Biología EVAU

¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en una proteína?​. Enlace glucosídico. Enlace iónico. Enlace peptídico. Enlace fosfodiéster​.

¿Cuál de las siguientes estructuras representa la secuencia lineal de aminoácidos en una proteína?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Qué nivel de estructura proteica se caracteriza por la formación de hélices alfa y láminas beta?. Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

¿Qué término describe la pérdida de la estructura tridimensional de una proteína debido a factores como el pH o la temperatura?. Renaturalización. Desnaturalización. Hibridación. Polimerización.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?. Son lípidos que almacenan energía. Son catalizadores biológicos que aceleran reacciones. Se consumen durante la reacción. Funcionan independientemente de la temperatura.

¿Qué es el centro activo de una enzima?. La región donde se une el inhibidor. La región donde se une el sustrato. La región que se une a otras enzimas. La región que se une a cofactores​.

¿Qué modelo explica la interacción entre una enzima y su sustrato como un encaje perfecto?. Modelo de ajuste inducido. Modelo de llave y cerradura. Modelo de mosaico fluido. Modelo de doble hélice.

¿Cómo se denomina a una enzima que requiere de una molécula no proteica para su actividad?. Apoenzima. Holoenzima. Isoenzima. Proenzima.

¿Qué efecto tiene un inhibidor competitivo sobre una enzima?. Se une al centro activo y compite con el sustrato​. Se une a un sitio alostérico y cambia la conformación de la enzima. Se une a un sitio alostérico y cambia la conformación de la enzima. Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué nombre recibe la molécula sobre la cual actúa una enzima?. Producto. Cofactor. Sustrato. Inhibidor.

¿Qué tipo de inhibición enzimática no puede ser superada aumentando la concentración de sustrato?. Competitiva. No competitiva. Alostérica. Irreversible.

¿Cuál de las siguientes es una función principal de las proteínas fibrosas?. Catálisis de reacciones. Transporte de moléculas. Soporte estructural. Regulación hormonal.

¿Qué tipo de enlace estabiliza la estructura secundaria de las proteínas?. Puentes de hidrógeno. Enlaces disulfuro. Interacciones hidrofóbicas. Enlaces iónicos.

¿Qué es una isoenzima?. Una enzima que cataliza la misma reacción pero con diferente estructura molecular. Una enzima que actúa sobre un único sustrato específico. Una enzima cuya actividad depende del ATP. Una enzima que se activa a altas temperaturas.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas globulares es correcta?. Son insolubles en agua y forman estructuras rígidas. Son solubles en agua y desempeñan funciones metabólicas. Están formadas exclusivamente por hélices alfa. No tienen estructura terciaria.

¿Qué tipo de proteína transporta oxígeno en la sangre?. Actina. Colágeno. Hemoglobina. Queratina.

¿Qué molécula se une de manera reversible a la hemoglobina para transportarla en la sangre?. CO₂. O₂. NH₃. ATP.

¿Cuál es el efecto de un aumento de temperatura sobre la actividad enzimática?. Siempre aumenta la actividad enzimática sin límite. Puede aumentar la actividad hasta cierto punto antes de desnaturalizar la enzima. No tiene ningún efecto. Siempre inhibe la actividad enzimática.

¿Cuál es el grupo de biomoléculas más abundante en los seres vivos?. Lípidos. Proteínas. Glúcidos. Lípidos.

¿Cuáles son los elementos básicos que forman las proteínas?. Carbono, hidrógeno, oxígeno y calcio. Carbono, oxígeno, nitrógeno y azufre. Carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Carbono, nitrógeno, hierro y fósforo.

¿Cuál es la estructura básica de los aminoácidos?. Grupo carboxilo y radical característico. Grupo amino y radical característico. Grupo carboxilo, grupo amino, un hidrógeno y un radical. Grupo carboxilo y grupo amino.

¿Qué son los aminoácidos?. Glúcidos. Monómeros de los péptidos y las proteínas. Lípidos. Vitaminas.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos en función de la posición del grupo amino respecto al carbono del grupo carboxilo?. α, β, γ,... Mono, di, tri,.. Primario, secundario, terciario,... Hidroxilo, carboxilo, amina,...

¿Cuántos aminoácidos forman parte de las proteínas?. 100. 50. 20. 10.

¿Cómo pueden ser liberados los aminoácidos de las proteínas?. Por síntesis. Por difusión. Por transcripción. Por hidrólisis.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos no tiene un carbono asimétrico unido a cuatro radicales distintos?. Alanina. Leucina. Serina. Glicina o glicocola.

¿Cuál es el grupo funcional característico que diferencia a los aminoácidos entre sí?. Grupo carboxilo (-COOH). Grupo amino (-NH2). Grupo hidroxilo (-OH). Un radical.

Relaciona. Péptidos. Oligopéptidos. Polipéptidos. Proteínas. Holoproteínas. Heteroproteínas.

¿Cuáles son algunas de las propiedades físicas de los aminoácidos?. Gaseosos y amargos. Sólidos, cristalinos, incoloros y algunos con sabor dulce. Líquidos y fluorescentes. Volátiles y coloridos.

¿Cómo se denomina la propiedad por la cual los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base en una solución acuosa?. Comportamiento neutrófilo. Comportamiento anfótero. Comportamiento isotónico. Comportamiento anfipático.

¿Qué se entiende por isomería óptica en los aminoácidos?. La capacidad de los aminoácidos para cambiar de color bajo la luz. La capacidad de los aminoácidos para desviar el plano de luz polarizada. La capacidad de los aminoácidos para generar luz propia. La capacidad de los aminoácidos para emitir calor.

¿Qué sucede cuando un aminoácido se comporta como ácido en una solución acuosa?. Libera protones. Capta protones. Pierde su carga negativa. Se degrada.

¿Cómo se llama el punto en el que un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra?. Punto ácido. Punto básico. Punto isoeléctrico. Punto neutro.

¿Qué significado tiene la configuración D en los aminoácidos?. El grupo -NH2 se encuentra a la izquierda. El grupo carboxilo queda arriba. El grupo -NH2 se encuentra a la derecha. El grupo -COOH queda abajo.

¿Qué es el enlace peptídico?. El enlace entre dos átomos de carbono. Un enlace entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Un enlace entre un grupo fosfato y un grupo amino. Un enlace entre dos grupos carboxilo.

¿Qué molécula se pierde durante la formación del enlace peptídico?. Oxígeno. Dióxido de carbono. Una molécula de agua. Amoníaco.

¿Cuál es la estructura del enlace peptídico?. Enlace iónico. Enlace covalente tipo amida. Enlace metálico. Enlace de hidrógeno.

¿Qué nombre recibe un péptido compuesto por más de diez aminoácidos?. Monopéptido. Oligopéptido. Polipéptido. Tripéptido.

¿Qué extremo de un péptido se considera como el comienzo de la cadena peptídica?. Extremo central. Extremo N terminal. Extremo C terminal. Extremo lateral.

Una proteína está siempre formada por una única cadena polipeptídica. V. F.

La estructura secundaria de las proteínas se estabiliza mediante interacciones por puentes de hidrógeno. V. F.

Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria. V. F.

La desnaturalización de una proteína ocurre cuando pierde su estructura tridimensional. V. F.

¿Cuántos niveles estructurales se distinguen en las proteínas?. 1. 2. 3. 4.

¿Qué define la estructura primaria de una proteína?. La disposición tridimensional en el espacio. La secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los enlaces de hidrógeno entre aminoácidos. La presencia de cadenas polipeptídicas.

¿Qué indica la estructura primaria de una proteína?. La forma tridimensional que adopta la proteína. Los aminoácidos y su orden en la cadena polipeptídica. La interacción con otras proteínas en el entorno celular. El tipo de enlaces presentes en la proteína.

¿Cómo se llama el extremo de una proteína en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo amino libre?. Extremo N-terminal. Extremo C-terminal. Extremo central. Extremo lateral.

¿Cómo se define la secuencia de una proteína?. Enumerando los lípidos presentes. Indicando el número de átomos en la cadena. Enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. Describiendo la estructura tridimensional.

¿Qué característica presenta la estructura primaria en cuanto a su disposición?. Es una esfera compacta. Tiene forma de espiral. Se dispone en zigzag. Adopta una estructura fibrosa.

¿Cuántos aminoácidos distintos constituyen los péptidos?. 20. 25. 30. 15.

¿Qué define la estructura secundaria de una proteína?. La disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos. El número total de aminoácidos presentes. La función biológica de la proteína. El tamaño de la proteína en el organismo.

¿Cómo se orientan los radicales de los aminoácidos en una α-hélice?. Hacia el interior de la hélice. Enrollados en espiral. Paralelos a la cadena peptídica. Hacia el exterior de la hélice.

¿Qué tipo de enlaces se forman entre las cadenas paralelas en una lámina plegada?. Puentes de hidrógeno. Enlaces covalentes. Enlaces metálicos. Enlaces iónicos.

¿Qué determina la estructura terciaria de las proteínas?. La disposición de la estructura secundaria en el espacio. La estructura primaria. La cadena peptídica. Los enlaces por puente de hidrógeno.

¿Cómo se mantienen las estructuras terciarias de las proteínas?. Por enlaces entre los radicales –R de los aminoácidos. Por enlaces covalentes en la cadena polipeptídica. Por enlaces iónicos en la estructura primaria. Por interacciones con moléculas de agua.

¿Cuál es la característica principal de las proteínas filamentosas?. Son solubles en agua. Forman estructuras esféricas. Son insolubles en agua y disoluciones salinas. Tienen función enzimática.

¿Qué tipos de proteínas suelen tener función estructural?. Proteínas globulares. Proteínas solubles en agua. Proteínas filamentosas. Proteínas con estructura en hélice.

¿Cuál es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua y tener funciones enzimáticas o de transporte?. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Proteínas filamentosas. Proteínas con estructura primaria.

¿Qué caracteriza a la estructura cuaternaria de las proteínas?. Está constituida por una sola cadena polipeptídica. Aparece cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas. Siempre está compuesta por estructuras terciarias. Se caracteriza por enlaces fuertes como los enlaces covalentes.

¿Cuál es el nombre que reciben las cadenas polipeptídicas en la estructura cuaternaria?. Monocadena. Monopéptido. Protómero. Segmento.

¿Qué tipo de enlaces unen a los protómeros en la estructura cuaternaria?. Enlaces covalentes. Enlaces iónicos. Enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. Enlaces metálicos.

¿Cómo está compuesta la hemoglobina en su estructura cuaternaria?. Por dos cadenas polipeptídicas. Por cinco cadenas polipeptídicas. Por cuatro cadenas polipeptídicas. Por una cadena polipeptídica.

¿Qué tipo de proteínas pueden formar estructuras cuaternarias?. Solo las proteínas fibrosas. Solo las proteínas globulares. Solo las proteínas enzimáticas. Tanto las proteínas fibrosas como las globulares.

¿Qué caracteriza a las proteínas fibrosas en términos de solubilidad?. Son hidrosolubles. Son insolubles en agua. Forman dispersiones coloidales. Tienen radicales polares.

¿Qué ocurre con las proteínas globulares al desnaturalizarse?. Se vuelven hidrosolubles. Se mantienen estables. Adoptan una conformación filamentosa. Forman puentes de hidrógeno con otras proteínas.

¿Qué ocurre con las proteínas durante la renaturalización?. Se desnaturalizan irreversiblemente. Recuperan su conformación nativa y funcionalidad. Se convierten en proteínas fibrosas. Pierden sus enlaces peptídicos.

¿Qué ocurre si se alteran las condiciones ambientales de una proteína globular?. Se vuelve hidrosoluble. Mantiene su estructura terciaria. Se desnaturaliza y precipita. Experimenta una renaturalización espontánea.

¿Cuál es el efecto de la desnaturalización en la capacidad funcional de las proteínas?. Aumenta. Disminuye. Permanece igual. Se invierte.

¿Qué enlaces se mantienen intactos durante la desnaturalización de las proteínas?. Enlaces iónicos. Enlaces fosfodiéster. Enlaces peptídicos. Enlaces covalentes.

¿Cómo se define una holoproteína?. Una proteína que contiene lípidos. Una proteína que contiene aminoácidos. Una proteína que está constituida exclusivamente por aminoácidos. Una proteína que contiene glúcidos.

¿Qué tipo de proteína es una cromoproteína?. Una heteroproteína. Una holoproteína. Una proteína fibrosa. Una proteína con función enzimática.

¿Qué tipo de proteínas están compuestas por aminoácidos y algún otro tipo de molécula?. Holoproteínas. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Heteroproteínas.

¿Cuáles son los dos grupos en los que se clasifican las holoproteínas según su estructura terciaria?. Proteínas cúbicas y esferoidales. Proteínas fibrosas y proteínas globulares. Proteínas hidrosolubles e insolubles. Proteínas simples y compuestas.

¿Cuál de las siguientes proteínas es un ejemplo de escleroproteína?. Albúmina. Histona. Colágeno. Protamina.

¿Qué tipo de proteínas se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides de todos los animales?. Albúminas. Globulinas. Protaminas. Histonas.

¿Dónde se encuentran asociadas las histonas?. Al colágeno. Al ADN del núcleo formando la cromatina. A la elastina. A la queratina.

¿Cómo se clasifican las heteroproteínas según su grupo prostético?. Proteínas porfirínicas y no porfirínicas. Proteínas con grupo prostético y sin grupo prostético. Cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas y nucleoproteínas. Proteínas con ácidos nucleicos y sin ácidos nucleicos.

¿Qué proteína se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos?. Hemoglobina. Mioglobina. Seroalbúmina. Dineína.

Indica la correcta sobre la imagen. El número 1 se refiere a los radicales de las proteínas y el número dos al enlace peptídico que forman con la liberación de una molécula de agua. El número 1 se refiere al grupo amino de las proteínas y el número dos al enlace o-glucosídico que forman con la liberación de una molécula de agua. La imagen representa la reacción de esterificación con la correspondiente formación de un fosfolípido. Ninguna es correcta.