bioquimica test 7

1. ¿Qué grupos forman los puentes de hidrógeno que estabilizan de manera característica una hélice alfa?. Los grupos C=O y N–H del esqueleto peptídico. Los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. Los grupos carboxilo libres de los extremos de dos cadenas. Los grupos R de dos aminoácidos aromáticos consecutivos.

2. En una hélice alfa regular, el grupo C=O del residuo i forma un puente de hidrógeno con el grupo N–H de qué residuo?. Del residuo i + 8. Del residuo i + 4. Del residuo i + 2. Del residuo i + 1.

3. ¿Cómo se orientan aproximadamente los puentes de hidrógeno de una hélice alfa respecto a su eje longitudinal?. Perpendiculares al eje de la hélice. En un único plano situado fuera de la hélice. Radialmente, desde cada cadena lateral hasta el centro. Paralelos al eje de la hélice.

4. ¿Hacia dónde se proyectan las cadenas laterales de los aminoácidos en una hélice alfa?. Alternadamente hacia el centro y hacia el exterior. Hacia el exterior de la hélice. Todas hacia el extremo amino del segmento. Hacia el interior del cilindro helicoidal.

5. ¿Qué particularidad de la prolina puede dificultar la continuidad de una hélice alfa regular?. Su cadena lateral presenta una carga negativa permanente. Su anillo aromático obliga a formar puentes disulfuro. Su carbono alfa se une a dos cadenas laterales independientes. Su cadena lateral cíclica restringe la conformación del esqueleto.

6. Cuando una prolina está incorporada en el interior de una cadena peptídica, ¿qué limitación presenta su nitrógeno para la red de puentes de hidrógeno de una hélice alfa?. Tiene dos hidrógenos que compiten por el mismo carbonilo. Forma obligatoriamente un enlace iónico con la glicina siguiente. Carece del hidrógeno N–H que actuaría como donador. Carece del oxígeno que actuaría como aceptor.

7. ¿Por qué la glicina suele ser menos favorable que la alanina en el interior de una hélice alfa estable?. Su elevada flexibilidad favorece muchas conformaciones alternativas. Su anillo cíclico impide cualquier giro del esqueleto. Su cadena lateral voluminosa ocupa el centro de la hélice. Su cadena lateral tiene carga negativa a pH fisiológico.

8. Atendiendo únicamente a la presencia de residuos que suelen interrumpir hélices alfa, ¿qué segmento presenta mayor propensión helicoidal?. Pro–Gly–Pro–Gly–Pro–Gly. Ala–Leu–Ala–Glu–Lys–Ala. Pro–Pro–Gly–Pro–Gly–Pro. Gly–Gly–Pro–Gly–Pro–Gly.

9. Dos cadenas laterales con carga del mismo signo quedan próximas en una hélice alfa. Si no hay compensación por otras interacciones, ¿qué efecto cabe esperar?. Una repulsión electrostática que puede desestabilizarla. La formación espontánea de un puente disulfuro. Una atracción electrostática que siempre estabiliza la hélice. La rotura obligatoria de los enlaces peptídicos próximos.

10. ¿Qué interacción entre cadenas laterales puede favorecer la estabilidad de una hélice alfa cuando su disposición espacial es adecuada?. La hidrólisis del enlace peptídico que une los residuos. La repulsión entre dos glutamatos ionizados. La atracción entre un glutamato y una lisina ionizados. La repulsión entre dos lisinas protonadas.

11. ¿Qué significa que exista un impedimento estérico entre dos cadenas laterales de una proteína?. Que ambos residuos carecen de carbono alfa. Que forman un puente de hidrógeno especialmente estable. Que su volumen y posición producen un solapamiento espacial desfavorable. Que sus cargas eléctricas son necesariamente opuestas.

12. ¿Qué distribución caracteriza al macrodipolo de una hélice alfa?. Extremo N parcialmente negativo y extremo C parcialmente positivo. Ambos extremos parcialmente positivos y centro negativo. Extremo N parcialmente positivo y extremo C parcialmente negativo. Ambos extremos parcialmente negativos y centro positivo.

13. Considerando solo el macrodipolo helicoidal, ¿qué residuo ionizado puede estabilizar favorablemente la proximidad del extremo N de una hélice alfa?. Alanina. Lisina. Arginina. Aspartato.

14. Considerando solo el macrodipolo helicoidal, ¿qué residuo puede estabilizar favorablemente la proximidad del extremo C de una hélice alfa a pH fisiológico?. Glutamato. Lisina. Valina. Aspartato.

15. Si se considera exclusivamente su interacción con el macrodipolo helicoidal, ¿qué colocación resulta electrostáticamente desfavorable?. Un aspartato ionizado junto al extremo N. Un glutamato ionizado junto al extremo N. Un aspartato ionizado junto al extremo C. Una lisina protonada junto al extremo C.

16. Una hélice alfa está situada en el interior de una cadena y sus extremos no son los extremos libres de la proteína. ¿Puede presentar macrodipolo?. No, porque requiere necesariamente un NH₃⁺ y un COO⁻ libres. Sí, porque procede de la alineación de los dipolos de sus enlaces peptídicos. Solo si todos sus residuos tienen cadenas laterales cargadas. Solo si está unida a otra hélice mediante puentes disulfuro.

17. En una hélice alfa, con unos 3,6 residuos por vuelta, ¿qué posiciones pueden situar sus cadenas laterales aproximadamente en la misma cara?. i e i + 2 exclusivamente. i e i + 3, o i e i + 4. Solo el primer residuo y el último de toda la proteína. i e i + 1 exclusivamente.

18. ¿Qué diferencia entre glutamato y glutamina es relevante al valorar una interacción electrostática a pH fisiológico?. El glutamato suele tener carga negativa y la glutamina es polar sin carga. El glutamato es apolar y la glutamina tiene carga positiva. Ambos son aminoácidos aromáticos sin grupos polares. Ambos poseen una cadena lateral con carga negativa idéntica.

19. ¿Qué pareja contiene dos aminoácidos con cadenas laterales habitualmente positivas a pH fisiológico?. Lisina y arginina. Aspartato y glutamato. Treonina y glutamina. Valina y leucina.

20. ¿Qué pareja distingue correctamente un aminoácido polar sin carga de otro apolar?. Treonina y valina, respectivamente. Aspartato y lisina, respectivamente. Valina y treonina, respectivamente. Glutamato y arginina, respectivamente.

21. ¿Qué afirmación describe correctamente el papel de las cadenas laterales en una hélice alfa?. Pueden modificar su estabilidad sin formar la red repetitiva de puentes de hidrógeno del esqueleto. Deben ser siempre apolares para que exista una hélice. Deben alternar obligatoriamente una carga positiva y una negativa. Son las únicas responsables de todos los puentes de hidrógeno que definen la hélice.

22. ¿Cómo debe interpretarse la presencia de un aminoácido aromático en un segmento potencialmente helicoidal?. Excluye siempre cualquier estructura helicoidal. Obliga a transformar el segmento en una lámina beta. Demuestra que el segmento contiene un puente disulfuro. Puede ser compatible con una hélice; hay que valorar su posición y el entorno.

23. ¿Qué diferencia existe entre una hebra beta y una lámina beta?. La hebra es siempre una proteína completa y la lámina un único aminoácido. La hebra tiene estructura terciaria y la lámina carece de esqueleto peptídico. La hebra presenta puentes disulfuro y la lámina solo enlaces peptídicos. La hebra es un segmento extendido; la lámina reúne hebras unidas por puentes de hidrógeno.

24. ¿Qué interacción estabiliza de forma característica la asociación de hebras en una lámina beta?. Enlaces iónicos entre el grupo R de cada residuo y su carbono alfa. Enlaces peptídicos nuevos entre las cadenas laterales de hebras vecinas. Puentes de hidrógeno entre C=O y N–H del esqueleto de hebras vecinas. Puentes disulfuro obligatorios entre todos los residuos consecutivos.

25. ¿Qué define una lámina beta paralela?. Los puentes de hidrógeno son paralelos al eje de una hélice alfa. Las hebras vecinas recorren la misma dirección N→C. Las hebras vecinas recorren direcciones N→C opuestas. Todas las cadenas laterales apuntan hacia la misma cara.

26. ¿Qué define una lámina beta antiparalela?. Las hebras carecen de dirección amino a carboxilo. Las hebras vecinas recorren direcciones N→C opuestas. Las hebras se mantienen unidas exclusivamente por enlaces disulfuro. Las hebras vecinas recorren la misma dirección N→C.

27. Al comparar la geometría ideal de sus puentes de hidrógeno, ¿qué disposición tiende a ser más lineal?. La de las láminas beta antiparalelas. La de las láminas beta paralelas. La de los enlaces peptídicos entre dos láminas separadas. La de los puentes disulfuro de cualquier lámina.

28. ¿Cómo se disponen las cadenas laterales de residuos consecutivos en una hebra beta ideal?. Alternan por encima y por debajo del plano de la lámina. Quedan encerradas en el interior de una espiral. Apuntan todas hacia el extremo amino. Se sitúan todas en la misma cara de la lámina.

29. ¿De dónde pueden proceder las hebras que forman una lámina beta?. De regiones de una misma cadena o de cadenas polipeptídicas diferentes. Únicamente de cuatro cadenas polipeptídicas idénticas. Exclusivamente de proteínas que carecen de estructura terciaria. Únicamente de fragmentos consecutivos sin ningún giro.

30. Una cadena polipeptídica única contiene seis hebras beta asociadas en una lámina. ¿Qué permite afirmar ese dato por sí solo?. Ha perdido necesariamente su estructura primaria. Tiene estructura cuaternaria formada por seis subunidades. Presenta estructura secundaria beta, sin que ello demuestre estructura cuaternaria. Contiene seis proteínas independientes unidas por enlaces peptídicos.

31. ¿Qué combinación puede encontrarse en una misma proteína globular?. Solo láminas beta, porque los giros impiden el plegamiento globular. Una hélice alfa y una lámina beta únicamente si se rompen enlaces peptídicos. Solo hélices alfa, porque las láminas beta son incompatibles con ellas. Hélices alfa, láminas beta y regiones de conexión.

32. En el empaquetamiento estrecho de las láminas beta de la fibroína de la seda, ¿qué residuos pequeños resultan especialmente adecuados?. Triptófano y tirosina. Glicina y alanina. Arginina y lisina. Fenilalanina y triptófano.

33. ¿Qué afirmación sobre el tamaño de las cadenas laterales en las láminas beta es correcta?. Cualquier residuo aromático impide siempre formar una lámina beta. Su compatibilidad depende del empaquetamiento y de si quedan expuestas o enterradas. Todas las hebras beta deben estar formadas exclusivamente por glicina. Todas las cadenas laterales de una lámina deben tener la misma carga.

34. Un tratamiento altera los puentes de hidrógeno de una lámina beta sin hidrolizar enlaces peptídicos. ¿Qué cambio puede producirse?. Conversión química de todos los aminoácidos L en D. Pérdida de estructura secundaria sin cambio de la secuencia de aminoácidos. Pérdida obligatoria de todos los residuos aromáticos de la secuencia. Rotura necesaria de la cadena en péptidos de un solo residuo.

35. En una representación de cintas de proteínas, ¿qué suele indicar el sentido de la flecha de una hebra beta?. La orientación de todas sus cadenas laterales hacia una misma cara. El sentido N→C del segmento polipeptídico. La dirección de movimiento de la proteína en el agua. El sentido C→N del segmento polipeptídico.

36. ¿Qué comparación entre hélices alfa y láminas beta es correcta?. La hélice se estabiliza mediante puentes disulfuro y la lámina mediante enlaces peptídicos nuevos. En la hélice predominan puentes de hidrógeno dentro del segmento helicoidal; en la lámina, entre hebras vecinas. Los puentes de hidrógeno de una lámina solo pueden unir proteínas diferentes. En ambas estructuras todos los puentes de hidrógeno se forman entre cadenas laterales.

37. ¿Qué función estructural cumplen habitualmente los giros y los bucles de una proteína?. Sustituir los enlaces peptídicos por enlaces iónicos. Eliminar las cadenas laterales de los aminoácidos. Transformar todas las hélices alfa en cadenas independientes. Conectar segmentos y permitir cambios de dirección del esqueleto.

38. ¿Cuántos residuos comprende un giro beta clásico?. Ocho residuos. Dos residuos. Doce residuos. Cuatro residuos.

39. En un giro beta clásico estabilizado por un puente de hidrógeno del esqueleto, ¿entre qué posiciones se establece habitualmente ese puente?. Entre las cadenas laterales de i + 1 e i + 2 exclusivamente. Entre el C=O de i y el N–H de i + 1. Entre el C=O de i y el N–H de i + 3. Entre el C=O de i y el N–H de i + 4.

40. ¿Qué pareja de aminoácidos es frecuente en giros por sus propiedades conformacionales particulares?. Fenilalanina y triptófano obligatoriamente. Lisina y arginina exclusivamente. Prolina y glicina. Valina y leucina exclusivamente.

41. ¿Qué estructura se forma cuando dos hebras beta antiparalelas de una misma cadena se conectan mediante un giro corto?. Una hélice alfa. Un enlace disulfuro intermolecular. Una subunidad cuaternaria nueva. Una horquilla beta.

42. ¿Cómo suele diferenciarse un bucle de conexión de un giro beta clásico?. El bucle puede tener mayor longitud y una conformación más variable. El bucle contiene siempre cuatro residuos y el giro beta, veinte. El bucle es siempre una estructura cuaternaria y el giro beta, primaria. El bucle carece de enlaces peptídicos y el giro beta los conserva.

43. ¿Qué afirmación sobre la conformación cis de los enlaces peptídicos en los giros beta es correcta?. La conformación cis es la definición general de un giro beta. Algunos tipos contienen un enlace cis, pero no todos los giros beta lo requieren. Todos los giros beta contienen cuatro prolinas en cis. Todos los giros beta contienen únicamente enlaces cis.

44. En las proteínas, ¿qué conformación predomina globalmente en los enlaces peptídicos que preceden a una prolina?. Una conformación tetraédrica sin plano peptídico. Una alternancia obligatoria de cis y trans en proporción exacta 1:1. La trans, aunque la cis es más frecuente que en enlaces sin prolina. La cis en más del 90 % de todos esos enlaces.

45. ¿Qué acción realiza una peptidil-prolil cis-trans isomerasa durante el plegamiento?. Convierte todos los enlaces peptídicos de la proteína en cis. Acelera la interconversión cis↔trans de determinados enlaces peptídicos asociados a prolina. Hidroliza selectivamente la cadena en cada giro beta. Sustituye cada prolina por una glicina.

46. Si un enlace peptídico asociado a una prolina pasa de trans a cis sin que se corte la cadena, ¿qué cambia directamente?. La secuencia genética del ADN que codifica la proteína. La conformación local, sin sustituir los aminoácidos de la secuencia. El número total de enlaces peptídicos, que se reduce a la mitad. La identidad química de la prolina, que se convierte en lisina.

47. ¿Qué describe la estructura terciaria de una cadena polipeptídica?. El número de genes que hay en su cromosoma. Únicamente la dirección N→C de sus láminas beta. Su conformación tridimensional global. Exclusivamente su secuencia lineal de aminoácidos.

48. Dos aminoácidos están separados por cientos de posiciones en la secuencia. ¿Qué puede ocurrir cuando se pliega la proteína?. Que dejen de pertenecer a la misma cadena. Que queden próximos e interaccionen en la estructura tridimensional. Que se conviertan necesariamente en los extremos libres de dos proteínas. Que deban permanecer siempre a gran distancia espacial.

49. ¿Qué conjunto de interacciones puede contribuir a estabilizar una estructura terciaria?. Únicamente puentes disulfuro, presentes en toda proteína. Interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y, si existen, puentes disulfuro. Solo enlaces peptídicos entre cadenas laterales de residuos alejados. Solo puentes de hidrógeno entre residuos consecutivos.

50. En una proteína globular soluble en agua, ¿qué residuos tienden a abundar en el núcleo de su estructura?. Residuos con cadenas laterales apolares. Únicamente residuos con carga positiva. Residuos con cadenas laterales fosforiladas y expuestas al agua. Únicamente residuos con carga negativa.

51. ¿Qué afirmación sobre la presencia de grupos polares o cargados dentro de una proteína globular es correcta?. Demuestran siempre que la proteína está completamente desnaturalizada. Nunca pueden existir, aunque formen enlaces internos. Obligan a que la proteína sea una lámina beta paralela. Pueden existir, especialmente si sus interacciones y su entorno compensan el enterramiento.

52. ¿Cómo se forma un puente disulfuro entre dos residuos de una proteína?. Por hidrólisis de dos enlaces peptídicos consecutivos. Por reducción de dos grupos carboxilo de glutamato. Por oxidación de dos grupos tiol de cisteína. Por unión de dos cadenas laterales de metionina sin cambio redox.

53. ¿Qué producto resulta de reducir un puente disulfuro de una proteína?. Un nuevo enlace peptídico entre las dos cisteínas. Dos grupos carboxilo de aspartato. Dos aminoácidos de metionina. Dos grupos tiol de cisteína.

54. ¿Qué descripción corresponde de manera general a una proteína globular soluble?. Una conformación compacta con una superficie adaptada al contacto con el agua. Una molécula que carece de estructura terciaria. Una estructura compuesta exclusivamente por aminoácidos apolares expuestos. Una cadena necesariamente recta que no puede plegarse.

55. ¿Qué combinación caracteriza de forma general a muchas proteínas fibrosas?. Alta solubilidad acuosa obligatoria y ausencia de repetición estructural. Forma esférica y función exclusivamente catalítica. Forma alargada y función estructural o mecánica. Falta de enlaces peptídicos y presencia exclusiva de enlaces iónicos.

56. ¿Qué grupo incluye ejemplos clásicos de proteínas fibrosas?. Albúmina, mioglobina y muchas enzimas solubles. Colágeno, queratina y elastina. Inmunoglobulina, mioglobina y albúmina. Hemoglobina, albúmina e insulina.

57. ¿Qué afirmación sobre la estructura de las proteínas fibrosas es la más precisa?. En muchas predomina una organización repetitiva relacionada con su función mecánica. Todas son hélices alfa idénticas y carecen de regiones de conexión. Todas tienen exactamente la misma estructura y composición que la fibroína. Todas poseen necesariamente la misma proporción de hélices alfa y láminas beta.

58. En una proteína globular soluble, ¿qué distribución de cadenas laterales es generalmente favorable?. Predominio de grupos apolares en toda la superficie y de cargas aisladas en el núcleo. Exposición obligatoria de todos los residuos aromáticos al agua. Concentración de todos los grupos cargados en un núcleo sin compensaciones. Predominio de grupos hidrófilos en la superficie y de grupos apolares en el núcleo.

59. ¿Qué función realiza la albúmina plasmática en relación con sustancias poco solubles en agua?. Puede transportar compuestos hidrofóbicos, como ácidos grasos. Convierte directamente los ácidos grasos en aminoácidos. Forma la triple hélice estructural de los tendones. Constituye el canal epitelial que transporta cloruro.

60. ¿Qué afirmación sobre la mioglobina es correcta?. Es el principal canal de cloruro de las células epiteliales. Es una proteína fibrosa de cuatro cadenas que forma tendones. Es una proteína globular monomérica que une oxígeno en el músculo. Está formada obligatoriamente por dos cadenas alfa y dos beta.

61. ¿Por qué las cadenas laterales básicas de las histonas favorecen su asociación con el ADN?. Sus grupos tiol hidrolizan los enlaces fosfodiéster. Sus cargas negativas repelen el ADN y lo mantienen unido. Sus anillos aromáticos transforman el ADN en una proteína. Sus cargas positivas interaccionan con los fosfatos negativos del ADN.

62. Una valina está enterrada en un núcleo hidrofóbico, sin grupos cargados cercanos. ¿Qué sustitución tiene mayor probabilidad de desestabilizar ese entorno?. Valina por isoleucina. Valina por leucina. Valina por otra valina. Valina por glutamato ionizado.

63. Un residuo de treonina de la superficie no participa en una función específica. ¿Qué sustitución conserva de manera más directa su carácter polar sin carga y un grupo hidroxilo?. Treonina por fenilalanina. Treonina por valina. Treonina por serina. Treonina por leucina.

64. En la superficie de una proteína integral que contacta con el núcleo hidrocarbonado de la membrana, ¿qué cadenas laterales suelen ser favorables?. Cadenas laterales hidrofóbicas, como las de leucina y valina. Grupos fosfato con carga negativa orientados hacia los lípidos apolares. Cadenas laterales cargadas expuestas sin compensación, como las de aspartato. Únicamente cadenas laterales de lisina protonada.

65. ¿Qué es un dominio estructural de una proteína?. Un aminoácido aislado que carece de enlaces peptídicos. Una región compacta que puede constituir una unidad de plegamiento relativamente autónoma. Un conjunto de proteínas que deben proceder de cromosomas diferentes. Cualquier puente de hidrógeno de una hélice alfa.

66. Una proteína contiene un dominio que reconoce un ligando y otro que cataliza una reacción. ¿Qué ilustra este ejemplo?. Que cada dominio tiene que ser una proteína independiente. Que una proteína solo puede contener una clase de estructura secundaria. Que el reconocimiento de ligandos impide toda actividad catalítica. Que distintos dominios de una misma proteína pueden tener funciones diferentes.

67. ¿Qué comparación entre métodos de estudio de proteínas es correcta?. Los tres métodos equivalen siempre a observar directamente una proteína viva sin incertidumbre. AlphaFold es una técnica de difracción de rayos X y la RMN solo ordena secuencias. La cristalografía determina únicamente el orden del ADN y AlphaFold mide directamente todos los átomos. La cristalografía de rayos X y la RMN aportan datos experimentales; AlphaFold predice estructuras computacionalmente.

68. ¿Qué define la estructura cuaternaria de una proteína?. La secuencia de bases del gen que la codifica. La unión de cuatro aminoácidos consecutivos. La presencia de dos hélices alfa en una cadena única. La asociación organizada de dos o más cadenas polipeptídicas.

69. Una proteína funcional está formada por una única cadena con tres dominios. ¿Qué puede afirmarse?. Puede presentar estructura terciaria sin tener estructura cuaternaria. Carece de estructura primaria porque contiene varios dominios. Es necesariamente una proteína fibrosa insoluble. Tiene obligatoriamente estructura cuaternaria por contener tres dominios.

70. ¿Qué significa describir una proteína como oligomérica?. Que está formada por menos de siete aminoácidos. Que todas sus subunidades carecen de estructura terciaria. Que su ensamblaje contiene un número relativamente pequeño de subunidades. Que contiene un único aminoácido repetido sin enlaces peptídicos.

71. Una proteína está formada por cuatro cadenas con la misma secuencia. ¿Cómo se clasifica ese ensamblaje?. Monómero de cuatro dominios. Heterotetrámero. Dímero de dos aminoácidos. Homotetrámero.

72. ¿Cuál es la composición de la hemoglobina adulta predominante, HbA?. Dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Una sola cadena con cuatro dominios globina. Cuatro cadenas alfa idénticas. Una cadena alfa y una cadena beta.

73. ¿Qué comparación entre hemoglobina y mioglobina es correcta?. La hemoglobina es oligomérica y la mioglobina es monomérica. La mioglobina es oligomérica y la hemoglobina carece de subunidades. Ambas están formadas por cuatro cadenas idénticas. Ambas carecen de estructura terciaria por contener un grupo hemo.

74. Cuando dos subunidades solubles se asocian y entierran una superficie de contacto, ¿qué interacción suele contribuir a estabilizarla?. La hidrólisis de todas las cadenas laterales de la interfaz. La exposición obligatoria al agua de todos los grupos apolares de la interfaz. La repulsión de grupos cargados del mismo signo sin compensación. El enterramiento de superficies hidrofóbicas complementarias.

75. ¿Qué afirmación sobre los enlaces que estabilizan la estructura cuaternaria es correcta?. Participan interacciones no covalentes y, en algunas proteínas, disulfuros entre cadenas. La estructura cuaternaria depende exclusivamente de puentes disulfuro. No pueden participar puentes de hidrógeno entre subunidades. Todas las subunidades están unidas obligatoriamente por enlaces peptídicos nuevos.

76. ¿Qué término identifica sin ambigüedad una cadena polipeptídica que participa en un ensamblaje proteico?. Subunidad polipeptídica. Cadena lateral R. Enlace peptídico. Grupo prostético.

77. ¿Qué ventaja puede ofrecer formar un ensamblaje grande mediante varias copias de una misma subunidad pequeña?. Evitar por completo que se produzca cualquier mutación. Permitir que los ribosomas sinteticen proteínas sin aminoácidos. Eliminar la necesidad de sintetizar ARN mensajero. Reutilizar una misma información genética para construir una estructura mayor.

78. Si la probabilidad de error por residuo es constante e independiente, ¿cómo influye aumentar la longitud de una cadena en la probabilidad de que contenga al menos un error de síntesis?. La disminuye necesariamente. La hace cero al superar cien residuos. La aumenta. La mantiene siempre exactamente igual.

79. ¿Qué se entiende por conformación nativa de una proteína plegada?. La secuencia del ARN mensajero antes de la traducción. La cadena extendida obtenida tras hidrolizar todos los enlaces peptídicos. Su organización tridimensional característica compatible con su función en condiciones adecuadas. Cualquier agregado insoluble que se forme al calentarla.

80. En una desnaturalización que no incluye hidrólisis de la cadena, ¿qué nivel estructural se conserva habitualmente?. La estructura primaria. Todas las hélices alfa y todas las láminas beta. Toda la estructura cuaternaria. Toda la estructura terciaria.

81. ¿Qué proceso se diferencia de la desnaturalización porque rompe enlaces peptídicos?. La pérdida de una interacción hidrofóbica. La pérdida de un puente de hidrógeno del esqueleto. La hidrólisis de la cadena polipeptídica. La disociación no covalente de dos subunidades.

82. ¿Qué afirmación sobre la reversibilidad de la desnaturalización es correcta?. Es siempre reversible si se retira cualquier agente químico. Puede ser reversible o irreversible según la proteína, el agente y las condiciones. Es siempre irreversible cuando la proteína contiene hélices alfa. Depende únicamente del número de aminoácidos, sin influir el medio.

83. ¿Cuál es un agente físico capaz de desnaturalizar proteínas?. La urea a concentración elevada. El cloruro de guanidinio a concentración elevada. Un aumento suficiente de temperatura. El beta-mercaptoetanol.

84. ¿Qué pareja contiene agentes caotrópicos empleados para desnaturalizar proteínas?. Beta-mercaptoetanol y ditiotreitol. Glucosa y almidón. Urea y cloruro de guanidinio. Oxígeno y nitrógeno gaseosos.

85. ¿Cuál es la descripción más adecuada del efecto de la urea sobre una proteína?. Convierte irreversiblemente todos los aminoácidos en sus formas D. Puede favorecer el desplegamiento al alterar interacciones no covalentes y la solvatación. Hidroliza de manera específica cada enlace peptídico. Reduce selectivamente todos los puentes disulfuro sin otros efectos.

86. ¿Cómo pueden ciertos detergentes desnaturalizantes alterar una proteína?. Transformando cada cadena lateral apolar en un grupo carboxilo. Uniendo covalentemente todos los carbonos alfa entre sí. Asociándose a regiones hidrofóbicas y perturbando las interacciones que mantienen su plegamiento. Convirtiendo todos los enlaces peptídicos trans en cis.

87. ¿Por qué un cambio intenso de pH puede desnaturalizar una proteína?. Porque elimina necesariamente todos los átomos de azufre. Porque todos los grupos de la proteína adquieren siempre carga negativa. Porque modifica la protonación de grupos y altera interacciones que estabilizan la estructura. Porque cambia automáticamente el orden de aminoácidos de su secuencia.

88. Una interacción salina une un carboxilato de aspartato con una lisina protonada. Si al bajar el pH se protona el carboxilato, ¿qué puede ocurrir?. Que la lisina se transforme químicamente en glutamato. Que se debilite la atracción al desaparecer la carga negativa del aspartato. Que se forme necesariamente un puente disulfuro entre ambos residuos. Que el aspartato gane una segunda carga negativa y refuerce la unión.

89. ¿Qué efecto caracteriza al beta-mercaptoetanol sobre una proteína con disulfuros accesibles?. Hidroliza selectivamente los enlaces peptídicos de las hélices. Elimina la secuencia primaria y la sustituye por otra. Reduce los puentes disulfuro y regenera grupos tiol. Oxida dos grupos tiol y forma nuevos disulfuros obligatoriamente.

90. Tras retirar un reductor, ¿qué condición favorece que vuelvan a formarse enlaces disulfuro entre cisteínas apropiadamente próximas?. Mantener un gran exceso de beta-mercaptoetanol. La hidrólisis completa del esqueleto peptídico. Sustituir todas las cisteínas por alaninas. La existencia de condiciones oxidantes adecuadas.

91. ¿Por qué se combinan urea y beta-mercaptoetanol en experimentos de desplegamiento de proteínas con disulfuros?. Porque ambos convierten todos los residuos de prolina en cis. Para alterar interacciones no covalentes y reducir los enlaces disulfuro, respectivamente. Porque la urea forma disulfuros y el beta-mercaptoetanol crea hélices. Porque ambos reactivos cortan específicamente los enlaces peptídicos.

92. ¿Qué condición favorece la renaturalización de una proteína cuyo desplegamiento es reversible?. Retirar el agente desnaturalizante y restablecer condiciones compatibles con el plegamiento nativo. Sustituir toda su secuencia por aminoácidos aromáticos. Hidrolizar previamente todos sus enlaces peptídicos. Mantener siempre la concentración máxima del agente desnaturalizante.

93. ¿Qué conclusión fundamental apoyaron los experimentos clásicos de Anfinsen con ribonucleasa?. Que la secuencia de aminoácidos contiene información esencial para recuperar el plegamiento nativo en condiciones adecuadas. Que la estructura primaria cambia de orden cada vez que la proteína se pliega. Que todas las proteínas necesitan un molde proteico externo idéntico para plegarse. Que la urea incorpora nuevos aminoácidos a la cadena.

94. Si los disulfuros de una ribonucleasa se reoxidan mientras la cadena sigue desplegada en urea, ¿qué riesgo existe?. Que todas las cisteínas se conviertan en metioninas. Que se rompan obligatoriamente todos los enlaces peptídicos. Que se formen emparejamientos incorrectos que dificulten recuperar la actividad. Que la urea determine exactamente la secuencia del ARN.

95. ¿Qué papel pueden desempeñar las chaperonas en el plegamiento celular?. Ayudar al plegamiento y limitar interacciones que favorecen la agregación. Eliminar la necesidad de interacciones no covalentes. Transformar todas las proteínas globulares en fibras de colágeno. Sustituir la secuencia de aminoácidos por otra nueva.

96. ¿Por qué enfriar un huevo cocido no devuelve normalmente la clara a su estado inicial?. Porque el calor ha convertido necesariamente todas las proteínas en aminoácidos libres. Porque el calentamiento ha favorecido la desnaturalización y una red de agregados proteicos. Porque todas las cisteínas de la clara se han convertido en glucosa. Porque la estructura primaria de todas las proteínas ha pasado a ser ADN.

97. ¿Por qué exponer al agua regiones apolares antes enterradas puede favorecer la agregación de proteínas desplegadas?. Porque el agua crea obligatoriamente enlaces peptídicos entre todas las cadenas. Porque los residuos apolares adquieren siempre cargas positivas al exponerse. Porque las cadenas desplegadas dejan de interaccionar entre sí. Porque esas superficies pueden asociarse entre moléculas y quedar enterradas en el agregado.

98. ¿Qué forma suele presentar la transición de desnaturalización térmica de una proteína con comportamiento cooperativo simple?. Una línea horizontal a cualquier temperatura. Una parábola periódica sin transición definida. Una recta de pendiente constante en todo el intervalo. Sigmoidea.

99. ¿Qué significa que el desplegamiento de una proteína sea cooperativo?. Que todas las proteínas del organismo se despliegan a la misma temperatura. Que perder parte de las interacciones estabilizadoras puede facilitar la pérdida de otras. Que la proteína debe contener necesariamente cuatro subunidades. Que cada residuo se despliega de manera completamente independiente de los demás.

100. En un modelo reversible de dos estados, ¿qué representa la temperatura de fusión o Tm de una proteína?. La temperatura a la que se hidroliza el primer enlace peptídico. El intervalo completo durante el que se despliega toda la proteína. La temperatura a la que el 100 % de las moléculas ya está desplegado. La temperatura a la que las poblaciones nativa y desplegada son iguales.

101. ¿De qué depende la Tm medida para una proteína?. Exclusivamente del número de cadenas laterales aromáticas. Solo de que su nombre termine en el sufijo ina. De la proteína y de las condiciones del ensayo, como pH y composición del medio. Únicamente del tamaño del recipiente, con independencia del medio.

102. Dos proteínas muestran transiciones reversibles comparables en el mismo medio: A tiene Tm de 45 °C y B de 70 °C. ¿Qué conclusión permite esa comparación?. A presenta mayor resistencia térmica porque su Tm es menor. B tiene obligatoriamente más cadenas polipeptídicas que A. A carece necesariamente de puentes de hidrógeno. B presenta mayor resistencia térmica al desplegamiento en esas condiciones.

103. En un ensayo reversible comparable, un ligando se une preferentemente al estado nativo y eleva la Tm. ¿Qué interpretación es coherente con el resultado?. El ligando ha cambiado obligatoriamente la secuencia genética. El ligando ha hidrolizado necesariamente la cadena polipeptídica. El ligando ha eliminado todas las interacciones de la proteína. El ligando puede estabilizar el estado nativo respecto al desplegado.

104. ¿Qué función de la proteína CFTR es relevante para comprender la fibrosis quística?. Transporta oxígeno dentro de las fibras musculares. Reduce los puentes disulfuro de todas las proteínas celulares. Forma la triple hélice de las fibras de colágeno. Funciona como canal epitelial de aniones, incluido el cloruro.

105. ¿Cómo puede contribuir un defecto de plegamiento de ciertas variantes de CFTR a la fibrosis quística?. Dificultando su procesamiento y su llegada funcional a la membrana plasmática. Haciendo que el canal transporte ADN en lugar de aniones. Eliminando la necesidad de transportar sales a través del epitelio. Convirtiendo CFTR en una cadena de colágeno secretada por el músculo.

106. ¿Qué consecuencia respiratoria es coherente con la alteración del transporte epitelial de sales y agua en la fibrosis quística?. Desaparición completa del moco y esterilidad permanente de las vías respiratorias. Aumento del transporte de oxígeno por las fibras de colágeno. Secreciones más espesas, peor eliminación del moco e infecciones respiratorias frecuentes. Conversión directa de las células epiteliales en proteínas priónicas.

107. ¿Por qué una mutación que altere la organización del colágeno puede producir enfermedad?. Porque convierte toda la proteína en una enzima de transporte de oxígeno. Porque puede reducir la resistencia y el funcionamiento mecánico de los tejidos que lo contienen. Porque transforma necesariamente el colágeno en un canal de cloruro. Porque elimina todos los aminoácidos de las demás proteínas del organismo.

108. ¿Qué relación existe entre el tema del plegamiento proteico y la enfermedad de Alzheimer?. La enfermedad se debe exclusivamente a que no existen enlaces peptídicos en el cerebro. La enfermedad se asocia con agregados anómalos, entre ellos depósitos de beta-amiloide. La enfermedad transforma toda la hemoglobina en colágeno. La enfermedad es una consecuencia obligatoria de cualquier desnaturalización reversible.

109. ¿Qué mecanismo caracteriza la propagación de un prion patógeno?. Una conformación anómala de una proteína favorece la conversión de otras moléculas a un estado anómalo. Un puente disulfuro aislado se multiplica sin intervención de proteínas. Una proteína normal cambia la secuencia de todos los genes del organismo. Un fragmento de ADN priónico se replica obligatoriamente dentro de una cápside.

110. ¿Cómo se clasifica el insomnio familiar fatal en relación con las alteraciones del plegamiento?. Como una enfermedad priónica hereditaria. Como una infección bacteriana del canal CFTR. Como una enfermedad causada por ausencia de todos los aminoácidos esenciales. Como una desnaturalización fisiológica reversible de la albúmina.