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Una disolución básica es aquella que: -oncentración protones=concentración OH y concentración protones=10-7 M. pH=7. Concentración protones=10-6 M. pH<7. pH>7.

¿Con cuál de estas combinaciones de átomos se puede generar un puente de hidrógeno?. Un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno. Dos átomos electronegativos y uno electropositivo. Dos átomos electronegativos y un átomo de hidrógeno. Un átomo de oxígeno, un átomo de hidrógeno y cualquier otro átomo. Un átomo de hidrógeno y otro de oxígeno.

¿Por qué los compuestos hidrófobos no interaccionan con el agua?. Porque no tienen carga. Debido a que no pueden formar enlaces covalentes con el agua. Porque no pueden formar puentes de hidrógeno ni interacciones electrostáticas con el agua. Porque se generarían compuestos anfipáticos. Porque generarían micelas.

El fármaco X es un ácido con pKa de 4,5. Su velocidad de absorción en nuestro aparato digestivo viene determinada por la polaridad de la molécula. Las moléculas cargadas se absorben lentamente, mientras que las neutras rápidamente. Sabiendo que la forma ácida y su base conjugada tienen estas características: Ácido XH+; Base X, conteste a las siguientes preguntas. ¿A cuál de los siguientes pH se absorberá más rápidamente?. 1,5. 3,5. 4,5. 5.25. 6.5.

Es verdadero que. Todos los aminoácidos tienen capacidad tamponante en los medios biológicos. La histidina juega un papel fundamental en las propiedades tamponantes de las proteínas en medios biológicos. Las proteínas humanas solo contienen hasta 20 tipos de aminoácidos diferentes. a pH fisiológico la mayoría de los aminoácidos tienen carga positiva. El punto isoeléctrico de un aminoácido es el valor de ph en el que un aminoácido.

Durante una carrera de corta distancia los músculos producen gran cantidad de ácido láctico a partir de sus depósitos de glucosa. En vista de ello, ¿por qué puede ser útil una hiperventilación (respirar rápida y profundamente) antes de un sprint?. -Para aumentar los niveles de oxígeno pulmonares. Aumenta el pH sanguíneo porque se desplaza el equilibrio del tampón bicarbonato hacia la formación de bicarbonato. Alcaliniza el pH sanguíneo porque se desplaza el equilibrio del tampón bicarbonato hacia la formación de ácido carbónico. -Para aumentar los niveles de oxígeno en el músculo. Con el fin de disminuir la cantidad de ácido láctico y así mejorar el rendimiento.

Reciben el nombre de ácidos y bases débiles aquellos que: -Están totalmente disociados en disolución. Los que tienen un pKa muy bajo. Los que tienen un pH por debajo de 7. Los que tienen numerosas moléculas sin disociar en disolución. Los que tienen constantes de disociación elevadas.

¿Cuáles son los bioelementos primarios?. Carbono y oxígeno. Carbono, oxígeno e hidrógeno. Carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y sodio.

El enlace peptídico se forma entre: Un grupo carboxilo y un grupo amino del mismo aminoácido. Un grupo amino y un hidroxilo del mismo aminoácido. Dos grupos aminos de aminoácidos adyacentes. Dos grupos carboxilos de aminoácidos adyacentes. Un grupo amino y un grupo carboxilo de aminoácidos diferentes.

Con respecto a la hemoglobina es falso que: Une oxígeno de forma cooperativa. Su afinidad por el oxígeno es dependiente del pH. Es el transportador de oxígeno ideal porque se satura casi completamente en los tejidos liberando masivamente el oxígeno en los pulmones. Su afinidad por el oxígeno puede modificarse por CO2. Está contenida en los eritrocitos.

Para los aminoácidos con grupos R neutros, a un pH inferior al punto isoeléctrico (PI) del aminoácido, las moléculas del aminoácido en solución: No tendrán grupos cargados. Tendrán carga neta nula. Tendrán carga neta positiva. Tendrán iguales concentraciones de cargas positivas y negativas. Tendrán carga neta negativa.

Es cierto que: La formación del enlace peptídico está favorecida termodinámicamente. La conformación nativa de una proteína no es fundamental para su función. La estructura secundaria de una proteína se estabiliza por puentes de hidrógeno. La desnaturalización de una proteína siempre es un proceso irreversible. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas están formadas únicamente por aminoácidos.

Los pK1 y pK2 del aminoácido glicina son 2 y 9 respectivamente. Puedo afirmar que. A pH 5 predominará la forma con carga negativa. Su punto isoeléctrico es 6. A pH 11 predominará la forma con carga positiva. A pH 5,5 la carga neta es 0. Al no poseer grupo ionizable en la cadena lateral, no tiene carga.

¿Dónde radica la importancia de la Vitamina C en la estructura del colágeno?. Contribuye al superenrollamiento de las cadenas alfa de colágeno debido a su pequeño tamaño. Actúa de coenzima de la enzima que hidroxila a la prolina y por consiguiente es clave en la formación de puentes de hidrógeno entre las cadenas alfa de colágeno. Actúa de coenzima de la enzima que hidroxila a la lisina y por consiguiente es clave en la formación de los enlaces covalentes que se realizan entre las moléculas de tropocolágeno. Es clave para la unión de azúcares de hidroxilisina. Ninguna respuesta es correcta.

Señale la respuesta incorrecta en cuanto a la estructura tridimensional de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos. Depende de la temperatura y el pH del medio. Es fundamental para su función. Es independiente de la estructura primaria. La estructura tridimensional de una proteína es única (o casi única).

En una hélice alfa: Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos se encuentran hacia el interior de la espiral de la hélice. Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos participan en los puentes de hidrógeno que estabilizan la hélice. Permiten la formación solamente de hélices alfa D. Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amino de aminoácidos distintos. Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amino del mismo aminoácido.

Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura primaria de las proteínas: Interacciones de Van der Waals. Fuerzas hidrofóbicas. Interacciones electrostáticas. Puente de hidrógeno. Enlaces covalentes.

Es falso que: La hemoglobina A tiene menor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina F. La hemoglobina F se une al 2,3-bifosfoglicerato con menor fuerza que la hemoglobina A. -La anemia falciforme se debe a una pérdida de las subunidades de hemoglobina. -La aclimatación a la menor presión de oxígeno en altitud se debe a un aumento en los niveles de BPG. En la sangre de los fumadores se observa un aumento en los niveles de BPG.

¿Cuál afirmación es verdadera?. La secuencia primaria de una proteína dirige tanto su plegamiento tridimensional en el espacio como su función. Los enlaces covalentes estabilizan la estructura secundaria de las proteínas. El enlace peptídico tiene libertad de giro. La prolina desestabiliza la estructura de colágeno. Cualquier combinación de valores phi y psi para una cadena polipeptídica da lugar a estructuras secundarias estables.

El 2,3-bifosfoglicerato: Disminuye la afinidad de la mioglobina por el O2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina por el O2. Disminuye la liberación de O2 de la mioglobina en los capilares de los tejidos. Estabiliza la estructura cuaternaria de la oxihemoglobina. Se une a la desoxihemoglobina.

Según la mioglobina y la hemoglobina, ¿qué afirmación es falsa?. Ambas proteínas contienen una cantidad elevada de alfas hélices. La curva de saturación de la hemoglobina es sigmoidea. El 2,3-bifosfoglicerato estabiliza la forma R (oxi) de la hemoglobina. Su afinidad por el oxígeno puede modificarse por algunos compuestos. Tienen como grupo prostético al hemo.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se encuentra más frecuentemente en la estructura del colágeno?. Histidina. Prolina. Lisina. Glicina. Triptófano.

¿ ¿Cuál de los siguientes aminoácidos suele aparecer en los giros beta con mayor frecuencia?. Histidina. Leucina. Metionina. Prolina. Triptófano.

Indicar cuál de las siguientes afirmaciones acerca de la estructura secundaria en alfa-hélice es falsa. Es un tipo de estructura secundaria muy habitual en las proteínas globulares. Se encuentra estabilizada por una enorme cantidad de puentes de hidrógeno que se establecen dentro de la misma cadena polipeptídica. Estos enlaces se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido, y el grupo amino situado 4 posiciones más adelante en la cadena polipeptídica. Estos enlaces se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido, y el grupo amino situado 4 posiciones más adelante en la cadena polipeptídica. Para que la estructura en alfa-hélice sea estable es necesario que el aminoácido glicina se encuentre presente cada tres residuos.

El dióxido de carbono (CO2): Se une al grupo hemo de la hemoglobina compitiendo con el O2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina por el O2. Se une a la hemoglobina en los grupos C-terminales. Se une a la hemoglobina en los grupos aminoterminales de las subunidades. Estabiliza la forma R de la hemoglobina.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta en relación a las propiedades del aminoácido ácido glutámico (pk1= 2,19; pKr= 4,25; pK2= 9,67; grupo ionizable en la cadena lateral: COOH/COO-)?. El grupo -COOH está disociado al 50% a pH 9,67. El aminoácido tiene importancia biológica porque el pKa de su cadena lateral está cercano al pH fisiológico. -El punto isoeléctrico (PI) del aminoácido está comprendido entre 4,25 y 9,67. El grupo amino está disociado al 50% a pH 4,25. El aminoácido podría ser un buen sistema tampón a pH cercanos a 2,2 y 9,7.

Enlace peptídico, ¿qué afirmación es cierta?. -La cadena proteíca solo puede girar por sus Calfa, pero nunca por el enlace peptídico. El número de átomos que guardan coplanaridad es cuatro. No existe libre rotación en el enlace N-Calfa. No existe libre rotación en el enlace Calfa-C. Todas son falsas.

Estructura en hoja plegada B, ¿qué afirmación es cierta?. No se encuentran en las proteínas fibrosas. Predomina en las proteínas globulares. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios. Ninguna opción es correcta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios.

¿Qué aminoácido de los siguientes esperaría encontrar con más frecuencia en la zona aminoterminal de un alfa-hélice?. Lisina. Arginina. Ácido glutámico. Ninguno de los anteriores. Histidina.

En las proteínas, la alfa hélice y la hoja plegada B son ejemplos de: Estructura terciaria. Estructuras donde el aminoácido glicina no es frecuente. Estructura secundaria. Estructura cuaternaria. Estructura primaria.

La relación correcta entre pKa y pH es que: Ambos son funciones logarítimicas. Cuando pH=pKa, el compuesto en cuestión tendrá carga de +0,5. Cuando pH=pKa, e compuesto ionizable en cuestión (ya sea ácido o base) estará la mitad protonado y la mitad desprotonado. Estos dos conceptos no están relacionados de ninguna manera puesto que los fluidos biológicos contienen mezclas de demasiados ácidos y bases. Ambos son siempre <7 para ácidos y >7 para bases.

El pKa del ácido ascórbico (Vitamina C) a 24ºC es 4,1. ¿A qué pH será de 3,1 la relación entre la forma protonada y la forma desprotonada?. 8,2. 1,5. 5,3. 4,1. 3,62.

Si aumenta la concentración de H+ en la sangre, es falso, que: Disminuye la concentración de CO2 disuelto en el plasma. Se puede compensar esta acidificación respirando con mayor frecuencia. Aumenta la presión parcial de CO2 en los pulmones. Disminuye la concentración de H2CO3-. Aumenta la concentración de H2CO3.

¿Qué es el bicarbonato sanguíneo?. Una especie transitoria que no se puede medir en los fluidos biológicos. Un ácido encargado de alcalinizar el plasma sanguíneo al desprotonarse. -La forma ionizada (desprotonada) del ácido carbónico, que deriva el CO2 y agua. La forma protonada del dióxido de carbono. Formado a partir del peróxido de hidrógeno por acción de la catalasa.

En un tejido de metabolismo rápido, como el músculo en contracción, la presencia de niveles elevados de CO2 y H+ favorecen: -El intercambio de H+ por iones cloruro. -La formación de oxihemoglobina. -La liberación del oxígeno de la hemoglobina. -El aumento de pH en el eritrocito. -La liberación del bicarbonato del eritrocito.

En la estructura cuaternaria de la hemoglobina, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?. El 2,3-bifosfoglicerato se une a la desoxihemoglobina. Se encuentra en dos formas alternativas (T y R). La unión del O2 cataliza el paso de la forma T a la forma R. La forma T corresponde a la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. Es la que le proporciona sus propiedades alostéricas.

En relación con la actividad óptica de los aminoácidos, ¿qué afirmación es cierta?. Solo hay un aminoácido, la Glicina, que posee dos carbonos asimétricos. -Ninguna afirmación es cierta. -La actividad óptica se debe a la presencia de carbonos asimétricos y a la asimetría molecular de la molécula. Todos los aminoácidos son ópticamente activos. Los aminoácidos naturales normalmente tienen conformación D.

Las propiedades de los aminoácidos están determinados por: -El grupo amino. -La cadena lateral. El carbono alfa. El punto isoeléctrico. El grupo carboxilo.

La arginina tiene los siguientes valores de pKa: pK1= 2,17, pK2= 9,04, pK3= 12,48. ¿Cuál es la carga neta de la arginina a pH 10?. 1 carga positiva. 2 cargas negativas. 1 carga negativa. 2 cargas positivas. Neutra.