia según el DSM-5?. a) Trastorno del comportamiento. b) Trastorno neurocognitivo mayor. c) Trastorno del lenguaje.

¿Cuál de los siguientes es un criterio para diagnosticar un trastorno neurocognitivo mayor?. a) Dificultad ocasional para dormir. b) Dolor físico persistente. c) Evidencia de un declive cognitivo sustancial respecto al rendimiento previo.

¿Qué significa QSM en el contexto del deterioro cognitivo?. a) Queja Subjetiva de Memoria. b) Química Sensorial Mental. c) Quantificación de Síntomas Mentales.

¿Cuál es uno de los indicadores de QSM (Queja Subjetiva de Memoria)?. a) Aumento del apetito. b) Preocupación del individuo por su memoria. c) Incremento en la actividad física.

¿Qué significa DCL en el contexto clínico?. a) Dificultad Cognitiva Ligera. b) Deterioro Cognitivo Leve. ) Diagnóstico Clínico Limitado.

¿Qué diferencia al DCL de la demencia?. a) El DCL no afecta las actividades básicas ni instrumentales de la vida diaria. b) El DCL es irreversible. c) El DCL siempre requiere hospitalización.

¿Qué dominios cognitivos suelen estar afectados en los trastornos neurocognitivos?. a) Solo el lenguaje. b) Solo la percepción visual. c) Memoria, atención, aprendizaje, razonamiento y toma de decisiones.

¿Qué tipo de actividades se ven afectadas en el trastorno neurocognitivo mayor?. a) El paciente puede vivir de forma totalmente autónoma. b) El paciente requiere asistencia en actividades complejas como manejar dinero o medicación. c) El paciente solo necesita ayuda emocional.

¿Qué evaluación es clave para detectar deterioro cognitivo?. a) Análisis de sangre. b) Evaluación neuropsicológica. c) Radiografía de cráneo.

¿Qué son las placas seniles en la enfermedad de Alzheimer y de qué están formadas?. a) Estructuras intracelulares formadas por proteínas tau. b) Acumulaciones extracelulares formadas por beta amiloide. c) Depósitos de lípidos en los vasos sanguíneos cerebrales.

¿Qué son los ovillos neurofibrilares y qué proteína los compone principalmente en el Alzheimer?. a) Estructuras extracelulares formadas por colágeno. b) Acumulaciones intracelulares compuestas por proteína tau. c) Grupos de bacterias adheridas a las neuronas.

¿Qué es el metabolismo?. a) El conjunto de procesos eléctricos del corazón. b) El conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en un organismo. c) La transmisión nerviosa en el sistema muscular.

¿Qué es el anabolismo?. a) Reacciones químicas de síntesis que requieren energía. b) Reacciones que descomponen nutrientes para liberar energía. c) Proceso de eliminación de toxinas por el hígado.

¿Qué es el catabolismo?. a) Proceso de almacenamiento de grasas. b) Reacciones de degradación que producen energía. c) Reacciones que ocurren solo en el ADN.

¿Qué son las enzimas?. a) Minerales esenciales para el metabolismo. b) Biocatalizadores de naturaleza lipídica. c) Biocatalizadores específicos de naturaleza proteica.

¿Qué hacen las enzimas en las reacciones metabólicas?. a) Desaceleran el ritmo del metabolismo. b) Facilitan reacciones con poca energía y a gran velocidad. c) Rompen enlaces de ADN en las células.

¿A qué molécula se unen las enzimas para producir una nueva sustancia?. a) Proteína. b) Hormona. c) A la molecula que van a transformar (Sustrato).

¿Qué caracteriza a las enzimas?. a) No son específicas y actúan sobre cualquier molécula. b) Son altamente específicas, solo actúan sobre determinados sustratos. c) Solo actúan dentro del núcleo celular.

¿A qué temperatura suelen actuar las enzimas de manera eficiente?. a) A temperaturas bajo cero. b) A temperaturas extremadamente altas. c) A temperatura ambiente o corporal.

¿Cuánto pueden aumentar las enzimas la velocidad de una reacción química?. a) Hasta 10 veces más. b) Hasta un millón o trillón de veces más. c) No aumentan la velocidad.

¿Qué tipo de especificidad presentan las enzimas?. a) Alta especificidad, actúan sobre un único sustrato. b) Baja especificidad, actúan sobre cualquier molécula. c) No presentan especificidad.

¿Qué se forma cuando la enzima actúa sobre el sustrato?. a) Una proteína nueva. b) Un nueva sustancia el producto. c) Un ácido nucleico.

¿Qué explica la teoría de la llave cerradura en las enzimas?. a) Que la enzima cambia de forma cada vez que actúa. b) Que la enzima y el sustrato deben encajar exactamente como una llave en su cerradura. c) Que las enzimas solo funcionan a altas temperaturas.

Según la teoría del acoplamiento inducido, ¿cómo actúa la enzima sobre el sustrato?. a) La enzima no necesita encajar con el sustrato. b) El sustrato se transforma en enzima. c) El centro activo de la enzima se adapta al sustrato, como un guante a la mano.

¿Qué modelo explica que la enzima y el sustrato deben encajar perfectamente?. a) Modelo del ajuste flexible. b) Teoría de la llave cerradura. c) Modelo genético.

¿Cuál de las siguientes es una función principal de las proteínas en los organismos vivos?. a) Generar impulsos eléctricos. b) Almacenar minerales. c) Actuar como catalizadores de reacciones químicas.

¿Qué proteína tiene función de transporte y almacenamiento de oxígeno en la sangre?. a) Hemoglobina. b) Insulina. c) Miosina.

¿Qué función desempeñan los anticuerpos, que también son proteínas?. a) Contracción muscular. b) Defensa del organismo. c) Regulación hormonal.

¿Qué proteínas están implicadas en la función contráctil del movimiento?. a) Actina y miosina. b) Colágeno y elastina. c) Hemoglobina y mioglobina.

¿Cuál es una función de las proteínas hormonales, como la insulina?. a) Favorecer la digestión. b) Transmitir información entre células. c) Transportar iones por la membrana.

¿Qué proteínas cumplen una función estructural en el cuerpo humano?. a) Colágeno. b) Insulina. c) Hemoglobina y anticuerpos.

¿Cuál de las siguientes es una función de las proteínas en los sistemas biológicos?. a) Aumentar la temperatura corporal. b) Actuar como catalizadores orgánicos de reacciones. c) Almacenar agua en los tejidos.

¿Cuál de las siguientes funciones es propia de algunas proteínas estructurales?. a) Defensa contra virus. b) Formación de tejidos como el colágeno. c) Producción de energía directa.