6 Bioquímica

La cromatografía de afinidad (2V). Se basa en la interacción irreversible ligando proteína. La interacción ligando proteínas ocurre a través de enlaces covalentes. La interacción ligando proteína se rompe incrementando la fuerza iónica. El ligando está unido covalentemente al soporte cromatográfico (Sephasrose, Sephacryl).

El enlace pepitico (2V). Es un enlace amida C – N. Es un enlace no covalente. Posee una longitud menor que el enlace C – N. Nada es cierto.

El enlace peptídico V. Las proteínas giran libremente a través del enlace pepitico. Las proteínas adoptan cualquier conformación girando a través de los enlaces C – N y C – C. El diagrama de Ramchandran ubica los ángulos de giro de las proteínas a través de los enlaces – N y C – C. Todo lo anterior es falso.

Hélice alfa lámina beta (2V). Son estructuras secundarias irregulares. En la hélice alfa la cadena polipéptidica está más compactada. Se sostienen mediante puentes de hidrógeno N – H...N –. Se sostienen mediante puentes de hidrógeno C = O....H – N.

Hélice alfa (2V). Forman un dipolo. La zona N-terminal de la hélice alfa tiene carga negativa. Se sostiene mediante puentes de hidrógeno intracatenarios. 2.6 residuos por vuelta.

Secuenciación de proteínas (2V). Se trata de determinar la composición de aminoácidos de una proteína. Se trata de determinar la estructura primaria de las proteínas. El reactivo de Sanger (dinitrofluorobenceno, DNFB) se usa para determinar el extremo amino de un polipéptido. El fenil isotiocianato hidroliza los enlaces K – R por el sitio carboxilo.

Secuenciación de proteínas (2V). La tripsina rompe el enlace péptico por el lado carboxilo de lisina y arginina. El fenilisotiocianato se une al residuo N-terminal y por tratamiento ácido se hidroliza exclusivamente el primer enlace peptídico quedando intacta el resto de la cadena polipéptidica. El reactivo de Sanger (dinitrofluorobenceno, DNFB) se une al residuo N-terminal y por tratamiento ácido se hidroliza exclusivamente el primer enlace peptídico quedando intacta el resto de la cadena polipeptídica. La tripsina rompe el enlace péptico por el lado carboxilo de alanina o histidina.

Actividad enzimática (2V). La unidad equivale a la cantidad de enzima que transforma 1 µmol de sustrato/min (µmol de sustrato/min). La unidad equivale a la cantidad de sustrato transformado/min (µmol de sustrato/min). La actividad específica se expresa como µmol de sustrato/min / mg proteínas totales. La actividad específica se expresa como µmol de sustrato/min / mg enzima.

Purificación de proteínas. En una purificación de proteínas partimos de 6000 unidades y durante el proceso de purificación de la enzima perdemos 3000 unidades. Por otra parte, la purificación se inició con 100 nmoles -1·min-1· mg-1 y se concluyó (enzima pura) con 5000 nmoles-1·min-1·mg-1. Calcule el rendimiento (Yield) (1V). 30%. 20%. 50%. 15%.

Purificación de proteínas. En una purificación de proteínas partimos de 6000 unidades y durante el proceso de purificación de la enzima perdemos 3000 unidades. Por otra parte, la purificación se inició con 100 nmoles -1·min-1·mg-1 y se concluyó (enzima pura) con 5000 nmoles-1·min-1·mg-1. Calcule el grado de purificación (Purification level) (1V) 10. 10. 20. 50. 15.

Inmuno blot o Western blot (2V). Se usa para cuantificar una proteína. Se usa para determinar la actividad de un enzima. Las proteínas deben electrotransferirse desde el soporte electroforético a una membrana (nitrocelulosa, por ejemplo). Un anticuerpo especifico contra la proteína de interés no es imprescindible.

El grupo guanidinio está presente en la estructura de: (1V). Arginina. Metionina. Prolina. Triptofano.

En relación con la hélice [alfa] de las proteínas: 1V. Está presente en todas las proteínas. Cada vuelta de hélice comprende 3 residuos. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios. Es característica de colágeno.

Un dominio proteico (1V). Es una región de la proteína con muchos aminoácidos ácidos. Es una región de la proteína con una conformación tridimensional característica y una función concreta. Es una región de la proteína sin estructura tridimensional. Es una región de la proteína con estructura cuaternaria.

Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo se llaman. Una es cierta. Codificables. Particulares. No proteicos. Esenciales.

Los aminoácidos. Una es cierta. Pueden presentar más de dos grupos ionizables. Son excelentes amortiguadores fisiológicos, sobre todo si su pK está alejado del pH fisiológico. Cuando están formando parte de una proteína pueden presentar unos valores de pK distintos que los calculados en disolución. Tienen tantos grupos ionizables como carbonos asimétricos.

Es cierto que (marcar lo cierto). No todos los aminoácidos proteicos presentan actividad óptica. El hombre es incapaz de sintetizar ciertos aminoácidos. En ciertos péptidos podemos encontrar aminoácidos de la serie D. Hay aminoácidos que no forman parte de las proteínas.

Entre las modificaciones que pueden sufrir los aminoácidos una vez incorporados a las proteínas podemos citar. Tres son ciertas. Hidroxilación. Fosoforilación. Carboxilación. Ciclación.

Podemos encontrar aminoácidos de la serie D. Dos son ciertas. En casi todas las proteínas. Formando parte del peptidoglicano de la pared celular bacteriana. Formando parte de antibióticos como la gramicidina (no se sintetizan en los ribosomas). En todas las proteínas con puentes disulfuro.

Los aminoácidos proteicos se caracterizan porque. Tres ciertas. Pertenecen a la serie L. Algunos no pueden ser sintetizados por el hombre. Pueden sufrir modificaciones una vez que se han incorporado a las proteínas. Son esenciales.

Es cierto que todos los aminoácidos (aa) proteicos. Una es cierta. Son ópticamente activos. Pertenecen a la serie D. Pueden ser sintetizados por el hombre. Nada de lo anterior es cierto.

La prolina se caracteriza porque: una es cierta. No tiene carbonos asimétricos. No tiene actividad óptica. Su cadena lateral está unida al grupo amino. Nada de lo anterior es cierto.

Los pK del grupo carboxilo y amino de la glicina son respectivamente 2,22 y 9,86. Tres ciertas. A pH 1 la glicina posee carga positiva. A pH 11 la glicina posee carga negativa. A pH 2,22 el 50% de la glicina posee carga positiva. A pH 2,22 el 50% de la glicina posee carga negativa.

La secuencia Asp-Glu-Arg-Gln equivale en el código de una letra a: DERQ. QRED. AGAG. SLRL.

Punto isoeléctrico, pH al cual. Dos ciertas. La carga neta es positiva. La carga neta es negativa. La carga neta es cero. Equivale a semisuma de los pKa y pKb.

Punto isoeléctrico. Dos ciertas. A un pH menor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienen carga neta positiva. A un pH menor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta negativa. A un pH mayor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta positiva. A un pH mayor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta negativa.

El bromuro de cianógeno es: Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Met. Un reactivo específico que rompe la cadena polipeptídica por Met. Un agente oxidante. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Arg.