Análisis Bioquímico T4

Una enzima es una proteína que cataliza reacciones químicas. El sustrato se une al centro activo de la enzima y se genera un producto. Luego la enzima se suelta para seguir catalizando reacciones. La enzima se une al centro activo de un producto para generar un sustrato. El sustrato se une al centro activo de la enzima y se genera un producto. Está enzima aumenta la energía de activación para que la reacción sea más rápida. Cuando se produce la unión del sustrato a la enzima, ésta tiene la capacidad de identificar y decidir la dirección de la reacción.

Principales características de la acción enzimática: Reduce la energía de activación del proceso. Aumenta la velocidad de reacción. Mejora la termodinámica de la reacción. Decide en qué dirección se dará la reacción. La dirección de la reacción está determinada por las condiciones del medio (pH, temperatura). Al finalizar la reacción se libera para volver a funcionar. Aumenta la energía de activación del proceso.

¿Que es una holoenzima?. Una enzima inactiva por usencia del cofactor. Un cofactor enzimático no proteico. Una enzima no proteica formada por 2 cofactores diferentes. Una enzima formada por una parte proteica y una no proteica.

¿Qué parte de una holoenzima corresponde a la parte proteica?. Cofactor. Grupo prostetico. Apoenzima. Coenzima.

¿Que diferencia hay entre la coenzima y el grupo prostetico?. La coenzima es un cofactor inorgánico y el grupos prostético es organico. La coenzima se une de forma transitoria y el grupo prostetico de forma estable. La coenzima es un cofactor orgánico y el grupos prostético es inorganico. La coenzima se une de forma estable y el grupo prostetico de forma transitoria.

¿Cuál de las siguientes combinaciones forma una holoenzima?. Apoenzima + cofactor. Coenzima + grupo prostetico. Enzima + sustrato. Coenzima + sustrato.

¿Qué término se utiliza para describir a una enzima sin su cofactor?. Apoenzima. Grupo prostetico. Cofactor. Holoenzima.

¿Qué sucede si una enzima carece de su cofactor?. Es inactiva. Cataliza la reacción en la dirección opuesta. Funciona parcialmente. Funciona lentamente.

Son características de las coenzimas. Son moléculas organicas. Son moleculas complejas. Se unen a la apoenzima de forma transitoria. Se unen a la enzima de forma estable. Se unen al grupo prostetico. Son moléculas inorganicas. Son cationes metálicos.

Son características de los grupos prosteticos: Son moléculas organicas. Son moleculas complejas. Se unen a la apoenzima de forma transitoria. Se unen a la enzima de forma estable. Se unen al grupo prostetico. Son moléculas inorganicas. Son cationes metálicos.

✴️ El modelo de unión "llave-cerradura" se caracteriza por: El centro activo de la enzima es fijo y centro activo del sustrato se adapta. El centro activo del sustrato es fijo y centro activo de la enzima se adapta. Ambos centros activos son fijos. Ambos centros activos se modifican para adaptarse uno al otro.

✴️ El modelo de unión "acoplamiento inducido" se caracteriza por: El centro activo de la enzima es fijo y centro activo del sustrato se adapta. El centro activo del sustrato es fijo y centro activo de la enzima se adapta. El centro activo de la enzima es fijo e induce la flexibilidad del centro activo del sustrato. Ambos centros activos se pueden modificar para acoplarse.

Llamamos "Turnover o número de recambio". Al número de moleculas de sustrato que se convierten en productos. Al número máximo de moléculas de sustrato que una enzima puede transformar por unidad de tiempo. Al tiempo que tarda la molécula en llegar a su velocidad maxima. Al momento en el que la enzima no puede captar más sustrato.

Llamamos "punto de saturación": Al punto en el cual la enzima deja de ser activa. Al punto en el cual la enzima es inhibida. Al punto en el cual la enzima no puede captar más sustrato. Al punto en el cual la enzima trabaja a velocidad mínima.

¿Que pasa con la velocidad de reacción de una enzima cuando está en su punto de saturación y le agrego más sustrato?. Aumenta aún más su velocidad de reacción. Reduce su velocidad de reacción. La velocidad de reacción no se modifica. Se inhibe la enzima.

Necesito aumentar el producto de una reacción. ¿Como lo hago si tengo la enzima en su punto de saturación?. Aumentando el sustrato. Reduciendo el sustrato. Aumentando el número de enzimas. Ninguna es correcta.

✴️ La constante de Michaelis-Menten: Relaciona la afinidad de la enzima por el sustrato. Relaciona la enzima con su cofactor. Solo es aplicable al modelo llave-cerradura. Es aplicable al modelo de acoplamiento inducido.

✴️ La constante de Michaelis-Menten (Km) indica que: Si Km es baja la afinidad de la enzima por el sustrato es baja. Si Km es baja se necesita poco sustrato para llegar a la mitad de la velocidad máxima. Si Km es baja se necesita mucho sustrato para llegar a la mitad de la velocidad máxima. Si Km es alta hay una gran afinidad de la enzima por el sustrato.

✴️ En cuanto a la constante de Michaelis-Menten, relaciona: Km alta. Km baja.

✴️ La curva de Michaelis-Menten tiene 3 zonas bien diferencias. ¿Cual de las siguientes no es un de ellas?. Cinética de primer orden. Zona de saturación. Cinética de orden cero. Zona mixta.

✴️ ¿Cuál de las siguientes no es una característica de la curva de Michaelis-Menten?. Consta de 3 zonas. Relaciona la concentración de sustrato con la velocidad de reacción. Relaciona la concentración de sustrato con la concentración de producto. El inicio de la curva es lineal.

✴️ En relación a la curva de Michaelis-Menten: En la zona de cinética de primer orden la velocidad de reacción es inversamente proporcional a la concentración de sustrato. La zona media es lineal: más sustrato, mayor velocidad. En la zona de cinética de primer orden la enzima comienza a saturarse. En la zona de cinética cero la enzima está saturada y la velocidad depende de la concentración de enzima.

✴️ ¿Cuál de las siguientes es correcta en relación a la regulación enzimatica?. Los activadores pueden ser reversibles o irreversibles. En la inhibición competitiva el inhibidor se une al centro alostérico. En la inhibición no competitiva el inhibidor se une al centro activo. En la inhibición irreversible la enzima se inactiva permanentemente.

✴️ ¿Que es la inhibición alostérica?. La activación enzimática. La inhibición no competitiva. La inhibición competitiva. La inhibición irreversible.

✴️ ¿En cuál de las siguientes inhibiciones se une el inhibidor al centro activo?. En la inhibición no competitiva. En la inhibición competitiva. En la inhibición activa. En la inhibición alostérica.

✴️ ¿Cual de las siguientes es incorrecta en relación a la regulación enzimatica?. En la inhibición competitiva el inhibidor se une al centro alostérico. En la inhibición no competitiva el inhibidor no se une al centro activo. En la inhibición irreversible la enzima se inactiva permanentemente. El activador enzimático aumenta la velocidad de reacción al unirse al centro activo o al centro regulador.

✴️ ¿En cuál de las siguientes se produce un cambio en la conformación del centro activo que impide la unión del sustrato?. Inhibición reversible competitiva. Inhibición reversible alostérica o no competitiva. Inhibición irreversible. Activación enzimática.

Mediante espectrofotometría puedo valorar la actividad de una enzima. La actividad será directamente proporcional a: El aumento de la absorbancia del sustrato. El aumento de la absorbancia del sustrato y del producto. La disminución de la absorbancia del sustrato y del producto. El aumento de la absorbancia del producto.

Cuál de los siguientes puedo medir para valorar la actividad de una enzima: El aumento de la absorbancia del producto. La disminución de la absorbancia del sustrato. La variación de la absorbancia de cofactores. Todas son correctas.

¿En qué difieren las isoenzimas de una enzima?. En la reacción que catalizan. En el sustrato sobre el que actúan. En la localización. Ninguna de las anteriores.

¿Qué diferencias podemos encontrar entre 2 isoenzimas de una enzima?. Reacción química que catalizan. Sustrato sobre el que actúan. Su carga. Localización. Termosensibilidad. Capacidad de inhibición. Especificidad de anticuerpos.

Las isoenzimas de una enzima tienen características que las diferencia. Une cada una con su utilidad. Carga. Termosensibilidad. Capacidad de inhibición. Especificidad de anticuerpos.

✴️ La enzima LDH-1 se asocia con daño: Cardíaco. Hepático. Cerebral. Prostático.

✴️ La enzima LDH-5 se asocia con daño: Cardíaco. Hepático. Cerebral. Prostático.

✴️ la LDH es un tetrámero formado por 4 subunidades de 2 su tipos. L y D. D y H. H (cardíaca) y M (muscular). H (hepatica) y M (muscular).

La LDH se mide por: Métodos espectrométricos midiendo la absorbancia del sustrato. Métodos espectrométricos midiendo la absorbancia del producto. Métodos espectrométricos midiendo la variación de un cofactor. Por inmunoensayo.

✴️ la determinación de la ALP (fosfatasa alcalina) se realiza mediante. Tiras reactivas. Métodos espectrométricos. Inmunoensayo. Ninguna de las anteriores.

✴️ ¿Con cual de las siguientes alteraciones NO se relaciona la ALP (fosfatasa alcalina)?. Enfermedad hepatobiliar. Patología hepática. Patología en huesos. Patología muscular.

¿Con que métodos se puede determinar la fosfatasa ácida?. Espectrometria. Inmunoensayo. No se mide por no tener uso clinico. Tiras reactivas.

¿Cual es la prueba más utilizada para el diagnóstico de cáncer de próstata?. PSA. ALP. LDH. Fosfatasa Ácida.

¿Cuál de las siguientes es una isoenzimas de la Fosfatasa Ácida?. Prostática. Eritrocitaria. Macrofagica. Osteoclastica. Hepatica. Cardíaca. Cerebral. Pancreática.

¿La valoración de que enzima se utiliza para diagnóstico de resorción ósea o pérdida de huesos?. Fosfatasa acida. Fosfatasa alcalina. CK. Creatina Quinasa.

¿Que enzima se usa en medicina forense como indicador de presencia de semen?. Fosfatasa acida. Fosfatasa alcalina. CK. Creatina Quinasa.

¿Que enzima se usa para el análisis de sustancias tóxicas en sangre como pesticidas?. Fosfatasa acida. Amilasa. Colinesterasa. Creatina Quinasa.

La colinesterasa eritrocitaria se realaciona con: 1. Glóbulos rojos. 2. Tejido nervioso. 3. Higado. 4. 1 y 2 son correctas.

La colinesterasa serica se realaciona con: 1. Glóbulos rojos. 2. Tejido nervioso. 3. Higado. 4. 1 y 2 son correctas.

✴️ La amilasa y la lipasa se relacionan con alteraciones en: Corazón. Páncreas. Hígado. Ninguna es correcta.

La amilasa se puede determinar por: Electroforesis. Cromatografía. Inmunoinhibicion con anticuerpo monoclonales. Todas son correctas.

✴️ ¿Cual de las siguientes enzimas se relaciona con infarto agudo de miocardio?. Fosfatasa acida. Fosfatasa alcalina. LDH. CK.

✴️ ¿Qué isoenzima de la CK sirve para diagnostico de infarto agudo de miocardio?. CK-MM. CK-MB. CK-BB. CK-cardio.

✴️ la CK total se puede determinar por: Técnicas inmunológicas con anticuerpos monoclonales. Electroforesis. Cromatografía. Midiendo absorbancia del NADPH.

¿Cuál es la técnica que mas se utiliza para determinar la CK-MB?. CK-MB masa. Actividad de la CK-MB. Midiendo la absorbancia del NADPH. Ac. monoclonales que inhiben la subunidad M.

✴️¿Con el aumento de que enzimas se realaciona la hepatitis vírica y en daño hepático agudo o crónico?. Transaminasas y LDH. ALP y GGT. AST y GGT. AST y LDH.

✴️¿Con el aumento de que enzimas se realaciona la toxicidad por fármacos?. Transaminasas y LDH. ALP y GGT. AST y GGT. AST y LDH.

✴️¿Con el aumento de que enzimas se realaciona la toxicidad por alcohol?. Transaminasas y LDH. ALP y GGT. AST y GGT. AST y LDH.

✴️¿Con el aumento de que enzimas se realaciona la colestasis?. Transaminasas y LDH. ALP y GGT. AST y GGT. AST y LDH.

En cuanto a la relación entre la CK-MB y la CK total: Un valor mayor al 5% indica daño en músculo cardíaco. Estos valores no se relacionan con daño cardiaco. Es la isoenzima menos específica para daño cardiaco. Ambas se determinan mediante anticuerpos monoclonales.

✴️ la concentración de la ALP (fosfatasa alcalina) es: Directamente proporcional al 4 nitrofenil fosfato. Inversamente proporcional al 4 nitrofenil fosfato. Directamente proporcional al 4 nitrofenol. Inversamente proporcional al 4 nitrofenol.

¿Cuáles son isoenzimas de la amilasa?. Pancreática y salival. Pancreática y biliar. Hepática y pancreática. Hepática y salival.

✴️ la concentración de CK total será,en relación al NADPH+H: Directamente proporcional. Inversamente proporcional. La misma concentración. Ninguna es correcta.

✴️ La amilasa y la lipasa se relacionan con: Infarto agudo de miocardio. Pancreatitis aguda. Hepatitis vírica. Pancreatitis crónica.

✴️¿Cuál es el marcador más sensible y específico para patologías cardíacas?. Troponina. Mioglobina. LDH. CK.

¿Cuál de las siguientes es marcador de infarto agudo de miocardio?. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

¿Cuál de las siguientes es marcador ESPECIFICO de infarto agudo de miocardio?. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

¿Cuál de las siguientes es marcador INESPECIFICO de infarto agudo de miocardio?. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

¿Cuál de las siguientes NO es marcador de infarto agudo de miocardio?. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

¿Cuál de las siguientes es marcador de necrosis cardíaca?. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

✴️ Zona de la gráfica con cinética de primer orden.

✴️ Zona de la gráfica con cinética mixta.

✴️ Zona de la gráfica con cinética de orden cero.

¿Que son las enzimas específicas del plasma?. Las que normalmente están en alta concentracion en sangre. Las que normalmente están en baja concentracion en sangre. Las que actúan en el interior de determinadas celulas. Las que se relacionan con daño celular si están elevadas en sangre.

Marca la incorrecta sobre las enzimas no específicas del plasma. Normalmente están en alta concentracion en sangre. Normalmente están en baja concentracion en sangre. Actúan en el interior de determinadas celulas. Se relacionan con daño celular si están elevadas en sangre.

¿Cuales son isoenzimas de la amilasa?. Salival. Pancreática. Hepática. Renal. Esplénica.

¿Cuál de las siguientes son las mal importantes en patología cardíaca. Mioglobina. Troponina. CK-total. CK-MB. LDH. AST.

¿que enzimas se asocian a patologías musculares?. Mioglobina. CK-MM. CK-total. CK-MB. LDH. Transaminasas. Aldolasa.

¿Cuál es la utilidad principal de la isoenzima CK-MM?. Diagnóstico de daño hepático. Diagnóstico de ELA. Diagnóstico de necrosis cardíaca. Diagnóstico de daño muscular esquelético.

¿Como se puede diagnosticar ELA?. Aumento de AST, ALT y LDH. Presencia de neurofilamentos en sangre o LCR. Presecia de CK-total. Valores elevados de CK-MM.

✴️ Une cada isoenzima con su utilidad clínica. LDH. Troponina. CK-MB. AST. CK-total. Mioglobina.

Une cada isoenzima con su patología. PSA. LDH-1. LDH-5. Fosfatasa alcalina. Amilasa. Lipasa. Fosfatasa ácida. Colinesterasa.