BI Tema 9

Las enzimas son: a. Catalizadores específicos para acelerar los procesos metabólicos haciéndolos útiles para las necesidades metabólicas. b. La mayoría son de naturaleza proteica. c. Todas son ciertas. d. Actúan aumentando la velocidad de las reacciones químicas en las que participan al disminuir la energía de activación.

Respecto a las enzimas, marca la o las verdaderas: a. Cada paso de una vía metabólica está catalizado por un enzima. b. Muchos fármacos son inhibidores de la actividad enzimática. c. La medida de la actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de muchas enfermedades. d. Proporciona sitios de anclaje y adhesión para otros componentes de la célula. e. Junto con los glúcidos y proteínas forman el glucocálix.

Marca las que son características de las enzimas: a. Elevada eficacia catalítica (pueden aumentar la V de reacción millones de veces). b. Unión no covalente entre enzimas y sustratos. c. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación. d. Recuperan el estado inicial, no se consumen en la reacción. e. Capacidad de autosellado y autoensamblaje. f. Su actividad está regulada según las necesidades en la célula y son altamente específicas. g. Permeabilidad selectiva, lo que le permite actuar en determinados procesos biológicos.

El número de recambio se conoce como: a. El número de moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada minuto. b. El número de enzimas necesarias para catalizar la reacción química. c. El número de enzimas que aportan energía para aumentar la velocidad de la reacción en el proceso. d. El número de moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo.

Las enzimas: a. Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción. b. Cada enzima es específica de la reacción que cataliza. c. Pueden catalizar diferentes reacciones simultáneamente. d. Son MUY específicas para el sustrato de la reacción que catalizan. e. Están formadas mayoritariamente por glucoproteínas cargadas negativamente.

Un sustrato es: a. Catalizadores específicos para acelerar los procesos metabólicos haciéndolos útiles para las necesidades metabólicas. b. Un enlace susceptible de ser atacado. c. Es el elemento específico que aumenta la velocidad de la reacción. d. Tiene la característica estructural necesaria para unirse al centro activo de la enzima, para situar al sustrato en la adecuada relación geométrica de modo que el enlace susceptible pueda ser atacado por la enzima.

La localización de las enzimas puede ser en: a. Líquido extracelular. b. Líquido intracelular. c. Citosol. d. Membranas. e. Matriz mitocondrial. f. Membrana extracelular. g. Orgánulos.

La actuación de las enzimas puede ser: a. En contra de gradiente y a favor de gradiente. b. Activa y pasiva. c. Total o parcial. d. Aislada y en cadena.

Modelos de actuación de las enzimas: MODELO DE FISCHER (CERRADURA-LLAVE). MODELO DE KOSHLAND: AJUSTE INDUCIDO (mano-guante).

Las Isoenzimas o isozimas son: a. Enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. b. Son enzimas susceptibles de ser catalizadas. c. Enzimas similares con diferentes características de acuerdo a los requerimientos específicos del tejido o a determinadas condiciones metabólicas. Ajuste “fino” del metabolismo según el tejido o requerimiento metabólico. d. Difieren en los mecanismos de regulación y en las características cinéticas. e. Las enzimas más importantes, actúan en el metabolismo de los ácidos grasos.

Respecto a estas Isoenzimas, une cada una con su definición: Glucoquinasa. Hexoquinasa.

La actividad catalítica de una enzima se divide en 2 etapas: a. 1. La enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato (ES)=ESTADO DE TRANSICIÓN. b. 2. El complejo ES se transforma dando lugar al producto (P) y a la enzima que queda disponible para volver a reaccionar. c. 1. El centro activo del sustrato (S) se transforma para formar el complejo enzima-sustrato (ES)=ESTADO DE TRANSICIÓN. d. 2. El complejo ES se transforma dando lugar al centro activo y a la enzima que queda disponible para volver a reaccionar.

El estado de transición o activado significa: a. El estado por el que pasa una enzima antes de activarse se llama ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. b. Proceso mediante el cuál se produce la activación de una enzima específica se llama ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. c. Es el nombre que se le asigna al proceso que ocurre cuando la enzima se une al centro activo del sustrato. d. Que todas las reacciones químicas tienen lugar porque los reactivos poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado activado. Esta barrera de E se llama ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. En este estado es muy elevada la posibilidad que se rompan o se formen enlaces para formar los productos.

Un catalizador biológico (enzima): a. Disminuyen la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción, y modifican el equilibrio de la reacción y la constante de equilibrio. b. Aumentan la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción, pero sin modificar el equilibrio de la reacción ni la constante de equilibrio. c. Disminuyen la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción, pero sin modificar el equilibrio de la reacción ni la constante de equilibrio. d. Aumentan la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción, pero y modifican el equilibrio de la reacción y la constante de equilibrio.

¿Qué es un cofactor o coenzima?. a. Enzimas que se asocian con moléculas de carácter ANFIPÁTICO que son necesarias para el funcionamiento de la enzima. b. Enzimas que se asocian con moléculas de carácter NO PROTEICO que son necesarias para el funcionamiento de la enzima. c. Enzimas que se asocian con moléculas de carácter ALIFÁTICO que son necesarias para el funcionamiento de la enzima. d. Enzimas que se asocian con moléculas de carácter PROTEICO que son necesarias para el funcionamiento de la enzima.

¿Qué son las Holoenzimas?: a. Es la unión de una apoenzima + cofactor o coenzima. b. Todas son ciertas. c. Presentan una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica ( cofactor y coenzima).

También existen cofactores metálicos: a. Principalmente son metales de transición. b. Se unen a los grupos amínicos formando priones. c. Se unen a los grupos prósteticos formando quelatos. d. A y B son ciertas. e. A y C son ciertas.

Las coenzimas: a. Cofactores orgánicos, no proteicos de baja masa molecular que derivan la mayoría de VITAMINAS HIDROSOLUBLES. b. Siempre se unen covalentemente a la holoenzima. c. Pueden estar unidas covalentemente o no a la holoenzima. d. La coenzimas una vez que actúan no pueden ser utilizadas por otra enzima. e. Los coenzimas actúan con la enzima, se disocian y pueden ser utilizadas por otras enzima. f. Una misma coenzima puede ser utilizada por enzimas diferentes. g. Son de origen protéico.

Las vitaminas hidrosolubles: a. Son solubles en agua, normalmente desempeñan un papel coenzimático o de percusor de coenzimas. Debido a su hidrosolubilidad se eliminan fácilmente por la orina, es por ello que su ingesta en la dieta es necesaria con frecuencia. b. Un ejemplo es la vitamina C o vitaminas del grupo B. c. Transporte en el organismo por medio del agua. d. Su exceso NO produce toxicidad. e. Son aportadas constantemente por la dieta porque excepto la B12 que se acumula en el hígado, el resto no se almacenan. f. Su exceso SI produce toxicidad. g. Su presencia en el organismo depende del estado nutricional.

Une cada uno con su función: Vitamina C. (Coenzimas no vitamínicos) Ácido Lipoico. (Coenzimas no vitamínicos) Coenzima Q o Ubiquinona.

El Adenosín Trifosfato: a. Actúa como transporte transitorio de electrones. b. Actúa como transportador de Fosforílos y moneda de cambio energética. c. Actúa como portador de Hidrógeno y portador de grupos acilos. d. Actúa en reacciones de transferencia del AMPc.

Une cada enzima con su función correspondiente: TRANSFERASAS. ISOMERASAS. OXIDORREDUCTASAS. LIGASAS. HIDROLASAS. LIASAS.

Une: Isomerasa. Hidrogenasa. Reductasa. Deshidrogenasa. Hidratasa. Tiolasa.