BI Tema 10

La Cinética Enzimática es: a. El estudio de la velocidad de las reacciones físicas que son catalizadas por enzimas. b. El estudio de la actividad de las enzimas. c. El estudio de la velocidad de las enzimas. d. El estudio de la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por enzimas.

La velocidad de una reacción se ve afectada por: a. La velocidad de la enzima que participa en la reacción. b. El tipo de condiciones ambientales donde se desarrolle la reacción. c. Factores intrínsecos de la propia enzima específica que participa en la reacción. d. La concentración de sustrato [S].

Existen tres fases de cinética, relaciona: Primer orden. Reacción de orden 0. Cinética mixta.

La Velocidad máxima de una reacción se alcanza cuando: a. Todos los centros activos de la enzima están libres de sustrato. b. El centro activo de una enzima específica alcanza su mayor grado de velocidad, alcanzando así la velocidad máxima de la reacción química. c. Todos los centros activos de la enzima están ocupados con sustrato. d. Cuando la constante Km tiene más afinidad por el centro activo de la enzima.

Los términos Velocidad máxima (Vmax) y KM (constante de Michaelis-Menten) son: a. Dos parámetros cinéticos característicos de cada sustrato. b. Dos parámetros cinéticos independientes de cada sustrato. c. Dos parámetros cinéticos independientes de cada enzima. d. Dos parámetros cinéticos característicos de cada enzima.

La KM (constante de Michaelis-Menten) indica : a. La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es 1/3 de la Velocidad máxima. b. La concentración de sustrato que existe en la reacción, se mide en kJ. c. La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Velocidad máxima. d. La concentración de sustrato que se pierde tras la reacción enzimática.

La KM es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato (eficacia catalítica): a. Cuanto mayor es la KM mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato. b. Cuanto mayor es la KM menor es la afinidad de la enzima por el sustrato. c. La constante KM no interfiere en el grado de afinidad de la enzima por el sustrato. d. Cuanto menor es la KM mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato.

En la hipótesis del estado estacionario: a. La concentración de enzima-sustrato [ES] se mantiene en picos altos durante gran parte de la reacción. b. La concentración de enzima-sustrato [ES] es muy inestable durante gran parte de la reacción. c. La concentración de enzima-sustrato [ES] se mantiene en picos bajos durante gran parte de la reacción. d. La concentración de enzima-sustrato [ES] se mantiene constante durante gran parte de la reacción.

La constante de Michaelis (KM): a. No es una constante de concentraciones, si no de velocidad. b. Indica la afinidad electrónica existente entre la enzima y el centro activo. c. D y B son ciertas. d. No es una constante de velocidad, si no de concentraciones.

En el modelo del estado estacionario dice: a. La concentración de enzima-sustrato [ES] depende de la concentración de sustrato [S] y la concentración de la enzima [E]. b. La velocidad de reacción NO depende de ambas concentraciones [S] y [E]. c. La concentración de enzima-sustrato [ES] depende si la KM es mayor o menor. d. La velocidad de reacción depende de ambas concentraciones [S] y [E].

El modelo de Lineweaber-Burk : a. Es útil para distinguir ciertos tipos de mecanismos de reacción enzimática. b. Permite una determinación mucho más exacta del valor de la velocidad máxima (Vmax). c. Se utiliza para analizar la influencia de inhibidores enzimáticos. d. Modificación de la ecuación de MM para representación lineal.

Marca los factores que afectan a la velocidad de una reacción: a. Tiempo de reacción. b. Concentración de sustrato. c. pH. d. Opsonización. e. Temperatura. f. Renaturalización.

La mayoría de las Enzimas tienen un pH característico al cual su actividad es óptima: a. C y E son ciertas. b. C y D son ciertas. c. A pH extremos puede producirse desnaturalización enzimática irreversible. d. El pH es ácido cuando es >7 y el pH es básico cuando es <7. e. A menudo el pH óptimo de una enzima refleja el entorno en el que actúa.

La temperatura: a. Afecta solo a nivel de sustrato. b. A medida que aumenta la temperatura disminuye la velocidad (desnaturalización). c. Actúa inhibiendo el centro activo de la enzima. d. Incrementa la velocidad, dentro de unos límites (desnaturalización).

Los inhibidores enzimáticos: a. Son sustancias que activan la actividad de una enzima. b. Son sustancias que ralentizan o paralizan la actividad de una enzima. c. Puede ser una inhibición reversible o irreversible. d. B y C son ciertas.

Según los dos tipos de Inhibición: Inhibición reversible. Inhibición irreversible.

En la Inhibición competitiva... a. Se lleva a cabo la competición por el centro activo enzimático. b. El inhibidor es distinto en estructura al sustrato. c. Se afecta la KM pero no la Vmax. d. El inhibidor es similar en estructura al sustrato. e. La eficacia de un Inhibidor Competitivo depende de su concentración respecto al sustrato.

En la inhibición NO competitiva... a. El Inhibidor no competitivo puede unirse a la Enzima o al ES sin afectar el centro activo, afecta al proceso catalítico. b. Se afecta la KM pero no la Vmax. c. Se lleva a cabo la competición entre los inhibidores para unirse al centro activo de la enzima. d. No afecta la afinidad de la Enzima por el Sustrato, la KM no varía a pero sí la Velocidad máxima que disminuye.

En la inhibición Acompetitiva: a. Impide el desarrollo del proceso catalítico. b. La Vmax y KM se alteran en la misma proporción. c. Es una unión covalente. d. El inhibidor se une a la Enzima por un sitio distinto del centro activo y sólo cuando la Enzima está unida al Sustrato. e. El inhibidor se une a la Enzima por un sitio distinto del centro activo independientemente si la enzima está unida al sustrato o no.

En la inhibición Irreversible... a. Es un enlace NO covalente del inhibidor a la enzima. b. El inhibidor se une covalentemente a la enzima (sustancias tóxicas naturales o sintéticas). c. Se lleva a cabo una competición por el centro activo enzimático. d. Reaccionan con un grupo funcional importante para la catálisis (del sitio activo).