BIOQUIMICA

Entre los siguientes aminoácidos, ¿cuál es el de mayor masa molecular?: Fenilalanina. Isoleucina. Prolina. Leucina. Valina.

El grupo guanidinio está presente en la estructura de: Histidina. Triptófano. Prolina. Metionina. Arginina.

Uno de los siguientes aminoácidos responde a la fórmula molecular C3O3NH7: Alanina. Acido aspártico. Treonina. Glicina. Serina.

Estructuras y características de los aminoácidos: La isoleucina es hidrófoba. El triptófano es aromático. La arginina es básica. La treonina está hidroxilada.

En relación con los aminoácidos: La alanina es dicarboxílica. La glicina no presenta actividad óptica. La isoleucina contiene grupos tiólicos. La metionina contiene dos grupos amino. La ornitina es muy abundante en las proteínas.

Aminoácidos: Los que participan en las proteínas pertenecen a la familia de estereoisómeros D. El triptófano posee cuatro átomos de nitrógeno en la molécula. La histidina puede formar enlaces disulfuro. El glutamato contiene dos grupos amino. La tirosina contiene una cadena lateral aromática.

Aminoácidos en proteínas: La serina es el único aminoácido proteínico hidroxilado. La lisina es un aminoácido básico que puede hidroxilarse o metilarse en determinadas proteínas. La glicina es el único aminoácido con estereoisomería D presente en proteínas. La B-alanina es un aminoácido proteico. La fenilalanina tiene mayor peso molecular que la tirosina.

El ácido y - aminobutírico es isómero de: Alanina. Valina. Prolina. Taurina. Ninguno de ellos.

Aminoácidos proteínicos y no proteínicos: Todos los proteicos son a-aminoácidos. La alanina y la B-alanina son isómeros de composición C3H7O2N. En las proteínas existen tres aminoácidos aromáticos. La ornitina es un aminoácido presente en las proteínas de las aves.

Sobre la estructura de los aminoácidos: La alanina tiene una mayor masa molecular que la serina. La treonina presenta cuatro estereoisómeros posibles. La prolina, por ser un iminoácido cíclico, no presenta actividad óptica. La histidina contiene un anillo imidazólico que puede enlazar cationes metálicos por enlaces covalentes coordinados.

Actividad óptica de los aminoácidos: Todos los aminoácidos proteínicos son ópticamente activos. Los aminoácidos naturales normalmente son de la familia D. Solo hay un aminoácido, la treonina, que posea dos centros de asimetría. La forma predominante de la glicina es la L. Nada de lo anterior es cierto.

Entre los aminoácidos proteicos, ¿cuáles de los siguientes tienen la posibilidad de tener cuatro estereoisómeros distintos?: Tirosina. Treonina. Leucina. Isoleucina.

Los pKa de un aminoácido resultaron ser: 2,1, 3,9 y 9,8. Podría sospecharse que se trata de: Arginina. Acido aspártico. Glicina. Valina. Lisina.

Suponiendo que el aminoácido glutamato tiene unos valores de pKs de 1.9, 3.1 y 10,5 para sus grupos a-carboxilo, y-carboxilo y a-amino, se puede afirmar que su pI valdrá: 6.2. 2.5. 6.8. 5.16. No se puede determinar si no se conoce su estructura molecular completa.

Si el pK del grupo a-amino de la lisina es 10,8, a un pH = 8,8 se cumplirá que la relación existente entre las especies -Lis+ y -Lis+2 será: 1. 10. 100. 0.01. 0.1.

Si las constantes de disociación de los grupos ionizables del ácido aspártico son 2,1, 3,3 y 10,2, el punto isoeléctrico del aminoácido será: 2.7. 6.15. 6.75. 5.2. Ninguno de los anteriores.

En la técnica de Edman se utiliza como reactivo: Hidrazina. Dinitrofluorbenceno. Acido perfórmico. 2-Mercaptoetanol. Ninguno de los anteriores.

La ninhidrina es un reactivo utilizado para determinar específicamente: Desoxirribosa. Los aminoácidos básicos de las proteínas contráctiles. Polisacáridos. a-aminoácidos. El grupo hemo de las proteínas transportadoras de oxígeno.

Reacciones y propiedades de los aminoácidos: Con la ninhidrina, en caliente, dan lugar a una coloración púrpura. La prolina, al reaccionar con la ninhidrina da lugar a una coloración amarilla. Los aminoácidos pueden reaccionar con el reactivo fluorescente o-ftaldialdehído. Los aminoácidos no son capaces de reaccionar con el reactivo fluorescente fluorescamina.

Son derivados directos de aminoácidos los siguientes cetoácidos: a-Cetoglutárico. Oxalacético. Pirúvico. Acetilacético.

Acerca del ácido úrico: Está formado por un anillo pirimidínico. Es muy soluble en agua. Contiene en su estructura tres átomos de nitrógeno. Presenta tautomería cetoenólica. Tiene propiedades oxidantes.

Planaridad y rotación de enlaces en el enlace peptídico: El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace. Existe libre rotación sobre el eje del enlace carbono-nitrógeno. No existe libre rotación de los enlaces que unen los grupos CO y NH del enlace peptídico con los carbonos alfa de los aminoácidos que forman dicho enlace. Los 4 átomos del enlace peptídico son los únicos que se sitúan en el mismo plano. La orientación geométrica de los átomos de O e H en el enlace peptídico es de tipo cis.

La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos o péptidos: Se realiza a gran velocidad y espontáneamente, con solo mezclar dos aminoácidos en disolución. En la posición de equilibrio, éste está desplazado hacia la formación del enlace. Está más favorecido termodinámicamente cuanto mayor es el tamaño de los péptidos que van a formarlo. Es un proceso endergónico. Nada de lo anterior es cierto.

En relación con las proteínas: Las escleroproteínas son proteínas fibrosas insolubles. Las globulinas no son muy solubles en agua, pero sí en disoluciones salinas diluidas. Las albúminas son fácilmente solubles en agua. Las glutelinas son solubles en disoluciones salinas concentradas.

Las proteínas: Cuando se hidrolizan, la estructura primaria no se afecta. No se pueden cristalizar. No poseen una conformación molecular específica. Al hidrolizarse por medios proteolíticos, se produce la racemización de sus aminoácidos. Nada de lo anterior es cierto.

Estructura primaria de las proteínas: Se refiere a la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Como indica su nombre, la presentan solo las proteínas más importantes del cuerpo humano. Las proteínas comienzan a nombrarse por el extremo amino terminal. Es la misma en todas las proteínas fibrosas conocidas.

Respecto a la estructura en hoja plegada B de las proteínas es falso que: Los enlaces por puente de hidrógeno puedan ser inter o intracatenarios. Pueda coexistir con la estructura a-hélice, en fragmentos distintos de una misma proteína globular. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la hoja plegada. Existen dos tipos, la paralela y la antiparalela. Los enlaces por puente de hidrógeno se producen entre los grupos -CONH- que constituyen los enlaces peptídicos.

Estructura secundaria en a-hélice: Se estabiliza por enlaces de hidrógeno intracatenarios. Cada residuo está girado 100º respecto al anterior. Se encuentra tanto en proteínas fibrosas como en globulares. Las cadenas laterales se sitúan hacia el interior de la hélice, apareándose, entre sí, por enlaces electrostáticos o hidrófobos.

En relación con la a-hélice de las proteínas: Es característica del colágeno. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios. Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos. Es característica de las proteínas fibrosas, como la fibroína de la seda. Está mayoritariamente presente en todas las proteínas.

Se califica de proteína oligomérica la que tiene varios (as): Aminoácidos. Puentes de hidrógeno. Grupos prostéticos. Cadenas polipeptídicas. Residuos de ácido siálico.

Estructura de proteínas: Las proteínas monoméricas no tienen estructura secundaria. Una proteína monomérica puede tener más de un dominio en su estructura terciaria. Los puentes disulfuro pueden ser importantes en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas. La estructura terciaria de una proteína puede presentar fragmentos con estructuras cuaternarias distintas.

La estructura terciaria de una proteína puede estabilizarse por fuerzas tales como: Atracción electrostática entre cadenas laterales de aminoácidos con grupos cargados. Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de aminoácidos ácidos y alcohólicos. Enlaces por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos. Interacciones hidrófobas entre cadenas laterales no polares. Todas las anteriores.

Las interacciones entre aspartato y lisina que afectan la estructura terciaria de una proteína son preferentemente: Electrostáticas de atracción. Enlaces por puente de hidrógeno. Hidrófobas. Enlaces covalentes. Ninguna de las anteriores.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no es correcta?: En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los aminoácidos se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso. Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. La estructura primaria determina las estructuras de orden superior de las proteínas. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen multitud de interacciones de distinta naturaleza. Los residuos de tirosina y asparragina pueden establecer interacciones por puentes de hidrógeno entre sí.

Un extracto salino de una proteína se somete a diálisis frente a agua, observándose que la proteína precipita. En principio podría tratarse de una: Albúmina. Globulina. Glutelina. Escleroproteína. Flavoproteína.

La solubilidad de las proteínas globulares puede afectarse por factores tales como: pH. Fuerza iónica. Propiedades dieléctricas del disolvente. Temperatura.

Como consecuencia de la desnaturalización de una enzima cabe esperar: Disminución del número de grupos ionizables para la valoración. Precipitación. Disminución de la susceptibilidad hacia el ataque proteolítico. Disminución de su actividad catalítica.

Los siguientes tratamientos son desnaturalizantes de proteínas: Calor. Alta concentración de urea. Detergentes iónicos. Disolventes orgánicos.

Solubilidad de las proteínas: La solubilidad de las globulinas en disolución acuosa se incrementa por la presencia de sales neutras y diluidas. La solubilidad de las albúminas en agua es mayor que la de las globulinas. Las globulinas son más solubles en agua que la elastina. Las histonas son totalmente insolubles en agua.

Las sales de mercurio, plata, bario, etc., de bastantes proteínas son insolubles. En relación a ello, la precipitación de una disolución de una proteína por estos iones tendrá lugar preferentemente: En todo el rango de pH, sin diferencias. A pH mayor que el pI de la proteína. A pH inferior al pI de la proteína. A pH igual al pI. En ninguno de los casos anteriores.

La desnaturalización de proteínas: Altera su estructura primaria. Hidroliza las proteínas. Implica una disminución de la entropía. Aumenta las interacciones entre distintas moléculas proteicas. Facilita su cristalización.

Punto isoeléctrico de las proteínas: Si el de la pepsina es cercano a 1, se le podría suponer un alto contenido en aspartato y glutamato. Las protaminas deben poseer pI superiores a 7. Al realizar una electroforesis a pH < pI, la proteína emigrará al cátodo. El pI de la proteína depende de su composición de aminoácidos. Todo lo anterior es cierto.

Si se dializa 1 mL de una disolución de una proteína disuelta en amortiguador fosfato sódico 0,1 M pH = 7, frente a agua destilada, al cabo de unas horas: Ha aumentado el volumen del líquido en el saco de diálisis. Permanece inalterada la concentración de fosfato en el saco de diálisis. Salen aniones fosfato, pero no sodios, del saco de diálisis. Salen iones sodio, pero no fosfatos, del saco de diálisis. Nada de lo anterior es cierto.

Una proteína con un pI = 6 disuelta en agua se dializa frente a un amortiguador de fosfato sódico de pH = 8. Cuando se alcance el equilibrio: La concentración de iones sodio es mayor en el interior que en el exterior del saco. El pH disminuirá hasta alcanzar el valor 6. Se igualarán a ambos lados de la membrana los potenciales químicos del fosfato sódico. La concentración de fosfato será mayor en el interior que en el exterior del saco.

Las siguientes características son propias de las enzimas y colaboran en su importancia biológica: Su gran eficacia catalítica. Su especificidad. Su capacidad de regulación. Su versatilidad. Todas las anteriores.

Las enzimas: Solo están constituidas por proteínas. Suelen carecer de fracción proteica en sus moléculas. Pueden tener una fracción no proteica en sus moléculas. Pueden carecer de fracción no proteica en sus moléculas. Dos de las anteriores afirmaciones son ciertas.

La existencia de una enzima catalizadora de un proceso hace que en el mismo: Disminuya la energía de activación. Aumente la energía de activación. No se altere la energía de activación. Disminuya el número de choques entre las moléculas reaccionantes. Desaparezca el estado de transición.

Las enzimas: Desplazan el equilibrio hacia el lado más favorable. Disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio desde las condiciones iniciales de reacción. Modifican la naturaleza del producto de la reacción. Aumentan el número de choques entre las moléculas reaccionantes.

Centro activo de una enzima: Está formado por los aminoácidos centrales de la cadena polipeptídica. Siempre está formado por aminoácidos adyacentes de la secuencia. Suele corresponder a una determinada distribución espacial de ciertos aminoácidos. Siempre está formado por aminoácidos aromáticos. Más de una respuesta es cierta.

Con la desnaturalización de una enzima: Se hidrolizan los enlaces peptídicos. Se adquiere más orden estructural en la molécula. No resulta afectada su actividad biológica. Se afecta la estructura terciaria de la enzima. Dos de las respuestas anteriores son ciertas.

Sobre cinética enzimática: Cuando una enzima está saturada de sustrato, su cinética respecto a éste es de orden cero. En una preparación, la velocidad máxima de una enzima no depende de su concentración. A bajas concentraciones de sustrato la cinética, respecto a éste, es de orden cero. Sea cuál sea la concentración de sustrato, el orden de la reacción permanece invariable. Todo lo anterior es falso.

Respecto a la Km de la ecuación de Michaelis - Menten: Representa la constante de afinidad entre enzima y sustrato. Sus dimensiones se expresan como molaridad. Es la constante de velocidad de la descomposición del complejo ES. Cuantitativamente representa la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de la reacción valga el 10% de Vmax. Es constante para una enzima determinada, sea cual sea el sustrato sobre el que actúe.

Un inhibidor competitivo, sobre una reacción enzimática: Aumenta la Vmax. Disminuye la Vmax. Aumenta la Km. Disminuye la Km. Disminuye la Km y aumenta la Vmax.

Un inhibidor no competitivo, sobre una reacción enzimática: Aumenta la Vmax. Disminuye la Vmax. Aumenta la Km. Disminuye la Km. Disminuye la Vmax y aumenta la Km.

Enzimas alostéricas: Suelen ser proteínas multiméricas. Poseen centros catalíticos y centros reguladores. Suelen enlazar efectores en los centros reguladores. La representación cinética de v frente a [S] suele ser una sigmoide.

A = E.c.d, es la expresión matemática que expresa la ley de Lambert - Beer. De las siguientes Proposiciones, señale la cierta: Las dimensiones de E son 1/M.cm. Las dimensiones de c son g/L. A se expresa en nanometros. d se expresa en mm. d se expresa en m.

Enzimas y coenzimas: El NAD es una coenzima de las transaminasas. El FAD es una coenzima presente en ciertas flavoenzimas. El fosfato de piridoxal es una coenzima exclusiva de las descarboxilasas. La coenzima B12 es típica de las alcohol deshidrogenasas. Hay más de una respuesta correcta.

Coenzimas y vitaminas: La coenzima A es la única coenzima que, en mamíferos, se sintetiza a partir de una vitamina. La vitamina B12 contiene cobalto. Ninguna coenzima se modifica químicamente durante la actuación catalítica de la enzima. Muchas deshidrogenasas utilizan NAD+/NADH + H+ como coenzima.

Sobre vitaminas: Las liposolubles son las más utilizadas para obtener coenzimas. La vitamina A se obtiene a partir del colesterol, mediante la acción de la luz solar. La vitamina B1 o tiamina es una vitamina hematopoyética. La vitamina C recibe también el nombre de riboflavina. Nada de lo anterior es cierto.

Vitaminas y coenzimas: La deficiencia de una vitamina puede afectar a varias reacciones metabólicas. NAD+ posee un mayor peso molecular que el NADP+. La deficiencia grave de vitamina B12 produce el escorbuto. La riboflavina es la vitamina precursora del NAD+. Todo lo anterior es falso.

Absorción y utilización de vitaminas: Determinados fármacos anticonvulsivos afectan ala conversión de vitamina D en su derivado activo. La vitamina E pertenece al grupo de los tocoferoles. La vitamina A participa en el proceso de la visión. La vitamina K se conoce también como cobalamina.