ANÁLISIS BIOQUÍMICO UNIDAD 7

¿A qué clase corresponden las enzimas transferasas?: 1. 3. 2. 4.

¿Cómo se calcula la actividad enzimática cuando no se cumple la cinética de Michaelis-Menten?: Mediante la aplicación de una variante de la ley de Lambert-Beer. Mediante la construcción de una recta de calibrado. Todas las respuestas son correctas. Con medidas indirectas de la concentración de sustrato.

¿Cuál es la función de los biocatalizadores orgánicos?: Acelerar la velocidad de las reacciones, al disminuir la energía de activación. Provocar un aumento de sustrato susceptible de unirse al producto final. Mantener constante la velocidad de reacción, al absorber la energía de activación. Disminuir la velocidad de las reacciones, al aumentar la energía de activación.

¿Qué factores no influyen en la actividad enzimática?: Concentración de sustrato. Temperatura. pH. Dieta y ejercicio.

¿Qué métodos analíticos no se utilizan en la determinación enzimática?: Métodos a punto de retardo. Métodos espectrofotométricos. Métodos cinéticos. Métodos a punto final.

En la especificidad de reacción, las enzimas: Catalizan el mismo tipo de reacción con diferentes sustratos que presentan alguna característica común, por ejemplo, lípidos. Reconocen un determinado grupo de moléculas similares entre sí en algunos de sus enlaces o grupo de átomos. Sólo actúan sobre sustratos con determinada configuración espacial. No se produce interacción enzima-sustrato.

Las enzimas son proteínas especializadas en: Mantenimiento del nivel de urea en orina. Transporte de oxígeno en la sangre. Catálisis de reacciones orgánicas. Reacciones de fosforilación.

Las enzimas, además de contener su fracción de carácter proteico, también contienen: Sólo iones orgánicos. Sólo iones metálicos. Sólo moléculas orgánicas. Iones metálicos y/o moléculas orgánicas.

En relación a determinaciones analíticas de actividad enzimática: Los inhibidores disminuyen la energía de activación. Siempre se trabaja a más de 37ºC para disminuir la energía de activación y favorecer así la reacción. Los reactivos comerciales se preparan con exceso de sustrato. Se trabaja a pH ácido para favorecer la velocidad de reacción.

Respecto al centro activo: Es el encargado de proteger el punto de interacción con el sustrato. Cada enzima tiene un único centro activo. Es la parte de la enzima que queda unida al producto final. Es la parte de la enzima que se une al sustrato.