Tema 3- Inmunoglobulinas

Señala la afirmación incorrecta sobre las células NK: Pertenecen a la respuesta inmune innata inmediata. Llevan a cabo su función citotóxica por desgranulación. Se diferencian de los linfocitos T y B en que las NK presentan gránulos. Poseen receptores que reconocen los cambios conformacionales de las regiones Fc cuando la inmunoglobulina se une al antígeno.

La región bisagra: Es una región globular de 10-60 aminoácidos que confiere flexibilidad. La presentan todas las inmunoglobulinas. Es una región no globular de 10-60 aminoácidos que confiere flexibilidad. La presentan las IgAs, IgDs e IgGs. Es una región no globular de 10-60 aminoácidos que confiere flexibilidad. La presentan todas las inmunoglobulinas. Es una región no globular de 10-60 aminoácidos que confiere flexibilidad. La presentan todas las inmunoglobulinas.

La primera inmunoglobulina sintetizada por el feto es: IgM. IgA. IgE. IgD.

¿Cuántos tipos de cadena ligera existen?. 2: kappa y lambda. 2: alfa y beta. 5: gamma, nu, alfa, delta y epsilon. 3: CDR1, CDR2 y CDR3.

Las diferentes clases de inmunoglobulinas que existen se debe a que: Hay 5 tipos de cadenas pesadas que determinan su función efectora. Hay 5 tipos de cadenas ligera que determinan su función efectora. Hay 3 regiones hipervariables en la región variable.

Seleccione la afirmación incorrecta: Podemos encontrarnos cadenas kappa o cadenas lambda en combinación con cualquier isotipo de cadena pesada. Podemos encontrarnos cadenas ligeras lambda y kappa en una misma inmunoglobulina. Las regiones bisagras aportan flexibilidad a la inmunoglobulina. La IgA forma dímeros mediante la cadena J.

La cadena J: Permite la dimerización de la IgM y la pentamerización de la IgA. Se unen a ella por el extremo C-terminal. Permite la dimerización de la IgA y la pentamerización de la IgM. Se unen a ella por el extremo N-terminal. Permite la dimerización de la IgA y la pentamerización de la IgM. Se unen a ella por el extremo C-terminal. Permite la dimerización de la IgM y la pentamerización de la IgA. Se unen a ella por el extremo C-terminal.

Los "dominio inmunoglobulina" de las inmunoglobulinas : Son exclusivas de las inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos T. Son exclusivas de las inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B. Pueden encontrarse en muchas moléculas del sistema inmunitario (HLA, TCR...).

Las células productoras de anticuerpos son: Células B plasmáticas (linfocitos B). Células T de memoria (linfocitos T). Células NK. Eosinófilos.

El BCR presenta: Dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas con una secuencia peptídica en el extremo N-terminal para anclarse a la membrana del linfocito B. Dos cadenas ligeras y cinco cadenas pesadas con una secuencia peptídica en el extremo C-terminal para anclarse a la membrana del linfocito B. Dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas con una secuencia peptídica en el extremo C-terminal para anclarse a la membrana del linfocito B. Al igual que el TCR, no es una inmunoglobulina.

En la región variable (150 aminoácidos) encontramos regiones hipervariables de 10 aminoácidos denominadas: CDR. FR. Idiotipo.

EL nombre de gamma-globulinas con el que nos referimos a las inmunoglobulinas: Se debe a la posición gamma a la que migran en una electroforesis. Todas las inmunoglobulinas migran a la posición gamma de una electroforesis. Se utiliza para referirse a las IgG que tienen el isotipo gamma de la cadena pesada.

La región responsable de la especificidad por el antígeno es: La región variable del extremo C-terminal, y dentro de ella las regiones hipervariables (CDR). La región variable del extremo N-terminal, y dentro de ella las regiones hipervariables (CDR). La región constante del extremo N-terminal, y dentro de ella las regiones hipervariables (CDR).

Señale la inmunoglobulina que no presente flexibilidad: IgM. IgE. IgA. IgD. IgG.

Las regiones constantes. Están conformadas sólo por cadenas pesadas. Están conformadas sólo por cadenas ligeras. Están conformadas por las cadenas pesadas y ligeras.

Los dominios globulares que conforman las inmunoglobulinas se nombran: Con dos letras: 1) C o V según pertenezca a la región constante o variable 2) L o H según pertenezca a la cadena ligera o pesada. Con una letra y un número según la distancia a la región variable. Con una letra griega según el isotipo de la cadena.

Las inmunoglobulinas tienen: 2 dominios variables y 2 o 3 constantes. 1 dominio variable y 3 o 4 constantes.

La región bisagra es rica en: Prolina. Glicina. Alanina. Histidina.

Las uniones entre el antígeno y el anticuerpo se caracterizan por ser: Débiles y dinámicas. Covalentes y dinámicas. Débiles y estables. Covalentes y estables.

Las inmunoglobulinas, desde el punto de vista químico son: Glicoproteínas, normalmente glicosiladas en los dominios globulares de las cadenas pesadas. Glicoproteínas, normalmente glicosiladas en los dominios globulares de las cadenas ligeras. Lipoproteínas, normalmente glicosiladas en los dominios globulares de las cadenas pesadas.

Señale la inmunoglobulina más glicosilada: IgA. IgD. IgE. IgM. IgG.

Las inmunoglobulinas que participan en la activación del sistema del complemento son: IgG e IgM. IgD e IgA. IgG e IgA. IgE e IGD.

Los receptores Fc epsilon R reconocen: IgE. IgM. IgA. IgG. IgD.

Las células NK y los mastocitos. Actúan mediante su desgranulación al reconocer las regiones Fc de las IgG y las IgE, respectivamente. Actúan mediante su desgranulación al reconocer las regiones Fc de las IgE y las IgG, respectivamente. Actúan mediante su desgranulación al reconocer las regiones Fc de las IgG. Actúan mediante su desgranulación al reconocer las regiones Fc de las IgE.

La opsonización es un proceso por el cual se induce la fagocitosos del patógeno por el reconocimiento de: IgG. IgA. IgD. IgE. IgM.

La inmunoglobulina más frecuente en el suero/plasma es: IgG monomérica. IgG dimérica. IgM 100% monomérica. IgM 100% pentamérica. IgA 50% dimérica.

En un análisis de un paciente del líquido cefalorraquídeo se encuentran IgG, ¿es normal?. No, indica que la respuesta inmune se ha activado y se ha iniciado el proceso de cambio de isotipo. Sí.