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En la actuación de una enzima, normalmente se denomina coenzima a: Una molécula orgánica pequeña esencial para la catálisis y que permanece unida covalentemente a la enzima de forma permanente. Una molécula orgánica pequeña esencial para la catálisis y que típicamente se une reversiblemente como un co-sustrato. Una molécula inorgánica pequeña esencial para la catálisis y que se une al sustrato de la enzima. Una macromolécula o subunidad proteica esencial para la catálisis que se une a la proteína enzimática. Una molécula inorgánica pequeña esencial para la catálisis y que se une al centro activo de la enzima.

Sabiendo que los pKa de K son 2,18, 8,95 y 10,53, su pI es: 7,51. 13,2. 9,74. 11,1. 5,45.

Son aminoácidos esenciales (con código de una letra, separados por un espacio).

La dependencia de la temperatura de las reacciones enzimáticas se debe, fundamentalmente, a (marcar la afirmación más completa o más general): En su mayor parte al efecto de la ecuación de Arrhenius en la velocidad de la reacción catalizada, lo que explica la reducción de la actividad al enfriar. La competencia entre el aumento de la velocidad con la temperatura y la inactivación térmica, producción de una curva asimétrica con un máximo a una temperatura dada. En su mayor parte a la desnaturalización por el calor de la proteína enzimática, lo que explica la reducción de la actividad de la temperatura. Que la energía cinética media de las moléculas viene dada por la temperatura, ya que en promedio Ecinética= 3/2·RT. La forma uniforme de la distribución de Boltzmann que indica la energía cinética de una población de molécula.

La carga aproximada de la dinorfina (tyr-gly-gly-phe-leu-arg-arg-leu-arg-pro-lys-leu-lys) a ph 14 es. -4. 0. -2. -3. -1.

La carga neta de la dinorfina (tyr-gly-gly-phe-leu-arg-arg-leu-arg-pro-lys-leu-lys) a pH 7. +5. +8. +7. +7. +6.

El aminoácido que contiene el grupo funcional hidroxilo es. R. W. T. F. H.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Las restricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos ϕ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos ϕ y ψ alrededor de Cα.

Existe un aa que NO puede adoptar ángulos 􀄳 y 􀈥 que resultan permitidos a otros aminoácidos según el diagrama de Ramachandran. Este aa es (dar el código de una letra o el de tres letras):

La actividad específica es... El número de moles de sustrato transformados por minuto. El número de moles de producto generados por segundo. El número de unidades de actividad enzimática. Ninguna es correcta. El número de unidades de actividad enzimática por mg de proteína.

La mano EF se caracteriza. Por contener dos horquillas beta. 􀆔 Por contener el motivo beta-alfa-beta. 􀆔 Es característica de las proteínas de unión al ADN. 􀆔 Todas son correctas. 􀆔 Por contener un lazo largo de 12 residuos de aminoácidos de los que 5 son aminoácidos ácidos.

Las unidades kcat son. M. M/s. normalmente s-1. Ninguno de los anteriores. micromoles/min.

La chaperona específica de los eritrocitos AHSP es una proteína que: Previene la disociación de las cadenas de alfa-globina del tetrámero funcional HBA. b. tiene mayor afinidad por las cadenas de alfa-globina que la que presentan las cadenas beta en su unión a la alfa-globina, lo que explica su función. c. se une a las cadenas de alfa-globina en lugar de las cadenas beta, evitando su autoagregación. d. es esencial para la transcripción de gen y síntesis de las cadenas de alfa-globina. e. se une a las cadenas de alfa-globina desnaturalizadas, eliminandolas, pero no a las cadenas alfa-bien plegadas.

El tratamiento de una proteína con SDS usualmente conduce a: a. A la rotura de los puentes de disulfuro. b. Su retraso en una electroforesis en gel de acrilamida. c. Su desnaturalización. d. Su más rápida migración en una columna de cromatografía de exclusión molecular. e. Su oxidación.

La razón fundamental por la que las constantes de velocidad dependen de la temperatura según un factor es e^-Ea/RT reside en: a. Que este factor determina la forma en la que varía la energía de activación de la reacción con la temperatura. b. Que este factor es proporcional a la energía cinética media de las moléculas de la. c. Que este factor es proporcional a la fracción de las moléculas con energía mayor que el umbral Ea, se una distribucion de Boltzmann. d. El enunciado falso la velocidad de reacción varían con la temperatura, pero no las constantes de velocidad como su nombre indica. e. Que este factor mide la frecuencia de formación del estado de transición en una u otra dirección de la reacción.

La oxidación del átomo de Fe2+ a Fe3+ en el grupo hemo de cada cadena de globina tiene como consecuencia: a. un aumento de la afinidad por O2 lo que impide liberarlo, anulando así la capacidad de transporte de la Hb. b. la desnaturalización de la hemoglobina. c. la incapacidad de la molécula para ligar O2. d. la disociación y pérdida del Fe por el anillo protoporfirina. e. la disociación y pérdida del hemo oxidado de las cadenas de globina.

Un aminoácido esencial es... C. Y. S. P. F.

El dominio de tipo inmunoglobulinas es una estructura: a) plegada exclusivamente en hélice α. b) formada por un sándwich β flanqueado por dos hélices α. c) compuesta por dos láminas β unidas entre si por un puente disulfuro. d) compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. e) formada por dos cadenas pesadas y dos ligera.

La coenzima A interviene en reacciones de... Descarboxilación. Transaminación. Transferencia de grupos monocarbonados. Transferencia de grupos acilos. Hidroxilación.

El dominio dedo de Zn... a. Funciona como módulo de unión a membranas. b. Una Cys se repite cada 7 residuos. c. Contiene un átomo de Zn unido tetraédricamente a 2 Cys y 2 Ser por descarte. d. Reconoce determinados residuos de fosfotirosina. e. Actúa en el reconocimiento de DNA.

¿Cuál de estas funciones no es desempeñada por la hemoproteínas?. Transporte de oxígeno molecular. Obviando el planteamiento de la pregunta, todas las anteriores son llevadas a cabo por las hemoproteínas. Transporte de electrones. Fotosíntesis. Unión de oxígeno molecular.

Dos aa que encontraremos frecuentemente en los bucles superficiales de una proteína, allá donde la cadena polipeptídica invierte su dirección son: C y D. A y V. M y W. F y L. G y P.

El nº teórico de tetrapéptidos posibles es... 64. 16. 256. 160.000. Ninguno de los anteriores.

Respecto a la unión del O2 al tetrámero de hemoglobina, podemos considerarlo un ejemplo de un mecanismo de regulación: a. no es un efecto alostérico. b. heterotrópico negativo. c. heterotrópico positivo. d. homotrópico positivo. e. homotrópico negativo.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. a. La HbS contiene Glu en vez de Val en la posición 6 de la cadena B. b. La Hb F tiene una afinidad por el O2 más elevada que la Hb A. c. Los pacientes con anemia falciforme tienen HbS pero no HbA. d. Los individuos con rasgo falciforme tienen ambas clases de Hb en cantidades aproximadamente iguales. e. La desoxiHb S forma precipitados fibrosos que deforman los hematíes y les dan su forma de hoz característica.