AA, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

¿Cuál de los siguientes aminoácidos contiene un anillo aromático y es capaz de absorber luz UV?. Glicina. Isoleucina. Tirosina. Lisina.

¿Cuál es la principal característica del grupo R de los aminoácidos apolares alifáticos?. Tiene grupos con carga negativa. Contiene azufre. Son hidrofóbicos. Tiene un anillo aromático.

¿Qué tipo de enlace une dos aminoácidos en un dipéptido?. Iónico. Disulfuro. Glucosídico. Peptídico.

¿Cuál es la estructura primaria de una proteína?. Conjunto de hélices y láminas. Secuencia lineal de aminoácidos. Unión de varias cadenas polipeptídicas. Configuración tridimensional.

¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura terciaria de una proteína?. Enlaces fosfodiéster. Puentes de hidrógeno del esqueleto. Interacciones entre radicales R. Enlaces glucosídicos.

¿Qué aminoácido es precursor de serotonina?. Treonina. Triptófano. Metionina. Arginina.

¿Qué se forma cuando se oxidan dos cisteínas?. Un enlace peptídico. Un grupo fosfato. Un puente disulfuro. Un anillo aromático.

¿Cuál de estas proteínas tiene 8 hélices α y solo 2 aminoácidos polares en su interior?. Queratina. Hemoglobina. Mioglobina. Colágeno.

¿Qué técnica se utiliza para separar proteínas según su carga?. Cromatografía de afinidad. Centrifugación. Cromatografía de intercambio iónico. Filtración por gel.

¿Qué significa que una molécula es un zwitterión?. Tiene carga neta negativa. Tiene carga neta positiva. Tiene carga neta neutra con cargas internas opuestas. No tiene ningún tipo de carga.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se encuentra frecuentemente en giros beta?. Valina. Glicina. Isoleucina. Alanina.

¿Qué valor indica el pH en el que un aminoácido no tiene carga neta?. pKa. pK1. pH fisiológico. Punto isoeléctrico (pI).

¿Qué nombre reciben los residuos unidos al esqueleto del péptido?. Grupos prostéticos. Radicales libres. Residuos aminoacídicos. Isómeros.

¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas β paralelas y antiparalelas?. Las paralelas son más estables. En las antiparalelas las cadenas van en sentidos opuestos. Solo las paralelas forman puentes de hidrógeno. Las antiparalelas no forman parte de proteínas.

¿Qué propiedad tiene el enlace peptídico que impide su rotación?. Tiene enlaces iónicos. Es un enlace simple. Tiene carácter parcial de doble enlace. Es un enlace no covalente.

¿Cuál es una característica de la hélice α?. Cada vuelta mide 3.6 Å. Tiene forma plana. Cada vuelta incluye 3.6 residuos. No participa en estructuras secundarias.

¿Qué aminoácido es esencial y participa en la producción de dopamina?. Valina. Lisina. Fenilalanina. Serina.

¿Qué se libera en la reacción de formación de un enlace peptídico?. Amoníaco. Ácido láctico. Agua. Oxígeno.

¿Cómo se denomina una proteína que contiene una parte no proteica?. Proteína primaria. Proteína simple. Proteína conjugada. Proteína secundaria.

¿Qué es el grupo prostético de una proteína conjugada?. Un radical lateral. Parte no proteica unida a la proteína. Una cadena de aminoácidos esencial. Una subunidad proteica.

¿Cuál de estos métodos permite determinar la estructura tridimensional de proteínas?. Electroforesis. Cristalografía de rayos X. ELISA. Cromatografía en capa fina.

¿Qué indica el valor pKR?. pH donde se precipita la proteína. pKa del grupo amino. pKa del grupo carboxilo. pKa del grupo R.

¿Cuál de estas técnicas se basa en la afinidad específica entre moléculas?. Cromatografía de afinidad. Filtración por gel. Diálisis. Centrifugación.

¿Cuál es la forma catiónica de la glicina?. NH₂ y COO⁻. NH₃⁺ y COOH. NH₃⁺ y COO⁻. NH₂ y COOH.

¿Qué aminoácido es precursor de histamina?. Histidina. Triptofano. Prolina. Glutamina.

¿Qué aminoácido contiene azufre y es esencial?. Valina. Leucina. Metionina. Tirosina.

¿Qué forma tienen los átomos implicados en el enlace peptídico?. Cúbica. Piramidal. Coplanar. Tetraédrica.

¿Qué aminoácidos NO se encuentran en las proteínas pero participan en el ciclo de la urea?. Glicina y prolina. Cisteína y metionina. Ornitina y citrulina. Arginina y lisina.

¿Qué paso es necesario antes de purificar proteínas?. Sintetizarlas por PCR. Insertarlas en un plásmido. Liberarlas de la célula. Hidrolizarlas.

¿Qué tipo de proteínas son la queratina y la mioglobina?. Conjugadas. Complejas. Simples. Multiméricas.

¿Cuál es el pH aproximado en el que un aminoácido alcanza su punto isoeléctrico?. Donde tiene carga neta positiva. Donde tiene carga neta negativa. Donde no tiene carga neta. Donde se encuentra en forma catiónica.

¿Qué ocurre con el grupo carboxilo de un aminoácido cuando aumenta el pH?. Se protona. Se convierte en grupo amino. Pierde un protón. Forma un enlace disulfuro.

¿Cuál de estos aminoácidos es hidrofóbico y apolar alifático?. Lisina. Leucina. Tirosina. Asparagina.

¿Qué aminoácido tiene el grupo R más simple, solo un átomo de hidrógeno?. Glicina. Prolina. Alanina. Serina.

¿Qué aminoácido tiene una estructura rígida que favorece los giros cerrados en proteínas?. Triptófano. Prolina. Valina. Glutamato.

¿Qué aminoácido participa en la absorción de calcio y producción de enzimas?. Histidina. Lisina. Treonina. Valina.

¿Qué es un oligopéptido según el número de aminoácidos?. Más de 100. Entre 20 y 50. Menos de 20. Exactamente 50.

¿Qué aminoácido es precursor de neurotransmisores como epinefrina y dopamina?. Valina. Fenilalanina. Glutamina. Alanina.

¿Qué propiedad permite a los aminoácidos con grupos R ionizables tener 3 pKa?. Tienen cadena lateral aromática. Pueden formar enlaces disulfuro. Su grupo R también puede ionizarse. Tienen dos grupos carboxilo.

¿Cuál de estas afirmaciones sobre la estructura cuaternaria es correcta?. Solo aparece en proteínas monocatenarias. No involucra puentes de hidrógeno. Requiere más de una cadena polipeptídica. Solo depende de interacciones covalentes.

¿Qué se necesita para que un aminoácido forme un enlace peptídico?. Un grupo R aromático. Un enlace iónico previo. Activación previa del aminoácido. Que sea esencial.

¿Cómo se elimina la sal después de precipitar proteínas con sulfato amónico?. Cristalización. Filtración al vacío. Diálisis. Centrifugación.

¿Qué tipo de proteínas contienen un grupo prostético?. Desnaturalizadas. Primarias. Conjugadas. Antipáticas.

¿Qué estructura secundaria se forma por plegamiento y puentes de hidrógeno en la cadena principal?. Secundaria. Terciaria. Primaria. Cuaternaria.

¿Qué técnica se usa para separar proteínas según su tamaño?. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad. Filtración por gel. Inmunoprecipitación.

¿Qué aminoácido participa en la síntesis de colágeno y elastina?. Treonina. Glutamato. Isoleucina. Cisteína.

¿Cuál es la forma aniónica de la glicina a pH alto?. NH₃⁺ y COO⁻. NH₂ y COOH. NH₃⁺ y COOH. NH₂ y COO⁻.

¿Qué estructura peptídica se forma cuando las cadenas beta se alinean en la misma dirección?. Hélice α. Lámina β antiparalela. Lámina β paralela. Giro beta.

¿Cuál de estos métodos permite determinar la secuencia de aminoácidos?. Electroforesis SDS-PAGE. Espectrometría de masas. Degradación de Edman. Filtración por gel.

¿Cuál de estas afirmaciones sobre el enlace peptídico es verdadera?. Permite rotación libre. No tiene resonancia. Tiene geometría plana. Une cadenas de ácidos nucleicos.