Bioqui2_Ordi_23-24

Comenzando con todos los componentes 1M, ¿cómo transcurrirá la reacción?. Cuando la Keq'>1,0 y AG`o negativa la reacción transcurre en sentido inverso. Cuando la Keq' es cero y AG`o 1 kJ/mol la reacción se encuentra en el equilibrio. Cuando la Keq'<1,0 y AG`o negativa la reacción transcurre hacia delante. Cuando la Keq'>1,0 y AG`o negativa la reacción transcurre hacia delante. Todas son incorrectas.

El producto de la reacción de la enolasa es: Dihidroxiacetona fosfato. 3-Fosfoglicerato. 1,3-Bisfosfoglicerato. 2-Fosfoglicerato. Fosfoenolpiruvato.

Un inhibidor de la PFK-1 (fosfosfructoquinasa-1) hepática es: Fructosa 1,6-bisfosfato. Citrato. Fructosa 2,6-bisfosfato. AMP. ADP.

La fructosa 2,6-bisfosfato es un ...... Intermediario glucolítico que ejerce funciones reguladoras sobre la vía. Modulador positivo de la glucólisis que se genera a partir de la fructosa 1,6-bisfosfato. Efector alostérico de la piruvato quinasa. Efector alostérico glucolítico que aumenta su concentración hepática en respuesta a la insulina. Modulador alostérico positivo de PFK-2/FBPasa-2.

Si la metabolización de la glucosa en un determinado tejido sigue el siguiente esquema: glucosa sanguínea --> GLUT2 --> glucosa intracelular --> glucógeno ¿De qué tejido se trata?. Tejido adiposo. Páncreas. Hígado. Tejido muscular en reposo. Eritrocitos.

¿Cuál es el principal mecanismo para inhibir la glucólisis en el hígado durante la gluconeogénesis?. La glucoquinasa se inhibe por la alta concentración de glucosa 6-fosfato. La fosforilación de fosfofructoquinasa-2/fructosa 2-6-bisfosfatasa disminuye los niveles de fructosa 2,6-bisfosfato, que es un activador alostérico de la fosfofructoquinasa-1. El aumento de acetil-CoA hepática inhibe la actividad del complejo piruvato deshidrogenasa. La hidrólisis de glucosa 6-fosfato en glucosa disminuye la disponibilidad de glucosa 6-fosfato para la glucólisis. El bloqueo de la Beta-oxidación.

Señalar la respuesta correcta respecto al metabolismo de la galactosa: La galactosa es un epímero de la glucosa en el C-2. La glucosa no se puede convertir en galactosa porque la reacción catalizada por la epimerasa es irreversible. La galactosa es un constituyente esencial de la dieta. En la deficiencia de la uridiltransferasa, se acumula Galactosa 1-fosfato y agota el Pi en el hígado. En la deficiencia de uridiltransferasa el paciente galactosémico no puede formar UDP-galactosa a partir de glucosa.

Señalar la respuesta correcta respecto a la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa: Requiere biotina. Los sustratos son fosfoenolpiruvato y GTP. Se inhibe alostéricamente por ADP. Se activa alostéricamente por acetil-CoA. Es un enzima mitocondrial.

Respecto a las reacciones de oxidación-reducción en las que interviene el oxígeno molecular es correcto que: Oxidasa es el nombre general para los enzimas que catalizan oxidaciones en la que el O2 es el dador de electrones aunque los átomos de oxígeno no aparezcan en el sustrato. Las oxigenasas catalizan reacciones oxidativas en las que los átomos de oxígeno no se incorporan en las moléculas de sustrato. Las dioxigenasas catalizan reacciones en las que uno de los átomos de oxígeno del O2 se incorpora al sustrato y el otro se incorpora en la molécula de H2O. La mayoría de las monoxigenasas también se denominan hidroxilasas. Todas son incorrectas.

Respecto a las consecuencias bioquímicas y clínicas de una deficiencia de una enzima que interviene en la biosíntesis de carnitina en hígado y riñón es correcto que: La ausencia de carnitina inhibiría la oxidación de ácidos grasos de cadena corta. Podría producirse una hipoglucemia en ayunas. Se trata de una deficiencia benigna. La dieta no puede suministrar carnitina. Todas son incorrectas.

Respecto a la proteína de unión al elemento de respuesta a carbohidratos (ChREBP) es correcto: Se regula de manera opuesta por glucosa y AMP. Se activa por fosforilación y se transloca al núcleo. Está implicada en la inducción de genes lipogénicos. La xilulosa 5-fosfato inactiva una proteína fosfatasa, PP2A. Se activa por glucagón.

Durante la operación de la lanzadera malato-aspartato, ¿qué proceso NO OCURRE?. Movimiento neto de potencial reductor desde el citosol a la matriz. Transferencia de grupos amino del glutamato al oxalacetato en el citosol. Transporte de dos proteínas transportadoras diferentes. Reducción del oxalacetato a malato en el citosol. La intervención del transportador malato/glutamato.

Los antimaláricos y la divicina desencadenan... La formación del radical anión superóxido dando lugar a la formación de peróxidos. La activación de la glutatión peroxidasa que destruye tanto el peróxido de hidrógeno como los peróxidos orgánicos. La activación de la glutatión reductasa que mantiene los niveles de NADPH y al glutatión en estado reducido. La inhibición de la glucosa 6-fosfato deshidrogenasa, enzima clave de la ruta de las pentosas fosfato. Una deficiencia en los mecanismos antioxidantes.

La velocidad de la reacción catalizada por el complejo piruvato deshidrogenasa aumenta con. Piruvato deshidrogenasa quinasa. Ca2+. ATP. NADH. Acetil-CoA.

Señalar la respuesta correcta respecto al metabolismo del glucógeno en el músculo: La epinefrina desactiva a la glucógeno fosforilasa. El Ca2+ activa a la fosforilasa quinasa. El aumento de la [AMP] inactiva a la glucógeno fosforilasa. El aumento de la [glucosa] intracelular inactiva a la glucógeno fosforilasa. No requiere fosfato inorgánico.

Señalar la respuesta correcta respecto al metabolismo de carbohidratos: La fosfoproteína fosfatasa 1 (PP1) se encuentra libre en el citosol. La fosforilación estimulada por adrenalina de la proteína de señalización del glucógeno GM activa a la PP1. La glucosa 6-fosfatasa es un enzima citosólico. La glucogenina es un oligosacárido de al menos ocho residuos de glucosa. En el músculo, la adrenalina estimula la degradación del glucógeno y la glucólisis.

Partiendo de glucosa, ¿cuál es el número neto de moléculas de nucleósido trifosfato usado en la biosíntesis de glucógeno?. 0. 1. 2. 3. 4.

El fluoracetato, preparado comercialmente para el control de roedores es también producido por una planta de África del Sur. Después de entrar en la célula, el fluoracetato se convierte en fluoracetil-CoA en una reacción catalizada por el enzima acetato tioquinasa. Respecto al efecto tóxico del fluoracetato es correcto que: El fluoracetato inhibe a la citrato sintasa provocando una acumulación de acetil-CoA y desviándolo hacia la formación de cuerpos cetónicos y acidosis metabólica. La inhibición del ciclo de Krebs podría superarse con un exceso de citrato ya que el envenenamiento con fluoracetato genera fluorcitrato que compite con el citrato. El envenenamiento por fluorocitrato no es letal ya que existen mecanismos alternativos para la producción de ATP. El fluoracetato es un inhibidor de la aconitasa provocando una acumulación de citrato y la disminución de todos los intermediarios del ciclo. La acumulación de citrato no tiene ningún efecto sobre la glucólisis.

Respecto al mecanismo de acción de la insulina sobre el metabolismo de la glucosa y del glucógeno es correcto que: La caseína quinasa II es la diana que es inactivada en el metabolismo del glucógeno y que requiere cebado por la glucógeno sintasa quinasa-3. Las enzimas del metabolismo del glucógeno que son inactivados y activados son, respectivamente, la glucógeno sintasa y la glucógeno fosforilasa. La proteína fosfatasa 1 es la diana que es activada en el metabolismo del glucógeno por fosforilación de la subunidad reguladora. La insulina desencadena una cascada de señalización y activa una proteína quinasa que fosforila tres residuos de Ser en el extremo N terminal de la glucógeno sintasa quinasa-3. La fructosa 2,6-bisfosfato es el activador de la glucólisis muscular cuyos niveles aumentan por insulina.

En la cadena transportadora de electrones: El complejo I, también conocido cono NADH-Q oxido-reductasa, es una hemoproteína. El coenzima Q, conocido también como ubiquinona, acepta electrones del complejo I y también del III. Los dos electrones que entran en la cadena transportadora, independientemente del lugar de acceso, se separan y son transportados individualmente. El complejo III transfiere los electrones al complejo IV utilizando a un intermediario lipofílico, el citocromo c. El complejo IV es una flavoproteína que acepta electrones del citocromo c.

Respecto al ciclo Q es correcto que: Cuatro electrones se dirigen al O2 para reducirlo completamente a H2O. Cuatro protones se liberan en el lado citoplasmático y dos protones se capturan de la matriz mitocondrial. Una molécula de QH2 se oxida para formar una molécula de Q y, posteriormente, una molécula de Q se reduce a QH2. Dos moléculas de citocromo c transfieren secuencialmente electrones. Todas son ciertas.

Respecto a la citocromo c oxidasa es CIERTO que... Es un complejo proteico que posee varios grupos prostéticos entre los que destacan el FAD y diversos centros de Fe-S. Bombea cuatro protones hacia el espacio intermembranal por cada dos electrones que entren a nivel del complejo I. Bombea cuatro protones hacia el espacio intermembranal por cada dos electrones que entren a nivel del complejo II. Contiene el centro binuclear CuB/cyt a3. Para completar un ciclo catalítico requiere de ocho electrones.

Respecto a los citocromos mitocondriales, todo es cierto excepto: Todos contienen grupos hemo. El hierro del grupo hemo oscila entre los estado de oxidación +2 y +3 para actuar en el transporte de electrones. Los grupos hemo de los citocromos se unen a componentes proteicos a través de enlaces tioéter. Se hallan en el complejo III, IV y en el citocromo c, pero no en los complejos I y II. Aceptan o donan un electrón cada vez.

¿Cuál de las siguiente afirmaciones es FALSA para la ATP sintasa?. La subunidad gamma gira junto con el anillo c. La protonación de un residuo de aspartato en la subunidad a es esencial para la síntesis de ATP. Posee un dominio funcional hidrofóbico denominado Fo que está unido a la membrana mitocondrial interna. La síntesis de ATP la lleva a cabo el dominio funcional F1, orientado hacia la matriz mitocondrial. Es un complejo constituido por múltiples cadenas polipeptídicas, algunas de las cuales se presentan repetidas.

Para la ATP sintasa NO ES CIERTO que: Las subunidades β presentan conformaciones distintas debido a que cada una de ellas establecen contactos diferentes con la subunidad γ. El gradiente de protones promueve la rotación de la subunidad γ y ésta induce la rotación del anillo c. La unidad estática de la ATP sintasa está constituida por las subunidades a, b , α, β y δ. La subunidad F1 se proyecta hacia la matriz mitocondrial y contiene elementos móviles. Si el anillo c está constituido por 10 subunidades, cada ATP formado (liberado) en el centro catalítico requiere del flujo previo de aproximadamente 3,3 protones hacia la matriz mitocondrial.

En la reacción de Haber-Weiss se genera: H2O2. Anión hidróxido. Anión superóxido. Radical hidroxilo. Todos los productos anteriores.

Señalar el producto de la reacción de la mieloperoxidasa: Anión superóxido. Peróxido de hidrógeno. NADPH. HOCl. Anión cloruro y peróxido de hidrógeno.

¿Cuál de las siguientes sustancias es un inhibidor del complejo III de la cadena transportadora de electrones?. Azida. Antimicina A. Oligomicina. Cianuro. Dicumarol.

Respecto al monóxido de carbono es correcto que: Inhibe el flujo de electrones a nivel del citocromo bH. Evita la entrada de protones a través de la ATP sintasa. Reacciona con al forma férrica del hemo a. Inhibe la forma ferrosa del hemo a3. Bloquea la transferencia electrónica en la NADH-q oxidorreductasa.

La reacción catalizada por el complejo IV es: QH2 + 2 Cyt cox + 2 H+ matriz --> Q + 2 Cyt cred + 4 H+ espacio intermembrana. QH2 + Cyt cox + --> Q- + Cyt cred + 2 H+ espacio intermembrana. NADH + Q + 5H+ matriz --> NAD+ + QH2 + 4H+ citoplasma. NADH --> FMN --> Fe-S --> UQ --> FeS --> UQ. 4 Cyt c (Fe+2) + 8 H+ matriz + O2 --> 4 Cyt c (Fe+3) + 2 H2O + 4 H+ citoplasma.

El complejo ácido graso sintasa: Cataliza la síntesis de los ácidos grasos más complejos, partiendo del pamitato. Uno de sus activadores alostéricos es el malonil-CoA. Contiene biotina como grupo prostético. Se localiza en la matriz mitocondrial de las células eucariotas. Necesita disponibilidad de acetil-CoA, malonil-CoA, NADPH y ATP para desarrollar su actividad biosintética.

El complejo ácido graso sintasa (imagen inferior) es un dímero que presenta diferentes dominios catalíticos y funcionales (A-G). Identifica a qué dominio corresponde ACP. A. B. D. F. G.

Para la biosíntesis de los ácidos grasos es muy importante la participación de la enzima ATP-citrato liasa porque genera: ATP. Acetil-CoA citosólico. NADPH citosólico. Citrato citosólico. Malato.

El alargamiento de los ácidos grasos: Consiste en añadir unidades acetilo al extremo carboxílico. Consiste en añadir unidades acetilo al extremo amino. Consiste en añadir fragmentos de dos carbonos procedentes de malonil-CoA al carbono ω. Consiste en añadir ramificaciones de dos carbonos en el carbono β. Finaliza cuando se alcanzan 16 carbonos.

La molécula de la imagen: Es monoacilglicerol. Es un ácido graso monoinsaturado procedente del ácido araquidónico. Es un ácido graso esencial. Es un ácido graso 18:1 cis-(Δ9), más conocido por ácido oleico. Contiene un grupo funcional carboxilo del que forma parte del carbono ω.

Una de las reacciones de la biosíntesis del colesterol es la que aparece en la imagen y que consiste en: La condensación cabeza-cabeza de dos moléculas de dimetilalil pirofosfato para formar farnesil pirofosfato. La condensación cabeza-cola del di-metilalil pirofosfato con el farnesil pirofosfato para formar el geranil pirofosfato. La condensación cabeza-cola del dimetilalil pirofosfato con el Δ3-isopentenil pirofosfato para obtener el geranil pirofosfato. La reducción del β-hidroxi-β-metil-glutaril-CoA en mevalonato. La condensación reductora cabeza-cabeza de dos moléculas de farnesil pirofosfato para formar escualeno.

La concentración intracelular de colesterol está finamente regulada mediante diferentes mecanismos. Uno de ellos implica la liberación de un fragmento proteolítico con afinidad con los elementos SRE presentes en los promotores de genes relacionados con el metabolismo del colesterol. ¿De qué proteína forma parte este fragmento con actividad transcripcional?. β-Hidroxi-metil-glutaril-CoA reductasa. SCAP. Insig. SREBP. Receptor LDL.

El 7-dehidrocolesterol: Es un intermediario de la biosíntesis del colesterol que posee 27 carbonos. Está más reducido que el colesterol. Es transformado en vitamina D3 en el hígado. Es transformado en calcitriol por los rayos UV. Es hidroxilado en la piel, formándose calcidiol.

En la imagen inferior se observan detalles de la composición de un tipo de lipoproteína ¿De cuál se trata?. Quilomicrón. VLDL. LDL. HDL. a y b son ciertas.

En la enfermedad de Tangler los nieveles de HDL en plasma son indetectables, y es debida a diferentes mutaciones en el gen que codifica para: Apo-CII. Receptor de LDL. Lipoproteína lipasa endotelial. Apo-A1. Transportador ABCA1.

Niveles elevados de fenil-piruvato, fenil-lactato y fenil-acetato en sangre ¿a qué puede deberse?. Aumento del catabolismo del glutamato y aspartato. Aumento de la síntesis de los aminoácidos aromáticos. Incapacidad para degradar a la valina e isoleucina. Capacidad reducida para degradar a la fenilalanina. Pérdida de actividad en alguna de las enzimas del ciclo de la urea.

¿Qué tienen en común el α-cetoisocaproato, el α-ceoisovalerato y el α-ceto-metilvalerato?. Son aminoácidos glucogénicos. Son aminoácidos no proteícos. Son los productos finales del catabolismo de los aminoácidos ramificados. Son α-ceto-ácidos que no se forman en el hígado. Ninguna de las anteriores es cierta.

Para neutralizar la hiperamonemia causada por algunos de los defectos enzimáticos que bloquean la formación de urea, una estrategia terapéutica consiste en suplementar la dieta con: Proteínas vegetales. Aminoácidos esenciales. Hipurato. Fenilbutirato. Glutamina.

Los siguientes aminoácidos son degradados en una sola etapa enzimática: Glutamato, aspartato y alanina. Fenilalanina, tirosina y glutamato. Valina, leucina y alanina. Triptófano, glutamato e histidina. Glutamina, isoleucina y aspartato.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta para la alanina transaminasa (ALT)?. Es una enzima que pertenece a la clase transferasas. Necesita del fosfato de piridoxal para desarrollar su actividad catalítica. Cataliza una reacción reversible. No se expresa en el hígado. Interviene en el ciclo de la glucosa-alanina.

La fuente más importante de fragmentos mono-carbonados en el metabolismo son los hidratos de carbono que, a través de la conversión de serina en glicina da lugar al derivado del tetrahidrofolato cuya imagen parcial se presenta. ¿De cuál se trata?. N5, N10-Metenil-tetrahidrofolato. N5, N10-Metilen-tetrahidrofolato. N5-Metil-tetrahidrofolato. N5-Formimino-tetrahidrofolato. N10-formil-tetrahidrofolato.

La S-adenosil-metionina es el principal donante de un grupo metilo en las reacciones biológicas. Una de esas reacciones es: La síntesis de aminoácidos no esencial metionina a partir de homocisteina. La formación de adrenalina a partir de norepinefrina. La síntesis de GABA a partir de glutamato. La formación de histamina por acción de la histidina descarboxilasa. La transformación de creatina en fosfocreatina.

Una de las siguientes afirmaciones no es cierta sobre la homocisteína, cuya estructura química puede apreciarse en la imagen de la derecha. Se obtiene por hidrólisis de la S-adenosil-metionina. Es un aminoácido. Niveles elevados en la sangre están asociados con enfermedades vasculares. Se condensa con serina para formar cistationina, en una reacción que es dependiente de PLP. Aporta el átomo de azufre durante la biosíntesis del aminoácido no esencial cisteína.

La biosíntesis de novo de la glicina está catalizada por la enzima glicina sintasa, que utiliza como fuente de carbono Co2 y N5,N10-metilen-tetrahidrofolato, además de NADH y ... 3-Fosfoglicerato. S-Adenosil-metionina. NH4+. Glutamina. Glutamato.

En la siguiente tabla aparecen los 20 aminoácidos proteicos, clasificados en función de las necesidades nutricionales en la infancia. Indica si esa tabla es correcta y, si no fuera así, qué cambios harías para que lo fuera. La tabla es correcta. Intercambiar arginina por tirosina. Intercambiar histidina por cisteína. Intercambiar prolina por treonina. Intercambiar lisina y triptófano por glicina y asparagina.

Una característica de la porfiria eritropoyética es la acumulación de altos niveles de uroporfirinógeno I y coproporfirinógeno I, dañando a los eritrocitos y provocando fotosensibilidad. La causa son alteraciones genéticas que reducen la actividad enzimática: Hemooxigenasa. δ-Amino-levulinato sintasa. Porfobilinógeno sintasa. Uroporfirinógeno III cosintasa. Todas las anteriores son falsas.

¿Qué efecto tendrá un déficit pronunciado de la actividad enzimática hepática bilirrubina-UDP glucuronil transferasa?. Elevación de los niveles normales de bilirrubina directa en sangre. Aumento de la secreción de bilirrubina directa al tracto intestinal. Disminución de la concentración de urobilinógeno en la orina. Excreción de bilirrubina no conjugada por la orina. Disminución de la concentración de bilirrubina ligada a albúmina.

La unión de IRP a una secuencia IRE localizada en la región 5' de un mRNA, ¿qué efecto tendrá sobre el mismo?. Aumenta su estabilidad. Disminuye su estabilidad. Favorece su traducción. Impide su traducción. No puede saberse ya que se desconoce la disponibilidad intracelular de hierro.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta respecto a la hepcidina?. Su secreción disminuye en respuesta a una demanda generalizada de hierro. Es de naturaleza peptídica y su función consiste en regular la biosíntesis del hemo. Estimula el transporte de hierro en la sangre. Presenta actividad ferroxidasa. Actúa como transportador de cationes divalentes.

La transferrina y la ferritina: Poseen diferente número de cadenas polipeptídicas. Son las proteínas encargadas del almacenamiento de hierro en los tejidos. Son sintetizadas exclusivamente en el hígado. Son los transportadores de Fe+3 en el plasma. Son los transportadores de Fe+2 en el plasma.

La molécula de la imagen es la iosina 5'-monofosfato, un nucleótido que puede obtenerse en una sola etapa mediante las vías de recuperación de las bases nitrogenadas. ¿Qué enzima lleva a cabo ese proceso?. Hipoxantina-guanina fosforribosiltransferasa. Ribonucleótico reductasa. IMP deshidrogenasa. GMP sintetasa. IMP ciclohidrolasa.

En la aciduria orótica hereditaria ¿qué vía metabólica está afectada?. Biosíntesis de los ribonucleótidos purínicos por la vía de novo. Biosíntesis de los ribonucleótidos pirimidínicos por la vía de novo. Biosíntesis de los ribonucleótidos purínicos por la vía de recuperación. Biosíntesis de los ribonucleótidos pirimidínicos por la vía de recuperación. Biosíntesis de novo de los desoxirribonucleótidos.

La reacción detallada más abajo está catalizada por la timidilato sintasa, responsable de la síntesis de dTMP durante la replicación celular y que es diana de algunos fármacos antitumorales. Indica cuáles son los otros componentes de la reacción. A=UMP; B=N5-metil-tetrahidrofolato; C=Tetrahidrofolato. A=dAMP; B=N5-formil-tetrahidrofolato; C=Tetrahidrofolato. A=dCMP; B=N5,N10-metilen-tetrahidrofolato; C=Dihidrofolato. A=dUMP; B=N5,N10-metilen-tetrahidrofolato; C=Dihidrofolato. A=dUMP; B=S-adenosil-metionina; C=S-adenosil-homocisteína.

La inhibición de la xantina oxidasa tiene el siguiente efecto: Se acelera el catabolismo de las pirimidinas. Aumentan los niveles de xantina e hipoxantina. Se estimula la formación de ácido úrico. Disminuye la formación de PRPP. Todas las anteriores son ciertas.

En el esquema de la derecha se presentan las interrelaciones que ocurren en una situación metabólica determinada, pudiéndose afirmar que: Es la situación que se presentaría en un ayuno de corta duración. No hay actividad de la lipoprotein lipasa endotelial. No hay ciclo de la glucosa-alanina. El complejo PDH hepático no presenta actividad. Se trata de diabetes de tipo II ya que se secreta insulina y no hay producción de cuerpos cetónicos.