Análisis bioquímico UD06

1º ACTIVIDAD. .

Las enzimas que catalizan la unión de dos moléculas pertenecen a la clase de las: Ligasas. Isomerasas. Liasas. Transferasas.

Cuando la velocidad de una reacción enzimática no depende de la [S], sino de la concentración de enzima, es una reacción cinética de: Orden uno. Orden cero. Primer orden. Segundo orden.

Cuando, en la cinética de una reacción enzimática, la Km y la Vmáx se ven disminuidas, encontramos que está actuando: Un inhibidor no competitivo. Un inhibidor acompetitivo. Una enzima inhibidora competitiva. Una enzima alostérica.

Cuando el inhibidor se une a la enzima en los sitios catalíticos y de esta forma impide que se origine la unión enzima-sustrato, se produce: Inhibición competitiva. Inhibición acompetitiva. Está actuando una enzima alostérica. Inhibición no competitiva.

Respecto a la isoforma de la creatina quinasa MB: Se eleva en enfermedades del sistema nervioso central. Se presenta mayoritariamente en el plasma normal. Se presenta mayoritariamente en músculo cardiaco. Se presenta mayoritariamente en músculo esquelético.

Respecto a la fosfatasa ácida: Una de sus isoenzimas es la prostática. Una de sus isoenzimas es la del bazo humano. Sus isoenzimas pueden evidenciarse mediante electroforesis e inactivación térmica. Se conocen cuatro isoenzimas.

En el caso de un IAM, ¿qué enzima se eleva de forma precoz a las seis horas del infarto y presenta un pico de actividad entre las 16 y 24 horas posteriores?. Creatina quinasa. Transaminasa glutámico-oxalacética. Aspartato aminotransferasa. Lactato deshidrogenasa.

En el caso de colestasis, se elevan sobre todo: La glutámico pirúvico transaminasa (GPT) y la fosfatasa alcalina (ALP). La glutámico pirúvico transaminasa (GPT) y la aspartato aminotransferasa (AST). La gamma-glutamil transferasa (GGT) y la fosfatasa alcalina (ALP). La gamma-glutamil transferasa (GGT) y la alanina aminotransferasa (ALT).

Se determina por métodos fotométricos, midiendo la formación de NADPH a una longitud de onda de 340 nm: 5’-nucleotidasa. Aldolasa. Adenosina desaminasa. Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa.

¿El déficit congénito de qué enzima se asocia con la inmunodeficiencia combinada grave?. Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa. 5’-nucleotidasa. Aldolasa. Adenosina desaminasa.

En relación con el complejo enzima sustrato, señala la falsa: Es una unión permanente. El modelo ajuste inducido indica variaciones en el centro activo. El modelo llave-cerradura indica variaciones en el centro activo. Se trata de la unión de la enzima y el sustrato.

Señala la respuesta falsa con relación a las enzimas alostéricas: Se pueden activar o inhibir. El centro activo sufre un cambio conformacional. Las modificaciones permiten la unión del sustrato. El centro alostérico sufre un cambio conformacional.

¿Qué enzimas son las encargadas de romper enlaces?. Oxidorreductasa. Liasa. Lipasa. Ligasa.

¿Qué enzima aparece alterada en un infarto de miocardio?. Troponina I. Troponina T. Creatina aminotransferasa. Aspartato aminotransferasa.

¿Qué enzima aparece aumentada en la hepatitis?. Fosfatasa alcalina. Colinesterasa. Adenina aminotransferasa. Aspartato aminotransferasa.

2º ACTIVIDAD. .

El orden de los aminoácidos en una proteína, ¿a qué estructura corresponde?. Terciaria. Primaria. Secundaria.

Indica la función de la enzima en una reacción química: Incrementar el tiempo de reacción. Disminuir la energía de activación. Disminuir la cantidad de sustrato necesario para que se produzca la reacción.

En relación a la km indica la opción falsa: Indica la afinidad por el sustrato. Se puede alterar modificando la concentración de sustrato. Es una constante.

¿Cuál de los siguientes factores tiene menor impacto directo sobre la velocidad de una reacción enzimática?. El material del recipiente donde se realiza la reacción. Cambios en la temperatura que modifiquen la energía cinética de las moléculas. Variaciones en el pH que alteren la estructura de la enzima.

¿Cuál no es una característica de los métodos cinéticos?. Miden una única absorbancia. Miden la absorbancia final. Miden las absorbancias intermedias.

3º ACTIVIDAD. .

Indica si estas frases son verdaderas o falsas: Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas. El sustrato es el reactivo con el que reacciona la enzima. El reactivo o reactante con el que reacciona la enzima es el producto.

Identifica los tres tipos de mecanismos de inhibición enzimática reversible y asocia correctamente el comportamiento de los iniibidores en cada caso: Los inhibidores se unen al complejo enzima-sustrato. Compite con el sustrato por los sitios de unión en el centro activo de la enzima. Se une a la enzima en los sitios catalíticos e impide la Unión enzima-sustrato.

Indica si las siguientes frases son verdaderas o falsas: Las isoenzimas son formas moleculares que catalizan reacciones químicas. La fosfatasa ácida es una estera presente especialmente en la próstata. La creatina quinas se eleva en caso de lesiones musculares.

Indica si estas frases son verdaderas o falsas. En IAM, CK y CK-MB presentan un pico de actividad entre 16 y 24 h. tras infarto. Transaminasas se normalizan de tres a cinco semanas aunque se cronifique la hepatitis. En pancreatitis aguda la concentración de lipasa aumenta las 2 hs. primeros. En IAM, CK y CK-MB se elevan a las 6 horas del infarto.