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¿Qué propiedad intrínseca de las enzimas las define como agentes catalizadores en sistemas biológicos?. Transforman el sustrato sin necesidad de energía externa. Se desintegran al completar una reacción química. Actúan como catalizadores biológicos que aceleran reacciones sin consumirse. Dependen exclusivamente de factores externos como cofactores para ser funcionales.

¿Qué define la especificidad absoluta de una enzima?. Por tipo de reacción catalizada. Por exclusividad hacia un sustrato específico. Por su dependencia de factores ambientales. Por su estructura tridimensional adaptable.

¿Qué modelo teórico explica la interacción enzimática basada en la complementariedad rígida entre el sitio activo de la enzima y el sustrato?. Ajuste inducido. Llave y cerradura. Afinidad funcional. Cambio conformacional.

¿Qué término describe una enzima completa que requiere la unión de un componente no proteico adicional para realizar su función catalítica?. Apoenzima funcional. Cofactor estructural. Holoenzima activa. Complejo de ajuste inducido.

¿Qué tipo de especificidad enzimática es responsable de que las enzimas distingan entre isómeros ópticos?. Especificidad absoluta. Especificidad estereoespecífica. Especificidad de reacción. Especificidad catalítica.

Una vez que una enzima cataliza una reacción, ¿cuál es el destino más probable de su estructura funcional?. Cambia su estructura de manera permanentemente. Es liberada del complejo y puede reutilizarse en otras reacciones similares. Se desactiva de manera irreversible al liberar los productos. Es descompuesta en sus componentes básicos para su reciclaje celular.

En el contexto de las holoenzimas, ¿qué rol desempeña el cofactor en el proceso catalítico?. Actúa como inhibidor competitivo de la reacción. Facilita la interacción inicial entre la apoenzima y el sustrato. Proporciona funcionalidad a la apoenzima permitiendo su actividad catalítica. Altera las condiciones ambientales necesarias para la reacción.

¿Qué ocurre con la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente cuando la concentración de enzima aumenta, suponiendo un exceso de sustrato?. La velocidad se mantiene constante debido a la saturación del sustrato. La velocidad aumenta proporcionalmente hasta alcanzar un límite impuesto por otros factores. Se observa una disminución en la afinidad de la enzima por el sustrato. La enzima se inactiva debido al exceso de actividad catalítica.

¿Qué parámetro clave mide el método cinético utilizado en la determinación de la actividad enzimática?. La cantidad de producto acumulado al finalizar la reacción. La variación en la absorbancia a lo largo de un intervalo temporal. La temperatura óptima en la que ocurre la reacción. La concentración inicial de sustrato en la muestra analizada.

¿Cómo afecta la disminución de la energía de activación mediada por una enzima al proceso químico de una reacción?. Permite que las moléculas de sustrato alcancen el estado de transición más rápidamente. Incrementa la energía global del sistema para acelerar la reacción. Genera una reacción más lenta pero más eficiente. Reduce la cantidad de sustrato necesaria para iniciar la reacción.

¿Qué característica funcional diferencia a las isoenzimas entre sí, a pesar de catalizar la misma reacción?. Catalizan reacciones opuestas bajo distintas condiciones. Presentan distintas afinidades por el mismo sustrato. Requieren cofactores exclusivos para su activación. Actúan únicamente en tejidos similares.

¿Qué fenómeno ocurre cuando una enzima alcanza la velocidad máxima (Vmax) durante una reacción?. Los sitios activos de todas las enzimas están ocupados por sustratos. Se inicia un proceso de inhibición competitiva. El aumento de la concentración de sustrato no afecta la velocidad de reacción. La enzima sufre un cambio conformacional irreversible.

¿En qué situaciones se prefiere el método de End-Point para medir la actividad enzimática?. Cuando se analiza una reacción catalítica rápida y precisa. Cuando se evalúan enzimas digestivas con actividad más lenta. Cuando se requiere información detallada sobre la cinética inicial. Cuando el pH del medio es altamente variable.

¿Qué determina el rango de pH óptimo en el que una enzima puede realizar su función catalítica de manera eficiente?. La disponibilidad de cofactores metálicos en el medio. Las interacciones electrostáticas en el sitio activo de la enzima. La concentración de producto acumulado al final de la reacción. La cantidad de sustrato disponible en la solución.

¿Qué técnica es más adecuada para separar y analizar isoenzimas en una muestra biológica?. Espectroscopia de absorción UV. Electroforesis basada en diferencias de carga. Métodos cinéticos de espectrofotometría. Inmunoensayo específico para isoenzimas individuales.

Si una enzima se encuentra normalmente dentro de una célula hepática y aparece aumentada en plasma, ¿qué interpretación sería la más correcta?. Que la enzima ha perdido su especificidad por el sustrato. Que puede existir daño tisular o inflamación que favorece su liberación al torrente sanguíneo. Que la enzima se ha convertido obligatoriamente en una holoenzima. Que el plasma ha aumentado su concentración de sustrato hasta alcanzar Vmax.

¿Cuál de las siguientes opciones diferencia mejor un cofactor de una coenzima?. El cofactor es siempre proteico y la coenzima siempre inorgánica. El cofactor suele ser una molécula inorgánica, como un ion metálico, y la coenzima es orgánica no proteica. El cofactor es el sustrato y la coenzima es el producto final. La coenzima solo aparece en enzimas digestivas y el cofactor solo en enzimas plasmáticas.

Una enzima que cataliza la transferencia de grupos funcionales, como una aminotransferasa, pertenece al grupo de: Oxidorreductasas. Hidrolasas. Transferasas. Ligasas.

¿Qué clase enzimática se asocia correctamente con la ruptura de enlaces utilizando agua?. Liasas. Hidrolasas. Isomerasas. Ligasas.

¿Cuál de las siguientes asociaciones sobre enzimas hepáticas y pancreáticas es correcta?. Fosfatasa alcalina: actúa a pH ácido y aumenta específicamente en cáncer de próstata. Fosfatasa ácida: actúa a pH básico y se localiza únicamente en hígado. GGT: participa en el metabolismo de aminoácidos y antioxidantes, y aumenta en daño hepático. ALT/GPT: predomina en corazón y aumenta a las 10 h tras un infarto.

¿Cuál es la diferencia más correcta entre AST/GOT y ALT/GPT según su localización principal?. AST/GOT predomina en corazón e hígado, mientras que ALT/GPT predomina en hígado. AST/GOT predomina en riñón, mientras que ALT/GPT predomina en hueso. AST/GOT predomina en próstata, mientras que ALT/GPT predomina en plaquetas. AST/GOT predomina en páncreas, mientras que ALT/GPT predomina en intestino.

¿Qué isoenzima de la creatinquinasa se relaciona con el corazón?. CK1. CK2. CK3. LDH5.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la LDH es correcta?. Convierte lactato en urea y viceversa, dependiendo del pH. Convierte piruvato en lactato y viceversa, y puede aumentar en IAM y anemia. Fosforila la creatina para almacenar energía. Hidroliza monofosfatos a pH básico.

En el método cinético de determinación enzimática, lo fundamental es: Medir solo el color final tras detener completamente la reacción. Medir la velocidad de cambio de absorbancia durante un intervalo de tiempo. Medir exclusivamente la concentración inicial de sustrato. Esperar a que toda la enzima se haya consumido.

¿Cuál de las siguientes opciones representa mejor la utilidad de un panel de marcadores biológicos?. Sustituir todos los métodos de laboratorio por una sola enzima. Medir varios biomarcadores para obtener una visión más integral del estado del paciente. Medir solo enzimas digestivas para diagnosticar cualquier patología. Evitar comparar los resultados con valores normales.

Sobre las características generales de las enzimas, señala las respuestas correctas: Actúan como catalizadores biológicos. Aceleran reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Todas necesitan cofactor o coenzima para funcionar. Su actividad puede depender del pH, temperatura y concentración de sustrato. Una vez catalizan una reacción, dejan de poder reutilizarse.

Sobre apoenzimas, cofactores, coenzimas y holoenzimas, señala las respuestas correctas: La coenzima es una molécula orgánica no proteica, como un ion metálico como Zn²⁺, Mg²⁺ o Fe²⁺. El cofactor puede ser un ion metálico como NAD⁺, FAD o CoA. La coenzima es una molécula orgánica no proteica, como NAD⁺, FAD o CoA. El cofactor puede ser un ion metálico como Zn²⁺, Mg²⁺ o Fe²⁺. La apoenzima es la parte proteica de la enzima.

Sobre la especificidad enzimática, señala las respuestas correctas: La especificidad absoluta implica que la enzima actúa sobre un sustrato concreto. La especificidad estereoespecífica permite distinguir entre formas L o D de una molécula. La especificidad de reacción depende del tipo de transformación química que realiza la enzima. La especificidad absoluta significa que la enzima puede actuar sobre cualquier molécula parecida. La especificidad estereoespecífica se refiere únicamente a enzimas que rompen enlaces con agua.

Sobre los modelos de interacción enzima-sustrato, señala las respuestas correctas. En el modelo llave-cerradura, el sitio activo se considera rígido y específico. En el ajuste inducido, el sitio activo se adapta ligeramente cuando se une el sustrato. Los modelos llave-cerradura y ajuste inducido explican cómo enzima y sustrato pueden interactuar para facilitar la reacción. En el modelo llave-cerradura, el sustrato modifica permanentemente la enzima. En el ajuste inducido, la enzima pierde su sitio activo tras liberar el producto.

Sobre la cinética enzimática, señala las respuestas correctas: Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad aumenta hasta que la enzima se satura. Cuando se alcanza Vmax, los sitios activos están ocupados. Si aumenta la concentración de enzima y hay suficiente sustrato, aumenta la velocidad de reacción. La temperatura elevada siempre aumenta la actividad enzimática sin límite. Los cambios de pH no afectan al sitio activo ni a la actividad enzimática.

Sobre la clasificación de enzimas, señala las respuestas correctas: Las oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación-reducción. Las transferasas transfieren grupos funcionales. Las ligasas forman enlaces utilizando energía. Las liasas catalizan hidrólisis con agua. Las isomerasas rompen moléculas usando agua.

Sobre los factores que deben tenerse en cuenta en enzimología diagnóstica, señala las respuestas correctas: Es importante que el equipo esté bien calibrado. Debe verificarse que los reactivos sean puros. Hay que controlar condiciones del medio como temperatura y pH. La muestra nunca se ve afectada por dieta, ayuno o sustancias añadidas. El método elegido no influye en el resultado si la enzima está elevada.

Sobre los métodos de determinación enzimática, señala las respuestas correctas: El método cinético mide cambios de absorbancia a lo largo del tiempo. El método cinético permite calcular la actividad enzimática de forma precisa. El método End-Point mide la cantidad de producto formado al final de un tiempo fijo. El método End-Point mide continuamente la fase inicial de la reacción. El método cinético se basa únicamente en una medición final tras incubación prolongada. El método End-Point permite calcular la actividad enzimática de forma precisa.

Sobre enzimas concretas y su utilidad clínica, señala las respuestas correctas: La fosfatasa alcalina se localiza en hígado, huesos, placenta, riñón e intestino. La fosfatasa ácida puede estar aumentada en cáncer de próstata. La GGT se localiza en hígado, riñón y páncreas. La ALT/GPT predomina principalmente en corazón. La CK1 se relaciona principalmente con el corazón.

Sobre isoenzimas y paneles de marcadores, señala las 3 correctas. Las isoenzimas catalizan la misma reacción química, pero pueden tener distinta estructura molecular. Las isoenzimas pueden diferir en su distribución tisular. Los paneles de biomarcadores permiten valorar varias sustancias para mejorar el diagnóstico. Las isoenzimas siempre tienen exactamente la misma afinidad por el sustrato. Un panel biológico está formado solo por enzimas, nunca por proteínas ni metabolitos.

Las enzimas son biomoléculas, principalmente proteínas, que aceleran reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Verdadero. Falso.

La coenzima es siempre un ion metálico inorgánico, como Mg²⁺ o Fe²⁺. Verdadero. Falso.

La holoenzima es la enzima completa y funcional formada por apoenzima más cofactor o coenzima. Verdadero. Falso.

En el fenómeno catalítico, la enzima se une al sustrato, forma el complejo enzima-sustrato, genera productos y puede reutilizarse. Verdadero. Falso.

En condiciones fisiológicas normales, las enzimas suelen estar en concentraciones elevadas en plasma. Verdadero. Falso.

La energía de activación es la energía necesaria para que los reactivos alcancen el estado de transición. Verdadero. Falso.

Las enzimas aceleran la reacción aumentando la energía de activación. Verdadero. Falso.

Las temperaturas demasiado altas pueden desnaturalizar la enzima y hacer que pierda su actividad. Verdadero. Falso.

Las isoenzimas hacen exactamente la misma reacción, pero pueden variar en estructura, tejido donde se expresan, afinidad por el sustrato o velocidad catalítica. Verdadero. Falso.

El método de End-Point es más complejo que el cinético porque mide la absorbancia en intervalos regulares durante toda la reacción. Verdadero. Falso.