BI tema 11

¿Qué es la Catálisis?. a. Es el proceso o mecanismo de transformación de la enzima. b. Es el proceso o mecanismo de transformación del sustrato. c. Es el proceso o mecanismo de transformación del centro activo. d. Es el proceso por el que las enzimas catalizan la reacción química.

En el centro activo de una enzima: a. El sitio de unión son Aminoácidos que entran en contacto con el sustrato. b. Los aminoácidos pueden ayudar a la orientación del sustrato. c. Se produce la unión de enzimas catalíticas cambiando su conformación. d. Todas son ciertas.

En el centro activo de una enzima: a. El sitio catalítico son aminoácidos que entran en contacto con la enzima. b. El sitio catalítico son aminoácidos que entran en contacto con el sustrato. c. El sitio catalítico son aminoácidos que determinan la velocidad de la reacción. d. El sitio catalítico son aminoácidos responsables directos de la catálisis.

De los 4 Mecanismos de catálisis existentes, en el denominado tensión sobre el sustrato: a. Reaccionan con un grupo hidroxilo importante para la catálisis. b. La fijación del sustrato al sitio catalítico de la enzima puede inducir tensión en el sustrato, cambiando su conformación. c. Intervienen Lisozimas. d. La tensión bloquea el desarrollo del proceso catabólico.

De los 4 Mecanismos de catálisis existentes, en el denominado catálisis Ácido-Base: a. Cuando en una reacción se dan ambos fenómenos se llama Catálisis Ácido-Base Complementaria. b. En la catálisis ácida se produce la transferencia de un H+ de un ácido. c. Cuando en una reacción se dan ambos fenómenos se llama Catálisis Ácido-Base Concertada. d. En la catálisis básica se produce la abstracción de un H+ por una base.

De los 4 Mecanismos de catálisis existentes, en el denominado catálisis covalente: a. Es cuando se produce la transferencia de un H+ procedente de un ácido conjugado. b. Este mecanismo permite la regulación de vías metabólicas inversas. c. En este mecanismo la orientación del sustrato se distorsiona por enlaces que se establecen entre la enzima y el sustrato. d. Es cuando la enzima se une al sustrato formando un intermediario unido covalentemente, de manera transitoria.

En la catálisis covalente y catálisis ácido-base interviene la: a. Fumil-proteasas. b. Senil-proteasas. c. Mina-proteasas. d. Serin-proteasas.

En la catálisis covalente y catálisis ácido-base. ¿Qué ocurre en el paso 2?: a. El sustrato polipeptídico se une de manera no covalente con las cadenas laterales de Aminoácidos del sitio de unión. b. Se transfiere H+ desde la serina a la histidina. El sustrato forma un estado de transición con la enzima (unión a la Ser DE MANERA COVALENTE). c. Una molécula de agua se une a la enzima en lugar del péptido liberado. d. La molécula de agua transfiere su H a la histidina y el OH al sustrato resultante.

Factores que permiten el proceso catalítico: Factores de distorsión o tensión de enlaces. Factores de proximidad y orientación. Presencia de grupos catalíticos. Fenómenos de superficie.

Respecto a la regulación enzimática: a. La regulación de una enzima depende del enlace existente entre esta y el centro activo. b. Las enzimas NO tienen la capacidad de regular su propia actividad (a diferencia de otros catalizadores). c. La regulación puede inducir tensión en la enzima, cambiando su conformación. d. Las enzimas tienen la capacidad de regular su propia actividad (a diferencia de otros catalizadores).

Dentro de los diferentes tipos de mecanismos de regulación, en el de control por retroacción (retroalimentación): a. Los productos pueden actuar como activadores o inhibidores de distintas vías enzimáticas. b. Actúan las enzimas reguladas por la unión no covalente y reversible de una molécula llamada MODULADOR. c. Recibe el nombre de Feedback negativo. d. Se evita la acumulación de productos intermedios de la reacción. e. El producto final de una reacción en cadena puede actuar sobre la enzima que cataliza el primer paso.

Dentro de los diferentes tipos de mecanismos de regulación, en la regulación Alostérica: a. Aparece en enzimas que regulan el 1º paso de una serie de reacciones o bien el paso crítico de una ruta metabólica, reacción irreversible. b. Enzimas reguladas por la unión covalente y reversible de una molécula llamada MODULADOR. c. Siguen la cinética de MICHAELIS-MENTEN. d. Enzimas reguladas por la unión NO covalente y reversible de una molécula llamada MODULADOR. e. No siguen la cinética de MICHAELIS-MENTEN.

¿Qué son las enzimas Multiméricas?. a. Son enzimas que se multiplican fácilmente. b. Un ejemplo es la transferasa. c. Son enzimas con múltiples subunidades y centros activos. d. C y B son ciertas.

En el Homoalosterismo: a. La afinidad por el sustrato es muy baja al principio de la reacción. b. Intervienen enzimas alostéricas. c. Unión cooperativa del sustrato. d. Existen enzimas homólogas.

En el Heteroalosterismo: a. El centro alostérico es una región específica de la Enzima diferente del centro activo. b. Se lleva a cabo la regulación por moléculas efectoras (efectores positivos o negativos). c. Los efectores alostéricos llevan a cabo el cambio conformacional de la Enzima, pero no se modifican ellos mismos. d. Hay una unión cooperativa del sustrato.

Respecto a la pregunta anterior, en el heteroalosterismo dentro de los efectores alostéricos encontramos dos tipos, positivos y negativos: a. Los efectores positivos (Activadores) Aumentan la afinidad de la Enzima por el sustrato y Disminuyen la KM. b. Los efectores negativos (Inhibidores) Disminuyen la afinidad de la E por el sustrato y Disminuyen la KM. c. Los efectores negativos (Inhibidores) Disminuyen la afinidad de la E por el sustrato y Aumentan la KM. d. Los efectores positivos (Activadores) Aumentan la afinidad de la Enzima por el sustrato y Aumentan la KM.

El control mediante modificaciones covalentes: a. Se produce una Fosforilación /Desfosforilación enzimática. b. Permitirá la regulación de vías metabólicas inversas (anabolismo /catabolismo). c. Los aminoácidos implicados son: serina, tirosina, histidina, treonina. d. Se lleva a cabo el control gracias a la regulación por moléculas efectoras positivas o negativas.

En la Rotura proteolítica: Zimógenos. a. Se produce una cascada de la coagulación. b. Las Enzimas se liberan como precursores activos. c. Permite la regulación del metabolismo. d. Las Enzimas se liberan como precursores inactivos y necesitan activarse.