Bioquimica

Aminoacidos de los cuales deriva la carnitina, los cuales se utiliza en el transporte de acetil-coA: LYS y MET. ALA y MET. CYS y GLY. CYS y LYS.

Cuales son los aminoacidos necesarios para la sintesis de purinas: LYS y MET. GIN, GLY y ASP. CYS, GLY y ALA. CYS y LYS.

Tipo de enlaces que se respetan en la desnaturalizacion de las proteinas: Puentes de hidrogeno. Peptidicos. Disulfuros. Covalente.

Es la unidad estructural basica de las proteinas fibrosas de el cabello, la piel ,etc. Alfa-helice. Beta-plegada. Conformacion z-proteica. Estructura terciaria.

Cual es la forma principal de como se transporta el amoniaco en la sangre: ALA. TRP. GLU. CYS.

Cual de los siguientes enunciados acerca de la digestión pancreatica de las proteinas es incorrecta: El Inicio del proceso digestivo es en cámara gástrica. El principal estimulo para la secreción de la liberación de la secretina es el cambio del pH. La digestión pancreática presenta enzimas con actividad de exopeptidasas y endopeptidasas. Presenta regulacion por hormonas intestinales como la secretina y la enteropeptidasa.

¿Cual de las siguientes afirmaciones acerca de las encimas de la digestión en proteínas es incorrecta: La pepsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos del Tipo Trp, Tyr y Phe. La tripsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoacidos del tps Trp, Tyr, Phe y Met. La Quimiotrisina es una enzima endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos de tipo Trp, Tyr, Phey Met. La Carboxipeptidas una enzima exopeptidasala cual tiene afinidad a degradar aminocidos de tipe Trp, Tyr, Phey leu.

En ayuno prolongado de más de 24 horas, aminoácida principal del cual se obtiene glucosa para la generacion de energía: Ala. Trp. Tyr. Met.

Las proteina cinasa fosforila las proteines solo en certos grupos hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoacidos ¿Cuál de los siguientes grupos de aminoacidos contiene grupos hidroxilas en la cadena lateral?. LYS, ARG, SER. ALA,ASN,SER. SER, THR, TYR. ASP, GLU,SER.

¿Qué modelo enzimatico es el más apegado a la realidad de la actividad de una enzima?. Modelo Fisher. Modelo de ajuste inducido. Modelo llave y cerradura. Ninguna de las anteriores.

La enzima glucosiltransferasa cataliza el traspaso de los grupos químicos glucosidicos, a qué grupo de enzimas Pertenece: Liasas. Oxidoreduccion. Ligasas. Ninguna de las anteriores. Transferasas.

Son grupos de enzimas que catalizan la conversión de fructosa y galactosa a glucosas (cambian la conformación o estructura): Ligasas. Isomerasas. Hidrolasas. Transferasas.

Señale cual es metabolito del ciclo de acido que resulta de la desaminacion oxidativa de los aminoácidos Ile, Leu Trp: Piruvato. Succinil coA. Oxalacetato. Acetil coA.

Características de un inhibidor no competitivo reversible: Se modifica la velocidad de la reaccion. Se afecta la km. Bloquean el sitio activo. Todas las anteriores.

Elemento que es parte esencial de todas las macromoléculas, proteínas, grasas y glúcidos: Nitrogeno. Fosforo. Carbono. Potasio.

elemento que se encuentra en la cisteína y metionina, es indispensable para el metabolismo y forma parte del coenzima A: Sodio. Fosforo. Carbono. Azufre.

forman entre ellos enlaces covalentes muy estables comiendo pares de electrones y facilidad adaptación de los seres vivos al campo gravitatorio terrestre: Bioelementos terciarios. Oligoelementos. Bioelementos primarios. Bioelementos secundarios.

mantienen los niveles de salinidad del medio interno y equilibran las cargas de iones en el interior y exterior de las membranas: Bioelementos terciarios. Oligoelementos. Bioelementos primarios. Bioelementos secundarios.

La naturaleza quimica de esta molecula, es la que determina el papel que desempeña el aminoacido de una proteina en particular. Alfa amino. Carbono asimetrico. Beta carboxilo. Carbono alfa. Cadena lateral.

Que aminoacido sirve como modulador covalente. Tyr. Thr. Ser. Ala.

La precision del complejo enzima-sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensionalde la enzima y sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteina enzimatica. Ninguna de las anteriores.

La holoenzima lactato deshidrogenasa , cual es su parte no proteica de dicha holoenzima?. Nicotinamida adenosin difosfato oxidado. Fosfato de piridoxal. Tetrahidrofolato. Tetrahidroxibiopterina.

En las reacciones enzimaticas, se le denomina a la energia libre como: La diferencia en la energia basal entre el producto y el estado de transicion. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el producto. La diferencia en la energia basal esta en el estado de transicion y el sustrato. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el estado de transicion.

Cual de los sig. enunciados no corresponde a un tipo de inhibidores enzimaticos basados en sus mecanismos de accion: Inhibidores acompetitivos. Metales pesados. Inhibidores covalentes. Analogos del estado de transicion.

Menciona lo cierto respecto a las enzimas alostericas: Poseen electrones que unicamente son de tipo coenzimas. Pueden contener en un mismo sitio sus centros funcionales, cataliticos y regulador. Estan constituidas en general por una unica cadena polipeptidica de un elevado peso molecular. Estan sujetas a un control por modulacion positiva y negativa.

Menciona lo cierto respecto a las enzimas alostericas: Un inhibidor alosterico reversible competitivo. Un inhibidor isosterico reversible acompetitivo. Un inhibidor alosterico irreversible no competitivo. Un inhibidor isosterico irreversible competitivo.

La capacidad de la enzima para reaccionar con solo un sustrato es: Especificidad. Afinidad. Saturacion. Actividad catalitica.

Es la catálisis de un grupo funcional de la proteína donde se dona o acepta un protón durante el curso de una reacción. A esto se le llama: Catálisis por proximidad. Catalisis acido-base. Catalisis covalente. Catalisis por cofactores.

Respecto al acetil coa carboxilasa señale lo falso: Se inactiva por desfoforilacion y se activa por fosforilacion. Se activa por desfosforilacion y se inactiva por fosforilacion.

Cuál de las siguientes enzimas produce un producto por el uso de un ATP en un nivel de substrato de la fosforilación: Gliceraldehido 3 fosfato desidrogenasa. Fosfoglicerato cinasa.

Cuál de las siguientes enzimas produce NADH y forma 1,3 bisfosfoglicerato. Gliceraldehido 3 fosfato desidrogenasa. Fosfoglicerato cinasa.

¿Cuál de los siguientes enunciados no corresponde a un tipo de inhibidores enzimáticos basados en sus mecanismos de acción?. Inhibidores acompetitivos. Inhibidores competitivo. uncompetitivos.

Mencione los cierto respecto a las enzimas alostericas: Los moduladores alostéricos siempre se unen al sitio activo de la enzima. La actividad de las enzimas alostéricas no se ve afectada por la concentración de sustrato. Pueden contener en un mismo sitio sus centros funcionales; catalíticos y reguladores. Las enzimas alostéricas solo tienen un sitio activo y no pueden ser reguladas por moduladores.

Señale lo falso acerca del proceso unión enzima-sustrato: Los cofactores son componentes que pueden interactuar en los sitios activos de las enzimas junto con sus sustratos. El sitio activo no tiene relación con la especificidad de la enzima. El sitio activo de la enzima define su especificidad:. Es la región donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.

En la intoxicación por etilglicol o metanol se trata con etanol el cual actua como: Un Inhibidor alosterico reversible competitivo. omo inhibidor competitivo, no alostérico. Ninguna de las anteriores.

Señale lo falso acerca de regulación enzimática mediante cambios conformacionales: los cambios conformacionales inducidos por activadores o inhibidores alostéricos sí afectan la afinidad de la enzima por el sustrato. Los cambios conformacionales en las enzimas alostericas se deben a activadores o inhibidores alostericos y en dichos cambios conformacional no afecta la afinidad de la enzima por el sustrato. Ninguna de las anteriores.

Señale lo falso acerca de las coenzimas en la catálisis enzimática: Cada coenzima esta imvolucrada en catalizar diferente tipo de reacción para varias clases de sustratos. Todas las coenzimas funcionan únicamente con un sustrato específico y no pueden participar en diferentes reacciones. Cada coenzima participa en un tipo específico de reacción química. Las coenzimas no son proteínas, son moléculas orgánicas o metales que asisten a la enzima.

Señale lo falso acerca del sitio activo de las enzimas: El sitio activo de una enzima sí participa en el reconocimiento del sustrato. Los sitios activos no participan en proceso denominado: Reconocimiento de sustrato. Es la región específica donde el sustrato se une mediante interacciones no covalentes. Esta unión asegura la especificidad de la enzima.

Las enzimas aminotranferasas que requieren piridoxal fosato ¿Qué tipo de estrategia catalítica utilizan?. Catálisis por proximidad únicamente. Catálisis por tensión de enlace. Catalisis por cofactor. Catálisis por ácido-base sin cofactor.

En las reacciones enzimaticas, se le denomina a la energia de activacion como: La diferencia en la energia basal entre el producto y el estado de transicion. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el producto. La diferencia en la energia basal esta en el estado de transicion y el sustrato. La diferencia en la energia basal entre el sustrato y el estado de transicion.

Es el tipo más frecuente de este tipo de nivel estructural de las proteínas, este se representa por enlaces de hidrogeno intracatenario, cada 4 aminoacido tiene un enlace, además hace 3.6 aminoacido un giro, el cual es en sentido dextro: Nivel estructural secundario (helice alfa). Nivel terciario. Nivel primario. Nivel estructural cuaternario.

Según las siguientes son características de la desnaturalización de proteínas, pero una de ellas es falsa, por favor señálela: La desnaturalización de proteínas ocurre cuando se rompen las interacciones no covalentes. Los cambios de temperatura no fomentan la desnaturalización de las proteínas. la temperatura es un factor importante que puede desnaturalizar proteínas.

Un hombre de 45 años presenta dolor intenso de espalda el cual, tras acudir al servicio de urgencia, se debe a cálculos renales. El análisis químico de un calculo indica acumulación de acido oxálico y glioxalico. Estos compuestos pueden acumularse por problemas en el metabolismo del siguiente aminoácido: Glu. Ala. Cys. Gly.

Tipo de mecanismo de absorción de aminoácidos en el cual se presenta una translocacion de estos: transporte activo acoplado al sodio (Na⁺). Transporte de simtransporte (al mismo tiempo) dependiente de sodio. Difusión simple a favor del gradiente. Transporte pasivo facilitado independiente de sodio.

Cuerpo carbonado por el cual se obtiene Asp y Asn: Piruvato carboxilasa. Oxalacetato. Asparnitina.

Una deficiencia de las siguientes enzimas proteolíticas tendría el máximo efecto en la digestión de las proteínas: Lactasa. Amilasa pancreatica. Maltasa. Tripsina.

El carbono quiral representado por el carbono alfa de los aminoácidos debe poseer: Cuatro sustituyentes estructuralmente diferentes, Factor que determina la conformación nativa de las proteínas: Los enlaces de hidrogenos que representan a la estructura secundaria. El carbono α no es quiral en todos los aminoácidos y puede tener menos de 4 sustituyentes (solo es cierto para glicina, que no es quiral). La conformación nativa de las proteínas no depende de enlaces de hidrógeno, sino solo de enlaces covalentes (incorrecto, los enlaces de hidrógeno son clave en la estructura secundaria). La hélice α y la lámina β no dependen de la secuencia de aminoácidos, sino que se forman aleatoriamente (falso, la secuencia determina la formación de enlaces de hidrógeno y la conformación).

Cuerpo carbonado por el cual se obtiene Glu, Gln, Pro y Arg: No se. Beta-deshidrogenasa. Alfa-cetoglutarato. Tengo dream pipi.

Señale cual es la acción transcarboxilacion de la enzima acetil CoA carboxilasa: Transfiere el CO2 activado desde la botina hasta el acetil CoA, produciendo malonil CoA. La enzima transfiere un grupo metilo (CH₃) desde acetil-CoA en lugar de CO₂. La reacción no requiere biotina como cofactor. La enzima usa NADPH para carboxilar acetil-CoA.

Cuál es la ruta metabolica que sigue el lactato muscular durante el ejercicio intenso: Conversión a piruvato para el metabolismo aerobico en hígado y otros tejidos. El lactato se convierte directamente en acetil-CoA en el músculo sin pasar por piruvato. El lactato se almacena en el músculo indefinidamente sin ser metabolizado. El lactato se convierte en glucosa directamente en el corazón (la gluconeogénesis ocurre en el hígado, no en el corazón).

Enzima que se encarga de conservar la glucemia, la cual es suministrada por el hígado: Glucosa 6 fosfatasa. Glucosa 6 deshidrogenasa. Glucosa 6 carboxilasa. Piruvato.

Los seres humanos tienen la incapacidad de convertir piruvato a partir de: Acetil coA. Piruvato deshidrogenasa. Glucosa. Ciclo de krebs.

Las siguientes reacciones enzimáticas son irreversibles en la via glucolitica, señale cual de ellas es reversible: Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa. Hexoquinasa. Fosfofructoquinasa. Piruvato quinasa.

Bajo condiciones de hipoglucemia, en un individuo no diabético, el acetil CoA promueven la activación de la gluconeogenesis, por cuál de las siguientes enzimas: Hexoquinasa. Piruvato quinasa. Piruvato carboxilasa. Fosfofructoquinasa.

La oxidación de acidos grasos monoinsaturados requieren de una enzima: 3,2 enoil coA isomerasa. Acil-CoA deshidrogenasa. LPP lipasa.

Control que define las concentraciones de almacenamiento de glucosa a nivel de tejido muscular o adiposo: La concentración del transportador GLUT-4 en la membrana celular del el musculo o adipocitos. Glut 5.

Enzima en la cual durante el proceso de glucogénesis actua en la transferencia del grupo fosfato 6 a la posición 1: Glucogeno fosforilasa. Glucosa 6 fosfato. Hexoquinasa. Fosfoglucomutasa.

Enzima que regula la conversión del monosacarido galactosa al monosacarido glucosa: Hexoquinasa. Galactoquinasa. Fosfoglucomutasa. Galactosa 1-fosfato uridiltranferasa.

Que aminoácido sirve como modulador covalente: Tyr. Ala. Glu. Gly.

Enzima que regula la conversión del monosacarido galactosa al monosacarido de glucosa. UDP- urinil transferasa. Galactoquinasa. Hexoquinasa. Fosfoglucomutasa.

Señale cual es la enzima que agrega el grupo amida al aminoácido Asp: Asn sintetasa. Asn carboxilasa. Asn piruvato carboxilasa. Asn deshidrogenasa.

Parte no proteica de la holoenzima phe hidroxilasa: Nicotinamida adenosin difosfato oxidado. Fosfato de piridoxal. Tetrahidrofolato. Tetrahidroxibiopterina.

Mencione lo cierto respecto a las enzimas alostéricas: Están sujetas a un control por modulación positiva y negativa. Solo pueden ser reguladas por inhibidores competitivos. Su actividad no cambia aunque se unan moduladores. Solo existen en enzimas monoméricas.

Son aminoácidos esenciales: Thr-Arg-Ile. Hidroxiprolina-Asn-Val. Pro-Asp-Gln. Lys-Cys-Phe.

Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria. Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno. La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional. La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas de proteínas.

En digestión proteica los siguientes enunciados con ciertos, excepto: La capa de moco protectora es la mucina. La célula parietal se encarga de la secreción del HCl-. La anhidrasa carbónica trabaja en la sintesis de HCl-. El HCl- actúa como enzima exopeptìdica.

En digestión proteica lo siguiente es falso: El nervio vago es el primer encargado de la producción del HCl-. La pepsina actúa como endopeptidasa. El HCO3- se excreta en la luz gástrica. La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met.

La quimotripsina actua sobre que aminoacidos. Cys, Met, Ala, Glu. Lys y Met. Ala, Met y Gly. Phe, Trp, Tyr y Met.

Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea: Ornitina urea. Carbamilfosfato. Carbamilfosfato sintetasa. Citrulina 3.

Enzima clave del ciclo de la urea. Arginina. Argininosuccinato. Carbamilfosfato sintetasa. Arginasa.

Reacciòn por la cual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion. Reaminacion. Desaminacion. Transdesaminacion.

Enzima de la digestión de proteínas que tiene como característica Exopeptidasa que rompe enlaces N-terminal. Dipeptidasas. Tripsina. Pepsina. Aminopeptidasas. Carboxipeptidasas.

Para la formación de este aminoácido no esencial se necesita azufre y donadores de grupos metilo el cual se presenta en el siguiente compuesto: Homocisteina. Met. Ser. S-adenosilmet. Proponoil coA.

Aminoácido que presenta: es esencial, no polar, con un anillo heterocíclico constituido por un anillo indol donde además de participar en las dos rutas metabólicas (cetogenico y glucogenico): TRP. THR. TYR. PHE.

via metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción destóxicación del amoniaco, promueve la gluconeogénesis y la biosíntesis de aminoácidos no esenciales: Transmetilacion. Desaminacion oxidativa. Desaminacion reductiva. Descarboxilacion. Transaminacion.

Aminoácido que al sufrir desaminación oxidativa en primera ocasión lo hacen por su grupo amida y no por el grupo amino primario: GLN y ASP. GLU y ASN. ASN y GLN. ASP y GLU. THR y TRP.

Son el tipo de estructura secundaria más común de las proteínas fibrosas: Hoja plegada b. Alfa helice. Beta giros. Super secundarias. Ninguna de las anteriores.

La capacidad anfoterica de los aminoacidos esta determinada por: Temperatura. PH. Inhibidores. Cofactores. Apoenzimas.

Señale la unidad monomérica de las proteínas. Peptido. Polipeptido. Oligopeptido. Residuos de aminoacidos. Ninguna de las anteriores (L-aminoacidos).

Nivel estructural de proteínas que se categoriza por tener una conformación tridimensional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteínas dinámicas o funcionales: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Señale cuál de las siguientes vías metabólicas no sufren los aminoácidos thr y lys: Desaminacion oxidativa. Desaminacion reducida. Transaminacion. Descarboxilacion. Transmetilacion.

Las proteinas estructurales son ricas de este tipo de aminoacido, porque ayuda evitar el plegamiento tridimensional: Met. Cys. Thr. Pro. Hys.

La base schiff (parte no proteica de las enzimas de transaminacion es: Pirofosfato de tiamina. Biotina. Fosfato de piridoxina. NAD.

Par metabólico que por transaminación participa donando el segundo nitrogeno en el ciclo de la urea. Oxalacetato/aspartato. Fumarato/aspartato. Piruvato/alanina. Alfacetoglutarato/glutamato.

Enzima que interviene en la reacción entre la citrulina y el aspartato: CPS l. CPS ll. Transcarbamilasa. Arginosuccinato sintetasa. Arginosuccinato liasa.

Metabolito intermedio del ciclo de la urea que interconvierte en aspartato. Carbamoilfosfato. Ornitina. Citrulina. Arginina. Fumarato.

Un lactante que al nacer tenía un aspecto saludable… Una clínica sanguínea indicó altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de urea. La enzima defectuosa de este niño es: Argininosuccinato sintetasa. Carbamoil fosfato sintetasa I. Ornitina transcarbamilasa. Argininosuccinato liasa.

Un paciente con daño hepático por alcohol tiene cambios profundos del estado mental provocados por acumulación de NH4. La conversión de NH3, en urea es un ejemplo de cuál de los siguientes tipos de regulación: Negativa. Retroalimentacion. Prealimentacion. Compartimentacion.

Cofactor necesario para la funcion de la CPS I (carbamoil fosfato sintetasa 1): Zn. Mn. Cu. Cl. N-acetilglutamato.

El poder catalítico de las enzimas es debido a: A que disminuya la energía libre de gibs. favorece los estados estacionarios. que tiene gran afinidad al sustrato. A que tienen sitios alostericos la gran mayoria.

Es una reacción enzimática, de qué depende la formación del complejo ES?. Accesibilidad al sitio alosterico. Accesibilidad del sitio activo. De la KM. Todas las anteriores.

Es el sustrato de la ornitina transcarbamoilasa, es: Ornitina y citrulina. Ornitina y arginouccinato. Ornitina y fumarato. Ornitina y carbamoilfosfato. Ornitina y arginina.

Paciente recibe omeprazol al para una enfermedad por reflujo gástrico. El omeprazol contiene un grupo sulfhídrico libre que es cítrico para su mecanismo de acción. Éste fármaco lo más probable es que actúa del siguiente modo: reduce (redox) un sulfhrilo ya existente en la bomba de protones intestinal. reduce (redox) un sulfhidrilo y ya existente la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una cisteína en la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una metionina en la bomba de protones gástrica. forma un enlace disulfuro con una cisteina en la bomba de protones intestina.

En el ciclo de la urea es el principal en el cuerpo humano para la eliminación de nitrógeno. Cuál de las siguientes opciones describe correctamente los pasos del ciclo de la urea?. Se inicia citrulina y es regenerada por el ciclo. Se genera ornitina en la mitocondria. Se sintetiza citrulina en el citosol. Se usan 3 enlaces fosfato de alta energia para un ciclo compuesto. se intercambia citrulina por ornitia a través de la membrana mitocondrial en un intercambio electroneural.

Señale el grupo en silencio en el cual se necesita la ruptura de enlaces de alto contenido energético: Ligasas. Liasas.

Señale el grupo de enzimas que más abunda en la respiración celular: Ligasas. Liasas. Transferasas. Oxido reduccion. Isomerasas.

El enzima propiamente dicha de naturaleza proteica peso molecular realizable y termolábil papainsa tripsina pepsina etc. Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

Para la síntesis de glutamato a través de la transaminación se intercambio la cual sería: NAD+. THF4. FAD+. PLP.

Aminoácido que presenta: es no esencial, es polar, neutro, contiene en su cadena lateral un grupo sulfhídrico (grupo tiometil) con participación de la ruta metabólica glucogénica Respuesta: Cisteina. Metionina. Serina. Alanina.

Aminoácidos que participan en la síntesis de creatina. Arg y Gly. Met y Ala. Gly y Glu. Met y cys.