TEST TEMA 22

¿Cuál es la principal función de las proteínas de los alimentos según el texto?. Proporcionar energía al organismo. Ser precursores de todos los compuestos nitrogenados del organismo. Regular el equilibrio hídrico del cuerpo. Facilitar la absorción de vitaminas. Actuar como catalizadores en reacciones metabólicas.

¿Qué es el balance nitrogenado?. La cantidad de proteínas que se almacenan en el cuerpo. La relación entre las necesidades de nitrógeno del organismo y su aporte dietético. El proceso de digestión de las proteínas en el intestino. La eliminación de nitrógeno a través de la orina. La síntesis de aminoácidos esenciales.

En qué situaciones puede variar el balance nitrogenado?. Solo en individuos con dietas vegetarianas. Durante la gestación, crecimiento o convalecencia, y también en la lactancia, enfermedades con rotura celular o mediante las pérdidas urinarias e intestinales. Unicamente en personas con problemas renales. Solo en personas mayores de 65 años. Cuando hay un consumo excesivo de proteínas.

¿Qué son los aminoácidos esenciales?. Aminoácidos que el cuerpo produce en grandes cantidades. Aminoácidos que el cuerpo no puede sintetizar en cantidades suficientes y deben obtenerse de la dieta. Aminoácidos que solo se encuentran en alimentos de origen animal. Aminoácidos que son necesarios para la producción de energía. Aminoácidos que solo son importantes en niños.

¿Cuáles son algunos de los aminoácidos esenciales mencionados en el texto?. Alanina, glicina, serina. Histidina, isoleucina, leucina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina, valina y triptófano. Ácido aspártico, ácido glutámico, glutamina. Prolina, hidroxiprolina. Cisteína, tirosina.

¿Qué ocurre con los compuestos nitrogenados a diferencia de los hidratos de carbono y lípidos?. Los compuestos nitrogenados pueden ser almacenados y liberados bajo demanda. Los compuestos nitrogenados no pueden ser almacenados y los animales deben reponer continuamente su suministro. Los compuestos nitrogenados se convierten en glucosa para energía. Los compuestos nitrogenados solo se utilizan para la síntesis de proteínas. Los compuestos nitrogenados son fácilmente convertidos en lípidos.

¿Qué sucede cuando la ingesta de proteínas es insuficiente?. El cuerpo aumenta la síntesis de proteínas musculares. Las proteínas sintetizadas anteriormente con otros propósitos (principalmente proteínas musculares) se degradan. El cuerpo comienza a almacenar más proteínas. Los aminoácidos esenciales dejan de ser necesarios. El metabolismo de las grasas aumenta.

¿Cuál es la proteína con mayor valor nutritivo para los humanos, según el texto?. Proteínas vegetales. Proteínas de pescado y aves de corral. Proteína de mamíferos. Todas las proteínas tienen el mismo valor nutritivo. No se menciona ninguna proteína con mayor valor nutritivo.

¿Qué proceso sufren las proteínas ingeridas en el tracto digestivo?. Almacenamiento. Síntesis. Digestión extracelular. Excreción. Absorción directa.

¿Qué destino pueden tener los aminoácidos provenientes de la degradación intracelular y de la dieta?. Ser almacenados en el hígado. Ser excretados directamente sin cambios. Separar el nitrógeno y utilizarlo para la biosíntesis de otros compuestos nitrogenados o excretarlo. Convertirse en glucosa. Convertirse en lípidos.

¿Qué es el a-cetoácido y para qué se puede utilizar?. El residuo de un aminoácido sin nitrógeno, se puede utilizar para obtener energía y para obtener precursores de glucosa. Un tipo de proteína que se sintetiza en el hígado. Un producto de desecho del metabolismo de los lípidos. Una enzima que acelera la digestión de proteínas. Un aminoácido esencial.

¿Cuál es el objetivo de la digestión de las proteínas?. Almacenar las proteínas. Convertir las cadenas polipeptídicas en aminoácidos. Sintetizar nuevas proteínas en el hígado. Eliminar el exceso de nitrógeno. Producir energía rápidamente.

¿Qué tipo de enzimas participan en la digestión de proteínas?. Lipasas. Amilasas. Endopeptidasas y exopeptidasas. Todas las anteriores. Ninguna de las anteriores.

¿Qué hacen las endopeptidasas?. Atacan enlaces internos, liberando grandes fragmentos peptídicos. Atacan el aminoácido del extremo amino terminal. Atacan el aminoácido del extremo carboxilo terminal. Hidrolizan lípidos. Hidrolizan carbohidratos.

¿Qué hacen las exopeptidasas?. Atacan enlaces internos, liberando grandes fragmentos peptídicos. Atacan el aminoácido del extremo amino terminal o carboxilo terminal. Hidrolizan lípidos. Hidrolizan carbohidratos. Convierten los aminoácidos en glucosa.

¿Qué tipo de enzimas son las pepsinas?. Exopeptidasas. Endopeptidasas. Lipasas. Amilasas. Todas las anteriores.

¿Qué función tienen las pepsinas?. Hidrolizar enlaces peptídicos en aa aromáticos. Hidrolizar enlaces peptídicos en cualquier sitio. Digestión de grasas. Digestión de azúcares. Absorción de vitaminas.

¿Dónde se secretan las pepsinas?. En la mucosa gástrica. En el intestino delgado. En el páncreas. En el hígado. En la boca.

¿Qué es la tripsina?. Una lipasa. Una amilasa. Una endopeptidasa pancreática. Una exopeptidasa gástrica. Una enzima que digiere ácidos nucleicos.

¿Cuál es la especificidad de la tripsina?. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por Arg o Lys. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por residuos hidrofóbicos. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por aa neutros con cadenas laterales pequeñas. Digiere todos los tipos de enlaces peptídicos. Digiere lípidos.

¿Qué es la quimotripsina?. Una lipasa. Una amilasa. Una endopeptidasa pancreática. Una exopeptidasa gástrica. Una enzima que digiere ácidos nucleicos.

¿Cuál es la especificidad de la quimotripsina?. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por Arg o Lys. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por residuos hidrofóbicos. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por aa neutros con cadenas laterales pequeñas. Digiere todos los tipos de enlaces peptídicos. Digiere lípidos.

¿Qué es la elastasa?. Una lipasa. Una amilasa. Una endopeptidasa pancreática. Una exopeptidasa gástrica. Una enzima que digiere ácidos nucleicos.

¿Cuál es la especificidad de la elastasa?. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por Arg o Lys. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por residuos hidrofóbicos. Específica de enlaces peptídicos, cuyo carboxilo terminal está formado por aa neutros con cadenas laterales pequeñas. Digiere todos los tipos de enlaces peptídicos. Digiere lípidos.

¿Qué tipo de enzimas son las carboxipeptidasas pancreáticas?. Endopeptidasas. Exopeptidasas. Lipasas. Amilasas. Todas las anteriores.

¿Qué tipo de enzimas son las aminopeptidasas?. Endopeptidasas. Exopeptidasas. Lipasas. Amilasas. Todas las anteriores.

¿Qué son los zimógenos?. Enzimas activas. Precursores enzimáticos inactivos. Productos finales de la digestión de proteínas. Aminoácidos esenciales. Hormonas.

¿Cómo se activan los zimógenos?. Por la acción de las lipasas. Por la hidrólisis del proenzima para retirar el fragmento polipeptídico inhibidor. Por la acción de las amilasas. Por la absorción de vitaminas. Por la síntesis de aminoácidos.

¿Qué es el pepsinógeno?. Una enzima activa. El zimógeno de la pepsina. Un producto de la digestión de grasas. Un aminoácido esencial. Una hormona.

¿Cómo se activa el pepsinógeno?. Por la acción de las lipasas. Por la hidrólisis del proenzima para retirar el fragmento polipeptídico inhibidor. A pH ácido, mediante una actividad autocatalítica. Por la absorción de vitaminas. Por la síntesis de aminoácidos.

¿Qué es la enteropeptidasa?. Una enzima que hidroliza lípidos. Una enzima que activa el tripsinógeno. Una enzima que degrada carbohidratos. Una hormona que regula el apetito. Una proteína estructural.

¿Qué función tiene la tripsina activada?. Activa a otros tripsinógenos, quimotripsinógeno, proelastasas y procarboxipeptidasas. Digiere grasas. Digiere azúcares. Absorbe vitaminas. Sintetiza aminoácidos.

¿Qué ocurre con las proteínas en los rumiantes?. Se digieren en el estómago. Sufren hidrólisis por los microorganismos del rumen. Se absorben directamente en el intestino delgado. Se excretan sin cambios. Se convierten en glucosa.

¿Qué se produce a partir de la degradación de proteínas en el rumen?. Ácidos orgánicos, dióxido de carbono y amoníaco. Glucosa. Lípidos. Vitaminas. Agua y sales minerales.

¿Qué tipo de proteína llega al intestino de los rumiantes?. Proteína de la dieta sin digerir. Proteína microbiana. Proteína del hígado. Proteína del páncreas. Proteína de las células intestinales.

¿Qué es la degradación intracelular?. El proceso de digestión de proteínas en el intestino. La renovación de proteínas dentro de las células. La excreción de proteínas a través de la orina. La síntesis de proteínas en el hígado. El transporte de proteínas en la sangre.

¿Por qué es importante la degradación intracelular?. Regula los niveles de enzimas, protege al organismo de proteínas anormales, controla la masa de los tejidos, adaptación a condiciones nutricionales pobres. Solo para regular los niveles de enzimas. Solo para controlar la masa de los tejidos. Para la síntesis de proteínas. Para eliminar el exceso de agua.

¿Cuáles son las vías de degradación intracelular mencionadas en el texto?. Vía lisosomal. Vía mitocondrial. Vía extracelular. Todas las anteriores. Vía lisosomal y Vía alcalina, extralisosomal, dependiente de ATP.

¿Qué son las catepsinas?. Enzimas que digieren grasas. Proteasas lisosomales. Hormonas que regulan el metabolismo. Aminoácidos esenciales. Componentes estructurales de las células.

¿Qué es la ubiquitinación?. El proceso de digestión de grasas. Una señal química para la degradación de proteínas. La síntesis de proteínas en el ribosoma. El transporte de aminoácidos en la sangre. La eliminación de agua del cuerpo.

¿Qué ocurre en la ubiquitinación?. La ubiquitina se une a las proteínas a degradar, formando poliubiquitina que dirige la proteína a su destrucción. Las proteínas se almacenan en el hígado. Los aminoácidos se convierten en glucosa. Las proteínas se excretan sin cambios. Las proteínas se transforman en grasas.

¿Dónde se degradan las proteínas ubiquitinadas?. En los lisosomas. En el proteosoma. En el intestino. En el hígado. En la sangre.

¿Qué otro proceso, además de la ubiquitinación, puede señalar las proteínas para su degradación?. La oxidación de aminoácidos. La síntesis de proteínas. La glucólisis. La lipogénesis. La digestión de grasas.

¿Qué son las secuencias PEST?. Secuencias de aminoácidos que aceleran la síntesis de proteínas. Secuencias de aminoácidos que dirigen a las proteínas hacia la ubiquitinación. Secuencias de ADN que codifican para proteínas. Hormonas que regulan el metabolismo. Productos finales de la digestión de proteínas.

¿Qué proceso ocurre en la formación de ión amonio?. Desaminación oxidativa del glutamato. Transaminación del glutamato. Síntesis de urea. Digestión de proteínas. Absorción de aminoácidos.

¿Cuál es la principal forma de excreción del nitrógeno en los vertebrados terrestres?. Amoníaco. Urea. Ácido úrico. Aminoácidos. Proteínas intactas.

¿Cuál es el precursor inmediato de la urea?. Glutamato. Alanina. Arginina. Aspartato. Citrulina.

¿Dónde se produce la urea?. En el intestino. En el riñón. En el hígado. En el páncreas. En el cerebro.

¿Cuál es la función del ciclo de la urea?. Eliminar el exceso de glucosa del organismo. Eliminar el exceso de nitrógeno del organismo. Producir energía. Sintetizar aminoácidos. Digestión de proteínas.

¿Cuáles son los principales transportadores de nitrógeno en la sangre?. Glutamato y alanina. Aspartato y glutamina. Leucina e isoleucina. Valina y triptófano. Lisina y arginina.

¿Qué causa la toxicidad del amoníaco?. Un aumento de la producción de glucosa. Un aumento de la solubilidad osmótica y edema cerebral. La disminución de la presión arterial. La falta de oxígeno en el cerebro. La acumulación de urea en la sangre.

¿Qué ocurre en los desórdenes del ciclo de la urea?. El cuerpo produce demasiada urea. Hay una incapacidad para formar urea a partir de amoníaco. El ciclo de la urea funciona normalmente. Aumenta la producción de glucosa. El cuerpo produce un exceso de aminoácidos.

¿Qué efecto tienen los microorganismos en el rumen sobre el aporte de proteína al animal?. Tienen un efecto nivelador. Disminuyen el aporte de proteína. Aumentan el aporte de proteína. No tienen ningún efecto. Destruyen la proteína.