Biochimica Squitti Lez 00

Il prodotto finale della glicolisi e': acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico. acetil-CoA. CO2. aceto-acetato.

Gli enzimi della (beta) ß-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nel nucleo. nell'apparato di Golgi. nei mitocondri. nel citosol.

La membrana interna dei mitocondri. è impermeabile all'acido piruvico. consente la diffusione di ioni H+. è impermeabile agli ioni H+. è impermeabile all'ATP.

Il Glucosio Uridin-Difosfato (UDPG) è .... tutte le risposte sono corrette. un substrato per la catena di trasporto degli elettroni. necessario per la biosintesi del glicogeno. una riserva di gruppi fosfato ad alta energia.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... La serie anomerica a o ß. nessuna delle risposte è corretta. La serie D o L. La serie Destrorotatoria o Levogira.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un enzima in una via metabolica inibisce uno degli enzimi che lo precedono nella via.

Quali vie metaboliche producono CO2 e consumano l'O2?. la fosforilazione ossidativa consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2. la fosforilazione ossidativa produce la CO2 e il ciclo di Krebs consuma l'O2. il ciclo di Krebs consuma l'O2 e produce la CO2.

Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da. acido piruvico. gliceraldeide-3-fosfato. acido ossalacetico. acetil-CoA.

In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una qualsiasi catena α o β dell'emoglobina determina l'assemblaggio del tetramero. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità per O2 delle altre subunità. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2.

Nell'emoglobina, la transizione dallo stato T allo stato R (da bassa affinità ad alta affinità) è innescata: dal legame dell'eme. dal legame dell'ossigeno. dall'associazione delle subunità. dal legame dell'eme.

Individua l'affermazione errata, sul metabolismo ossidativo del glucosio. In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP.

Quale dei seguenti processi NON si svolge nei mitocondri?. Glicolisi. Ciclo di Krebs. Fosforilazione ossidativa. Sintesi dell'acetil-CoA.

La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi e`. il piruvato. il fruttosio 1,6 bifosfato. il glucosio. il glucosio.

I trasporto attivo di una sostanza attraverso la membrana cellulare: (1) richiede ATP; (2) richiede un trasportatore; (3) avviene per osmosi; (4) avviene secondo gradiente di concentrazione. Riguardo alle precedenti affermazioni: sono tutte corrette. sono corrette la (1) e la (4). sono corrette solo la (1) e la (2). sono corrette la (2) e la (3).

Gli acidi ribonucleici sono costituiti da: basi azotate - acido fosforico - desossiribosio. basi azotate - acido solforico - ribosio. amminoacidi - acido fosforico - desossiribosio. basi azotate - acido fosforico - ribosio.

La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva. dalla fosforilazione ossidativa. dal ciclo di Krebs. dalla glicolisi. dalla fermentazione.

Il legame peptidico è presente: nei carboidrati. negli acidi nucleici. nei polisaccaridi. nelle proteine.

Quale dei seguenti monosaccaridi è un monosaccaride esoso?. gliceraldeide. glucosio. ribosio. desossiribosio.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Catalizzano la stessa reazione. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Hanno la stessa sequenza amminoacidica.

Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno. Riflette lo stato di bassa affinità dell'emoglobina per l'ossigeno in presenza di CO2. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... Lattato. α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato). Citrato. Acetil CoA.

La ß-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione. richiede altre reazioni per concludere la ß-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di ß-ossidazione forma un propionil-CoA. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+.

Quale tra i seguenti è è un enzima necessario per la glicolisi?. Piruvato carbossilasi. Glicerochinasi. Glucosio-6-fosfatasi. Piruvato chinasi.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la sintesi del glicogeno. La glicogeninacatalizza anche la conversione del glucosio in glucosio-6-fosfato in glucosio-1-fosfato. La glicogenina è una glicosiltransferasi che genera ramificazioni α (1→6) della molecola di glicogeno. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la glicogenolisi.

Durante la fermentazione alcolica, L'enzima alcol deidrogenasi,. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo. catalizza la reazione di riduzione della acetaldeide che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato con formazione di acetaldeide e rilascio di CO2. nessuna delle precedenti.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici.

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Leucina e Lisina. Glicina. nessuna delle risposte è corretta. Fenilalanina e Triptofano.

L'effetto Bohr, cioè l'effetto del pH e della concentrazione di CO2 sul legame e sul rilascio dell'ossigeno da parte dell'emoglobina, stabilisce che…. il legame di CO2 è direttamente proporzionale al legame dell'ossigeno. l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è inversamente proporzionale al legame di CO2 e di H+. l'ossigeno si lega meglio all'emoglobina a un basso valore di pH. l'ossigeno e gli ioni H+ sono legati nello stesso sito dell'emoglobina.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un barile α/β. Un ripiegamento β. Un foglietto β. Una regione superavvolta.

Come la beta-ossidazione degli acidi grassi contribuisce al metabolismo energetico?. Convertendo gli acidi grassi in lattato. Sintetizzando glucosio dagli acidi grassi. Convertendo gli acidi grassi in acetil-CoA per il ciclo di Krebs. Rilasciando ossigeno.

Qual è l'effetto della carenza di ossigeno sulla produzione di ATP?. Diminuzione della produzione di ATP. Aumento della fosforilazione ossidativa. Incremento della glicolisi. Accumulo di acetil-CoA.

Qual è il ruolo dell'insulina nella regolazione del metabolismo energetico?. Aumentare la glicogenolisi. Promuovere l'assorbimento di glucosio nelle cellule. Stimolare la degradazione delle proteine. Inibire la sintesi degli acidi grassi.

Quali sono i principali substrati per la gluconeogenesi?. Aminoacidi, lattato e glicerolo. Acidi grassi e colesterolo. Fruttosio e galattosio. Enzimi e coenzimi.

Perché la gluconeogenesi è essenziale durante il digiuno prolungato?. Per degradare il lattato. Per stimolare la lipogenesi. Per aumentare la sintesi di glicogeno. Per mantenere i livelli di glucosio nel sangue.

Quale ruolo svolge il glicogeno nel metabolismo energetico muscolare?. Riserva di acidi grassi. Riserva di proteine. Riserva di minerali. Riserva di glucosio prontamente disponibile per la produzione di energia.

Perché la fosforilazione del glucosio è un passo critico nella glicolisi?. Promuovere la sintesi proteica. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Ridurre i livelli di ATP. Inibire la glicogenesi.

In che modo il NAD+ e il FAD sono coinvolti nella catena di trasporto degli elettroni?. Come accettori di elettroni, trasportano elettroni lungo la catena. Come donatori di elettroni, donano elettroni al citosol. Come trasportatori di CO2, trasportano CO2. Come accettori di protoni, trasportano protoni.

Qual è l'importanza del trasporto degli elettroni nella catena respiratoria mitocondriale?. Produrre CO2. Trasferire protoni nel citosol. Degradare gli acidi grassi. Permettere la fosforilazione ossidativa e la sintesi di ATP.

Perché il ciclo dell'acido citrico è fondamentale nel metabolismo energetico?. Per produrre lattato. Per fornire substrati per la glicogenesi. Per sintetizzare acido citrico. Per ossidare l'acetil-CoA e produrre NADH e FADH2.

Qual è il ruolo dell'ATP nella regolazione delle reazioni enzimatiche cellulari?. Agire come segnalatore secondario. Regolare la pressione osmotica. Accumulare ioni calcio. Fornire energia necessaria per le reazioni.

Qual è il principale prodotto della gluconeogenesi?. Glicogeno. Glucosio. Lattato. Acetil-CoA.

Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo dei grassi?. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Inibire la beta-ossidazione. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare acidi grassi.

Comeavviene l'ossidazione degli acidi grassi a lunga catena nei mitocondri?. Attraverso la fermentazione, che produce lattato. Attraverso la beta-ossidazione, che produce acetil-CoA. Attraverso il ciclo di Krebs, che produce citrato. Attraverso la glicolisi, che produce piruvato.

Qual è il ruolo della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?. Accumulare acidi grassi nei tessuti. Regolare i livelli di glucosio nel sangue. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Sintetizzare acidi grassi.

Qual è la relazione tra la struttura proteica di un enzima e la sua funzione?. Il pH dell'ambiente modifica la struttura. La quantità di substrato determina la funzione. La concentrazione di enzima è irrilevante. La struttura tridimensionale determina la specificità del substrato.

Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata.

Il recettore per l' insulina: è una proteina della matrice mitocondriale. è' una proteina globulare. è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina fibrosa.

Quali sono gli effetti dell'inibizione da feedback nel controllo delle vie metaboliche?. Aumenta la velocità delle reazioni. Stabilizza la temperatura dell'ambiente. Riduce la concentrazione di substrato. Previene l'accumulo eccessivo di prodotti finali.

Qual è l'importanza della cooperatività enzimatica nei processi biologici?. Aumenta la produzione di energia. Permette una regolazione fine delle reazioni metaboliche. Riduce l'efficienza delle reazioni. Regola la concentrazione di substrato.

In che modo la regolazione da feedback degli enzimi influenza il metabolismo energetico?. Riducendo l'assorbimento dei nutrienti. Aumentando la produzione di ATP. Inibendo l'attività enzimatica in risposta a prodotti finali. Promuovendo la sintesi di nuove proteine.

Come si può determinare l'affinità di un enzima per il suo substrato?. Analizzando la composizione chimica del substrato. Utilizzando la costante di Michaelis-Menten (Km). Misurando la velocità massima (Vmax). Calcolando l'energia libera di Gibbs.

In che modo temperatura e pH influenzano l'attività enzimatica?. Aumentando la dimensione del substrato. Alterando la concentrazione di ATP. Modificando la struttura tridimensionale dell'enzima. Cambiando la sequenza aminoacidica.

Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?. L'inibitore non competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore non competitivo si lega al substrato. L'inibitore competitivo si lega a un sito allosterico.

Qual è il ruolo dei coenzimi nel facilitare le reazioni enzimatiche?. Trasportano gruppi chimici necessari per la reazione. Aumentano la pressione osmotica. Stabilizzano il pH. Forniscono energia alla reazione.

In che modo la specificità del substrato è determinata nella struttura tridimensionale di un enzima?. Dalla complementarietà tra il sito attivo dell'enzima e il substrato. Dalla quantità di substrato disponibile. Dalla temperatura. Dalla velocità di reazione.

Qual è il ruolo degli enzimi allosterici nella regolazione delle vie metaboliche?. Modificano la conformazione enzimatica in risposta a effettori. Fungono da accettori di elettroni. Catalizzano solo reazioni di ossidoriduzione. Producono ATP direttamente.

In quale organo avviene principalmente la gluconeogenesi?. Fegato. Muscoli. Polmoni. Cuore.

La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'acetilazione. una fosforilazione. una proteolisi. un'ossidazione.

La denaturazione di una proteina consiste: nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria.

Dopo che i triacilgliceroli sono stati idrolizzati ad acidi grassi liberi e glicerolo, in che modo quest'ultimo (il glicerolo) viene utilizzato per produrre energia?. Subisce β-ossidazione. È convertito in corpi chetonici. Entra nel ciclo dell'acido citrico. Entra nella via glicolitica.

Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Producono acetil-CoA. Producono CO2. Catalizzano reazioni di condensazione.

La glicogeno fosforilasi, che partecipa alla degradazione del glicogeno, catalizza…. l'attacco a un legame glicosidico da parte di un gruppo fosfato inorganico. una reazione di idrolisi. una reazione di decarbossilazione. la rottura dei legami (α1→6) glicosidici.

In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di NADH. Quando vi è carenza di ATP. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico. Quando vi è carenza di ossigeno.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose.

Quale è l'effetto della fosforilazione del glucosio?. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Attivare la glicolisi. Inibire la glicogenesi. Aumentare la sintesi proteica.

Quale molecola funge da accettore finale di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni?. Acqua. Ossigeno. Anidride carbonica. NADH.

Qual è il ruolo del coenzima A (CoA) nel metabolismo energetico?. Trasportare gruppi acetilici ai mitocondri per l'ossidazione. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare acidi nucleici. Trasportare CO2.

Quale enzima è fondamentale per la sintesi dell'ATP nella catena di trasporto degli elettroni?. Fosfofruttochinasi. ATP sintasi. Glucosio-6-fosfatasi. Succinato deidrogenasi.

Quale via metabolica è attivata in risposta a bassi livelli di glucosio nel sangue?. Glicogenolisi. Lipogenesi. Glicogenesi. Fermentazione lattica.

Qual è il processo tramite il quale i lipidi vengono convertiti in energia?. Transaminazione. Gluconeogenesi. Decarbossilazione ossidativa. Beta-ossidazione.

Qual è la funzione principale dell'ATP nel metabolismo energetico?. Trasportare ossigeno. Trasportare energia. Sintetizzare proteine. Sintetizzare acidi grassi.

Quale gruppo funzionale è presente in tutti i monosaccaridi?. Gruppo carbossilico. Gruppo fenilico. Gruppo amminico. Gruppo carbonilico.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente alla glicogenolisi è corretta. L'enzima glicogenofosforilasi è anche noto come enzima de-ramificante del glicogeno. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-1-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-6-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza anche la conversione del glucosio-6-fosfato in glucosio-3-fosfato.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine hanno siti attivi. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Sono tutte vere. Tutte le proteine legano ligandi.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l'effetto idrofobico. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. nessuna delle affermazioni è corretta.

Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. Glicina. serina. lisina.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.