Bioquímica

El bromuro de cianógeno es: Un agente oxidante. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Met. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Arg. Un reactivo específico que rompe la cadena polipeptídica por Met.

Las interacciones entre aspartato y lisina que afectan la estructura terciaria de una proteína son preferentemente. Enlaces por puentes de hidrógeno. Electrostáticas. Hidrofóbicas. Todas falsas.

Respecto a la estructura lámina plegada β de las proteínas es falso que. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la lámina plegada. Existen dos tipos, paralela y antiparalela. Pueda coexistir con la estructura β-hélice, en fragmentos distintos de una misma proteina globular. Nada de lo anterior es cierto.

Un aminoácido no esencial y derivado de la prolina es la hidroxiprolina, normalmente constituye aproximadamente el 10% de una de las siguientes moléculas, seleccione cual. Fibroina. Todas falsas. Colágeno. Queratina.

The complementarity-determining regions” (CDRs). b) se encuentran en las regiones VL y VH de la molécula de igG. d) A y B son correctas. c) se encuentran en las regiones CL y CH de la molécula de IgG. a) Se encuentran en los sitios de unión al antígeno.

La masa molecular (m) de una proteína se puede estimar mediante. Todas falsas. PAGE. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de intercambio iónico.

Planaridad y rotación de enlaces en el enlace peptídico. El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace. Todas falsas. Existe libre rotación sobre el eje de enlace C-N. No existe rotación de los enlaces que unen los grupos CO y NH del enlace peptídico con los carbonos alfa de los aminoácidos que forman dicho enlace.

Precipitación por salado. Se basa en el grado de solubilidad que presentan las proteínas a una determinada fuerza iónica. La menor solubilidad de una proteína se obtiene a su pI (punto isoeléctrico). La sal no mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico. Todas falsas.

Las proteinas. No poseen una conformación molecular específica. Cuando se hidrolizan, la estructura primaria no se afecta. No se pueden cristalizar. Nada de lo anterior es cierto.

¿Cuántos dipéptidos se pueden formar considerando todos los aminoácidos proteicos?. 8000. 400. 60. 20.

Una proteína oligomérica tiene varios. Puentes de H. Aminoácidos. Cadenas polipeptídicas. Grupos prostéticos.

¿Pasos en la determinación de la secuencia de proteínas y péptidos?. Secuenciación de los fragmentos con el reactivo Edman. Hidrólisis de todos los enlaces peptídicos. Todo lo anterior es cierto. Estudios cromatográficos.

Durante el proceso de purificación de proteínas. La actividad específica aumenta. El grado de purificación disminuye. La actividad total aumenta. Todas ciertas.

Diferencias en la saturación de la mioglobina y hemoglobina por el O2. La mioglobina presenta una curva de saturación sigmoidea. La hemoglobina presenta una curva de saturación hiperbólica. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil no responde al pH. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil responde al pH.

Cuando el BPG se une a (uno/cuatro) sitios de la hemoglobina, su afinidad aumenta/disminuye. Un sitio/aumenta. Cuatro sitios/disminuye. Un sitio/disminuye. Cuatro sitios/aumenta.

El fluorodinitrobenceno (FDNB) se utiliza para determinar el residuo N-terminal en la secuenciación de proteínas. Reacciona con los alfa-NH2. Reacciona con las cadenas laterales de aa básicos. Reacciona con los alfa-COOH. Reacciona con los grupos amino de las cadenas lateriales de los aa ácidos.

Durante el proceso de purificación de proteínas. Actividad específica disminuye. Actividad total aumenta. Grado de purificación disminuye. Todas falsas.

SDS-PAGE. Todas las proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al cátodo. Electroforesis de proteínas en geles de poliacrilamida y condiciones nativas y reductoras.

En relación con la alfa-hélice de las proteínas: Se estabiliza por puentes de H intercatenarios. Es característica del colágeno. Es característica de las proteínas fibrosas. Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos.

La movilidad de una proteína en SDS-PAGE es inversamente proporcional a. El log de la masa molecular. Todas falsas. La carga negativa. El pI.

Electroforesis bidimensional. Las proteínas se separan por masa (SDS-PAGE) y luego por carga (isoelectroenfoque). Las proteínas se separan por masa (isoelectroenfoque) y luego por carga (SDS-PAGE). Las proteínas se separan por carga (SDS-PAGE) y luego por masa (isoelectroenfoque). Las proteínas se separan por carga (isoelectroenfoque) y luego por masa (SDS-PAGE).

Desnaturalización de una enzima. Urea 3M. Sulfato amónico 1M. Cloruro sódico 0,1M. Bajas temperaturas (0-4ºC).

Si se dializa 1ml de una disolución de una proteína disuelta en un tampón fosfato sódico 0,1M pH7, frente a agua destilado, al cabo de unas horas. Ha aumentado el volumen del líquido en la bolsa de diálisis. Todas falsas. Salen iones fosfato, pero no los Na+ de la bolsa de diálisis. Permanece inalterada la concentración de fosfato en la bolsa de diálisis.

Obtención de extractos crudos. Las bolas de vidrio se usan sólo para obtener extractos de levaduras. Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas. Todas falsas. La temperatura debe estar alrededor de 37ºC.

Los siguientes tratamientos son desnaturalizantes de proteínas. Detergentes iónicos. Todas ciertas. Alta concentración de urea. Calor.

Nucleósidos y Nucleótidos. Las bases púricas sólo se encuentran en los nucleótidos. Un nucleótido es un nucleósido con un grupo fosfato unido al azúcar mediante un enlace éster. Los nucleósidos contienen solo desoxirribosas. Los nucleósidos se encuentran en el DNA mientras los nucleótidos en el RNA.

En la hélice-alfa se establecen enlaces de hidrógeno entre: El C=O del residuo n y las moléculas de agua. El C=O del residuo n y el NH del residuo n+6. El C=O del residuo n y el NH del residuo n+4. El primero y el último aminoácido.

Los efectos reguladores del sustrato en las enzimas alostéricas se conocen como: Heterotrópico. Todas verdaderas. Alotrópico. Homotrópico.

Más sobre enzimas. Alteran el equilibrio de la reacción. Modifican la energía libre estándar de una reacción. Todas falsas. Las enzimas fuerzan las reacciones a transcurrir en una sola dirección.

Enzimas alostéricas. a)Contienen distintos sitios reguladores y múltiples centros activos. b)Muestran cooperatividad. c)Son homomultímeras. A y B.

Que residuos son fosforilados en sus cadenas laterales por acción de las proteínas kinasas: SDE. RKD. STY. KQL.

Características de la estructura del DNA propuesta por Watson y Crick: Las bases están casi perpendiculares al eje. Dos cadenas antiparalelas de polinucleótidos enrolladas en una hélice alrededor de un eje. Todas ciertas. Las bases nitrogenadas están apiladas en el interior de la hélice.

Técnica usada por Franklin and Wilkins para elucidar la estructura del DNA: Microscopía electrónica. Espectrofotometría. Rayos-X. Todas falsas.

Interacciones químicas que contribuyen a la estabilidad del DNA debido al apilamiento de las bases: Puentes disulfuro. Van der Waals. Puentes de hidrógeno. Todas falsas.

La energía de activación es. La diferencia entre el sustrato y el producto. Todas falsas. La diferencia entre el producto y el estado de transición. La diferencia entre el sustrato y el estado de transición.

Secuencia de la cadena molde del DNA que produce CUA para la leucina (Recuerde Coding strand and template strand). CTA. AUC. TAG. GAT.

Cuál es la estrategia mediante la cual la catálisis tiene lugar. Todas verdaderas. Estabilizando el estado de transición. Cambiando el equilibrio de la reacción. Incrementando la probabilidad de la formación del producto.

Las enzimas alostéricas pueden ser identificadas por la curva resultante de representar la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato. Lineal. Todas falsas. Sigmoidea. Hiperbólica.

Bajo las siguientes condiciones: la concentración de enzima es 5nM y la km 5 micromolar, cuál de las siguientes propuestas es verdadera. La mayoría de las moléculas de enzima no tiene sustrato unido. La cantidad de enzima es mayor que la de sustrato. Todas falsas. La enzima está saturada por el sustrato.

La KM es: Velocidad semi-máxima de la reacción. Concentración de producto en la fase inicial de la reacción. Concentración de sustrato cuando la velocidad inicial es la mitad de la Vmax. Todas falsas.

El primer aminoácido en bacterias (procariotas) es: gly. fgly. met. fmet.

Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción química modificando la energía libre de activación de la reacción. Primero disminuye y luego aumenta. Primero aumenta y luego disminuye. Todas falsas. La energía libre de activación aumenta.

Los plásmidos usados en tecnología del DNA recombinante: Se replican independientemente del genoma. Poseen uno o más genes implicados en resistencia a antibióticos. Son circulares de DNA de doble cadena. Todas ciertas.

Las enzimas NO alostéricas pueden ser identificadas por la curva resultante de representar la inversa de velocidad frente a la inversa de la concentración de sustrato. Lineal. Todas falsas. No lineal. Hiperbólica.

Cuál de las siguientes secuencias es palindroma (solo una cadena es mostrada): CAGTCC. CGATTAGC. GCATCC. GCATATGC.

Que aminoácido estaría, probablemente, enterrado en el interior de una proteína globular y soluble. lys. phe. ser. asp.

Cuando la relación Kcat/Km está en su límite superior (108 – 109 s-1M-1) se dice que la enzima: Todas falsas. La enzima está en el rango de la perfección catalítica. La enzima posee una gran afinidad por el sustrato. La enzima está saturada por el sustrato.

Características del código genético. a)Un codón está definido por tres nucleótidos. b)Presenta solapamientos. c)Está degenerado. A y C.

Los tres primeros nucleótidos de las 6 bases de reconocimiento y corte de la enzima HindIII son AAG. Cuál es la secuencia completa del sitio reconocido por HindIII. AAGCTT. AAGAAG. AAGGAA. AAGCUU.

La configuración de la mayoría de los carbono-alfa de los aminoácidos formando parte de una cadena polipeptídica están en: Trans. Circular. Paralela. Cis.

Qué estructura (s) predijo Pauling and Corey en 1951. a)Alfa hélice. b)Lámina beta. c)Giros beta. a y b.

La mayoría de las enzimas conocidas son proteínas. Sin embargo, algunas macromoléculas también poseen actividad catalítica. Los lípidos. El DNA. Todas falsas. El glucógeno.

Causas de la planaridad del enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno entre el NH y C=O limitan su movimiento. Su carácter de doble enlace. Las cadenas laterales de los aminoácidos le impiden rotar libremente alrededor del enlace. Todas falsas.

En cada paso de rosca de la hélice-alfa se avanza: 3,6. 5. 3. 4.

PCR. Se usa para amplificar el RNA. Se usa para amplificar DNA. Se usa para purificar proteínas (protein chromatography). Las DNA polimerasas son termoestables e independientes de cebadores o primers.

Diferencias en las bases entre RNA y DNA. Todas falsas. RNA cambia A por T. RNA cambia T por U. RNA cambia G por U.

La Bioquímica y los hermanos Buchner: La replicación del DNA es semiconservativa. La glicólisis tiene lugar en extractos libres de células de levaduras. La replicación del DNA es conservativa. La glicólisis tiene lugar en células de levaduras.

Aminoácidos con azufre: M, S. M, C. L, T. S, C.

Aminoácidos con un grupo carboxilo y su correspondiente amida en la cadena lateral: L, E, S, N. D, K, Q, N. D, E, Q, N. R, D, Q, T.

Aminoácidos con un grupo carboxilo en su cadena lateral: E, K. K, D. D, E. R, S.

Las mitocondrias: Todas verdaderas. Las mitocondrias poseen una doble membrana. Las mitocondrias son capaces de importar proteínas. Las mitocondrias sintetizan algunas proteínas.

Centrifugación. Centrifugación diferencial: los diferentes orgánulos subcelulares se separan en función de la masa. Centrifugación isopícnica: los diferentes orgánulos subcelulares se separan en función de la masa. Centrifugación en gradiente de densidad: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa. Todas falsas.

SDS-PAGE: Papel del SDS. Todas falsas. El SDS desnaturaliza las proteínas y les confiere carga negativa. Todas las proteínas tratadas con SDS migran al cátodo. El SDS desnaturaliza las proteínas y les confiere carga positiva.

Western blot3. Los anticuerpos son proteínas que reconocen moléculas y se une a ellas de forma específica mediante interacciones débiles y reversibles. Los anticuerpos son proteínas que reconocen moléculas y se unen a ellas de forma inespecífica mediante interacciones débiles y reversibles. Todas falsas. Los anticuerpos son proteínas que reconocen moléculas y se une a ellas de forma específica mediante interacciones irreversibles.

Modelos experimentales. Saccharomyces cerevisiae es un modelo experimental de célula eucariota unicelular. Neursoposra carssa es un modelo experimental de planta. Escherichia coli es un modelo de organismo unicelular eucariota. Arabidopsis thaliana es un modelo experimental de bacteria.

Que parejas de átomos están implicadas en la formación de puentes de hidrogeno en las proteínas. N-H/S-H. N-H/O-H. O-H/P-O. Todas verdaderas.

El término “estructura primaria” de una proteína se refiere a: La disposición espacial de los residuos en el espacio. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo carboxilo al amino. La composición en aminoácidos. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo amino al carboxilo.

Western blot1. La transferencia a la membrana se realiza porque el gel es muy frágil y no permite un fácil manejo. Todas falsas. Las proteínas se transfieren por capilaridad del gel de poliacrilamida a una membrana. Durante la transferencia la membrana esta mas próxima al ánodo que el gel.

Tripsina corta el enlace peptídico por. Lado amino de Arg o Lys. Todas falsas. Lado carboxilo de Met. Lado carboxilo de Arg o Lys.

Centrifugación: Todas falsas. Centrifugación isopícnica: los diferentes orgánulos subcelulares celulares se separan en función de la masa. Centrifugación en gradiente de densidad: También se conoce como centrifugación isopícnica. Centrifugación diferencial: los diferentes orgánulos subcelulares celulares se separan en función de la densidad.

SDS-PAGE. Una es falsa. El beta-mercaptoetanol reduce los puentes disulfuros. Se realiza en geles de agarosa. El ditiotreitol también reduce los reduce los puentes disulfuros. El SDS desnaturaliza las proteínas.

Las siguientes enlaces/interacciones se encuentran en las proteínas. Cual(es) son covalentes. Interacciones electroestáticas. Todas verdaderas. Fuerzas de van der Waals. Puentes de Hidrogeno.

Western blot2. La trasferencia se realiza porque los anticuerpos no pueden interaccionar con las proteínas en el gel. La transferencia a la membrana se realiza porque el gel es muy frágil y no permite un fácil manejo. Las proteínas se electrotransfieren de una membrana a un gel de poliacrilamida. Todas falsas.

Que sugirieron Watson and Crick sobre el significado del apareamiento de bases encontrado en la doble hélice. Un mecanismo de replicación. El DNA puede ser circular. Permite al DNA formar una doble hélice. Todas verdaderas.

Una célula eucariota. Una es falsa. Las proteínas se sintetizan en el núcleo. El DNA está encerrado en el núcleo. Posee orgánulos subcelulares. El RNA se sintetiza en el núcleo.

Inhibidor competitivo: Disminuyen km y vmax. aumenta km sin afectar vmax. disminuye vmax sin afectar km. aumenta vmax sin afectar km.

Mayor energía libre de activación. menor km. mayor km. mayor velocidad inicial. todas falsas.

La Km nos da una idea de la afinidad que tiene una enzima por el sustrato y se cumple que. varía con la concentración de la enzima. es independiente de la concentración de la enzima. depende de la vmax. depende de la concentración de enzima y sustrato.

Enzimas alostéricas. Son homomultiméricas. Contienen distintos sitios reguladores y múltiples centros activos y muestran cooperatividad. Muestran cooperatividad. Contienen distintos sitios reguladores y múltiples centros activos.

Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción química modificando la energía libre de activación. Primero aumenta y luego disminuye. Primero disminuye y luego aumenta. La energía libre de activación aumenta. Todas falsas.