UD4. Cinética enzimática. Termodinámica de las reacciones

Si una reacción tiene una Keq= 0,5 significa que: La concentración de producto es igual que la de reactivo. La reacción es espontánea en condiciones estándar. La concentración de reactivo es el doble de la concentración deproducto. La reacción es no espontánea en condiciones estándar.

Si [E] = 1M y la Vmax es de 123 Ms, señala la afirmación correcta: No se puede conocer el valor de la constante catalítica de la enzima salvaje sin conocer la concentración de sustrato. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de123·s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 1,23 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 345 s-1.

Respecto a la inhibición enzimática: La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato. Los inhibidores reversibles siempre se unen al sitio de unión del sustrato, bloqueando su acceso. La inhibición acompetitiva aumenta los valores de Km y de Vmax. Los inhibidores enzimáticos aumentan la energía de activación.

Sobre la eficiencia catalítica: Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Es menor cuanto mayor sea el valor de Kcat. Nunca depende de la afinidad de la enzima por el sustrato. Depende tanto de la afinidad al sustrato como de la rapidez para catalizar la reacción. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km.

Si M → N tiene una ΔG = -4 kJ/mol, y W → Z una ΔG = 1,2 kJ/mol, ¿qué reacción se daría espontáneamente?: M → N. M → W. N → M. W → Z.

En la inhibición no competitiva: El inhibidor se une en un sitio diferente que el sustrato. La Vmax no varía en presencia del inhibidor. La Km disminuye en presencia de inhibidor. El sustrato y el inhibidor son moléculas parecidas químicamente. Tanto la Km como la Vmax varían en presencia del inhibidor.

Respecto a las reacciones exotérmicas: Tienen menor contenido calórico en los productos que en los reactivos. Disminuyen la entropía del entorno. Absorben calor del entorno. Ocurren a gran velocidad.

Si el sustrato de una enzima es apolar, ¿Cuáles de los siguientes residuos de aminoácidos podrían formar parte de su centro activo?. Asp-Glu-Glu. Ser-Thr-Tyr. Ser-Cys-Val. Ala-Val-Leu.

Sobre los cofactores y coenzimas: La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a las enzimas. Los cofactores suelen ser vitaminas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas.

Si una reacción química se realiza con ΔS = 0 y ΔG menor que 0, entonces: ΔH = 0. ΔH = ΔS. ΔH es menor que 0. ΔH = ΔS/T. ΔH = TΔS.