TEMA 9: Cinética enzimática: Velocidad de las reacciones, unidades de medida. Fa

Una reacción enzimática a altas concentraciones de sustrato, cuando la enzima está saturada, se comporta cinéticamente como una reacción de: Primer orden respecto al sustrato. Segundo orden respecto a la enzima. Orden cero respecto al sustrato. Segundo orden global. Ninguna es correcta.

Señala la opción INCORRECTA acerca de la cinética enzimática: La energía de activación de una reacción química supone un incremento en el estado de energía libre. El estado de transición es el estado limitante de la velocidad de la reacción química. El complejo enzima-sustrato facilita la formación del estado de transición. La formación del complejo ES es reversible tanto a la izquierda (E +S) como a la derecha (E + P) en momentos iniciales. No podemos medir experimentalmente qué parte de las enzimas están libres y que parte se encuentra formando el complejo E-S.

Una reacción enzimática en la que la enzima responsable esté trabajando a velocidad máxima se tratará en ese momento de una reacción del orden: Primer orden respecto al sustrato. Segundo orden respecto a la enzima. Orden cero respecto al sustrato. Segundo orden global. Ninguna es correcta.

Una reacción de orden cero se caracteriza por: A) Velocidad constante. B) No depender de la concentración de sustrato. C) Una velocidad proporcional a la concentración de sustrato. D) Enzima no saturada. A y B.

Una reacción de primer orden se caracteriza por: A) Velocidad constante. B) No depender de la concentración de sustrato. C) Una velocidad proporcional a la concentración de sustrato. D) Enzima no saturada. C y D.

Señala la opción INCORRECTA acerca del equilibrio y velocidad de las reacciones enzimáticas: La velocidad global de producción de ES es la diferencia entre las velocidades elementales que conducen a su formación y a su desaparición. En el estado estacionario de una reacción química mediada por una enzima la [ES] es constante. El estado estacionario implica en toda reacción química un orden cero. El estado estacionario se alcanza cuando la velocidad de formación del complejo ES es igual a la velocidad de su transformación o desaparición. En el estado estacionario la concentración de sustrato suele ser muy superior a la de la enzima.

La K1 en una reacción con catálisis enzimática significa... Constante de asociación. Constante de disociación. Constante de catálisis. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de velocidad de la conversión de ES en producto.

La K2 en una reacción con catálisis enzimática significa... Constante de disociación. Constante de asociación. Constante de catálisis. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de velocidad de la conversión de ES en producto.

La K3 en una reacción con catálisis enzimática significa... a) Constante de catálisis. b) Constante de asociación. c) Constante de disociación. d) Constante de velocidad de la conversión de ES en producto. a y d.

La K1 en una reacción con catálisis enzimática significa... Velocidad a la que la E y S se unen para formar el complejo ES. Velocidad a la que el complejo ES se disocia para liberar enzima y sustrato. Velocidad a la que el complejo ES se transforma en producto y enzima libre. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de Michaelis de la reacción.

La velocidad de formación del producto es: v = K3*[ES]. v = K1*[E][S] - ( K2*[ES]+K3*[ES]). v = K1*[E][S] + K2*[ES] + K3*[ES]. v = K1*[E][S] + K2*[ES]. Ninguna es correcta.

La velocidad de la velocidad global de la producción de ES se corresponde a... v = K3*[ES]. v = K1*[E][S] - ( K2*[ES]+K3*[ES]). v = K1*[E][S] + K2*[ES] + K3*[ES]. v = K1*[E][S] + K2*[ES]. Ninguna es correcta.

El estado estacionario se corresponde a... K1*[E]*[S] = K2*[ES] + K3*[ES]. K1*[E]*[S] = K2*[ES] - K3*[ES]. E.Est = K1*[E]*[S] - K2*[ES] - K3*[ES]. K1*[E]*[S] + K2*[ES] = K3*[ES]. K1*[E]*[S] - K2*[ES] = K3*[ES].

La ecuación de Michaelis-Menten sale... De la ecuación de la velocidad de formación de productos, de la función de parámetros medibles ([Et]y [S]) y de la ecuación del estado estacionario. De la ecuación de la velocidad de formación de productos, de la ecuación de la velocidad global de producción de ES y de la ecuación del estado estacionario. De la ecuación de la velocidad global de producción de ES, de la función de parámetros medibles ([Et]y [S]) y de la ecuación del estado estacionario. De la ecuación de la velocidad de formación de productos, de la función de parámetros medibles ([Et]y [S]) y de la ecuación de la velocidad global de producción de ES. De la ecuación de la velocidad de formación de productos, de la función de parámetros medibles ([Et]y [S]), de la ecuación del estado estacionario y de la ecuación de la velocidad global de producción de ES.

La Km de una reacción catalizada enzimáticamente se corresponde a: (K2 + K3) / K1. K1 / (K2 + K3). (K2 + K3) * K1. K2 * K3 * K1. K1 / (K2 - K3).

Señala la opción INCORRECTA acerca de la ecuacción de Michaelis-Menten: Se defina como la mitad de la concentración de sustrato a la cual se alcanza la velocidad máxima. Viene expresada por una hipérbola-cuadrangular. La saturación de la mioglobina por oxígeno o la unión de ligando-receptor son ejemplos de esta cinética. A menor Km mayor afinidad por el sustrato tiene la enzima. Es característica de cada par E-S.

La Kcat se corresponde a... K3. Constante catalítica. Velocidad a la que el complejo ES se convierte en P y E libre. Número de recambio de la enzima (s^-1). Todas son correctas.

El coeficiente Kcat/Km indica... Una medida de eficiencia de la enzima. El número de recambio de la enzima (s^-1). La velocidad global de producción de ES. La concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Ninguna es correcta.

En la ecuación de Lineweaver-Burk la "y" se corresponde a: 1/v0. Km/Vmáx. 1/[S]. 1/Vmáx. Kcat/Km.

En la ecuación de Lineweaver-Burk la "a" se corresponde a: 1/v0. Km/Vmáx. 1/[S]. 1/Vmáx. Kcat/Km.

En la ecuación de Lineweaver-Burk la "x" se corresponde a: 1/v0. Km/Vmáx. 1/[S]. 1/Vmáx. Kcat/Km.

En la ecuación de Lineweaver-Burk la "b" se corresponde a: 1/v0. Km/Vmáx. 1/[S]. 1/Vmáx. Kcat/Km.

En una reacción enzimática simple 𝐸+𝑆⇌𝐸𝑆→𝐸+𝑃, ¿cuál es la expresión correcta de la velocidad de formación del producto en condiciones iniciales?. v=k1​[E][S]. v=k2​[ES]. v=k3​[ES]. v=k1​[E][S]−k2​[ES]. v=k2​[E][S].

El supuesto de estado estacionario implica que: La concentración de sustrato permanece constante. La enzima libre es mayor que la enzima total. La formación de ES es igual a su desaparición. La velocidad inicial es nula. El equilibrio químico se alcanza.

En condiciones de saturación enzimática, se cumple que: [ES]=[S]. [ES]=[E]. [ES]=[Et]. [E]=0. [S]=KM.

La constante de Michaelis (KM) se define correctamente como: La concentración de enzima a la que se alcanza Vmax. La mitad de la concentración inicial de sustrato. La concentración de sustrato a la que v = Vmax. La concentración de sustrato a la que v = Vmax/2. El inverso de la afinidad enzima-sustrato.

Un valor elevado de KM indica que la enzima: Tiene mayor eficiencia catalítica. Tiene mayor afinidad por el sustrato. Tiene menor afinidad por el sustrato. Tiene mayor kcat. Está saturada a bajas [S].

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre kcat es CORRECTA?. Depende de la concentración de sustrato. Es igual a KM/Vmax. Mide la afinidad enzima-sustrato. Es el número de recambio por segundo. Disminuye cuando aumenta la eficiencia catalítica.

La eficiencia catalítica de una enzima se expresa como: KM/kcat. Vmax/KM. kcat/KM. k3/KI. α·KM.

En una representación de Lineweaver–Burk, la pendiente de la recta corresponde a: 1/Vmax. −1/KM. KM/Vmax. Vmax/KM. KM·Vmax.

En la inhibición competitiva: Disminuye Vmax. Disminuye KM. Aumenta KM aparente. El efecto no se revierte con sustrato. El inhibidor se une solo al complejo ES.

En la inhibición competitiva, en la gráfica de Lineweaver–Burk: El corte en Y aumenta. El corte en X no cambia. La pendiente disminuye. El corte en Y permanece constante. Vmax aparente disminuye.

¿Cuál es la característica fundamental de la inhibición no competitiva?. El inhibidor compite con el sustrato. KM aumenta y Vmax no cambia. KM no se modifica y Vmax disminuye. Se revierte aumentando [S]. Solo se une a ES.

En una inhibición no competitiva, el inhibidor: Se une solo a la enzima libre. Se une solo al complejo ES. Se une a E y ES con igual KI. Tiene estructura similar al sustrato. No altera el sitio catalítico.

En la inhibición mixta: KM disminuye. Vmax no se altera. El inhibidor se une solo a ES. KI = KI’. KM aumenta y Vmax disminuye.

En la inhibición acompetitiva: El inhibidor se une a E y ES. Aumenta KM. Disminuye Vmax y KM. Vmax no se modifica. Se revierte aumentando sustrato.

¿Cuál de las siguientes inhibiciones produce rectas paralelas en Lineweaver–Burk?. Competitiva. No competitiva. Mixta. Acompetitiva. Irreversible.

El coeficiente α en las ecuaciones de inhibición refleja: La afinidad enzima-sustrato. La concentración de enzima. La naturaleza y concentración del inhibidor. El número de recambio. La velocidad máxima real.

La cinética sigmoidea es característica de: Enzimas Michaelianas. Enzimas con inhibición competitiva. Enzimas alostéricas. Enzimas con inhibición irreversible. Enzimas con inhibición acompetitiva.

El efecto del pH sobre la actividad enzimática se debe fundamentalmente a que: El sustrato cambia de concentración. Las enzimas son anfolitos. Aumenta la energía de activación. Se altera KM pero no Vmax. El pH no afecta a proteínas.

La inhibición irreversible se caracteriza por: Unión reversible al centro activo. Aumento de KM. Disminución aparente de Vmax por reducción de [E] activa. Reversión al aumentar sustrato. Unión no covalente.

Los compuestos organofosforados inhiben la acetilcolinesterasa mediante: Inhibición acompetitiva. Inhibición no competitiva reversible. Inhibición competitiva reversible. Inhibición competitiva irreversible. Inhibición mixta reversible.

A qué hace referencia la expresión matemática: A la ecuación de Michaelis-Menten. A la ecuación de Henderson-Hasselbach. A la cinética de una enzima alostérica. A la ecuación de Lineweaver-Burk. La expresión es incorrecta.

La expresión α=1 + [I]/KI en cinética enzimática explica: La modificación que experimentan Km y/o Vmax en presencia de inhibidor enzimático. Que el grado de inhibición depende de la naturaleza del inhibidor. Cómo a mayor concentración de inhibidor, mayor modificación de la representación gráfica lineal. El valor que alcanza el parámetro cinético aparente. Todas son ciertas.

Dos rectas representan la cinética enzimática en ausencia y en presencia de inhibidor. Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta: La recta A representa la cinética del inhibidor. La Vmax de esta enzima varía en presencia de inhibidor. El inhibidor es de tipo competitivo. El punto de corte en el eje de las X es -1/αKm. Ninguna es cierta.

La concentración de sustrato con la que se consigue saturar a la mitad de la enzima presente en una reacción, coincide en su valor numérico con el de: La Vmax de la reacción que se considera. El de dicha Vmax, pero sólo si la enzima sufre inhibición por el sustrato. La Km de la reacción que se considera. El de la Vmax, pero cuando la enzima sufre inhibición por el producto. Ninguna es cierta.

La K2 en una reacción con catálisis enzimática significa... Velocidad a la que la E y S se unen para formar el complejo ES. Velocidad a la que el complejo ES se disocia para liberar enzima y sustrato. Velocidad a la que el complejo ES se transforma en producto y enzima libre. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de Michaelis de la reacción.

La K3 en una reacción con catálisis enzimática significa... Velocidad a la que la E y S se unen para formar el complejo ES. Velocidad a la que el complejo ES se disocia para liberar enzima y sustrato. Velocidad a la que el complejo ES se transforma en producto y enzima libre. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de Michaelis de la reacción.

La Kcat en una reacción con catálisis enzimática significa... Velocidad a la que la E y S se unen para formar el complejo ES. Velocidad a la que el complejo ES se disocia para liberar enzima y sustrato. Velocidad a la que el complejo ES se transforma en producto y enzima libre. Constante de equilibrio de la reacción global catalizada. Constante de Michaelis de la reacción.