B - 4 L y P

Indica la opción falsa sobre las proteínas: El principal órgano de reserva es el hígado. La concentración en plasma oscila entre 4 y 5 g/dL. Casi todas las proteínas de la dieta se absorben tras la digestión en forma de aminoácidos. Están formadas por moléculas de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno.

¿Qué proteína aparece en mayor cantidad en un proteinograma de un paciente sano?. Fibrinógeno. Gammaglobulinas. Alfaglobulinas. Albúmina.

¿Cuál es el método de referencia y el más usado en las determinaciones bioquímicas en suero de proteínas totales?. El método Kjeldahl. El método de Biuret. El método de absorción en el ultravioleta. El método de Lowry.

La lipogénesis y la lipólisis se llevan a cabo, sobre todo, en: Las mitocondrias. El tejido adiposo. El páncreas. El sistema nervioso central.

El perfil lipídico que se determina habitualmente suele incluir: El colesterol total. El colesterol VLDL. El recuento de las lipoproteínas LDL. El cociente colesterol/colesterol HDL.

¿Cuál es el método más utilizado para la determinación del colesterol total?. De la glicerol-fosfato oxidasa. De la glicerol-quinasa. De la colesterol oxidasa. De la peroxidasa.

En un lipidograma, ¿qué lipoproteínas no migran y se quedan en el punto de aplicación?. Las LDL. Las HDL. Las VLDL. Los quilomicrones.

¿Qué lípido compuesto es saponificable?. Colesterol. Fosfolípido. Triglicérido. Ácido graso.

En relación con las apoproteínas, indica la falsa: Sirven para el reconocimiento y la unión a receptores específicos. Hay cinco tipos o familias. Forman parte de las lipoproteínas. Se encargan de transportar lípidos.

¿Qué lipoproteína presenta menor movilidad en una electroforesis?. VDL. LDL. HDL. Quilomicrón.

¿Con qué compuesto está estrechamente relacionado el metabolismo de los lípidos?. Proteínas. Glucosa. Agua. Ácidos nucleicos.

¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la composición elemental más habitual de las proteínas?. C, H, O y P, pudiendo contener N y S. C, H, O y N, pudiendo contener P y S. C, H, O y S exclusivamente. C, H, O, N y Cl en proporciones variables.

¿Qué afirmación sobre los aminoácidos es correcta?. Siempre contienen dos grupos carboxilo y un grupo amino terminal. Siempre contienen un grupo carboxilo terminal, un grupo amino terminal y un radical. Siempre contienen al menos dos radicales distintos. Siempre contienen un grupo amida y un grupo carboxilo.

¿Qué diferencia principal se establece entre aminoácidos esenciales y no esenciales?. Los esenciales solo se encuentran en el músculo y los no esenciales en el hígado. Los esenciales se sintetizan en los ribosomas y los no esenciales en el citoplasma. Los esenciales no se pueden sintetizar por el organismo y los no esenciales sí. Los esenciales se pueden sintetizar por el organismo y los no esenciales no se pueden sintetizar.

¿dónde se sintetizan los aminoácidos no esenciales?. En los lisosomas por fosforilación. En el núcleo mediante transcripción. En los ribosomas mediante traducción. En la mitocondria mediante oxidación.

¿Por qué se dice que los aminoácidos son compuestos anfóteros?. Porque pueden perder agua o ganarla según la temperatura. Porque pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH. Porque pueden ser hidrófilos o hidrófobos a la vez. Porque pueden formar enlaces iónicos o covalentes indistintamente.

El punto isoeléctrico (PI) de un aminoácido se define como el pH: En el que el aminoácido presenta carga neta positiva. En el que el aminoácido presenta carga neta negativa. En el que el aminoácido no presenta carga neta. En el que el aminoácido tiene simultáneamente dos cargas positivas y dos negativas.

¿Por qué es útil el punto isoeléctrico de los aminoácidos en el laboratorio?. Permite calcular la velocidad de sedimentación. Permite su análisis mediante electroforesis. Permite medir su concentración con el refractómetro. Permite cuantificarlos mediante el método de Biuret.

¿Qué afirmación sobre la unión de aminoácidos es correcta?. Se unen mediante enlaces glucosídicos. Se unen mediante enlaces peptídicos. Se unen únicamente mediante puentes de hidrógeno. Se unen mediante enlaces disulfuro.

¿Entre qué grupos funcionales se forma el enlace peptídico?. Entre dos grupos carboxilo de aminoácidos adyacentes. Entre dos grupos amino de aminoácidos adyacentes. Entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Entre el radical de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.

¿cuándo se considera que una cadena es un polipéptido y no una proteína?. Cuando contiene menos de 10 aminoácidos. Cuando contiene entre 10 y 50 aminoácidos. Siempre que contenga 100 o más de 100 aminoácidos. Cuando contiene 100 o menos de 100 aminoácidos.

¿Cuándo se denomina proteína a una cadena de aminoácidos?. Cuando contiene exactamente 50 aminoácidos. Cuando contiene menos de 50 aminoácidos. Cuando contiene entre 50 y 100 aminoácidos. Cuando contiene más de 100 aminoácidos.

¿Cuál es la característica del “primer” aminoácido de una proteína en la estructura primaria?. Tiene el grupo carboxilo libre. Tiene el grupo amino libre. No presenta radical. Está unido por un enlace disulfuro.

¿Cuál es la característica del “último” aminoácido en la estructura primaria?. Tiene el grupo amino libre. Tiene ambos grupos bloqueados. Tiene el grupo carboxilo libre. Siempre contiene azufre.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el carácter anfótero es coherente?. Permite que el aminoácido cambie de isómero óptico. Explica por qué los aminoácidos no pueden ionizarse. Explica su comportamiento como ácido o base según el pH. Indica que el aminoácido es insoluble en agua.

¿Qué propiedad de los aminoácidos se aprovecha específicamente en electroforesis?. Su peso molecular elevado. Su capacidad anfipática. Su punto isoeléctrico y sus cargas. Su contenido en azufre.

¿Qué enunciado se ajusta mejor a la definición de aminoácido?. Unidad formada por un grupo aldehído, un grupo amino y un radical. Unidad formada por un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical. Unidad formada por dos grupos amino y un radical. Unidad formada por un grupo amida, un grupo carboxilo y un radical.

Respecto a los 20 aminoácidos proteicos ¿qué se afirma de forma explícita?. Que todos son esenciales en el ser humano. Que todos son hidrofóbicos a pH fisiológico. Que se dividen en esenciales y no esenciales. Que solo se encuentran en el tejido muscular.

¿Cuál de las siguientes frases describe correctamente el concepto de “radical” de un aminoácido?. Es el grupo que se pierde en la formación del enlace peptídico. Es el grupo amino terminal. Es la parte específica que diferencia un aminoácido de otro. Es el grupo carboxilo terminal.

Una consecuencia directa del carácter anfótero de los aminoácidos: No pueden formar enlaces peptídicos. Pueden actuar como amortiguadores de pH. No son compatibles con medios acuosos. No migran en un campo eléctrico.

¿Cuál de estas opciones se ajusta al concepto general de proteína?. Polímeros de nucleótidos con función estructural. Macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Polisacáridos de reserva energética. Lípidos conjugados con glúcidos.

La estructura primaria de una proteína se define principalmente como: La disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas. La secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La asociación de varias subunidades proteicas. La proporción de α-hélice y β-lámina plegada.

La estructura secundaria se caracteriza por: La secuencia de aminoácidos de la proteína. La unión de varias estructuras terciarias. El plegamiento de la cadena estabilizado por puentes de hidrógeno. La unión covalente de varias cadenas polipeptídicas.

¿Qué dos conformaciones principales se describen para la estructura secundaria?. Hoja cuádruple y hélice doble. Alfa-hélice y beta-lámina plegada. Alfa-lámina plegada y beta-hélice. Hélice triple y lámina doble.

¿qué tipo de proteína se genera a partir de una conformación en alfa-hélice?. Proteína fibrosa. Proteína conjugada. Proteína globular. Proteína simple.

¿Qué tipo de proteína se genera a partir de una beta-lámina plegada?. Globular. Fibrosa. Conjugada. Plasmática.

La estructura terciaria de una proteína se define como: La cadena lineal de aminoácidos. El tipo de enlace peptídico que presenta. El plegamiento tridimensional de la estructura secundaria. La unión de varias cadenas distintas.

la estructura terciaria de una proteína es la que: Determina el peso molecular. Determina la funcionalidad biológica de la proteína. Determina la solubilidad en solventes orgánicos. Determina únicamente la carga neta de la proteína.

al desnaturalizar una proteína: Pierde solo la estructura primaria y mantiene la función. Pierde la estructura terciaria y con ella su funcionalidad. Pierde la estructura secundaria y con ella su funcionalidad. Pierde la estructura cuaternaria y con ella su funcionalidad.

¿cómo se describe la desnaturalización de proteínas?. Es reversible en la mayoría de casos. Es reversible solo a baja temperatura. Es irreversible. No afecta a la actividad biológica.

¿Cuál de los siguientes enlaces contribuye a estabilizar la estructura terciaria?. Enlace glucosídico entre grupos –SH de cisteína. Enlace peptídico entre grupos –SH de cisteína. Puentes disulfuro entre grupos –SH de cisteína. Enlace fosfodiéster entre grupos –SH de cisteína.

¿Cuál de estos NO es una interacción estabilizadora de la estructura terciaria?. Puentes disulfuro. Fuerzas electrostáticas (iónicas). Puentes de hidrógeno. Enlaces fosfodiéster.

¿Qué afirmación sobre las estructuras terciarias globulares y fibrosas es correcta?. Las globulares provienen de β-lámina plegada. Las fibrosas provienen de alfa-hélice. Las globulares provienen de alfa-hélice y las fibrosas de β-lámina plegada. Ambas provienen siempre de mezclas aleatorias de α y β.

La estructura cuaternaria, es característica de: Todas las proteínas fibrosas. Las proteínas globulares. Únicamente de las proteínas hísticas. Las proteínas fibrosas.

¿Cómo se define la estructura cuaternaria?. Como la secuencia de aminoácidos en una cadena. Como la unión de varias estructuras terciarias mediante enlaces débiles. Como la unión de varias estructuras terciarias mediante enlaces peptídicos. Como la unión de varias estructuras terciarias mediante enlaces fosfodiéster.

En la estructura cuaternaria, las estructuras terciarias que se unen: Son siempre idénticas. Pueden contener simultáneamente alfa-hélices y beta-láminas plegadas. No pueden contener elementos de estructura secundaria. Solo pueden contener alfa-hélices.

Según la clasificación por composición, una holoproteína es aquella que: Contiene aminoácidos y glúcidos. Contiene aminoácidos y lípidos. Está formada únicamente por aminoácidos. No contiene aminoácidos.

Una heteroproteína o proteína conjugada, es aquella que: Posee un componente proteico y otro no proteic. Está formada solo por aminoácidos esenciales. No puede formar estructuras terciarias. Es siempre insoluble en agua.

Según la clasificación por forma, las proteínas fibrosas se caracterizan por: Formarse a partir de alfa-hélice, compactas y solubles en agua. Formarse por cadenas paralelas unidas por enlaces, insolubles en agua. Formarse por cadenas trasversales unidas por enlaces, insolubles en agua. Formarse por cadenas paralelas unidas por enlaces, solubles en agua.

Las proteínas globulares, se caracterizan por: Formarse por cadenas paralelas e insolubles en agua. Ser siempre estructurales y formar colágeno. Ser compactas, de forma enrollada y solubles en agua. Ser compactas, de forma enrollada e insolubles en agua.

¿Cuál de los siguientes NO es un ejemplo de proteína fibrosa?. Colágeno. Queratina. Elastina. Insulina.

¿Cuál de los siguientes se menciona como ejemplo de proteína globular?. Queratina. Colágeno. Elastina. Enzimas.

¿Qué función NO se atribuye a la albúmina?. Función exclusiva de defensa. Función de transporte. Amortiguación del pH. Reserva de aa.

La función motora de las proteínas está representada por: Ferritina. Albúmina. Actina y miosina. Fibrinógeno.

¿Qué proteína se pone como ejemplo de función mensajera?. Colágeno. Insulina. Fibrinógeno. Ferritina.

¿Qué se menciona como ejemplo de proteína de reserva?. Albúmina. Ferritina. Queratina. Elastina.

¿Cuál NO se menciona como función de las proteínas plasmáticas?. Transportar sustancias. Regular la presión arterial mediante vasoconstricción. Actuar como amortiguadores de pH. Mantener el equilibrio osmótico.

¿Cuál es el valor normal aproximado de proteínas totales en sangre?. 35 g/L. 50 g/L. 70 g/L. 100 g/L.

¿A partir de qué valor se considera hiperproteinemia?. > 50 g/L. > 60 g/L. > 70 g/L. > 86 g/L.

¿Por debajo de qué valor se considera hipoproteinemia según el tema?. 50 g/L. 60 g/L. 67 g/L. 86 g/L.

¿Cuál de las siguientes es una causa típica de hiperproteinemia?. Hipervolemia por retención de líquidos. Desnutrición con síntesis insuficiente de proteínas. Hipovolemia por hemorragia o quemaduras. Embarazo con aumento del volumen plasmático.

Una hipoproteinemia puede deberse a: Deshidratación con disminución de agua plasmática. Hipervolemia por retención de líquidos como en el embarazo. Hemorragia aguda. Quemaduras extensas.

¿Dónde se degradan inicialmente las proteínas de la dieta?. En la boca por acción de amilasas. En el estómago por enzimas como la pepsina. En la boca por enzimas como la pepsina. En el riñón por filtración glomerular.

tras la digestión, los aminoácidos son absorbidos: A nivel intestinal y pasan al torrente sanguíneo. En el estómago y pasan al hígado por difusión. En el colon y pasan a la linfa. Ninguna es correcta.

¿Dónde tiene lugar principalmente el anabolismo proteico según el tema?. En el núcleo mediante replicación. En los ribosomas mediante traducción. En la mitocondria mediante oxidación. En el citosol mediante glucólisis.

¿Dónde tiene lugar fundamentalmente el catabolismo de aminoácidos?. En el riñón. En el estómago. En el hígado. En el músculo.

¿Qué tipo de reacción es la base del catabolismo de aminoácidos en el hígado?. Transaminación. Glucólisis. Desaminación. Beta-oxidación.

La transaminación se define como: Eliminación definitiva del grupo amino. Conversión de un aminoácido en otro diferente. Oxidación del grupo carboxilo. Reducción del grupo carbonilo.

¿Dónde se localizan principalmente las reacciones de transaminación?. En el núcleo de las células hepáticas. En el citosol y mitocondrias de las células del hígado. Exclusivamente en el citosol de los eritrocitos. En los ribosomas de las células del hígado.

Las transaminasas, son enzimas que: Oxidan el grupo carboxilo de los aminoácidos. Eliminan el grupo amino liberando amoníaco. Transfieren el grupo amino desde un aminoácido a otra molécula. Reducen el grupo carbonilo a alcohol.

Respecto a la transaminación: Es una reacción irreversible, el grupo amino si se pierde. Es una reacción reversible, el grupo amino no se pierde. Es una reacción reversible, el grupo carboxilo no se pierde. No intervienen enzimas específicas.

¿Cuáles se mencionan como transaminasas más importantes?. LDH y CPK. GOT y GPT. Amilasa y lipasa. ALT y fosfatasa ácida.

La desaminación, se define como: El cambio de un aminoácido a otro sin perder el grupo amino. La eliminación del grupo amino. La creación de un nuevo radical. La formación de enlaces peptídicos.

¿Dónde ocurren principalmente las reacciones de desaminación?. En el citosol de todas las células. En las mitocondrias, principalmente de las células del hígado. En el citosol, principalmente de las células del hígado. En los ribosomas del músculo.

¿Qué productos se obtienen de la desaminación?. Glucosa y amoníaco. Esqueleto hidrocarbonado y urea. Esqueleto hidrocarbonado y amoníaco. Un nuevo aminoácido y agua.

En la desaminación, ¿qué ocurre con el “esqueleto hidrocarbonado” del metabolito?. Se elimina en la orina. Se almacena en forma de glucógeno. Se degrada en el ciclo de Krebs. Se transforma en amoníaco.

¿Cuál es el destino del amoníaco producido en la desaminación?. Se almacena en el hígado. Se incorpora al DNA. Se degrada a urea mediante el ciclo de la urea. Se elimina directamente por los pulmones.

El ciclo de la urea tiene como finalidad principal: Sintetizar aminoácidos esenciales. Eliminar el amoníaco transformándolo en urea. Eliminar el nitrógeno transformándolo en urea. Almacenar nitrógeno en el hígado.

¿dónde se inicia el ciclo de la urea?. En el citosol neuronal. En el núcleo de las células hepáticas. En las mitocondrias de las células del hígado. En el citosol de las células del hígado.

¿Dónde continúa el ciclo de la urea tras iniciarse en las mitocondrias?. En las mitocondrias renales. En el citosol de las células del hígado. En la matriz extracelular. En los lisosomas.

¿Cuántas reacciones se mencionan en el tema como parte del ciclo de la urea?. 4 reacciones en las que el amoníaco se incorpora como grupo amino a diferente moléculas hasta escindirse la urea, molécula con 1C y 2 - NH₂. 4 reacciones en las que el amoníaco se incorpora como grupo carboxilo a diferente moléculas hasta escindirse la urea, molécula con 1C y 2 - NH₂. 5 reacciones en las que el amoníaco se incorpora como grupo carboxilo a diferente moléculas hasta escindirse la urea, molécula con 1C y 2 - NH₂. 5 reacciones en las que el amoníaco se incorpora como grupo amino a diferente moléculas hasta escindirse la urea, molécula con 1C y 2 - NH₂.

La urea, es una molécula formada por: 1 carbono y 1 grupo amino. 1 carbono y 2 grupos amino. 2 carbonos y 1 grupo amino. 2 carbonos y 2 grupos amino.

Las proteínas susceptibles de análisis en el laboratorio de bioquímica: Solo las proteínas hísticas. Exclusivamente las proteínas urinarias. Principalmente las proteínas plasmáticas. Únicamente las proteínas de membrana.

¿Cuáles se destacan como proteínas plasmáticas?. Hemoglobina, mioglobina y actina. Albúmina, fibrinógeno y globulinas. Queratina, colágeno y elastina. Insulina, glucagón y tiroxina.

La estabilidad de las proteínas en una muestra: 1 día a temperatura ambiente. 1 semana a temperatura ambiente, 1 mes en refrigeración, 2 meses en congelación. 1 mes a temperatura ambiente, 1 semana en refrigeración. 1 dia a temperatura ambiente, 1 semana en refrigeración, 1 meses en congelación.

¿Cuál de los siguientes NO es un método indicado para la determinación de proteínas totales?. Métodos espectrométricos de absorción molecular (colorimétricos). Métodos espectrométricos de emisión molecular (fluorimétricos). Métodos espectrométricos de dispersión (turbidimetría). Espectrometría de transmisión (espectrofotometría).

¿Cuál de los siguientes NO es un método colorimétrico de proteínas totales?. Método de Biuret. Método de Lowry. Método BCA. Método ELISA.

El método de Biuret se describe como: Un método fluorimétrico de lectura cinética. Un método químico espectrométrico medido a punto final. Un método turbidimétrico de lectura continua. Un método refractométrico de alta sensibilidad.

El método de Lowry, se basa en: Un principio completamente distinto al de Biuret. El método de Biuret, al que se añade reactivo de Folin. La reacción exclusiva con el radical de los aminoácidos. La formación directa de un precipitado visible.

¿Qué cambio de color se describe en el método de Lowry?. De incoloro a rojo. De azul a amarillo por el amoníaco. De violeta a azul tras añadir reactivo de Folin. De violeta a rosa tras añadir reactivo de Folin.

El método BCA (ácido bicinconínico), se caracteriza por: Ser menos sensible que el Biuret. No estar relacionado con el Biuret. Estar basado en el Biuret, pero ser más sensible y más estable. Estar basado en el Lowry, pero ser más sensible y más estable.

El método de Bradford se basa en: La unión de grupos amino con el colorante azul de Coomassie. La unión de grupos carbonilo con el colorante azul de Coomassie. La unión de grupos carboxilo con el colorante azul de Coomassie. Todas son correctas.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el método de Bradford es correcta?. Es complejo, lento y poco sensible. Es un método simple, rápido y sensible. No utiliza colorantes. Solo sirve para proteínas hísticas.

La albúmina, representa aproximadamente: El 5% de las proteínas plasmáticas. El 13% de las proteínas plasmáticas. El 17% de las proteínas plasmáticas. El 50% de las proteínas plasmáticas.

¿Cuál de estas afirmaciones sobre las globulinas es correcta?. Forman un grupo homogéneo. Se clasifican en alfa, beta y gamma. Son todas moléculas de función estructural. No participan en la respuesta inmunitaria.

¿Qué porcentaje aproximado constituyen las alfa-globulinas del total de proteínas plasmáticas?. 5%. 13%. 15%. 17%.

Las gamma-globulinas, se describen como: Proteínas con función inmunológica, son las inmunoglobulinas. Proteínas con función principalmente osmótica. Proteínas exclusivas de la coagulación. Proteínas exclusivamente estructurales.

Los lípidos se caracterizan, principalmente por ser: Solubles en agua y en solventes orgánicos. Insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos. Insolubles tanto en agua como en solventes orgánicos. Solubles solo en soluciones tampón fisiológicas.