Test bioquímica #4

Las proteínas de choque térmico (HSP, por sus siglas en inglés) son un tipo de proteínas chaperonas cuya expresión disminuye en aquellas condiciones que inducen la desnaturalización de proteínas: Verdadero. Falso.

Se dice que el código genético es degenerado por: Algunas proteínas se sintetizan en ribosomas libres, mientras que otras lo hacen en ribosomas que se encuentran unidos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Algunos codones constituyen codones de parada. No todos los codones codifican siempre para el mismo aminoácido. Esto ocurre, por ejemplo, cuando se compara el código genético nuclear con el código genético mitocondrial en las células eucarióticas. Cada aminoácido es codificado por uno o más codones.

Las defensinas son proteínas catiónicas, de bajo peso molecular, que poseen … antimicrobianas. Por lo tanto, juegan un papel relevante en la respuesta inmune … En la siguiente figura, se observa un diagrama de cintas alfa-defensinas tipo … los neutrófilos: A este respecto, la estructura secundaria de la proteína es estabilizada por: Puentes de hidrógeno en el esqueleto de la cadena, entre el átomo de hidrógeno del grupo amino de un residuo de aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo ceto de otro residuo. Tales residuos están ubicados en hojas diferentes y de carácter paralelo. Interacciones hidrofóbicas entre residuos de aminoácido con cadenas laterales aromáticas (o alifáticas no polares) ubicados en hojas beta diferentes y de carácter antiparalelo. Puentes disulfuro entre las cadenas laterales de residuos cisteína ubicados en hojas beta diferentes y de carácter antiparalelo. Puentes de hidrógeno en el esqueleto de la cadena, entre el átomo de hidrógeno del grupo amino de un residuo de aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo ceto de otro residuo. Tales residuos están ubicados en hojas beta diferentes y de carácter antiparalelo. Puentes de hidrógeno entre el átomo de hidrógeno del grupo amino de un residuo de aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo ceto de otro residuo que se ubica cuatro posiciones adelante (n+4) en el esqueleto de la cadena. Enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. Tales aminoácidos están ubicados en hojas beta diferentes y de carácter antiparalelo.

Una proteína homopentamérica, que cumple la función de canal iónico, posee un dominio transmembranal compuesto de 4 hélices alfa. Dos de las cuatro hélices denominadas alfa2 y alfa3, interactúan con la carga (un anión). A este respecto, ¿cuál de los siguientes aminoácidos espera encontrar más frecuentemente en dichas hélices?. L (Leucina). W (Triptofano). E (Glutamato). I (Isoleucina). K (Lisina).

Paciente masculino de 68 años, con antecedentes de diabetes no controlada, es diagnosticado con síndrome nefrótico. Dicho trastorno renal se caracteriza por un aumento en la permeabilidad de la pared capilar de los glomérulos renales, lo que induce un incremento en la concentración de proteínas en la orina (proteinuria) y niveles bajos de proteína en la sangre (hipoproteinemia), especialmente en el contenido de albúmina (hipoalbuminemia). Una de las consecuencias clínicas de la hipoalbuminemia severa y prolongada es el edema. Ello se debe a: La afectación de las propiedades anfóteras de la albúmina, que ocasiona una disminución en su capacidad amortiguadora. La fiebre que sufre el paciente, la cual induce desnaturalización de las proteínas sanguíneas. La disminución de la albúmina en el compartimiento vascular, que induce un aumento en la presión osmótica vascular. La disminución de la albúmina en el compartimiento vascular, que induce una disminución en la presión osmótica vascular.

Con respecto a las alfa hélices: En ciertos casos, las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos que la componen se proyectan hacia el exterior del esqueleto de la hélice y pueden organizarse exhibiendo dos caras, una polar y la otra no polar. Su estructura se estabiliza a través de enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido. Además, durante su formación se produce una molécula de H2O. Su estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno, entre el átomo de hidrógeno del grupo amino de un residuo de aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo ceto de otro residuo de aminoácido que se ubica tres posiciones adelante (n+3). Constituyen un tipo de estructura secundaria poco frecuente en los motivos de las proteínas.

Sobre cinética enzimática: En una preparación, la velocidad máxima de una enzima no depende de su concentración. Cuando una enzima está saturada de sustrato, su cinética respecto a este es de orden 0. Todas son falsas. A bajas concentraciones de sustrato la cinética, respecto a este, es de orden 0. Sea cual sea la concentración del sustrato, el orden de la reacción permanece invariable.

¿Cuál de los siguientes describe una característica de la mayoría de las enzimas alostéricas?. Se componen de subunidades individuales. En ausencia de efectores, generalmente siguen la cinética de Michaelis y Menten. Tienen activadores alostéricos que se unen en el sitio catalítico. Muestran cooperatividad en la unión del sustrato. Tienen inhibidores alostéricos irreversibles que se unen en sitios alostéricos.

Los zimógenos son secretados al jugo pancreático después de una comida y se activan en el tracto gastrointestinal, el tripsinógeno se convierte en tripsina por acción de la enteropeptidasa intestinal. La enteropeptidasa (que se encuentra en la superficie interna del duodeno) hidroliza un péptido N-terminal en el tripsinógeno inactivo. La reordenación de la estructura terciaria da lugar a la forma activa de la tripsina ¿Que tipo de regulación enzimática hace referencia al anterior párrafo?. Las enzimas pueden ser activadas o inactivadas de modo reversible por modificaciones covalentes. Retroalimentación negativa. Las enzimas pueden ser activadas o inactivadas de forma irreversible por enzimas proteolíticas. La expresión de la proteína enzimática a consecuencia de los cambios genéticos que tienen lugar en respuesta a las variaciones del entorno celular o de las demandas metabólicas. Regulación alostérica.