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¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?  a) Iónico  b) Metálico  c) Covalente tipo amida  d) Puente de hidrógeno. A. B. C. D.

¿Cuál es el número mínimo de aminoácidos que tiene un oligopéptido?  a) 1  b) 2  c) 5  d) 10. A. B. C. D.

¿Qué estructura tiene la bradiquinina?  a) Antibiótico  b) Hipotensor  c) Hormona del crecimiento  d) Antioxidante. A. B. C. D.

¿Cuál es la hormona antidiurética?  a) Vasopresina  b) Oxitocina  c) Glucagón  d) Insulina. A. B. C. D.

¿Qué aminoácido permite la formación de puentes disulfuro? a) Glicina b) Alanina c) Cisteína d) Leucina. A. B. C. D.

¿Qué tipo de moléculas son los péptidos en su mayoría?  a) Ramificadas  b) Cíclicas  c) Lineales  d) Tetraédricas. A. B. C. D.

¿Dónde se encuentran comúnmente los péptidos?  a) Plantas  b) Bacterias y hongos  c) Animales  d) Insectos. A. B. C. D.

¿Qué extremo se nombra primero en la nomenclatura peptídica?  a) Carboxilo terminal  b) Grupo lateral  c) Amino terminal  d) Grupo funcional. A. B. C. D.

¿Qué hormona provoca contracciones en el parto?  a) Vasopresina  b) Insulina  c) Glucagón  d) Oxitocina. A. B. C. D.

¿Cuál es la función de la insulina?  a) Aumentar la glucosa en sangre  b) Disminuir la glucosa en sangre  c) Aumentar la presión arterial  d) Producir leche. A. B. C. D.

¿Qué caracteriza al enlace peptídico?  a) Alta movilidad  b) Carácter parcial de doble enlace  c) Enlace iónico  d) No forma puentes de hidrógeno. A. B. C. D.

¿Qué propiedad tiene el plano del enlace peptídico?  a) Alta rotación  b) Polaridad débil  c) Momento dipolar  d) No contribuye a la estructura. A. B. C. D.

¿Qué estructura se representa en el diagrama de Ramachandran?  a) Estructura cuaternaria  b) Estructura terciaria  c) Ángulos Φ y Ψ  d) Isomerización. A. B. C. D.

¿Qué estructura es la más común en proteínas?  a) Hélice β  b) Hélice α  c) Cadenas laterales  d) Cadenas ramificadas. A. B. C. D.

¿Qué tipo de hélice es la más frecuente?  a) Left-handed  b) Right-handed  c) Isómera  d) Antiparalela. A. B. C. D.

¿Cuántos aminoácidos hay por vuelta en la hélice α?  a) 3  b) 4  c) 3.6  d) 5. A. B. C. D.

¿Qué aminoácido interrumpe la hélice α?  a) Alanina  b) Prolina  c) Glicina  d) Serina. A. B. C. D.

¿Cuál es la función del glutatión?  a) Aumentar la presión arterial  b) Regular el pH  c) Actuar como antioxidante  d) Formar enlaces peptídicos. A. B. C. D.

¿Qué es la valinomicina?  a) Enzima  b) Hormona  c) Antibiótico peptídico  d) Cofactor. A. B. C. D.

¿Qué tipo de estructura tienen las láminas β?  a) Helicoidal  b) Espiral  c) Zig-zag  d) Tridimensional. A. B. C. D.

¿Qué tipo de giros conectan láminas β antiparalelas?  a) α  b) β  c) 𝛄  d) δ. A. B. C. D.

¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo humano?  a) Elastina  b) Queratina  c) Glucagón  d) Colágeno. A. B. C. D.

¿Qué patrón sigue el colágeno en su estructura primaria?  a) Gly-X-Y  b) Pro-Gly-X  c) X-Y-Gly  d) Hyp-Pro-Gly. A. B. C. D.

¿Qué elemento estabiliza la estructura del colágeno?  a) Enlaces peptídicos  b) Enlaces de Van der Waals  c) Enlaces disulfuro  d) Enlaces covalentes entre lisinas. A. B. C. D.

¿Qué proteína es característica de la seda?  a) Tropocolágeno  b) Mioglobina  c) Fibroína  d) Ferritina. A. B. C. D.

¿Qué característica tiene la elastina?  a) Regularidad estructural  b) Red tridimensional sin orden  c) Hélices alfa rígidas  d) Hojas beta paralelas. A. B. C. D.

¿Qué estructura determina la función de una proteína?  a) Secundaria  b) Terciaria  c) Cuaternaria  d) Primaria. A. B. C. D.

¿Qué fuerzas predominan en la estructura terciaria?  a) Covalentes  b) Hidrofóbicas  c) Iónicas  d) Metálicas. A. B. C. D.

¿Qué tipo de proteína presenta solo estructura secundaria?  a) Enzima  b) Globular  c) Fibrosa  d) Transportadora. A. B. C. D.

¿Qué proteína tiene más enlaces disulfuro?  a) Elastina  b) Colágeno  c) Alfa-queratina  d) Enzima digestiva. A. B. C. D.

¿Qué pasaría si la prolina estuviera presente en el centro de una hélice alfa? a) La estabilizaría b) La reforzaría c) La desestabilizaría d) No tendría efecto. A. B. C. D.

¿Por qué el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace? a) Por enlaces iónicos b) Por la presencia de oxígeno c) Por resonancia electrónica d) Por la forma del grupo amino. A. B. C. D.

¿Qué propiedad permite a los aminoácidos formar estructuras tridimensionales? a) Su forma es plana b) Sus ángulos Phi y Psi pueden rotar c) Forman enlaces iónicos d) No forman giros. A. B. C. D.

¿Por qué las hélices alfa no tienen aminoácidos voluminosos? a) Porque no tienen carga b) Por su inestabilidad c) Porque impiden la formación de puentes de hidrógeno d) Porque forman enlaces débiles. A. B. C. D.

¿Por qué el colágeno tiene tanta glicina? a) Para formar puentes disulfuro b) Porque estabiliza la hélice c) Porque permite el empaquetamiento compacto d) Porque es hidrofóbica. A. B. C. D.

¿Qué ocurre si se cambia la secuencia de aminoácidos conservados? a) No afecta b) Cambia la función de la proteína c) Mejora la proteína d) Aumenta su estabilidad. A. B. C. D.

¿Por qué se forman zonas no permitidas en el diagrama de Ramachandran? a) Por el tipo de proteína b) Por la presencia de agua c) Por impedimentos estéricos d) Por enlaces peptídicos. A. B. C. D.

¿Qué ocurre si hay muchos aminoácidos cargados en una hélice? a) Se estabiliza b) Se pliega más c) Se desestabiliza por repulsión electrostática d) Forma dominio. A. B. C. D.

¿Qué efecto tiene la sustitución de una glicina por valina en un giro beta? a) No cambia nada b) Mejora el giro c) Puede impedir el giro d) Lo vuelve helicoidal. A. B. C. D.

¿Por qué la elastina es tan elástica? a) Por enlaces disulfuro b) Por enlaces iónicos c) Por sus enlaces entre lisinas y al-lisina d) Por hélices regulare. A. B. C. D.

¿Qué estructura del enlace peptídico impide su rotación libre? a) Carácter iónico b) Presencia de átomos voluminosos c) Carácter parcial de doble enlace d) Interacciones hidrofóbicas. A. B. C. D.

¿Qué determina la estructura primaria de una proteína? a) La secuencia de ácidos grasos b) La cantidad de agua c) La secuencia de aminoácidos d) La energía libre. A. B. C. D.

¿Qué aminoácido está presente en las zonas de giros beta? a) Valina b) Glicina c) Lisina d) Alanina. A. B. C. D.

¿Qué aminoácido rompe la hélice alfa? a) Serina b) Prolina c) Tirosina d) Glicina. A. B. C. D.

¿Qué tipo de proteína es la queratina? a) Globular b) Fibrosa c) Catalítica d) Transportadora. A. B. C. D.

¿Cuál es el contenido en aminoácidos que favorece la lámina beta? a) Aminoácidos grandes y cargados b) Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas c) Aminoácidos pequeños como Gly y Ala d) Aminoácidos ramificados. A. B. C. D.

¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura cuaternaria de la queratina? a) Enlace iónico b) Puente de hidrógeno c) Enlace disulfuro d) Interacción hidrofóbica. A. B. C. D.

¿Qué determina la estructura terciaria de una proteína? a) La forma de los dominios b) Las interacciones entre cadenas laterales c) Los puentes disulfuro exclusivamente d) La cantidad de agua. A. B. C. D.

¿Qué define un dominio proteico? a) Una hélice específica b) Una zona compacta y funcional de plegamiento c) Una región con puentes de hidrógeno d) Una zona con enlaces iónicos. A. B. C. D.

¿Cuál es el tipo de estructura que no se encuentra en proteínas fibrosas? a) Secundaria b) Primaria c) Terciaria d) Cuaternaria. A. B. C. D.