biochimica 13-24

L'emoglobina è un __________. dimero. tetramero. monomero. trimero.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. lisina. serina. Glicina.

Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come. Parabolico. Lineare con una pendenza negativa. Lineare con una pendenza negativa. Iperbolico.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. solventi organici. Calore. cambiamento di pH. Carica.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legame peptidico. ponti disolfuro. legame ionici. legami idrogeno.

La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________. Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto diverse. Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto simili.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina.

La mioglobina è particolarmente abbondante in ________. pelle. nervi. eritrociti. Muscoli.

Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________. Concentrazione di emoglobina. Kd. Ka. concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. rinaturazione. folding. riduzione. denaturazione.

Identifica l'affermazione sbagliata. L'emoglobina è una proteina globulare. L'emoglobina è una proteina fibrosa. Il collagene è una proteina fibrosa. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________. Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido. un atomo di azoto piridinico. Un atomo di O e un atomo di aminoacidi. due molecole di ossigeno.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. tutte le affermazioni sono corrette. honno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma dicationica (carica ++). Forma zwitterionica. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +).

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrolasi. Idratasi. Idrossilasi.

Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Apoenzima. Coenzima. Unità funzionale.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi. isomerasi. ligasi. ossidoreduttasi.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché... la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L non è solubile in acqua.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. è una proteina priva di struttura terziaria.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA. costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina. può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro. tutte le affermazioni sono corrette. E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ).

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina della matrice mitocondriale. E' una proteina globulare solubile. E' una proteina di membrana. NON è una proteina di membrana.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione dell'enzima. La concentrazione di substrato che dà una metà diVmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.

Un esempio di enzima extracellulare è. Lipasi pancreatica. Citocromo ossidasi. Lattato deidrogenasi. Esochinasi.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Apoenzimi. lisoziomi. Citocromo ossidasi. Proenzimi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi. proteinasi. ciclasi. chinasi.

Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: lattosio nella ghiandola mammaria. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. proteoglicani. glicoproteine.

il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-5. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-4. sono epimeri al C-3.

Il fruttosio è: Un cheto pentoso. Un cheto esoso. Un cheto eptoso. Un aldo esoso.

Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. La cellulosa. L'amilosio. Il glicogeno. L'amido.

Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA?. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo.

Quale delle seguenti affermazioni sul trasporto attivo è vera?. Deve essere necessariamente associato all'idrolisi di ADP. Le specie trasportate si muovono sempre contro il loro gradiente elettrochimico. È esoergonico. È necessario solo per il trasporto di molecole polari.