TEST TEMA 23

¿Qué ocurre con el grupo amino de los aminoácidos durante su catabolismo?. Se convierte en glucosa. Se convierte en urea. Se convierte en acetil-CoA. Se utiliza para la formación de cuerpos cetónicos. Se integra en los esqueletos carbonados.

¿Cuál es el destino principal de los esqueletos carbonados de los aminoácidos?. Se convierten directamente en urea. Se utilizan para la síntesis de proteínas. Se emplean en la formación de intermediarios metabólicos importantes. Se excretan directamente. Se almacenan como grasa.

¿Cuáles son las dos rutas principales que pueden seguir los esqueletos carbonados?. Síntesis de proteínas y formación de urea. Ciclo de Krebs y síntesis de glucosa. Formación de glucosa y cuerpos cetónicos. Formación de acetil-CoA y síntesis de ácidos grasos. Todas las anteriores.

¿En qué situaciones los ácidos grasos actúan como combustible principal?. En situaciones de alta ingestión de hidratos de carbono. En situaciones de ayuno o baja ingestión de hidratos de carbono. Durante el ejercicio intenso. Durante la digestión de proteínas. Siempre, son la fuente primaria de energía.

¿Qué tipos de aminoácidos son precursores de la glucosa?. Solo los aminoácidos cetogénicos. Solo los aminoácidos glucogénicos. Los aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Ninguno de los anteriores. Todos los aminoácidos.

¿Qué tipos de aminoácidos son precursores de los cuerpos cetónicos?. Solo los aminoácidos glucogénicos. Solo los aminoácidos cetogénicos. Los aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Ninguno de los anteriores. Todos los aminoácidos.

¿Cuáles aminoácidos son puramente cetogénicos?. Isoleucina y fenilalanina. Triptófano y tirosina. Leucina y lisina. Treonina y triptófano. Glicina y alanina.

¿Cuáles aminoácidos son tanto glucogénicos como cetogénicos?. Leucina y lisina. Isoleucina, fenilalanina, triptófano, tirosina y treonina. Alanina, serina, glicina. Asparagina y aspartato. Todos los aminoácidos.

¿Qué tipo de reacciones son comunes en el metabolismo de los aminoácidos?. Reacciones de hidrólisis. Transferencia de unidades de carbono. Reacciones de condensación. Reacciones de oxidación-reducción. Todas las anteriores.

¿Qué dos cofactores participan en las reacciones de transferencia de unidades de carbono?. ATP y ADP. NAD+ y NADH. Tetrahidrofolato y S-adenosil metionina. Coenzima A y ubiquinona. FADH2 y FAD.

¿De dónde proviene el tetrahidrofolato (THF)?. Del ácido ascórbico (vitamina C). Del ácido fólico. De la vitamina B12. De la glucosa. De los aminoácidos.

¿Cuál es la función del THF?. Transportar fragmentos de carbono activados. Almacenar energía. Actuar como enzima. Regular la síntesis de proteínas. Ninguna de las anteriores.

¿Qué tipo de grupo monocarbonado transporta el THF muy reducido?. Grupo metilo. Grupo metileno. Grupo formilo. Grupo metenilo. Ninguno de los anteriores.

¿Qué es la serina hidroximetil transferasa?. Una enzima que degrada la serina. Una enzima que produce N5, N10 metilen - THF. Una enzima que convierte serina en glicina. Una enzima que necesita hidratos de carbono para funcionar. Todas las anteriores.

¿Cuál es la función principal de la S-adenosil metionina (SAM)?. Donar el grupo amino. Donar el grupo metilo. Aceptar el grupo metilo. Actuar como enzima. Transportar glucosa.

¿Cómo se forma la SAM?. A partir de glicina y ATP. A partir de metionina y ATP. A partir de serina y AMP. A partir de cisteína y GTP. A partir de piruvato y NADH.

¿Por qué la SAM es un potente agente alquilante?. Debido a su carga negativa. Debido a su ion sulfonio desestabilizador. Debido a su bajo peso molecular. Debido a su alta solubilidad en agua. Ninguna de las anteriores.

¿Qué ocurre en el ciclo de los metilos activados?. La SAM recibe un grupo metilo. La metionina se regenera. La homocisteína dona un grupo metilo. La adenosina se convierte en SAM. Ninguna de las anteriores.

¿Qué ocurre si la enzima metionina sintasa no puede funcionar?. Se acumula homocisteína. Se produce una trampa del metilo. Se agotan otras formas de THF. Todas las anteriores. Ninguna de las anteriores.

¿Qué son las familias degradativas de aminoácidos?. Grupos de aminoácidos que se degradan a metabolitos comunes. Grupos de aminoácidos esenciales. Grupos de aminoácidos no esenciales. Grupos de aminoácidos que se sintetizan en el hígado. Grupos de aminoácidos que se sintetizan en el cerebro.

¿A qué familia pertenece la alanina?. Familia del piruvato o C3. Familia del oxalacetato o C4. Familia del α-cetoglutarato o C5. Familia del succinil-CoA. Familia del acetil-CoA.

¿Qué aminoácidos pertenecen a la familia del oxalacetato?. Alanina y serina. Asparagina y aspartato. Arginina e histamina. Isoleucina y valina. Leucina y lisina.

¿Qué aminoácidos pertenecen a la familia del α-cetoglutarato?. Valina, isoleucina y leucina. Alanina, serina y glicina. Arginina, histamina, glutamina y prolina. Asparagina y aspartato. Metionina y treonina.

¿Qué aminoácidos pertenecen a la familia del succinil-CoA?. Valina, isoleucina, treonina y metionina. Leucina, lisina, fenilalanina, tirosina, triptófano. Alanina, serina, glicina. Asparagina y aspartato. Arginina, histamina, glutamina, prolina.

¿Qué tejidos oxidan los aminoácidos ramificados?. Hígado. Músculo, cerebro, tejido adiposo y riñón. Estómago. Páncreas. Intestino delgado.

¿A qué familia de aminoácidos pertenece el triptófano?. Familia del piruvato o C3. Familia del oxalacetato o C4. Familia del α-cetoglutarato o C5. Familia del succinil-CoA. Familia del acetil-CoA.

¿Qué puede formar la degradación del triptófano?. Solo acetil-CoA. Solo fumarato. Nicotinato y serotonina. Glucosa. Cuerpos cetónicos.

¿Qué aminoácidos aromáticos se degradan a acetoacetato y fumarato?. Triptófano y histidina. Lisina y leucina. Fenilalanina y tirosina. Valina y isoleucina. Metionina y treonina.

¿Qué tipo de organismos pueden fijar el nitrógeno?. Animales. Plantas. Microorganismos (bacterias y arqueobacterias). Hongos. Todos los anteriores.

¿Cuál es la principal fuente de nitrógeno para la síntesis de aminoácidos?. El nitrato. El nitrito. El amoniaco. El nitrógeno atmosférico. El glutamato.

¿Qué enzimas convierten el amoníaco en compuestos nitrogenados orgánicos?. Glutamato deshidrogenasa. Glutamina sintetasa. Asparagina sintetasa. Carbamil fosfato sintetasa. Todas las anteriores.

¿Cuáles son las fuentes primarias de nitrógeno en las rutas biosintéticas?. Aspartato y alanina. Glutamato y glutamina. Glicina y serina. Leucina y lisina. Fenilalanina y tirosina.

¿Qué enzima cataliza la aminación reductora del α-cetoglutarato?. Glutamina sintetasa. Asparagina sintetasa. Glutamato deshidrogenasa. Carbamil fosfato sintetasa. Serina hidroximetil transferasa.

¿Qué enzima cataliza la amida del glutamato?. Glutamato deshidrogenasa. Asparagina sintetasa. Glutamina sintetasa. Carbamil fosfato sintetasa. Serina hidroximetil transferasa.

¿Qué papel juega la glutamina?. Participa en la síntesis de varios aminoácidos. Desintoxica el amoniaco. Participa en la excreción de amonio en el riñón. Todas las anteriores. Ninguna de las anteriores.

¿Cómo se regula la glutamina sintetasa?. Por retroinhibición. Por inhibición alostérica. Por la concentración de aminoácidos libres. Todas las anteriores. Ninguna de las anteriores.

¿De qué intermediarios metabólicos provienen los esqueletos carbonados de los aminoácidos?. Glucosa y fructosa. Glicólisis, ciclo de las pentosas fosfato y ciclo del ácido cítrico. Ácidos grasos y cuerpos cetónicos. Urea y amoniaco. Ninguna de las anteriores.

¿Qué aminoácidos no son esenciales?. Aquellos que pueden sintetizar los animales. Aquellos que no pueden sintetizar los animales. Aquellos que deben ser introducidos en la dieta. Aquellos que se sintetizan a partir de rutas complejas. Aquellos que son imprescindibles para la vida.

¿Cómo se sintetizan los aminoácidos no esenciales?. Mediante rutas metabólicas complejas. Mediante rutas metabólicas sencillas. A partir de la dieta. A partir de aminoácidos esenciales. A partir de lípidos.

¿Cuál es la primera reacción en la biosíntesis de la familia del glutamato?. La transaminación del oxalacetato. La amidación reductora del α-cetoglutarato. La conversión de aspartato a asparagina. La transaminación del piruvato. La oxidación del 3-fosfoglicerato.

¿Qué reacción involucra la síntesis de prolina?. La reducción del grupo carboxilo del glutamato. La transaminación del piruvato. La conversión de aspartato a asparagina. La conversión del oxalacetato a aspartato. La oxidación del 3-fosfoglicerato.

¿Qué aminoácido participa en la síntesis de arginina?. Alanina. Aspartato. Ornitina. Glutamato. Prolina.

¿Cuál es la reacción en la familia del aspartato?. La transaminación del oxalacetato forma aspartato. La conversión de aspartato a asparagina. La transaminación del piruvato forma alanina. La oxidación del 3-fosfoglicerato. La reducción del grupo carboxilo del glutamato.

¿Qué enzima cataliza la conversión de aspartato a asparagina?. Glutamato deshidrogenasa. Glutamina sintetasa. Asparagina sintetasa. Serina hidroximetil transferasa. Transaminasa.

¿De dónde proviene la glicina?. De la serina mediante la serina hidroximetil transferasa. Del piruvato. Del oxalacetato. Del glutamato. Del aspartato.

¿Cuáles aminoácidos son precursores de las porfirinas?. Glicina. Alanina. Serina. Lisina. Prolina.

¿Qué aminoácidos participan en la síntesis de creatina?. Glicina y arginina. Alanina y serina. Lisina y leucina. Fenilalanina y tirosina. Valina y isoleucina.