Bioquímica

Sustrato utilizado para formar glutamina. Glutamato. Aspartato. Alanina.

Órganos que sintetizan glutamina sintasa. Cerebro, hígado, riñones, usculo, intestino. Solo higado. Corazón y páncreas.

Aminoácido que transfieren el grupo amino al glutamato. Isolucina, leucina, valina. Lisina, arginina, histidina. Serían, glicina, treonina.

Aminoácido que se forma por ciclación. Prolina. Lisina. Glicina.

Aminoácido cuya síntesis es parte del ciclo de la urea. Arginina. Serina. Valina.

Aminoácido precursor de etanolamina y esfingosina. Serina. Tirosina. Ala niña.

Molécula formadas por glicina. Purinas, porfirinas, glutation. Pirimidinas, glucógeno, lactosa. Colesterol, cortisol, NADH.

Aminoácido precursor de catecolaminas. Fenilanina y tirosina. Triptofano y lisina. Metionina y valina.

Función de la epinefrina. Regula glucosa, estimula lipólisis, responde al estrés. Inhibe glucogenólisis. Disminuye gasto cardíaco.

Vías activadas por la norepinefrina. Lipolisis y glucogenólisis. Glucolisis y fermentación. Beta-oxidación y lipogénesis.

Forma activa del ácido fólico. THF (Tetrahidrofolato). FAD. NADPH.

Función de glutatión. Síntesis y reparación de DNA, antioxidante. Inhibir ribosoma. Producir ATP.

Enzima reguladora de síntesis de glutatión. Gamma-glutamilcisteína sintasa. Hexoquinasa. Transaminación GPT.

Radicales libres alimentados por glutatión. Superóxido, hidróxilo, peroxinitrito. CO2, CH4, N2. Acetaldehido y lactato.

Aminoácido involucrado en la síntesis de glutatión. Cisteína. Alanina. Histidina.

Formas de eliminar amoniaco. Urea y ácido úrico. Lactato y piruvato. NADH Y FADH2.

Objetivos del recambio proteico. Protección contra material anómalo, síntesis, flexibilidad matabólica. Generar CO2 exclusivamente. Inhibir síntesis de proteínas.

Tiempo para degradar el 50% de proteínas. Vida media. Degradación rápida. Tasa glicémica.

Vida media de la hemoglobina. 2880 horas. 24 horas. 3 horas.

Sistema proteosómico ubiquitina. Requiere regiones PEST Y degrada proteínas de vida corta. Se da en mitocondria. No usa ATP.

Sistema de autofagia lisosómica. Lisosomas engloban proteínas largas para degradarlas. Degradación de carbohidratos. Se realizan solo en músculo.

Regiones PEST. Secuencias con Prolina, glutamato, serina, tereonina. Secuencias con valina, leucina,. Secuencia aromática.

Formas de autofagía. Chaperona, microautofagia, macroautofagia. Hepática, muscular, eritrocito. Beta, alfa, Gemma.

Productos de degradación de esqueletos carbonados. Acetil-CoA, acetoacetacetil-CoA, piruvato, oxaloacetato, fumarato, a-cetoglutarato, succinil-CoA. Solo glucosa. Solo aminoácido esenciales.

Aminoácidos cetogénicos. Aquellos que forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA. Lo que forman glucosa. Lo que forman lactato.

Aminoácido enérgetico para enterocitos derivados de glutamato. Glutamina. Valina. Serina.

Aminoácidos sintetizados a partir de piruvato que mantiene glucosa. Alanina. Tirosina. Prolina.

Aminóacidos necesarios para sintetizar glutatión. Glutamato, Cisteína, glicina. Alanina, leucina, serina. Arginina, Lisina, metionina.

Aminoácidos que se convierte en succinil-CoA. Metionina, isoleucina, valina, treonina. Leucina, lisina. Fenilalanina, tirosina.

Se sintetiza a partir de PRPP, ATP y glutamina. Histidina. Glicina. Tirosina.

Fuente de grupos metilo para convertir homocisteína en metionina. SAM (S-adenosilmetionina). NADH. FAD.

Degradación y síntesis de Novo de proteínas. Recambio proteico. Glucólisis. Beta-oxidación.

Producto de la degradación de aminoácidos. Amoniaco. Lactato. Glucógeno.

Sustancia elevada cuando hay mucha proteína o inanición. Urea. Creatina. Bilirrubina.

Producto final del catabolismo de purinas en humanos. Ácido úrico. Urea. Amoníaco.

Qué pasa con el grupo amino en el catabolismo. Se elimina como urea. Se convierte en glucogeno. Se convierte en lípidos.

Describe el catabolismo de aminoácidos. Desaminacíon, amoniaco, urea. Oxidación, acetona. Carboxilación - lactato.

Precursor de histamina. Histidina. Tirosina. Arginina.

Enzima que inicia el síntesis de la urea. Carbamoil-fosfato sintasa I. Arginasa. Urea da.

Lugar donde ocurre la síntesis de urea. Hígado. Riñón. Corazón.

Explicación breve de la urea. Convierte amoniaco tóxico en urea para excretación. Convierte glucosa en glucógeno. Produce lactato.

Por qué aumenta con dieta baja en proteínas/ ayuno. Se incrementa el catabolismo muscular- más amoniaco- más urea. Disminuye la necesidad de energía. Aumenta lipogénesis.

Vía que reutiliza purinas. Vía de rescate. Glucólisis. Lipogénesis.

Degradación de pirimidinas produce…. B- Alanina y B-aminoacidos. Glicerol. Acetona.

Por qué el cerebro depende tanto de glucosa. No puede usar ácidos grasos como energía. Porque almacena glucosa. Porque usa acetonas siempre.

En el ejercicio intenso el músculo usa. Fosfocreatina. Cuerpos cetónicos.

En ayuno prolongado, proteínas musculares proveen AA al hígado para activar. Gluconeogenesis. Lipogénesis.