bioqui I - primeras 25 preguntas

Tenemos una enzima que sigue una cinética estrictamente Michaeliana. Se conoce experimentalmente que en condiciones fisiológicas la velocidad de generación de su producto depende linealmente de la disponibilidad del sustrato. Entonces podemos afirmar que en esas condiciones: La concentración fisiológica del sustrato es exactamente igual a su Km para la enzima. La enzima es una enzima reguladora alostérica. La enzima trabaja saturada por su sustrato. La concentración fisiológica del sustrato es claramente inferior a su Km para la enzima. La concentración fisiológica del sustrato es muy superior a su Km para la enzima.

El exosoma es. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo de RNAs. Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la cción endoproteásica del proteosoma. Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática y encargado de que funcione de reconocimiento intercelular.

Un punto donde normalmente convergen las vías de señalización cAMP y de Ca2+ en la regulación de la expresión génica es: La fosforilación y activación permanente de la CaMPK-II. El factor de transcripción NF-kB. La activación de proteína - fosfatasas como la calcineurina. El factor de transcripción CREB, cuya fosforilación depende de PKA y de CaMPKs. El reclutamiento del factor del complejo ternario, TCF, sobre SRF para la activación de genes de respuesta temprana.

estimando aproximadamente, la carga neta, al pH de la sangre, del péptido GLP-1 [7-37] de secuencia HAEGTFTSDVSSYLEGQAAKEFIAWLVKGRG será cercana a: 0. -4. -3. -2. -1.

Tenemos un mRNA que contiene elementos IRE en la región 3' no traducida. La unión de IRE-BP a esas secuencias: Bloquea la fase de translocación, impidiendo colocar un nuevo codón en el sitio A del ribosoma. Bloquea el proceso de scanning por la subunidad pequeña del ribosoma. Oculta o bloquea el acceso secuencias sensibles a endonucleasas que aceleran la degradación de ese mRNA. Impide el reconocimiento de la caperuza 5'CAP y el ensamblaje del PIC 48S. Recluta represores traduccionales que actúan sobre la subunidad grande del ribosoma.

Con respecto a las proteína-quinasas reguladoras: Normalmente una proteína-quinasa puede fosforilar cualquier resto de su aa objetivo (sea S, T, Y o H) en la proteina sustrato. Las proteína-quinasas solo fosforilan aquellos aa objetivo situados en una secuencia diana apropiada en la proteína sustrato. Normalmente cada proteína-quinasa solo fosforila a una única proteína sustrato, o una familia muy reducida de proteínas homólogas entre si. Las proteína-quinasas que fosforilan restos de His son las mas comúnmente encontradas en los mecanismos de señalización intracelular. Las proteínas sustrato son reconocidas por unión de la quinasa a varios aa en la proteína diana situados normalmente dispersos en la estructura primaria.

Un compuesto que se une a la enzima como un sustrato y es transformado por ella en un producto que reacciona covalentemente con la enzima y la modifica anulando permanentemente su actividad catalítica es un inhibidor de tipo: No competitivo puro. Competitivo. Suicida. No competitivo mixto. Acompetitivo.

La absorbancia de una disolución viene dada por A = -log(I./lo), donde I son intensidades luminosas, esto es así por: La Ley de Lowry. por definición de la transmitancia. La Ley de Beer. por definición de la absorbancia. La Ley de Lambert-Beer.

En los mecanismo de degradación de proteínas mediante ubiquitina, la marca de poli-ubiquitina es reconocida y eliminada por: La subunidad 20S del proteasoma. Las enzimas E2. La subunidad 19S del proteasoma. Las enzimas E1. Las enzimas E3.

La función principal del snRNA U2 en el espliceosoma normal es. Catalizar la degradación hidrolítica de la estructura de lazo escindida del transcrito. El reconocimiento del borde 3' del intrón por apareamiento con el transcrito. El reconocimiento del centro de ramificación del intrón por apareamiento con el transcrito. Catalizar la transesterificación y formación del lazo. El reconocimiento del borde 5' del intrón por apareamiento con el transcrito.

En el genoma humano, las regiones exónicas que codifican para proteínas representan aproximadamente: Entre el 10% y el 20%. Más del 80% del total. nferior al 2%. Alrededor del 50% del total. Realmente menos del 0,2%.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en otro tejido, tras ser transportada por la sangre, mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse tipicamente como un mecanismo: neurocrino. paracrino. exocrino. endocrino. autocrino.

La hidrólisis y consumo de GTP por varios factores elF y eEF en la síntesis proteica ribosomal es esencial pues: Permite la disociación de las subunidades del ribosoma. Permite la comprobación de errores en varias etapas al funcionar como un reloj molecular. Aumenta la fidelidad de la traducción comprobando que cada aa-tRNA transporta el aa correcto. Proporciona energía para la formación de cada nuevo enlace peptídico. Proporciona energía para la unión de cada aa-tRNA.

La actividad de la quinasa m TOR esta controlada directamente por una proteína G pequeña denominada: Rheb. Rab. Ras. Rho. Ran.

Entre estos canales de [Ca2+], hay uno de ellos que NO tiene como función biológica directa el aumento de [Ca2+]i en el citoplasma celular: IP3R. RYR. SMOCs(capacitiva). VOCCs. ROCCs.

Uno de estas moléculas NO es un elemento clave esencial para la secreción de fluidos en epitelios. PKA o PKG. cAMP o cGMP. ERK. Canal de sodio epitelial, ENaC. CFTR.

En el mecanismo de transducción de la señal del receptor de insulina la principal proteína adaptadora (sin actividad catalitica propia) que tiene dominios PTB y dominios PH es: IRS. SHC. Sos. Grb2. PI3K.

¿Cuál es la función de TFIIF?. Presentar la RNApol II desfosforilada al PIC naciente y asi prevenir la unión de RNApol || a sitios no promotores. Unirse especificamente a TBP. Reclutar los factores de terminación de la transcripción CPSF y CstF. Desfosforilar el CTD de RNApol Il mediante su actividad fosfatasa. Fosforilar el domimio CTD de RNApol Il para permitir el abandono del promotor y dar inicio a la fase de elongación.

Tenemos una molécula con cuatro grupos ionizables. A saber, guanidinio (pKa 12,5), carboxilo (pKa 4,5), imidazol (pKa 6,0) y fenol (pKa 10). El pl de esa molécula será... 8. 7. 7.5. carece de pI, no está definido. 5.

Los giros son estructuras secundarias frecuentes en bucles superficiales, con restricciones estéricas severas, por ello es frecuente encontrar giros (ya sean beta o gamma) los aa: Ser y Asp. aa básicos o ácidos, pero no polares sin carga. cualquiera hidrofóbico en general. cualquiera polar, en general. Pro y gly.

Si queremos medir la abundancia relativa de una enzima en varias muestras deberemos medir el parámetro: Número de recambio Kcat. Km. Actividad enzimática. Vmax/Km. Ninguno de ellos, eso requiere medir la cantidad de proteína.

Un sistema de transporte a través de membrana que mueve dos sustratos en la misma dirección se denomina (indicar el término más específico). intercambiador. cotransporte. permeasa. simporte. antiporte.

La proteína calsequestrina tiene por función principal: Eliminar Ca2+ de citosol transportándolo a través de la membrana plasmática. Aumentar la capacidad de almacenamiento de Ca del RE. Eliminar Ca 2+ del citosol transportándolo al RE. Ligar Ca 2+ en el citolosol como tampón, limitando su velocidad de difusión. Regular la actividad del canal RyR.

Un elemento clave, genérico y distintivo, en el mecanismos de transducción de los receptores conocidos como RTKs es. La activación de proteínas G heterotriméricas. Ninguno de ellos es genérico y distintivo. El reclutamiento de la PLCy. El reclutamiento de IRS. La transfosforilación del propio receptor en restos de Y.

Queremos averiguar cuántas cadenas polipeptídicas separadas constituyen una proteína. Para ello se puede utilizar más comúnmente: Espectrofotometría UV-visible. Electroforesis SDS-PAGE no reductora (sin ß-mercaptoetanol). Filtración en gel (GF). Electroforesis SDS-PAGE reductora (con ß-mercaptoetanol). Cromatografía TLC.