(Bioquímica) 3. Enzimas

El grupo prostético de un enzima es: Un cofactor unido fuertemente al apoenzima. El grupo químico sobre el que actúan las translocasas. Una molécula de RNA catalítico unida a la parte proteica del enzima mediante un enlace covalente. La parte proteica de un enzima.

Las quinasas: Son liasas. Son isomerasas. Son transferasas. Son hidrolasas.

La catálisis covalente: Se refiere a procesos catalíticos en los cuales el enzima forma enlaces covalentes transitorios con su sustrato. Consiste en la ruptura hidrolítica de los enlaces peptídicos de los enzimas. Es la catálisis llevada a cabo por enzimas que contienen grupos prostéticos. Es un mecanismo que implica la unión covalente irreversible del sustrato y el producto de una reacción.

Los enzimas: Reducen la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan. Aumentan la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan. Aumentan la energía de activación de las reacciones que catalizan. Reducen la energía de activación de las reacciones que catalizan.

Las serín proteasas como la quimotripsina: Utilizan un grupo tiol para llevar a cabo la ruptura de los enlaces peptídicos sobre los que actúan. Utilizan el grupo hidroxilo de un residuo de serina para llevar a cabo la ruptura de los enlaces peptídicos sobre los que actúan. Generalmente rompen enlaces peptídicos situados a continuación de residuos de serina. Pertenecen a la clase de las ligasas (EC-6).

Las traslocasas (clase EC-7 en la clasificación de la Comisión de Enzimas): Catalizan la transferencia de grupos químicos de una molécula donadora a otra aceptora. Catalizan la transferencia de grupos químicos de una posición a otra dentro de la misma molécula. Catalizan la unión de dos moléculas a expensas de la ruptura de una tercera que sirve como donadora de energía. Participan en algunos procesos de transporte transmembrana.

Los enzimas de la clase 4 (liasas): Catalizan reordenamientos intramoleculares. Catalizan cambios en el estado redox de macromoléculas. Catalizan rupturas no hidrolíticas o adición de grupos a anillos o dobles enlaces. Unen entre sí dos moléculas a expensas de la ruptura de una tercera molécula que proporciona energía.

El centro activo de un enzima es: El compartimento celular en el que la actividad de dicho enzima es más elevada. El centro geométrico de los enzimas con forma globular. La parte del enzima que siempre se sintetiza en primer lugar durante la traducción del RNA mensajero correspondiente. La porción del enzima directamente implicada en la actividad catalítica.

¿Qué consecuencias acarreará la adición de un enzima a una reacción química que haya alcanzado el equilibrio?. No tendrá lugar ningún cambio en las concentraciones de sustrato ni de producto. Se producirá un rápido incremento de la concentración de sustrato. Se producirá un rápido incremento en la concentración de producto. Se producirá un rápido descenso de la concentración de sustrato y de producto.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene una cadena lateral susceptible de participar en procesos de catálisis ácido-base?. Alanina. Histidina. Prolina. Leucina.

El número de recambio de un enzima para un sustrato determinado es: El número de moléculas de dicho sustrato que se unen simultáneamente al centro activo de una molécula de enzima. El número de moléculas de sustrato que una molécula de enzima puede convertir en producto por unidad de tiempo. El tiempo que tarda el enzima en ser degradado en la célula. La concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de Vmax.

Un inhibidor competitivo: Provoca un descenso en la Km observada. Compite con el enzima por la unión al sustrato. Provoca un aumento en la velocidad máxima de la reacción. Tiene menor efecto a altas concentraciones de sustrato.

¿Cuál será el valor aproximado de la Km de un enzima para su sustrato si en un ensayo se obtuvieron los siguientes resultados? [S] (mM) | v0 (μmoles/s) 0,05 30,8 0,08 40,0 0,12 48,0 0,20 66,4 0,30 73,0 0,40 79,6 0,50 79,8 1,00 79,9. 10 s-1. 40 μmol/s. 0,08 mM. 80 μmol/s.

El kcat/Km o constante de especificidad de un enzima: Es mayor cuanto menos eficiente es el enzima. Indica el número de moléculas de sustrato que se unen simultáneamente al centro activo de la misma molécula de enzima. También se conoce como número de recambio. Tiene como límite máximo la velocidad de difusión del enzima y el sustrato.

Para un enzima cuya cinética se ajuste al modelo de Michaelis-Menten, si la concentración de sustrato es igual al doble de la Km: La velocidad inicial de la reacción será igual a dos tercios de la Vmax. La velocidad inicial de la reacción será igual a la mitad de la Vmax. La velocidad inicial de la reacción será igual al doble de la Vmax. La velocidad inicial de la reacción será igual a la Vmax.

Si en una reacción enzimática llevada a cabo con 1 nmol de enzima Vmax = 1 μmol/s: Una molécula de enzima puede procesar 1000 moléculas de sustrato por segundo. Km = 1.000 μM. Un mol de enzima puede procesar un μmol de sustrato por segundo. kcat = 1 nM.

¿Cuál será la velocidad inicial aproximada en una reacción enzimática llevada a cabo con 10 U (unidades de actividad enzimática) si [S]= 1 mM y Km= 1 mM?. 5 μmol/min. 5 μmol/s. 10 s-1. 10 μmol/min.

Si 1 nanomol del enzima aprobasa corresponde a 60 U (60 unidades de actividad enzimática): La masa molecular de la aprobasa será aproximadamente 100 kilodaltons. El peso molecular de la aprobasa debe ser aproximadamente 100.000. El número de recambio de la aprobasa es 1000 s-1. La Km de la aprobasa es 1 mM.

Para un enzima cuya cinética se ajuste al modelo de Michaelis-Menten, la Km para un sustrato determinado es: La concentración de dicho sustrato con la que se obtiene la mitad de la velocidad máxima. La concentración de enzima con la que se obtiene la mitad de la velocidad máxima. El número de moléculas de dicho sustrato que una molécula de enzima convierte en producto en un segundo. La concentración de dicho sustrato con la que se obtiene la velocidad máxima.

Un aumento en la concentración de enzima: Provocará un descenso en la Km observada. Causará un aumento en el número de recambio de dicho enzima. Provocará un aumento en la Km observada. Producirá un aumento en la velocidad máxima de la reacción.

Clasificación de enzimas. Oxidorreductasas. Transferasas. Hidrolasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas. Translocasas.