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Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA?. Il legame covalente polare è caratterizzato da un decentramento degli elettroni di legame verso l'atomo più elettronegativo. Il legame covalente tra due atomi di carbonio è un legame covalente puro. Il legame covalente tra due atomi diversi è un legame covalente polare. Il legame covalente tra due atomi di idrogeno è polare.

La sintesi del glucosio a partire dagli amminoacidi è definita come. Gluconeogenesi. Glicolisi. Glicogenesi. Lipogenesi.

Il prodotto finale della glicolisi e': acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico) acetil-CoA CO2. acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico). acetil-CoA. CO2. aceto-acetato.

Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di. sfingomielina. acidi biliari. acidi grassi. prostaglandine.

La carnitina è necessaria per il trasporto di acidi grassi a catena lunga nei mitocondri Trigliceridi nei mitocondri acidi grassi a catena corta nei mitocondri Trigliceridi fuori dal fegato. acidi grassi a catena lunga nei mitocondri. Trigliceridi nei mitocondri. acidi grassi a catena corta nei mitocondri. Trigliceridi fuori dal fegato.

L'ossidazione degli acidi grassi avviene. Nella matrice dei mitocondri. Sulla membrana mitocondriale interna. Nei microsomi. Nel citosol.

Gli enzimi della (beta) β-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nel nucleo. nell'apparato di Golgi. nei mitocondri. nel citosol.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. Acido fosforico. glicerolo. Acidi grassi. gruppi sia polari che non polari.

La glicolisi è regolata da. tutti gli enzimi descritti nelle altre risposte. Fosfofruttochinasi. Piruvato chinasi. Esochinasi.

Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall' ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una una reazione di. Riduzione. Condensazione. Idrolisi. Ossidazione.

La membrana interna dei mitocondri. è impermeabile all'acido piruvico. è impermeabile agli ioni H+. consente la diffusione di ioni H+. è impermeabile all'ATP.

Quando l'apporto di O2 è insufficiente, il piruvato viene convertito in. Lattato. Fosfopiruvato. Alanina. Acetil CoA.

I tessuti formano acido lattico a partire dal glucosio. Questo fenomeno è definito. Fosforilazione ossidativa. Glicolisi anaerobica. Ossidazione. Ossidazione.

Il Glucosio Uridin-Difosfato (UDPG) è .... una riserva di gruppi fosfato ad alta energia. un substrato per la catena di trasporto degli elettroni. necessario per la biosintesi del glicogeno. tutte le risposte sono corrette.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... La serie Destrorotatoria o Levogira. nessuna delle risposte è corretta. La serie D o L. La serie anomerica α o β.

i polisaccaridi sono ..... acidi. polimeri. oli. proteine.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in…. acetaldeide. glicogeno. lattato. acetil-CoA.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un enzima in una via metabolica inibisce uno degli enzimi che lo precedono nella via.

Quali vie metaboliche producono CO2 e consumano l'O2?. la fosforilazione ossidativa consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2. la fosforilazione ossidativa produce la CO2 e il ciclo di Krebs consuma l'O2. il ciclo di Krebs consuma l'O2 e produce la CO2.

Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da. acido piruvico. gliceraldeide-3-fosfato. acido ossalacetico. acetil-CoA.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi. Le proproteine sono un tipo di zimogeni. Gli zimogeni scindono le proteasi.

La struttura secondaria del DNA è determinata da: legami covalenti. legami disolfuro. legami disolfuro. legami idrogeno.

In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una qualsiasi catena α o β dell'emoglobina determina l'assemblaggio del tetramero. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità per O2 delle altre subunità. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2.

Nell'emoglobina, la transizione dallo stato T allo stato R (da bassa affinità ad alta affinità) è innescata: dal legame dell'eme. dal legame dell'ossigeno. dall'associazione delle subunità. dal legame dell'eme.

Individua l'affermazione errata, sul metabolismo ossidativo del glucosio. In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP.

Quale dei seguenti processi NON si svolge nei mitocondri?. Glicolisi. Ciclo di Krebs. Fosforilazione ossidativa. Sintesi dell'acetil-CoA.

La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi è. il piruvato. il fruttosio 1,6 bifosfato. il glucosio. il glucosio.

I trasporto attivo di una sostanza attraverso la membrana cellulare: (1) richiede ATP; (2) richiede un trasportatore; (3) avviene per osmosi; (4) avviene secondo gradiente di concentrazione. Riguardo alle precedenti affermazioni: sono tutte corrette. sono corrette la (1) e la (4). sono corrette solo la (1) e la (2). sono corrette la (2) e la (3).

Gli acidi ribonucleici sono costituiti da. amminoacidi - acido fosforico - desossiribosio. basi azotate - acido solforico - ribosio. basi azotate - acido fosforico - desossiribosio. basi azotate - acido fosforico - ribosio.

Quale, tra i seguenti composti, NON è un costituente di un generico acido nucleico?. Timina. Guanina. Adenina. Serina.

La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva. dalla fosforilazione ossidativa. dal ciclo di Krebs. dalla glicolisi. dalla fermentazione.

Quale dei seguenti anelli eterociclici è sempre presente nella struttura degli acidi nucleici? Piridina Pirimidina. Tiofene. Pirimidina. Piridina. pirrolo.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dai legami idrogeno fra legami peptidici. dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. da legami disolfuro.

Il legame peptidico è presente: nei carboidrati. negli acidi nucleici. nei polisaccaridi. nelle proteine.

Nelle proteine, la struttura primaria è definita: dalla formazione di una α elica. dalla sequenza degli amminoacidi. dai legami a idrogeno. dalla composizione in amminoacidi.

Quale dei seguenti monosaccaridi è un monosaccaride esoso?. gliceraldeide. glucosio. ribosio. desossiribosio.

Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di: legami a idrogeno. Nessuna delle risposte è corretta. legami a idrogeno. forze di Van der Waals. legami a idrogeno.

Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di: Nessuna delle risposte è corretta. fosforilazione. idrolisi. condensazione.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Catalizzano la stessa reazione. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Hanno la stessa sequenza amminoacidica.

41. Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno. Riflette lo stato di bassa affinità dell'emoglobina per l'ossigeno in presenza di CO2. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno.

Quale ruolo ha l'ubichinone nella respirazione cellulare?. Trasporta direttamente protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana per generare un gradiente protonico. Riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni. Si lega all'enzima ATP sintasi attivandolo e permettendo la sintesi di ATP. regola il flusso di protoni attraverso il canale di flusso dell'ATP sintasi.

Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa beta-ossidazione. Di quali acidi grassi si tratta?. Acidi grassi mono e polinsaturi. Acidi grassi saturi. Acidi grassi a catena corta. Acidi grassi con catena pari.

La successione di eventi in grado di produrre la quantità maggiore di energia, mediante ossidazione degli acidi grassi, consiste nelle seguenti fasi: β-ossidazione degli acidi grassi - formazione di propionil-CoA - conversione del propionil-CoA in acido Citrico - successiva ossidazione a CO2 nel citosol - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi. β-ossidazione degli acidi grassi - sintesi dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA prodotto - esportazione dei corpi chetonici. Nessuna delle risposte è corretta. β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.

Considerando la catena di trasporto degli elettroni, quale dei seguenti composti ha maggior tendenza ad accettare elettroni?. Flavina adenina dinucleotide. Citocromo c. Ossigeno. Coenzima Q.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... frutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana. permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... Lattato. α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato). Citrato. acetil-coa.

Quali sono le principali caratteristiche dell'ubichinone? Individua l'affermazione errata. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. E' una molecola lipofila ed estremamente mobile. E' un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs. Può trasportare elettroni da un complesso della catena di trasporto all'altro.

quale affermazione relativa all' Ubichinone è corretta. si trova tra il Complesso I ed il Complesso III. è il responsabile della separazione dei protoni (che vengono liberati nella matrice mitocondriale) dagli elettroni. ha la funzione di ricevere atomi di idrogeno e donare elettroni al complesso successivo. tutte le affermazioni sono corrette.

Quale dei seguenti elementi fornisce direttamente l'energia necessaria a formare l'ATP nel mitocondrio?. Ossidazione dell'acetil-CoA. Un gradiente elettrochimico di protoni. Ossidazione degli acidi grassi. Trasferimento di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni.

La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione. richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell'Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di ossidazione del succinato a fumarato. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato. di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato. di decarbossilazione ossidativa dell'isocitrato ad α-chetoglutarato.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo al destino del piruvato nell'uomo è FALSA?. In condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo. In condizioni aerobiche viene utilizzato per generare acetil-CoA. Il piruvato può essere utilizzato tramite la via della gluconeogenesi per risintetizzare glucosio. In condizioni anaerobiche viene utilizzato per produrre lattato.

Quale tra i seguenti è è un enzima necessario per la glicolisi?. Glicerochinasi. Piruvato carbossilasi. Glucosio-6-fosfatasi. Piruvato chinasi.

Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente. Questo aumento dell'attività è probabilmente dovuto a: diminuzione dell'ADP. aumento dell'acetil-CoA. aumento del rapporto NADH/NAD+. aumento della concentrazione di piruvato.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la sintesi del glicogeno. La glicogenina è una glicosiltransferasi che genera ramificazioni α (1→6) della molecola di glicogeno. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la glicogenolisi. La glicogeninacatalizza anche la conversione del glucosio in glucosio-6-fosfato in glucosio-1-fosfato.

Quale molecola, importante intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di β-ossidazione di un acido grasso?. Succinil-CoA. Acetil-CoA. Acil-CoA. aril-CoA.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il modo in cui l'organismo crea o elabora i corpi chetonici?. I corpi chetonici sono prodotti nei perossisomi delle cellule epatiche durante i periodi di digiuno. I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato. Il cervello è il primo organo a utilizzare i corpi chetonici. L'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico.

Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi.

Per la sintesi del glicogeno, il glucosio deve essere convertito in. UDP glucosio. Acido piruvico. Sorbitolo. Acido glucuronico.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La defosforilazione. L'ubiquitinazione. La fosforilazione. L'acetilazione.

Il sodio dodecil solfato. è un è un tensioattivo privo di carica. è un detergente che causa la denaturazione delle proteine legandosi alle regioni idrofobe delle loro molecole. è un è un tensioattivo privo di carica. è un è un tensioattivo insolubile in acqua.

Generalmente, In che modo le proteine vengono separate nell'elettroforesi bidimensionale?. Prima in base al volume della proteina e poi in base al peso molecolare. Prima in base al peso molecolare e poi in base al punto isoelettrico. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base al peso molecolare. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base alla conformazione della proteina.

Nell'elettroforesi SDS-PAGE, quali proteine migrano più velocemente verso il basso?. Proteine in condizioni zwitterioniche. Proteine a basso peso molecolare. Proteine ad alto peso molecolare. Proteine con carica di superficie negativa.

Quale è la funzione del sodio dodecilsolfato (SDS) nell'elettroforesi per le proteine?. Agente riducente. Agente chelante. Agente ossidante. Conferisce carica negativa a tutte le proteine.

Quale è la funzione dei reagenti DTT e β-mercaptoetanolo nel trattamento delle proteine?. Agenti ossidanti. Inibitori delle fosfatasi. Agenti riducenti. Detergenti non ionici.

Durante la fermentazione alcolica, L'enzima alcol deidrogenasi,. nessuna delle precedenti. catalizza la reazione di riduzione della acetaldeide che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato con formazione di acetaldeide e rilascio di CO2. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo.

La glicogenina è ....... Un polimero delle molecole di glicogeno. Prodotto intermedio nella degradazione del glicogeno. Una proteina che funge da primer per la sintesi del glicogeno. Un disaccoppiatore della fosforilazione ossidativa.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. Possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici. Vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. Possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. La loro catena laterale è sostituita con un corpo chetonico.

Qual è l'effetto del glucagone sul metabolismo dei carboidrati?. Stimola la glicolisi. Diminuisce i livelli di glucosio nel sangue. . Stimola la gluconeogenesi. Inibisce la degradazione del glicogeno.

Nelle reazioni di transamminazione, Il gruppo α-amminico di un amminoacido viene trasferito all'atomo di carbonio α dell' α-chetoglutarato, generando l'α-chetoacido corrispondente. Quale è lo scopo biologico di questa reazione?. Trasferire gruppi amminici come gruppi prostetici su alcune proteine, rendendole biologicamente attive. La raccolta dei gruppi amminici derivanti da diversi tipi di amminoacidi, in un unico prodotto universale, l'amminoacido L-glutammato. Esso diventa donatore universale del gruppo amminico per le vie biosintetiche o per le reazioni delle vie di eliminazione dei prodotti azotati di scarto. Distaccare gruppi amminici dagli amminoacidi e liberarli nel sangue come gruppi amminici liberi. Nessuna delle risposte è corretta.

Il glucagone è..... è un ormone che attiva l'enzima glicogeno sintasi. è un enzima che catalizza la la sintesi del glucosio 1-fosfato. è un ormone ipoglicemizzante che promuove la glicogenogenesi. è un ormone iperglicemizzante che promuove la gluconeogenesi e glicogenolisi.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro? Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Nessuna delle affermazioni è corretta. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche.

Che ruolo svolge il coenzima A nel ciclo dell'acido citrico?. È un trasportatore di gruppi acilici. È un agente ossidante. Trasporta ioni idruro. È un trasportatore di elettroni.

I corpi chetonici. sono due: l'acido acetoacetico ed l'acido beta-idrossibutirrico. sono due: acetone ed etanolo. sono tre: acetone, acido acetoacetico acido beta-idrossibutirrico. sono esclusivamente i prodotti di ossidazione dell' acido beta-idrossibutirrico.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale.

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Leucina e Lisina. Fenilalanina e Triptofano. nessuna delle risposte è corretta. Glicina.

L'effetto Bohr, cioè l'effetto del pH e della concentrazione di CO2 sul legame e sul rilascio dell'ossigeno da parte dell'emoglobina, stabilisce che…. il legame di CO2 è direttamente proporzionale al legame dell'ossigeno. l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è inversamente proporzionale al legame di CO2 e di H+. l'ossigeno si lega meglio all'emoglobina a un basso valore di pH. l'ossigeno e gli ioni H+ sono legati nello stesso sito dell'emoglobina.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un ripiegamento β. Un barile α/β. Un foglietto β.

la gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale. viene sintetizzato glicogeno a partire da acido lattico. viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici. vengono sintetizzati acidi grassi a partire da glicogeno. viene sintetizzata la glicina.

Come la beta-ossidazione degli acidi grassi contribuisce al metabolismo energetico?. Rilasciando ossigeno. Sintetizzando glucosio dagli acidi grassi. Convertendo gli acidi grassi in acetil-CoA per il ciclo di Krebs. Convertendo gli acidi grassi in lattato.

Qual è l'effetto della carenza di ossigeno sulla produzione di ATP?. Diminuzione della produzione di ATP. Accumulo di acetil-CoA. Incremento della glicolisi. Aumento della fosforilazione ossidativa.

In che modo il glucagone regola il metabolismo del glucosio?. Promuovendo la lipolisi. Stimolando la glicogenolisi e la gluconeogenesi. Stimolando la sintesi proteica. Inibendo la glicogenesi.

Qual è il ruolo dell'insulina nella regolazione del metabolismo energetico?. Inibire la sintesi degli acidi grassi. Stimolare la degradazione delle proteine. Promuovere l'assorbimento di glucosio nelle cellule. Aumentare la glicogenolisi.

Come la regolazione allosterica degli enzimi influenza il metabolismo energetico?. Modificando l'affinità dell'enzima per il substrato. Riducendo la concentrazione degli enzimi. Inibendo la sintesi proteica. Favorendo la digestione enzimatica.

Quali sono i principali substrati per la gluconeogenesi?. Aminoacidi, lattato e glicerolo. Enzimi e coenzimi. Fruttosio e galattosio. Acidi grassi e colesterolo.

Perché la gluconeogenesi è essenziale durante il digiuno prolungato?. Per aumentare la sintesi di glicogeno. Per degradare il lattato. Per stimolare la lipogenesi. Per mantenere i livelli di glucosio nel sangue.

Quale ruolo svolge il glicogeno nel metabolismo energetico muscolare?. Riserva di proteine. Riserva di acidi grassi. Riserva di minerali. Riserva di glucosio prontamente disponibile per la produzione di energia.

Quale processo biochimico è responsabile della produzione di ATP in assenza di ossigeno?. Beta-ossidazione. Ciclo di Calvin. Ossidazione fosforilativa. Fermentazione lattica.

Perché la fosforilazione del glucosio è un passo critico nella glicolisi?. Inibire la glicogenesi. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Ridurre i livelli di ATP. Promuovere la sintesi proteica.

In che modo il NAD+ e il FAD sono coinvolti nella catena di trasporto degli elettroni?. Come accettori di elettroni, trasportano elettroni lungo la catena. Come donatori di elettroni, donano elettroni al citosol. Come trasportatori di CO2, trasportano CO2. Come accettori di protoni, trasportano protoni.

Qual è l'importanza del trasporto degli elettroni nella catena respiratoria mitocondriale?. Produrre CO2. Trasferire protoni nel citosol. Degradare gli acidi grassi. Permettere la fosforilazione ossidativa e la sintesi di ATP.

Perché il ciclo dell'acido citrico è fondamentale nel metabolismo energetico?. Per sintetizzare acido citrico. Per fornire substrati per la glicogenesi. Per produrre lattato. Per ossidare l'acetil-CoA e produrre NADH e FADH2.

In che modo la fosforilazione ossidativa contribuisce alla sintesi di ATP nei mitocondri?. Generando un gradiente protonico attraverso la membrana interna mitocondriale. Ossidando il FADH2. Trasferendo elettroni al NADH. Liberando anidride carbonica.

Qual è il ruolo dell'ATP nella regolazione delle reazioni enzimatiche cellulari?. Accumulare ioni calcio. Regolare la pressione osmotica. Agire come segnalatore secondario. Fornire energia necessaria per le reazioni.

Qual è il principale prodotto della gluconeogenesi?. Glicogeno. Glucosio. Lattato. Acetil-CoA.

Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo dei grassi?. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Sintetizzare acidi grassi. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Inibire la beta-ossidazione.

Comeavviene l'ossidazione degli acidi grassi a lunga catena nei mitocondri?. Attraverso la glicolisi, che produce piruvato. Attraverso la beta-ossidazione, che produce acetil-CoA. Attraverso il ciclo di Krebs, che produce citrato. Attraverso la fermentazione, che produce lattato.

Qual è il ruolo della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?. Sintetizzare acidi grassi. Regolare i livelli di glucosio nel sangue. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Accumulare acidi grassi nei tessuti.

Qual è il prodotto finale della fermentazione lattica?. Lattato. Acetil-CoA. Piruvato. Glucosio.

Qual è la relazione tra la struttura proteica di un enzima e la sua funzione. Il pH dell'ambiente modifica la struttura. La quantità di substrato determina la funzione. La concentrazione di enzima è irrilevante. La struttura tridimensionale determina la specificità del substrato.

Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA?. I legame covalente è un legame chimico in cui due atomi mettono in comune delle coppie di elettroni. Il legame covalente è di due tipi: puro(quando gli atomi sono uguali) e polare (quando gli atomi sono diversi). Nel legame covalente polare gli elettroni di legame vengono attratti dall'atomo con più elettronegatività. In determinate condizioni, il legame covalente polare può coinvolgere atomi uguali quando formano un dipolo molecolare permanente in cui un atomo possiede una elettronegatività maggiore rispetto all'altro atomo.

Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Attiva le lipasi cellulari. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta.

Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acetil-CoA. Acil-CoA. succinil-CoA. Aril-CoA.

Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica.

Il recettore per l' insulina: è una proteina fibrosa. è una proteina globulare. è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina della matrice mitocondriale.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide.

Quali sono gli effetti dell'inibizione da feedback nel controllo delle vie metaboliche?. Riduce la concentrazione di substrato. Stabilizza la temperatura dell'ambiente. Aumenta la velocità delle reazioni. Previene l'accumulo eccessivo di prodotti finali.

Qual è l'importanza della cooperatività enzimatica nei processi biologici?. Regola la concentrazione di substrato. Permette una regolazione fine delle reazioni metaboliche. Riduce l'efficienza delle reazioni. Aumenta la produzione di energia.

In che modo la regolazione da feedback degli enzimi influenza il metabolismo energetico?. Promuovendo la sintesi di nuove proteine. Aumentando la produzione di ATP. Inibendo l'attività enzimatica in risposta a prodotti finali. Riducendo l'assorbimento dei nutrienti.

Come si può determinare l'affinità di un enzima per il suo substrato?. Misurando la velocità massima (Vmax). Utilizzando la costante di Michaelis-Menten (Km). Calcolando l'energia libera di Gibbs. Analizzando la composizione chimica del substrato.

Che cosa si intende per energia di attivazione in una reazione enzimatica?. L'energia immagazzinata nei prodotti. L'energia trasferita al substrato. L'energia rilasciata durante la reazione. L'energia necessaria per avviare la reazione.

In che modo temperatura e pH influenzano l'attività enzimatica?. Aumentando la dimensione del substrato. Cambiando la sequenza aminoacidica. Modificando la struttura tridimensionale dell'enzima. Alterando la concentrazione di ATP.

Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?. L'inibitore non competitivo si lega al substrato. L'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore non competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore competitivo si lega a un sito allosterico.

Qual è il ruolo dei coenzimi nel facilitare le reazioni enzimatiche?. Trasportano gruppi chimici necessari per la reazione. Aumentano la pressione osmotica. Stabilizzano il pH. Forniscono energia alla reazione.

In che modo la specificità del substrato è determinata nella struttura tridimensionale di un enzima?. Dalla complementarietà tra il sito attivo dell'enzima e il substrato. Dalla quantità di substrato disponibile. Dalla temperatura. Dalla velocità di reazione.

Qual è il ruolo degli enzimi allosterici nella regolazione delle vie metaboliche?. Modificano la conformazione enzimatica in risposta a effettori. Fungono da accettori di elettroni. Producono ATP direttamente. Catalizzano solo reazioni di ossidoriduzione.

In quale organo avviene principalmente la gluconeogenesi?. Fegato. Muscoli. Polmoni. cuore.

Qual è il ruolo dell'insulina nel metabolismo energetico?. Stimolare la lipolisi. Inibire la glicogenesi. Promuovere l'assorbimento del glucosio nelle cellule. Ridurre la sintesi proteica.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami Cα–C. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–Cα. I legami C–N.

La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'ossidazione. una fosforilazione. una proteolisi. un'acetilazione.

Le proteine contengono. Solo L- α- amminoacidi. Amminoacidi della serie D e della serie L. tutte le risposte sono corrette. Solo amminoacidi della seria D.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame idrofobico. legame disolfuro. legame fosfodiesterico.

In una molecola di ATP sono presenti: un solo legame pirofosforico. un legame ad alta energia. due legami ad alta energia. tre legami ad alta energia.

La denaturazione di una proteina consiste: nella modifica della sua struttura primaria. nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria.

Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.

Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. RNA ribosomiale. DNA nucleare. DNA mitocondriale. RNA di trasporto.

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?. La Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità- semimassima. Sono tutti proteine a struttura quaternaria. Non modificano la costante di equilibrio della reazione. Esistono enzimi costitutivi ed enzimi induttivi.

Dopo che i triacilgliceroli sono stati idrolizzati ad acidi grassi liberi e glicerolo, in che modo quest'ultimo (il glicerolo) viene utilizzato per produrre energia?. Subisce β-ossidazione. È convertito in corpi chetonici. Entra nel ciclo dell'acido citrico. Entra nella via glicolitica.

A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Zwitterione. molecola indissociata. Catione. Anione.

Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Catalizzano reazioni di condensazione. Producono CO2. Producono acetil-CoA.

La glicogeno fosforilasi, che partecipa alla degradazione del glicogeno, catalizza…. l'attacco a un legame glicosidico da parte di un gruppo fosfato inorganico. una reazione di idrolisi. una reazione di decarbossilazione. la rottura dei legami (α1→6) glicosidici.

In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di NADH. Quando vi è carenza di ATP. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico. Quando vi è carenza di ossigeno.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico.

Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?. Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni. Gli enzimi modificano l'equilibrio di una reazione. Gli enzimi eliminano lo stato di transizione dal decorso della reazione catalizzata. Gli enzimi sono necessari per catalizzare solo le reazioni termodinamicamente sfavorite.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Leucina. Asparagina. Metionina. Valina.

L'α-elica è formata da. Legami idrofobici. Legami idrogeno. Legami disolfuro. Legami elettrostatici.

Quale è l'effetto della fosforilazione del glucosio?. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Aumentare la sintesi proteica. Inibire la glicogenesi. Attivare la glicolisi.

Quale molecola funge da accettore finale di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni?. NADH. Ossigeno. Anidride carbonica. Acqua.

Qual è il ruolo del coenzima A (CoA) nel metabolismo energetico?. Trasportare gruppi acetilici ai mitocondri per l'ossidazione. Trasportare CO2. Sintetizzare acidi nucleici. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni.

Quale enzima è fondamentale per la sintesi dell'ATP nella catena di trasporto degli elettroni?. Succinato deidrogenasi. ATP sintasi. Glucosio-6-fosfatasi. Fosfofruttochinasi.

Quale via metabolica è attivata in risposta a bassi livelli di glucosio nel sangue?. Glicogenolisi. Fermentazione lattica. Glicogenesi. Lipogenesi.

Qual è il ruolo del glucagone nel metabolismo energetico?. Inibire la glicogenolisi. Abbassare i livelli di glucosio nel sangue. Aumentare la sintesi proteica. Aumentare i livelli di glucosio nel sangue.

Qual è il processo tramite il quale i lipidi vengono convertiti in energia?. Transaminazione. Gluconeogenesi. Decarbossilazione ossidativa. Beta-ossidazione.

Quante molecole di ATP vengono prodotte dalla completa ossidazione di una molecola di glucosio?. 24-26. 50-52. 36-38. 10-Dec.

Qual è il ruolo del NADH nel metabolismo energetico?. Sintetizzare proteine. Trasportare CO2. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare ATP.

Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nel metabolismo energetico?. Sintesi del glucosio. Ossidazione dell'acetil-CoA per produrre energia. Sintesi dell'acido citrico. Produzione di lattato.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. optimum di pH. pH attivo. punto isoelettrico. nessuna delle risposte è corretta.

Qual è il prodotto finale della glicolisi?. Piruvato. Acetil-CoA. NADH. FADH2.

In quale parte della cellula avviene la glicolisi?. Nei mitocondri. Nel nucleo. Nel reticolo endoplasmatico. Nel citoplasma.

Qual è la funzione principale dell'ATP nel metabolismo energetico?. Sintetizzare acidi grassi. Trasportare energia. Sintetizzare proteine. Trasportare ossigeno.

Quale gruppo funzionale è presente in tutti i monosaccaridi?. Gruppo amminico. Gruppo fenilico. Gruppo carbossilico. Gruppo carbonilico.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti. tutte le risposte sono corrette. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche.

Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. tutte le affermazioni sono corrette. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici. Si tratta sicuramente di molecole apolari. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. tutte le affermazioni sono corrette.

160. Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura primaria. Struttura secondaria. Struttura quaternaria. Struttura terziaria.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente alla glicogenolisi è corretta. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-1-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-6-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza anche la conversione del glucosio-6-fosfato in glucosio-3-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi è anche noto come enzima de-ramificante del glicogeno.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.

Quale affermazione relativa all'enzima piruvato deidrogenasi è ERRATA?. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori. La piruvato deidrogenasi è un complesso multi-enzimatico, noto anche come complesso multi-enzimatico della piruvato deidrogenasi. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture del poro che lo complessano al DNA. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA.

Quale dei seguenti è un imminoacido. prolina. glicina. lisina. acido aspartico.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. acido L-aspartico. L-glutammina. acido L-glutammico. L-Leucina.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-leucina. L-valina. L-istidina. L-prolina.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-istidina. L-prolina. L-cisteina.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-valina. L-arginina. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-lisina.

l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Peso molecolare. Altri fattori ambientali.

Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. Struttura terziaria. α-elica. Fogli β pieghettati. struttura primaria.

il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale.

Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico dipeptide. un generico tetrapetide. una acido nucleico. un generico tripeptide.

come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. acido aspartico. valina. prolina. asparagina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. alanina. asparagina. arginina. lisina.

l'amminoacido riportato in figura è?. treonina. glutammina. asparagina. lisina.

L'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. prolina. triptofano. metionina.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine.

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Cisteina. Prolina. Glicina. Asparagina.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. glicina. valina. cisteina. serina.

Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio alfa, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi?. una catena laterale (gruppo R. un gruppo metile. un gruppo amminico. un gruppo carbossilico.

0,0001 L equivalgono. 100 mircoL. 100 mL. 0,1 mircoL. 1 cc.