(Bioquímica) 1. Estructura y función de las proteínas

La hélice alfa: Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre residuos separados cuatro posiciones en la cadena polipeptídica. Se estabiliza principalmente mediante interacciones electrostáticas. Se estabiliza mediante puentes disulfuro entre residuos de cisteína separados entre sí 4 posiciones en la cadena polipeptídica. Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre cadenas polipeptídicas adyacentes.

En la conformación beta: Las cadenas laterales de todos los residuos se disponen hacia el mismo lado de la hoja beta. Los ángulos de torsión (fi y psi) presentan valores absolutos más bajos que en la hélice alfa. Los ángulos de torsión (fi y psi) son muy variables. El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en forma de zig-zag.

La determinación de la estructura tridimensional de proteínas mediante difracción de rayos X: Se basa en la utilización de microscopios electrónicos de alta resolución. Requiere la obtención de cristales de la proteína en estudio. Se lleva a cabo con proteínas en solución. No es posible debido a la complejidad estructural de las proteínas.

Los priones: Son formas plegadas incorrectamente de proteínas celulares, capaces de inducir el plegamiento aberrante y patogénico de la proteína normal. Contienen un genoma de RNA monocatenario. Contienen un genoma de DNA monocatenario. Contienen un genoma de DNA bicatenario.

La hélice alfa: Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas, en la que la cadena principal se enrolla helicoidalmente en forma de hélice levógira. Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas, caracterizada por la abundancia en residuos de glicina y prolina. Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas, en la que la cadena principal se enrolla helicoidalmente en forma de hélice dextrógira. Es un tipo de estructura terciaria de las proteínas.

Los giros beta: Se estabilizan principalmente mediante puentes disulfuro entre el primer y el cuarto residuo. Forman estructuras en las que todos los grupos susceptibles de participar en puentes de hidrógeno están formando puentes de hidrógeno entre sí. Dan lugar a un cambio de dirección abrupto de la cadena polipeptídica. Son estructuras formadas por 4 residuos y se encuentran generalmente en el interior de las proteínas.

En la conformación beta de las cadenas polipeptídicas: La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre residuos separados 4 posiciones en la secuencia de aminoácidos. La estructura secundaria se estabiliza principalmente mediante interacciones electrostáticas. Cada residuo forma dos puentes de hidrógeno con un residuo de la cadena adyacente cuando se trata de hojas antiparalelas. Cada residuo forma dos puentes de hidrógeno con un residuo de la cadena adyacente cuando se trata de hojas paralelas.

La estructura terciaria de una proteína: Se refiere a la estructura 3D de las proteínas que constan de tres subunidades. Es la estructura tridimensional completa de una cadena polipeptídica. Se estabiliza exclusivamente mediante interacciones entre residuos contiguos en la secuencia de aminoácidos. Se refiere al plegamiento del esqueleto polipeptídico sin tener en cuenta las cadenas laterales de los aminoácidos.

La conformación beta de las cadenas polipeptídicas: Es un tipo de estructura cuaternaria de las proteínas, caracterizada por la abundancia en residuos de prolina. Es un tipo de estructura terciaria de las proteínas. Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas, en la que la cadena principal se enrolla helicoidalmente en forma de hélice levógira. Es un tipo de estructura secundaria de las proteína estabilizada mediante puentes de hidrógeno entre segmentos polipeptídicos adyacentes.

En la hélice alfa: Los ángulos de torsión (fi y psi) presentan valores absolutos más altos que en la hoja beta. Los ángulos de torsión (fi y psi) son muy variables. Los ángulos de torsión (fi y psi) presentan valores absolutos más bajos que en la hoja beta. Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido se disponen en el interior de la hélice.

Las hojas beta y las hélices alfa: son estructuras terciarias. las tienen todas las proteínas. se pueden predecir con bastante fiabilidad a partir de la secuencia de aminoácidos. se estabilizan mediante puentes disulfuro.

El colágeno. es un ejemplo de proteína con hélices alfa. es muy rico en Gly. posee aminoácidos hidroxilados. es una proteína que se encuentra en la membrana plasmática.