Bioquimica

Aminoacidos de los cuales deriva la carnitina, los cuales se utiliza en el transporte de acetil-coA: LYS y MET. ALA y MET. CYS y GLY. CYS y LYS.

Cuales son los aminoacidos necesarios para la sintesis de purinas: LYS y MET. GIN, GLY y ASP. CYS, GLY y ALA. CYS y LYS.

Tipo de enlaces que se respetan en la desnaturalizacion de las proteinas: Puentes de hidrogeno. Peptidicos. Disulfuros. Covalente.

Es la unidad estructural basica de las proteinas fibrosas de el cabello, la piel ,etc. Alfa-helice. Beta-plegada. Conformacion z-proteica. Estructura terciaria.

Cual es la forma principal de como se transporta el amoniaco en la sangre: ALA. TRP. GLU. CYS.

Cual de los siguientes enunciados acerca de la digestión pancreatica de las proteinas es incorrecta: El Inicio del proceso digestivo es en cámara gástrica. El principal estimulo para la secreción de la liberación de la secretina es el cambio del pH. La digestión pancreática presenta enzimas con actividad de exopeptidasas y endopeptidasas. Presenta regulacion por hormonas intestinales como la secretina y la enteropeptidasa.

¿Cual de las siguientes afirmaciones acerca de las encimas de la digestión en proteínas es incorrecta: La pepsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos del Tipo Trp, Tyr y Phe. La tripsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoacidos del tps Trp, Tyr, Phe y Met. La Quimiotrisina es una enzima endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos de tipo Trp, Tyr, Phey Met. La Carboxipeptidas una enzima exopeptidasala cual tiene afinidad a degradar aminocidos de tipe Trp, Tyr, Phey leu.

En ayuno prolongado de más de 24 horas, aminoácida principal del cual se obtiene glucosa para la generacion de energía: Ala. Trp. Tyr. Met.

¿Cuál de los siguientes grupos de aminoacidos contiene grupos hidroxilas en la cadena lateral?. LYS, ARG, SER. ALA,ASN,SER. SER, THR, TYR. ASP, GLU,SER.

¿Qué modelo enzimatico es el más apegado a la realidad de la actividad de una enzima?. Modelo Fisher. Modelo de ajuste inducido. Modelo llave y cerradura. Ninguna de las anteriores.

La enzima glucosiltransferasa cataliza el traspaso de los grupos químicos glucosidicos, a qué grupo de enzimas Pertenece: Liasas. Oxidoreduccion. Ligasas. Ninguna de las anteriores. Transferasas.

Son grupos de enzimas que catalizan la conversión de fructosa y galactosa a glucosas (cambian la conformación o estructura): Ligasas. Isomerasas. Hidrolasas. Transferasas.

Señale cual es metabolito del ciclo de acido que resulta de la desaminacion oxidativa de los aminoácidos Ile, Leu Trp: Piruvato. Succinil coA. Oxalacetato. Acetil coA.

Características de un inhibidor no competitivo reversible: Se modifica la velocidad de la reaccion. Se afecta la km. Bloquean el sitio activo. Todas las anteriores.

Elemento que es parte esencial de todas las macromoléculas, proteínas, grasas y glúcidos: Nitrogeno. Fosforo. Carbono. Potasio.

elemento que se encuentra en la cisteína y metionina, es indispensable para el metabolismo y forma parte del coenzima A: Sodio. Fosforo. Carbono. Azufre.

forman entre ellos enlaces covalentes muy estables comiendo pares de electrones y facilidad adaptación de los seres vivos al campo gravitatorio terrestre: Bioelementos terciarios. Oligoelementos. Bioelementos primarios. Bioelementos secundarios.

mantienen los niveles de salinidad del medio interno y equilibran las cargas de iones en el interior y exterior de las membranas: Bioelementos terciarios. Oligoelementos. Bioelementos primarios. Bioelementos secundarios.

La naturaleza quimica de esta molecula, es la que determina el papel que desempeña el aminoacido de una proteina en particular. Alfa amino. Carbono asimetrico. Beta carboxilo. Carbono alfa. Cadena lateral.

Que aminoacido sirve como modulador covalente. Tyr. Thr. Ser. Ala.

La precision del complejo enzima-sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensionalde la enzima y sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteina enzimatica. Ninguna de las anteriores.

En las reacciones enzimaticas, se le denomina a la energia libre como: La diferencia en la energia basal entre el producto y el estado de transicion. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el producto. La diferencia en la energia basal esta en el estado de transicion y el sustrato. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el estado de transicion.

Cual de los sig. enunciados no corresponde a un tipo de inhibidores enzimaticos basados en sus mecanismos de accion: Inhibidores acompetitivos. Metales pesados. Inhibidores covalentes. Analogos del estado de transicion.

Menciona lo cierto respecto a las enzimas alostericas: Poseen electrones que unicamente son de tipo coenzimas. Pueden contener en un mismo sitio sus centros funcionales, cataliticos y regulador. Estan constituidas en general por una unica cadena polipeptidica de un elevado peso molecular. Estan sujetas a un control por modulacion positiva y negativa.

Menciona lo cierto respecto a las enzimas alostericas: Un inhibidor alosterico reversible competitivo. Un inhibidor isosterico reversible acompetitivo. Un inhibidor alosterico irreversible no competitivo. Un inhibidor isosterico irreversible competitivo.

La capacidad de la enzima para reaccionar con solo un sustrato es: Especificidad. Afinidad. Saturacion. Actividad catalitica.

Es la catálisis de un grupo funcional de la proteína donde se dona o acepta un protón durante el curso de una reacción. A esto se le llama: Catálisis por proximidad. Catalisis acido-base. Catalisis covalente. Catalisis por cofactores.

Respecto al acetil coa carboxilasa señale lo falso: Se inactiva por desfoforilacion y se activa por fosforilacion. Se activa por desfosforilacion y se inactiva por fosforilacion.

Cuál de las siguientes enzimas produce un producto por el uso de un ATP en un nivel de substrato de la fosforilación: Gliceraldehido 3 fosfato desidrogenasa. Fosfoglicerato cinasa.

Cuál de las siguientes enzimas produce NADH y forma 1,3 bisfosfoglicerato. Gliceraldehido 3 fosfato desidrogenasa. Fosfoglicerato cinasa.

¿Cuál de los siguientes enunciados no corresponde a un tipo de inhibidores enzimáticos basados en sus mecanismos de acción?. Inhibidores acompetitivos. Inhibidores competitivo. uncompetitivos.

Mencione los cierto respecto a las enzimas alostericas: Los moduladores alostéricos siempre se unen al sitio activo de la enzima. La actividad de las enzimas alostéricas no se ve afectada por la concentración de sustrato. Pueden contener en un mismo sitio sus centros funcionales; catalíticos y reguladores. Las enzimas alostéricas solo tienen un sitio activo y no pueden ser reguladas por moduladores.

Señale lo falso acerca del proceso unión enzima-sustrato: Los cofactores son componentes que pueden interactuar en los sitios activos de las enzimas junto con sus sustratos. El modelo cerradura y llave al igual que el modelo adaptación inducida hablan acerca de la interacción del sustrato en los sitios alostéricos. El sitio activo de la enzima define su especificidad:. Es la región donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.

En la intoxicación por etilglicol o metanol se trata con etanol el cual actua como: Un Inhibidor alosterico reversible competitivo. omo inhibidor competitivo, no alostérico. Ninguna de las anteriores.

Señale lo falso acerca de regulación enzimática mediante cambios conformacionales: los cambios conformacionales inducidos por activadores o inhibidores alostéricos sí afectan la afinidad de la enzima por el sustrato. Los cambios conformacionales en las enzimas alostericas se deben a activadores o inhibidores alostericos y en dichos cambios conformacional no afecta la afinidad de la enzima por el sustrato. Ninguna de las anteriores.

Señale lo falso acerca de las coenzimas en la catálisis enzimática: Cada coenzima esta imvolucrada en catalizar diferente tipo de reacción para varias clases de sustratos. Todas las coenzimas funcionan únicamente con un sustrato específico y no pueden participar en diferentes reacciones. Cada coenzima participa en un tipo específico de reacción química. Las coenzimas no son proteínas, son moléculas orgánicas o metales que asisten a la enzima.

Señale lo falso acerca del sitio activo de las enzimas: El sitio activo de una enzima sí participa en el reconocimiento del sustrato. Los sitios activos no participan en proceso denominado: Reconocimiento de sustrato. Es la región específica donde el sustrato se une mediante interacciones no covalentes. Esta unión asegura la especificidad de la enzima.

Las enzimas aminotranferasas que requieren piridoxal fosato ¿Qué tipo de estrategia catalítica utilizan?. Catálisis por proximidad únicamente. Catálisis por tensión de enlace. Catalisis por cofactor. Catálisis por ácido-base sin cofactor.

En las reacciones enzimaticas, se le denomina a la energia de activacion como: La diferencia en la energia basal entre el producto y el estado de transicion. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el producto. La diferencia en la energia basal esta en el estado de transicion y el sustrato. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el estado de transicion.

Es el tipo más frecuente de este tipo de nivel estructural de las proteínas, este se representa por enlaces de hidrogeno intracatenario, cada 4 aminoacido tiene un enlace, además hace 3.6 aminoacido un giro, el cual es en sentido dextro: Nivel estructural secundario (helice alfa). Nivel terciario. Nivel primario. Nivel estructural cuaternario.

Según las siguientes son características de la desnaturalización de proteínas, pero una de ellas es falsa, por favor señálela: La desnaturalización de proteínas ocurre cuando se rompen las interacciones no covalentes. Los cambios de temperatura no fomentan la desnaturalización de las proteínas. la temperatura es un factor importante que puede desnaturalizar proteínas.

Un hombre de 45 años presenta dolor intenso de espalda el cual, tras acudir al servicio de urgencia, se debe a cálculos renales. El análisis químico de un calculo indica acumulación de acido oxálico y glioxalico. Estos compuestos pueden acumularse por problemas en el metabolismo del siguiente aminoácido: Glu. Ala. Cys. Gly.

Tipo de mecanismo de absorción de aminoácidos en el cual se presenta una translocacion de estos: transporte activo acoplado al sodio (Na⁺). Transporte de simtransporte (al mismo tiempo) dependiente de sodio. Difusión simple a favor del gradiente. Transporte pasivo facilitado independiente de sodio.

Cuerpo carbonado por el cual se obtiene Asp y Asn: Piruvato carboxilasa. Oxalacetato. Asparnitina.

Una deficiencia de las siguientes enzimas proteolíticas tendría el máximo efecto en la digestión de las proteínas: Lactasa. Amilasa pancreatica. Maltasa. Tripsina.

El carbono quiral representado por el carbono alfa de los aminoácidos debe poseer: Cuatro sustituyentes estructuralmente diferentes, Factor que determina la conformación nativa de las proteínas: Los enlaces de hidrogenos que representan a la estructura secundaria. El carbono α no es quiral en todos los aminoácidos y puede tener menos de 4 sustituyentes (solo es cierto para glicina, que no es quiral). La conformación nativa de las proteínas no depende de enlaces de hidrógeno, sino solo de enlaces covalentes (incorrecto, los enlaces de hidrógeno son clave en la estructura secundaria). La hélice α y la lámina β no dependen de la secuencia de aminoácidos, sino que se forman aleatoriamente (falso, la secuencia determina la formación de enlaces de hidrógeno y la conformación).

Cuerpo carbonado por el cual se obtiene Glu, Gln, Pro y Arg: No se. Beta-deshidrogenasa. Alfa-cetoglutarato. Tengo dream pipi.

Señale cual es la acción transcarboxilacion de la enzima acetil CoA carboxilasa: Transfiere el CO2 activado desde la botina hasta el acetil CoA, produciendo malonil CoA. La enzima transfiere un grupo metilo (CH₃) desde acetil-CoA en lugar de CO₂. La reacción no requiere biotina como cofactor. La enzima usa NADPH para carboxilar acetil-CoA.

Cuál es la ruta metabolica que sigue el lactato muscular durante el ejercicio intenso: Conversión a piruvato para el metabolismo aerobico en hígado y otros tejidos. El lactato se convierte directamente en acetil-CoA en el músculo sin pasar por piruvato. El lactato se almacena en el músculo indefinidamente sin ser metabolizado. El lactato se convierte en glucosa directamente en el corazón (la gluconeogénesis ocurre en el hígado, no en el corazón).

Enzima que se encarga de conservar la glucemia, la cual es suministrada por el hígado: Glucosa 6 fosfatasa. Glucosa 6 deshidrogenasa. Glucosa 6 carboxilasa. Piruvato.

Los seres humanos tienen la incapacidad de convertir piruvato a partir de: Acetil coA. Piruvato deshidrogenasa. Glucosa. Ciclo de krebs.

Las siguientes reacciones enzimáticas son irreversibles en la via glucolitica, señale cual de ellas es reversible: Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa. Hexoquinasa. Fosfofructoquinasa. Piruvato quinasa.

Bajo condiciones de hipoglucemia, en un individuo no diabético, el acetil CoA promueven la activación de la gluconeogenesis, por cuál de las siguientes enzimas: Hexoquinasa. Piruvato quinasa. Piruvato carboxilasa. Fosfofructoquinasa.

La oxidación de acidos grasos monoinsaturados requieren de una enzima: 3,2 enoil coA isomerasa. Acil-CoA deshidrogenasa. LPP lipasa.

Control que define las concentraciones de almacenamiento de glucosa a nivel de tejido muscular o adiposo: La concentración del transportador GLUT-4 en la membrana celular del el musculo o adipocitos. Glut 5.

Enzima en la cual durante el proceso de glucogénesis actua en la transferencia del grupo fosfato 6 a la posición 1: Glucogeno fosforilasa. Glucosa 6 fosfato. Hexoquinasa. Fosfoglucomutasa.

Enzima que regula la conversión del monosacarido galactosa al monosacarido glucosa: Hexoquinasa. Galactoquinasa. Fosfoglucomutasa. Galactosa 1-fosfato uridiltranferasa.

Que aminoácido sirve como modulador covalente: Tyr. Ala. Glu. Gly.

Enzima que regula la conversión del monosacarido galactosa al monosacarido de glucosa. UDP- urinil transferasa. Galactoquinasa. Hexoquinasa. Fosfoglucomutasa.

Señale cual es la enzima que agrega el grupo amida al aminoácido Asp: Asn sintetasa. Asn carboxilasa. Asn piruvato carboxilasa. Asn deshidrogenasa.

Parte no proteica de la holoenzima phe hidroxilasa: Nicotinamida adenosin difosfato oxidado. Fosfato de piridoxal. Tetrahidrofolato. Tetrahidroxibiopterina.

Mencione lo cierto respecto a las enzimas alostéricas: Están sujetas a un control por modulación positiva y negativa. Solo pueden ser reguladas por inhibidores competitivos. Su actividad no cambia aunque se unan moduladores. Solo existen en enzimas monoméricas.

Son aminoácidos esenciales: Thr-Arg-Ile. Hidroxiprolina-Asn-Val. Pro-Asp-Gln. Lys-Cys-Phe.

Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria. Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno. La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional. La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas de proteínas.

En digestión proteica los siguientes enunciados con ciertos, excepto: La capa de moco protectora es la mucina. La célula parietal se encarga de la secreción del HCl-. La anhidrasa carbónica trabaja en la sintesis de HCl-. El HCl- actúa como enzima exopeptìdica.

En digestión proteica lo siguiente es falso: El nervio vago es el primer encargado de la producción del HCl-. La pepsina actúa como endopeptidasa. El HCO3- se excreta en la luz gástrica. La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met.

La quimotripsina actua sobre que aminoacidos. Cys, Met, Ala, Glu. Lys y Met. Ala, Met y Gly. Phe, Trp, Tyr y Met.

Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea: Ornitina urea. Carbamilfosfato. Carbamilfosfato sintetasa. Citrulina 3.

Enzima clave del ciclo de la urea. Arginina. Argininosuccinato. Carbamilfosfato sintetasa. Arginasa.

Reacciòn por la cual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion. Reaminacion. Desaminacion. Transdesaminacion.

Enzima de la digestión de proteínas que tiene como característica Exopeptidasa que rompe enlaces N-terminal. Dipeptidasas. Tripsina. Pepsina. Aminopeptidasas.

Para la formación de este aminoácido no esencial se necesita azufre y donadores de grupos metilo el cual se presenta en el siguiente compuesto: Homocisteina. Met. Ser. S-adenosilmet.

Aminoácido que presenta: es esencial, no polar, con un anillo heterocíclico constituido por un anillo indol donde además de participar en las dos rutas metabólicas (cetogenico y glucogenico): TRP. THR. TYR. PHE.

via metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción destóxicación del amoniaco, promueve la gluconeogénesis y la biosíntesis de aminoácidos no esenciales: Transmetilacion. Desaminacion oxidativa. Desaminacion reductiva. Descarboxilacion.

Aminoácido que al sufrir desaminación oxidativa en primera ocasión lo hacen por su grupo amida y no por el grupo amino primario: GLN y ASP. GLU y ASN. ASN y GLN. ASP y GLU.

Son el tipo de estructura secundaria más común de las proteínas fibrosas: Hoja plegada b. Alfa helice. Beta giros. Super secundarias. Ninguna de las anteriores.

La capacidad anfoterica de los aminoacidos esta determinada por: Temperatura. PH. Inhibidores. Cofactores. Apoenzimas.

Señale la unidad monomérica de las proteínas. Peptido. Polipeptido. Oligopeptido. Residuos de aminoacidos. Ninguna de las anteriores (L-aminoacidos).

Nivel estructural de proteínas que se categoriza por tener una conformación tridimensional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteínas dinámicas o funcionales: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Señale cuál de las siguientes vías metabólicas no sufren los aminoácidos thr y lys: Desaminacion oxidativa. Desaminacion reducida. Transaminacion. Descarboxilacion. Transmetilacion.

Las proteinas estructurales son ricas de este tipo de aminoacido, porque ayuda evitar el plegamiento tridimensional: Met. Cys. Thr. Pro.

La base schiff (parte no proteica de las enzimas de transaminacion es: Pirofosfato de tiamina. Biotina. Fosfato de piridoxina. NAD.

Par metabólico que por transaminación participa donando el segundo nitrogeno en el ciclo de la urea. Oxalacetato/aspartato. Fumarato/aspartato. Piruvato/alanina. Alfacetoglutarato/glutamato.

Enzima que interviene en la reacción entre la citrulina y el aspartato: CPS l. CPS ll. Transcarbamilasa. Arginosuccinato sintetasa. Arginosuccinato liasa.

Metabolito intermedio del ciclo de la urea que interconvierte en aspartato. Carbamoilfosfato. Ornitina. Citrulina. Arginina. Fumarato.

Un lactante que al nacer tenia un aspecto saludable comezo a presentar letargo (falta de estado de alerta), hipotermia (baja de temperatura corporal) y apnea (ausencia de resiracion) en 24 horas. Una quimica sanquinea indico altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de urea. Es muy probable que la enzima defectuosa en este niño sea: Argininosuccinato sintetasa. Carbamoil fosfato sintetasa I. Ornitina transcarbamilasa. Argininosuccinato liasa.

Un paciente con daño hepático por alcohol tiene cambios profundos del estado mental provocados por acumulación de NH4. La conversión de NH3, en urea es un ejemplo de cuál de los siguientes tipos de regulación: Negativa. Retroalimentacion. Prealimentacion. Compartimentacion.

Cofactor necesario para la funcion de la CPS I (carbamoil fosfato sintetasa 1): Zn. Mn. Cu. Cl. N-acetilglutamato.

El poder catalítico de las enzimas es debido a: A que disminuya la energía libre de gibs. favorece los estados estacionarios. que tiene gran afinidad al sustrato. A que tienen sitios alostericos la gran mayoria.

Es una reacción enzimática, de qué depende la formación del complejo ES?. Accesibilidad al sitio alosterico. Accesibilidad del sitio activo. De la KM. Todas las anteriores.

Es el sustrato de la ornitina transcarbamoilasa, es: Ornitina y citrulina. Ornitina y arginouccinato. Ornitina y fumarato. Ornitina y carbamoilfosfato.

Paciente recibe omeprazol al para una enfermedad por reflujo gástrico. El omeprazol contiene un grupo sulfhídrico libre que es cítrico para su mecanismo de acción. Éste fármaco lo más probable es que actúa del siguiente modo: reduce (redox) un sulfhrilo ya existente en la bomba de protones intestinal. reduce (redox) un sulfhidrilo y ya existente la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una cisteína en la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una metionina en la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una cisteina en la bomba de protones intestina.

En el ciclo de la urea es el principal en el cuerpo humano para la eliminación de nitrógeno. Cuál de las siguientes opciones describe correctamente los pasos del ciclo de la urea?. Se inicia citrulina y es regenerada por el ciclo. Se genera ornitina en la mitocondria. Se sintetiza citrulina en el citosol. Se usan 3 enlaces fosfato de alta energia para un ciclo compuesto. se intercambia citrulina por ornitia a través de la membrana mitocondrial en un intercambio electroneural.

Señale el grupo en silencio en el cual se necesita la ruptura de enlaces de alto contenido energético: Ligasas. Liasas.

Señale el grupo de enzimas que más abunda en la respiración celular: Ligasas. Liasas. Transferasas. Oxido reduccion.

Para la síntesis de glutamato a través de la transaminación se intercambio la cual sería: NAD+. THF4. FAD+. PLP.

Aminoácido que presenta: es no esencial, es polar, neutro, contiene en su cadena lateral un grupo sulfhídrico (grupo tiometil) con participación de la ruta metabólica glucogénica Respuesta: Cisteina (cys). Metionina (met). Serina (ser). Alanina (ala).

Aminoácidos que participan en la síntesis de creatina. Arg, Gly y met. Met y Ala. Gly y Glu. Met y cys.

Aminoácido tiene en su cadena lateral únicamente un grupo metilo. ALA. CYS. MET. GLU.

Aminoácidos que aumentan la concentración de homocisteína en la sangre. GLY Y GLU. ALA Y GYS. ALA Y VAL. MET Y CYS.

Para la formación de este aminoácido no esencial se necesita azufre y donadores de grupos metilos, el cual se representa en el siguiente compuesto: Metionina. Homocisteina. Valanina. Carboxilina.

Los aminoácidos son un sustrato importante para la gluconeogénesis (formación de glucosa a partir de sustancias no glúcidos) durante el ayuno. De los siguientes aminoácidos, cual sería el principal aminoácido glucogénico que recibe el hígado. Leu. Gly. Ala. Triptofano.

Aminoácidos involucrados en la síntesis de creatinina. Leu, Asp y Met. Gly y Ala. Ala. Arg, gly y met.

Reacción enzimática en la que el sustrato entra al sitio activo de la enzima para convertirse en producto (ES). Complejo enzima-sustrato. Producto. Intermedio de transicion. Enzima libre. sustrato libre.

Cual se considera el transportador activado de fragmentos de dos carbonos: Acetil coA. Oxalacetato. Piruvato. Succinil coA.

La ruptura de un enlace péptido lo lleva a cabo una enzima de clase: Oxido reduccion. Transferasas. Hidrolasas. Isomerasas.

Son carbohidratos simples monosacaridos: Lactosa. Maltosa. Sacarosa. Fructosa.

Son carbohidratos simples disacaridos. Lactosa. Maltosa. Sacarosa. Fructosa.

Fuentes complejas de carbohidratos. Azucar de mesa. Dulces. Refrescos. Legumbres.

Fuentes simples de carbohidratos. Verduras. Jugo de frutas. Cereales integrales. Legumbres.

Oxalacetato mas glu forma: Ala. Asp. Gly. Glu.

Parte vitaminada de la holoenzima Glu deshidrogenasa: Tetrahidrofolato. Fosfato de piridoxal. Nicotinamida adenosis disfofato oxidado. Tetrahidrofolato.

Señale el grupo de enzimas que más abundan en la respiración celular: Ligasas. Liasas. Transferasas. Oxidoreduccion.

Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica peso molecular elevada, no dializable y termolábil. (papaína, tripsina, pepsina, etc.): Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

Son sustancias que permiten el paso de protones a través de la membrana, se disipa el gradiente de concentración de protones, no hay bombeo de mismos a través de la ATP – sintasa y no hay producción de ATP. Moduladores alostéricos negativos. Inhibidores. Desacoplantes. Ninguna.

Enzima del ciclo de los ácidos Tricarboxílicos que forma parte de uno de los complejos de la CTE-cadena transportadora de electrones: Deshidrogenasa isocitrica. Fumarato hidratasa. Deshidrogenasa succinita. Citrato sintasa.

Señale cual es la enzima de regulación primordial en el ciclo del ácido cítrico, además de la IDH: Isocitrato deshidrogenasa. Alfa- cetoglutarato deshidrogenasa. Succinil coA sintetasa. Succinato deshidrogenasa.

todos los aminoácidos que se usan para sintetizar proteínas humanas (con excepción de la Gly) presenta la peculiaridad de: Un carbono beta asimetrico. Un carbono asimetrico en la configuracion L. Un carbono asimetrico en la configuracion D. Un grupo hidroxilo. Un grupo aromatico.

Enzima exopermitidasa pancreática que rompe enlaces de aminoácidos principalmente de tipo Val, Ile y Leu. Carboxipeptidasa A. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa B. Elastasa.

una reducción en el metabolismo del siguiente aminoácido puede elevar la concentración de homocisteína en la sangre: Ala. Met. Phe. Glu.

Que determina el nivel estructural nativo de las proteínas: La secuencia de aminoacidos en la estructura primeria. Los enlaces peptidicos levos. El numero de enlaces disulfuros de la proteina. Todas las anteriores.

Son moleculas de bajo peso molecular, dializable, termoestable y no proteica, adherida de manera laxa, coenzima, y grupo prostetico al estar intimamente ligada. Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

Son diversas y ultiples formas moleculares (estructura) de una enzima, responsables de catalizar la misma reaccion. Apoenzima. Holoenzima. Coenzima. Ninguna de las anteriores.

Par metabolico que por transaminacion participa donando por el segundo nitrogeno en el ciclo de la urea. Oxalacetato/aspartato. Fumarato/aspartato. Piruvato/alanina. Alfa-catoglutarato/glutamato.

Señale cual es la ezima que ayuda a la transformacion de SER a Gly. Ser quinasa. Ser hidroximetiltransferasa. Cistationinasa. SAM. Ser hidroxilasa.

Aminoacido esencial el cual presenta la cualidad de dejar de serlo en la vida adulta. ALA. ARG. THR. TYR. TRP.

Las enzimas proteoliticas se deben secretar como cimogenos que se activan, o que se podrian autodigerir a si mismas y a los organos que los producen. El tripsinogeno se degrada hasta formar tripsina por una proteasa que es secretada por uno de los siguentes. Estomago. Pancreas. Colon. Higado. Intestino delgado.

La precisión del complejo enzima-sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensional de la enzima y sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteina enzimatica.

En el ciclo de la visión, la proteína encargada de aportar el pigmento visual: Opsina. Rodopsina. Batorrodopsina. Lodopsina.

Señale cuál de los siguientes enunciados es incorrecto acerca de las enzimas: la mayoría son ribozimas, las cuales en su Constitución tienen la capacidad de acelerar millones de veces las reacciones termodinámicamente posibles. dentro de sus características sobresalen su poder catalítico y especificidad. en esencia catalizan las reacciones mediante la estabilización de los estados de transición que son las especies químicas de energía más altas generadas por las reacciones. La mayoría de las reacciones en los sistemas biológicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas.

La pepsina es una enzima que ataca a las uniones: Tyr, met y trp. Arg y Lis. Tyr, Fen y Trp.

Menciona lo falso acerca de los componentes de una enzima: Sitio alósterico es parte del sitio activo el cual actúa como modulador positivo y negativo. Sitio activo parte más reaccionant e de la enzima. Sitio activo lugar donde se une el sustrato a la enzima. El grupo prostético esta unido fuertement e a la enzima. La coenzima esta unida de manera débil.

Son aminoacidos azufrados: Cys-his. Met-val. Ser-val. Met-cys.

Son aminoacidos que su cadenas lateral cuenta con grupos aromaticos: Trp y thr. try. Ninguna de las anteriores. Met y ala.

Aminoacido por el cual se derivan las hormonas tiroideas y deriva las catecolamina. Trp. Tyr. thr. Met y ala.

Aminoacido del cual se deriva la Serotonina: Trp. Tyr. thr. Met y ala.

Órgano en el cual se lleva a acabo la sintesis de la urea: Riñón. Higado. Musculo. En todos.

Aminoacidos responsables de la sintesis de creatina, fuente de ATP del músculo. Arg, Met y Gli. Gli, Arg y Asp. Asp, Arg y Met. Asp, Ala y Phe.

Son aminoacidos que se utilizan para la formación de proteínas: L-Ala. L-Arg. D-Asp. Solo a y b (L-ala y L-arg).

Son aminoacidos no esenciales,excepto: Asn, Gln, Cys. Asn, Thr y Phe. Gli, Pro y Phe. Trp, Val y Tyr.

Primer enzima gástrica en el metabolismo de las proteínas: Carboxipeptidasa. Amilasa. Tripsina. Todas son falsas.

Enzima que da inicio a la digestión de proteínas: Carboxipeptidasa. Amilasa. Tripsina. Pepsina.

¿Cuántas clases de enzimas existen?. 1. 5. 6. 65.

Son moléculas o iones que interactúan con la enzima ya sea en su sitio activo o en alguna otra parte de la misma modificando la enzima y disminuyen o hacen nula la actividad catalítica de esta. Inhibidores. Temperaturas. Coaccion. Ninguna.

Para transformarse en producto, los sustratos pasan por un estado de. Transicion. Traduccion. Abduccion. Aduccion.

Parte Proteica de una enzima, que por sí sola no puede llevar a cabo su acción catalítica. Apoenzima. Coenzima. Cofactor. Sustrato.

Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Isoenzima. Coenzima. Cofactor. Sustrato.

Señale la respuesta correcta de las siguientes afirmaciones acerca de la digestión gástrica de las proteínas: El mecanismo nervioso para la liberación del juga gastrico esta mediado a través de acetil colina. El mecanisma hormonal esta flerado a cabo por la gastrina misma que aumenta AMPcy media la Siberación del jugo gástrica. La mucina es una glicoproteina altamente alcalina que recubre la mucosa gástrica para protegerla del acido clorhidrico. Todas son correctas. El juego gástrico es altamente rico en Na+,K+.

En la reacción de la glutamato deshidrogenasa el producto esperado es: Piruvato. Lactato. Alfa-cetoglutarato. Oxalacetato.

En la reacción de la citrato lasa, el sustrato es: Acetil coA. Citrato. Alfa-cetoglutarato. Oxalacetato.

Vía metabólica de los aminoácidos de tipo catabólica: Ciclo de la urea. Ciclo de krebs. Glucolisis. Glucogenesis.

Cuál de las siguientes opciones se considera el transportador de electrones anabólicos: NADHP. NADH. FAD. FADH.

La barrera para el acetil CoA que impide la salida de la mitocondria se salva con __________ , el cual transporta grupos acetilos a través de la membrana interna mitocondrial: Piruvato. Citrato. Lactato. Malato.

Aminoácidos que participan como precursores de neurotransmisores: Triptofano y tirosina (trp y tyr). Met y ala. Cys y ala.

Característica que le permite a los aminoácidos comportarse como ácido o como base. Anfoterismo. Hidrofobicidad. Polaridad. Aromaticidad.

Amoniacido con función biológica, el cual es un neurotransmisor de tipo inhibitorio: GABA. GLUTAMATO. ASPARTATO. GLICINA.

Tipo de enfermedad producida por el mal plegamiento de proteínas: Alzheimer. Diabetes tipo 1. Hipotiroidismo. Artritis reumatoide.

Tipo de estructura de una proteína que determina la forma en que se puede plegar y el modo de interactuar con otras moléculas en la célula para llevar a cabo su función. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria.

Enzima que actúa sobre la Asn y forma Asp. Asparaginasa. Tripsina. Pepsina.

En la intoxicación por etilglicol o metanol se trata con etanol el cual actúa como: Un inhibidor alostérico reversible competitivo. Un inhibidor isosterico reversible acompetitivo. Un inhibidor alosterico irreversible no competitivo. Un inhibidor isosterico irreversible competitivo.

Las enzimas son altamente específicas debido a la complementariedad entre el sustrato y el__________. Sitio activo. Inhibidor. Producto. Cofactor.

TGO y TGP son ejemplos de: Vitaminas. Hormonas. Proteinas estructurales. Enzimas de escape.

La hormona que normalmente disminuye la glucosa sanguínea es. Insulina. Adrenalina. Cortisol. Glucagon.

En cinética enzimática, ¿se aumenta la contracción de sustrato a la velocidad?. Se vuelve negativa. Disminuye siempre. Aumenta hasta alcanzar Vmax. Se mantiene constante desde el principio.

Enzima que disminuye Vmax por inactivacion permanente: Irreversible. Saturacion. Alosterica.

Enzima que modifica actividad por union a sitio distinto al activo. Irreversible. Saturacion. Alosterica.