(Bioquímica) 4. Mioglobina y hemoglobina

La región interna de las globinas: Es esencialmente hidrofóbica, con la excepción de dos residuos de histidina. Es esencialmente hidrofílica. Facilita la entrada libre de ligandos y moléculas de agua. Está formada por residuos ácidos.

En la hemoglobina: La conformación R (oxihemoglobina) tiene baja afinidad por el oxígeno. La conformación R (oxihemoglobina) es más estable en presencia de altas concentración de oxígeno. La conformación T (desoxihemoglobina) tiene baja afinidad por el oxígeno. La conformación T (desoxihemoglobina) es más estable en presencia de altas concentraciones de oxígeno.

El CO2: Estabiliza la desoxihemoglobina (forma T). Es un efector alostérico de la mioglobina. Se une directamente al grupo hemo de la hemoglobina. Aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

El grupo hemo: Está compuesto por un anillo de porfirina y un átomo de azufre. Está unido por puentes disulfuro a la proteína. No está unido de forma permanente a la parte polipeptídica de las globinas. Está compuesto por un anillo de porfirina y un átomo de Fe2+.

La histidina proximal (F8/His93) de las globinas: Se une directamente al O2 de forma reversible. Forma un enlace de hidrógeno con la lisina C5 para estabilizar la forma R (oxihemoglobina). Induce cambios conformacionales en la proteína tras la unión del O2 al Fe2+ hémico. Forma parte de la hélice G de la cadena polipeptídica.

La hemoglobina: El oxígeno actúa como un efector alostérico heterotrópico. Es una proteína monomérica. Está formada por cuatro cadenas idénticas. Tiene regulación alostérica homotrópica positiva (cooperatividad positiva).

La mioglobina: Tiene regulación alostérica. Actúa como reservorio de O2 en las células musculares. Tiene una baja afinidad por el O2. Presenta una cinética de saturación sigmoidea.

El grupo hemo de la oximioglobina: No tiene capacidad para liberar el O2. Tiene la quinta posición de coordinación del hierro unida a la histidina E7/His64 (histidina distal). Tiene la sexta posición de coordinación del hierro unida al O2. Contiene un átomo de Fe3+.

El pH: Es más básico en los tejidos. Cuando es bajo facilita la liberación de O2 por la hemoglobina. Tiene un valor de 7,2 en los pulmones. Cuando es ácido facilita la unión de O2 por la hemoglobina.

La unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina: Aumenta la afinidad de la proteína por el oxígeno a medida que baja la concentración del mismo en el plasma. No depende de la estructura cuaternaria de la proteína. Depende de los cambios conformacionales inducidos tras la unión del oxígeno a un sitio de unión del tetrámero. Induce la transición desde la conformación R (oxihemoglobina) a la conformación T (desoxihemoglobina).