Bioquimica

¿Cúal de los suguientes tipos de enlaces es covalente?. Hidrófobos. De hidrógeno. Disulfuro. Electrostático. De van der Waals.

Señale el grupo de enzimas que más abundan en la respiración celular. Transendolasas. hidrolasas. Oxidorredución. liasas. Isomerasas.

Mencione lo correcto acerca de los inhibidores conpetitivos. Bloquean el sitio activo de las enzimas libres. El inhibidor conparte una estructura similar quimica a la del sustrato. Afectan la velocidad de la reaccion enzimatica. Producen una disminucion del producto. No hay falso.

Tipo de mecanismo de absorción de aminoacidos en el cual se presenta una traducción de estos. Transporte de simtransporte(al mismo tiempo) dependiente de sodio. Transporte independiente de sodio. Ciclo de gamma-glutamil. Ciclo de la urea. Bomba de sodio y potasio(transporte activo).

Organelos en donde se encuentra una proteína llamada chaperoninas, las cuales contribuyen al plegamiento proteico. Mitocondria. Aparato de Golgi. Reticulo endoplasmatico liso. Reticulo endoplasmatico. Lisosomas.

La siquiente estructura química representa al aminoacido. Arg. Ala. Gly. Hys. Cys.

Son inhibidores del jugo gastrico. CCK y Secretina. CCK y Somatostanina. CCK y Serina. CCK y Ceruplasmina. Ninguno de los anteriores.

En una reacción enzimatica ¿ de que depende la formacion del complejo ES?. Accesibilidad del sitio alosterico. Accesibilidad del sitio activo. De la Km. Todas las anteriores.

Señale cual es la fraccion no proteica de la enxima GDH (glutamato deshidrogenasa). FAD. PLP. NAD. NADP. TTP.

Es la catalisis de un grupo funcional de la proteína donde dona o acepta un protón durante el curso de la reaación. A esto se le llama: Catalisis covalente. Catalisis acido-base. Catalisis metal-ion. Catalisis por aproximación. Catalisis por cofactor.

Características de un inhibidor competitivo reversible. Se modifica la velocidad de la reaccion. Se afecta la Km. Bloquean el sitio activo. Se une unicamente en su estado de enzima libre. Todas las anteriores.

Aminoacido que se se caracteriza por ser esencial, no polar, en su cadena lateral presenta un grupo metilo con un anillo de benceno, con participacion en la ruta metabolica glucogenica y cetogenica. HYS. PHE. ARG. ILE. MET.

Las suiguientes son características de la desnaturalizacion de proteinas, pero una de ellas es falsa, por favor señalela. Es la destruccion de estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias de las proteinas. Se puede desnaturalizar una proteína por un incorrecto plegamiento por induccion de priones ( infecciones de proteínas). Por cambio en la concentración de hidrogenesis en lass soluciones organicas. Los cambios de temperatura no fomenta la desnaturalización de las proteínas. La forma de desnaturalición no enzimatica se da por agregados como producto final de glucosilacion avanzada (AGE).

Un lactante que al nacer tenia un aspecto saludable comenzo a presentar letargo ( falta de estado de alerta), hipotermia (baja temperatura corporal) y apnea ( ausencia de respiración) en 24 horas. Una quimica sanguinea indico altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de la urea. Es muy probable que la enzima defectuosa en este niño es: Argininosuccinato liasa. Argininosuccinato sintetasa. Ornitina transcarbamoilasa. Carbamoil fosfato sintetasa I. Arginasa.

Cofactor necesario para la función de la CPS I. Zn. Mg. Mn. Cu. Cl.

Aminoacidos que al sufrir desaminacion oxidativa, en primera ocasion lo hacen por su grupo amida y no por el grupo amino primario. ASP Y ASN. ASN Y GLN. GLU Y GLN. THR Y TYR. ASN Y GLU.

Organelo que tiene como función la destrucción de proteínas extracelulares y ayuda en la limpieza celular. Mitocondia. Aparato de Golgi. Reticulo endoplasmatico. Reticulo endoplasmatico liso. Lisosomas.

El poder catalitico de las enzimas es debido a. A que disminuye la energía libre de Gibs. Favorece a los estados estacionarios. A que tiene gran afinidad al sustrato. A que tienen sitios alostericos la gran mayoria.

La precisión del complejo enzima-sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensional de la enzima y el sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteína enzimatica. Ninguna de las anteriores.

Enzima exopeptidasa pancreatica que rompe enlaces de aminoacidos principalmente de tipo Val, Ile y Leu. Carboxipeptidasa A. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa B. Elatasa.

Son grupos de enimas que catalizan la conversión de fructosa y galactosa a glucosas (cambian la conformación o estructura). Ligasas. Liasas. Isomerasas. Transferasas. Hidrolasas.

Son la unidad monomerica de las proteinas. Peptido. Polipeptido. Oligopeptido. Residuo de aminoacido. Ninguna de las anteriores.

En el ciclo de la urea. El N- acetil es un efector alosterico positivo de la ornitina transcarbamoilasa. El grupo alfa-amino de la Arg forma uno de los nitrogenos de la Urea. La ornitina reacciona con Asp para generar argininosuccinato. La ornitina reacciona directamente con fosfato de carbamoilo (carbamoil fosfato) para formar citrulina. Se produce fosfato de carbamoilo deirectamente a partir de la Gln y CO2.

Aminoacido esencial en el cual presenta la cualidad de dejr de serlo en la vida adulta. MET. TRP. ARG. ILE. PHE.

La capacidad alosterica de los aminoacidos esta determinada. Temperatura. PH. Inhidores. Cofactores. Apoenzimas.

Enzima de la digestión de proteínas que tiene como caracteristica ser una exopeptidasa que rompe enlaces N- terminal. Dipeptidasas. Tripsina. Pepsina. Aminopeptidasas. Carboxipeptidasa.

La suiguiente estructura representa al aminoacido. Arg. Thr. Tyr. Trp. Cys.

Señale cual es la enzima que agrega el grupo amida al aminoacido GLU. Gln sintetasa. Glu sintetasa. Asp sintetasa. Asn sintetasa.

Son metabolitos de la excrecion de proteinas. Urea, creatinina y BUN. Creatinina, uera y GABA. Histamina, urea y creatina. Todas las anteriores.

Organelo especializado del musculo esqueletico por contener gran cantidad de calcio en su interior para la contracción muscular. Mitocondria. Aparato de Golgi. Reticulo endoplasmatico liso. Reticulo endoplasmatico. Lisosomas.

Par metabolico que por transaminación participa donando el sgundo nitrogeno en el ciclo de la urea. Oxalacetato/aspartato. Fumarato/aspartato. Piruato/alanina. Alfa-cetoglutarato/glutamato.

La base schift( parte no proteica) de las enzimas de transaminación es. Pirofosfato de tiamina. Fosfato de piridoxamina. Fosfato de piridoxal. Biotina. NAD.

Nivel estructural de proteinas que se carcteriza por tener una conformacion tridiminsional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteinas dinamicas o funcionales. Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Via metabolica de los aminoacidos que es util para la remoción y destoxicacion del amoniaco, promueve la gluconeogenesis y la biosintesis de aminoacidos no esenciales. Transmetilacion. Desaminación oxidativa. Desaminación reductiva. Descarboxilación. Transaminación.

Aminoacido que se se caracteriza por ser esencial, no polar, conteniendo en su cadena lateral un grupo metil etil ester tiolico, con participacion en la ruta metabolica glucogenica. HYS. LYS. ARG. ILE. MET.

Es el nivel más frecuente de niveles estructurales de las proteínas, este se representa por enlaces de hidrógeno intracaternarios, cada 4 aminoacidos tiene un enlace, ademas hace 3.6 aminoacido un giro, en el cual es en sentido dextro. Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

La enzina glucosiltransferasa cataliza el transpaso de los grupos quimicos glucosidicos, a que grupo de enzimas pertenece. Liasas. Transferasas. Oxidoreducción. Ligasas. Hidrolasas.

En un inhibidor conpetitivo reversible la velocidad de la reacción se modifica. Verdadero. Falso.

Señale cual es la enzima que agrega el grupo amida al aminoácido Glu. Gln sintetasa. Glu sintetasa. Asp sintetasa. Asn sintetasa.

Cuerpo carbonado (alfa-cetoácido) por el cual se obtiene Glu, Gln, Pro y Arg: Alfa-cetoglutarato. Succinil CoA. Oxalacetato. 3-Fosfoglicerato. Acetil-CoA.

Las proteínas estructurales son ricas en este tipo de aminoácido, porque ayuda evitar el plegamiento tridiminsional. GLU. THR. PRO. PHE. TYR.

Una deficiencia de las siguientes enzimas proteolíticas tendría el máximo efecto en la digestión de las proteínas. Pepsina. Tripsina. Carboxipeptidasa. Quimiotripsina. Elastasa.

La presión del complejo enzima- sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensional de la enzima y sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteína enzimática. Ninguna de las anteriores.

Señale apartir de que aminoácido se sintetiza la amina 5-hidroxitriptamina. THR. TRP. TYR. GLU. ASP.

En una reacción catalizada por una enzima, la proteína Q es el sustrato de la enzima X, una cinasa. El producto de esta reacción sera: Proteína Q fosforilada. Proteína Q desfosforilada. enzima X fosforilada. enzima X desfosforilada.

En el ciclo de la urea: El N-acetilGlu es un factor alostérico positivo de la ornitina transcarbamoilasa. El grupo alfa-amino de la Arg forma uno de los nitrógenos de la Urea. La ornitina reacciona con Asp para generar argininosuccinato. La ornitina reacciona directamente con fosfato de carbamoilo (carbamoil fosfato) para formar citrulina. Se produce fosfato de carbamoilo directamente a partir de la Gln y CO2.

Orgnaelo en donde se encuentran las proteínas llamadas chaperoninas, las cuales contribuyen al plegamiento proteico: Mitocondria. Aparato de Golgi. Reticulo endoplasmatico liso. Reticulo endoplasmatico. Lisosomas.

La suiguiente estructura química representa al aminoácido. Arg. Ala. Met. Hys. Cys.

Nilvel estructura de las proteínas, en el cual representa la secuencia de qye tipo de proteína es (función): Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Señale la unidad monomérica de las proteínas. Peptido. Polipeptico. Oligopeptido. Residuo de aminoacido. Ninguna de las anteriores.

Vitaminas que fucionan como hormonas. E y K. B y C. A y D. B y D.

Es una función celular específica de las vitaminas: Función energética. Función catalítica. Función calórica. Función coenzimática.

Hormonas intestinales reguladoras de la digestión de proteínas: Somastotatina y colestocinina. Secretina y colestocinina. Colestocinina y gastina. Gastrina y somastotatina. Histamina y acetilcolina.

Son metabolitos de la excreción de las proteínas: Urea, creatina y BUN. Creatina, urea y GABA. Histamina, urea y creatina. Todas las anteriores.

¿Qué vitamina funciona como coenzima para tres complejos enzimáticos que catalizan reacciones de descarboxilación oxidativa?. Riboflavina (B2). Tiamina (B1). Niacina (B3). Piridoxina (B6).

Reduce los niveles de VLDL en sangre. B3. B6. B1. E.

Su deficiencia ocasiona anemia perniciosa. K. B9. B1. B12.

Mencione lo falso referente a las carastetísticas del enlace peptídico. Siempre tiene una configuración cis. No permite libertad de rotación. Es una unión parcial doble. Es la unión del C-terminal de un primer aminoácido y la terminación N-terminal del siguiente aminoácido. Se hace la unión através de una condensación.

Aminoácidos que, al sufrir desaminación oxidación, en primera ocasión, lo hacen por su grupo amida y no por el grupo amino primario: ASP Y ASN. ASN YGLN. GLU Y GLN. THR Y TYR. ASN Y GLU.

Son diversas y múltiples formas moleculares (estructura ) de una enzima, responsables de catalizar la misma reacción. Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima. Ninguna de las anteriores.