(Bioquímica) Bloque 1. Proteínas

El receptor de acetilcolina: es una proteína integral de membrana. es un receptor con actividad tirosín quinasa. es un canal iónico regulado por ligando. es un receptor acoplado a proteínas G, a las que activa cuando une acetilcolina.

El enlace peptídico ... normalmente presenta configuración cis. normalmente presenta configuración trans. tiene carácter parcial de doble enlace. tiene libertad de rotación.

La estructura terciaria de una proteína: Se refiere al número de subunidades que forman parte de las proteínas triméricas. Se estabiliza exclusivamente mediante interacciones entre residuos contiguos en la secuencia de aminoácidos. Es la estructura tridimensional completa de una cadena polipeptídica, incluyendo la cadena principal y las cadenas laterales de los aminoácidos. Se refiere al plegamiento del esqueleto polipeptídico sin tener en cuenta las cadenas laterales de los aminoácidos.

Los enzimas: No alteran la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan. Aumentan la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan. Aumentan la energía de activación de las reacciones que catalizan. Reducen la energía de activación de las reacciones que catalizan.

Señala la afirmación o afirmaciones correctas. En las membranas biológicas, la composición de las dos monocapas de la bicapa lipídica es diferente. En las membranas biológicas, las moléculas de lípido pueden difundir lateralmente. Las membranas biológicas de diferentes orgánulos tienen distinta composición lipídica. Muchas proteínas integrales de membrana contienen regiones con estructura secundaria en hélice alfa que atraviesan la bicapa lipídica.

Las serín proteasas como la quimotripsina: Pertenecen a la clase de las hidrolasas. Contienen en su centro activo una tríada catalítica que consiste en 3 residuos de Asp, His y Ser. Utilizan el grupo hidroxilo de un residuo de serina para llevar a cabo la ruptura de los enlaces peptídicos sobre los que actúan. Generalmente rompen enlaces peptídicos situados a continuación de residuos de serina.

La hélice alfa: Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre cadenas polipeptídicas adyacentes. Se estabiliza principalmente mediante interacciones electrostáticas. Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos amino de cada residuo y los grupos carboxilo del residuo situado cuatro posiciones antes en la cadena polipeptídica. Es un tipo de estructura secundaria helicoidal en la que las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen radialmente hacia el exterior de la hélice.

La mioglobina: Presenta una cinética de saturación sigmoidea. Actúa como reservorio de O2 en las células musculares. Tiene regulación alostérica. Tiene una baja afinidad por el O2.

Señala la afirmación o afirmaciones correctas. El receptor beta-adrenérgico unido a su ligando activa una proteína G estimuladora que a su vez activa a la adenilato ciclasa. Los receptores acoplados a Proteínas G, como los receptores beta adrenérgicos, son proteínas integrales de membrana. El receptor beta-adrenérgico unido a su ligando estimula la actividad GTPasa de las proteínas G. Tras unir su ligando, los receptores acoplados a proteínas G inducen el intercambio de GDP por GTP en la proteína G, activándola.

Para un enzima cuya cinética se ajuste al modelo de Michaelis-Menten, si la concentración de sustrato es igual al doble de la Km: La concentración de complejo enzima sustrato será igual a dos tercios de la concentración total de enzima. La velocidad inicial de la reacción será igual a dos tercios de la Vmax. La velocidad inicial de la reacción será igual al doble de la Vmax. La velocidad inicial de la reacción será igual a la décima parte de la Vmax.

Excepto el enlace peptídico, los enlaces que unen entre sí los átomos del esqueleto peptídico tienen libertad de rotación. Teniendo en cuenta el orden de átomos en la cadena principal de las proteínas en sentido amino-carboxilo, señala la afirmación o afirmaciones correctas acerca de los ángulos de giro alrededor de estos enlaces: El ángulo psi es el ángulo de giro sobre el enlace C-C. El ángulo phi es el ángulo de giro sobre el enlace N-C. El ángulo phi es el ángulo de giro sobre el enlace C-C. El ángulo psi es el ángulo de giro sobre el enlace C-N.

Señala la afirmación o afirmaciones correctas acerca de la hemoglobina: Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas. Tiene un grupo hemo unido a cada subunidad. Es una proteína monomérica. Tiene regulación alostérica homotrópica positiva (cooperatividad positiva).

En una disolución ácida (pH 1), la forma mayoritaria de la glicina sería: NH3+—CH2—COOH. NH2—CH2—COOH. NH3+—CH2—COO-. NH2—CH2—COO-.

La unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina: Depende de los cambios conformacionales inducidos tras la unión del oxígeno a un sitio de unión del tetrámero. Induce la transición desde la conformación R (oxihemoglobina) a la conformación T (desoxihemoglobina). Facilita la captación de oxígeno en los pulmones y su liberación en los tejidos. Aumenta la afinidad de la proteína por el oxígeno a medida que baja la concentración del mismo en el plasma.

En la conformación beta de las cadenas polipeptídicas: Cada residuo forma puentes de hidrógeno con residuos del mismo segmento, separados 4 posiciones. Cada residuo forma dos puentes de hidrógeno, cada uno con un residuo diferente de la cadena adyacente cuando se trata de hojas paralelas. Cada residuo forma dos puentes de hidrógeno con un residuo de la cadena adyacente cuando se trata de hojas antiparalelas. La cadena polipeptídica está más extendida que en las hélices alfa.

El AMP cíclico es un segundo mensajero producido: por la adenilato ciclasa a partir de ATP. por la adenilato ciclasa a partir de AMP. directamente por los receptores acoplados a proteínas G. por la fosfodiesterasa a partir de ATP.

Las quinasas: Son isomerasas. Son liasas. Transfieren el fosfato terminal del ATP a otra molécula. Son transferasas.

La determinación de la estructura tridimensional de proteínas mediante difracción de rayos X: Requiere la obtención de cristales de la proteína en estudio. Implica la utilización de lentes electromagnéticas que enfocan los rayos X difractados por el cristal para generar una imagen tridimensional de la proteína. No es posible debido a la complejidad estructural de las proteínas. Se lleva a cabo con proteínas en solución.

¿Cuál o cuales de estos aminoácidos estándar contiene un átomo de azufre?. Prolina. Metionina. Treonina. Cisteína.

¿Cuáles son los elementos químicos más abundantes en los seres vivos?. H, N, O, C. C, P, Na, H. C, P, O, H. N, C, O, Na.